Stofwisseling les 2 samenvatting
Eiwitten en enzyme:
Onze cellen zijn voor 50% eiwitten. Sommige eiwitten zijn enzymen.
Enzymen versnellen de reactie. Eiwitten zijn belangrijk voor de
verdediging van ons lichaam (immuunsysteem, transport, stevigheid
hormonen) (zijn soms ook eiwitten). Soms hebben we ook eiwitten die we
gebruiken als bron van aminozuren. Dit heeft geen functie, doet niks in de
cel maar dit maken we helemaal kapot, hier maken we de bouwstenen uit
los en de aminozuren gebruiken we om een nieuwe eiwit te bouwen.
Eiwitten zijn ook polymeren maar de bouwstenen van eiwitten zijn
aminozuren. Het maken van de polymeren zijn net bij koolhydraten
hetzelfde. Er wordt water afgesplitst, dehydratie reactie. Voor een eiwit
bestaan 20 verschillende aminozuren (bouwstenen). Alle organismen
gebruiken dezelfde 20 aminozuren.
De structuur van een aminozuur is ongeveer hetzelfde als
monosachariden. Je hebt een aminogroep met enkele bindingen. En je
hebt een carboxyl-groep met een dubbele binding bij C. En een centraal
koolstofatoom in het midden. Aan het koolstofatoom hangt er een H-
binding en aan de andere kant een R-groep. De R-groep bepaalt wat voor
aminozuur het is.
Voor alle aminozuren zijn de aminogroep, de carboxyl groep en het
waterstofatoom hetzelfde maar de R groep verschilt bij alle 20
aminozuren. Dit bepaalt ook wat voor eigenschappen het aminozuur heeft.
Je hebt aminozuren die zijn:
Klein – groot
polair – apolair
zuur – basisch
Er zijn ook beta -aminozuren. Deze beta-aminozuren hebben 2
koolstofatomen in het midden zitten. De meeste aminozuren komen in alfa
vorm maar er zijn wel een aantal aminozuren die in beta vorm komen.
Alle eiwitten die we in ons lichaam hebben zijn omgebouwd uit alfa
aminozuren. Maar in de natuur komt er 1 aminozuur voor, wat in beta
vorm is namelijk de B-alanine. Dit komt voor in hele kleine peptiden zoals
carnesine. Peptiden is een hele kleine aminozuurketen (vaak kleiner dan
50 aminozuren achter elkaar). Dit noemen we een peptide en geen eiwit.
Groter dan 50 aminozuren achter elkaar noemen we eiwitten. B-alanine
zitten alleen in kleine peptiden of in sommige vitamines, VB vitamine b5.
In eiwitten komen geen B-alanine voor.
De structuur van een aminozuur is in kristalvorm of gasfase. Er zitten
groepen aan aminozuren die H+ protonen kunnen opnemen of afsplitsten,
, dit zijn de carboxyl groep en de aminogroep. De carboxyl groep kan H+
afstaan terwijl de aminogroep H+ kan opnemen. Dit zorgt ervoor dat de
lading van een aminozuur verandert. Ze nemen H+ op of staan ze af,
afhankelijk van de omgeving waarin ze zitten. Dit doen ze voornamelijk in
een waterige omgeving (onze cellen). Of ze H+ opnemen of afstaan is
afhankelijk van de pH van de omgeving. pH is de maat voor het aantal
protonen (H+) wat in de omgeving zit.
Bij een hoge pH: basisch milieu (VB: pH12, heel weinig H+) de carboxyl
groep (met dubbel gebonden O) zal gelegen zijn om H+ af te staan aan de
omgeving, want in de omgeving zitten er weinig. Zo ontstaat er dus
balans. De carboxyl groep raakt een H+ kwijt (H+ is een positieve lading)
dus de carboxyl groep heeft dan een negatieve lading. De aminozuur bij
pH 12 zal dan een negatieve lading zijn.
Bij een lage pH: zuur milieu (VB: pH 2, heel veel H+). De aminogroep
neemt een H+ juist op. Zo krijgen ze dus een extra positieve lading.
pH 7 is neutraal milieu. Bij pH 7 zit precies het omslagpunt waarbij
aminogroep een H+ op zou nemen en de carboxyl groep juist een H+ af
zou staan. Wat er ontstaat is een molecuul wat 2 ladingen heeft. Aan de
ene kant is het positief geladen maar aan de andere kant is het negatief
geladen. Dit noemen we ook wel een zwitterion. Netto is de lading 0, maar
het molecuul draagt tegelijkertijd een positieve en een negatieve lading
met zich mee.
Aminozuren hebben afhankelijk van een zijketen bepaalde eigenschappen.
We verdelen het in drie grote groepen:
Aminozuren met een apolaire zijketen (hydrofobe)
eigenschap is algemeen meestal dat er in de zijketen heel veel
koolstof en waterstof voorkomt. We drukken aminozuren altijd uit in
3 lettercode of in 1 letter (glycine = Gly of G). elk aminozuur heeft
zijn eigen lettercode of eigen letter.
Aminozuren met een polaire zijketen (hydrofiel)
eigenschappen is dat ze veel OH en NH groepen hebben.
stikstof en zuurstof (N en O) zijn super elektronegatief. Als je een
elektronegatief atoom in je zijketen hebt, dan heb je dus heel
waarschijnlijk ook een polaire verbinding.
Aminozuren met een geladen zijketen.
we hebben er 5, 5 van de 20 aminozuren kunnen een lading hebben
op hun zijketen.
zuur (negatief):
- Asparagine zuur (Asp)
- Glutamine (Glu)
Basisch (positief):
- Lysine (lys)
- Arginine (Arg)
Eiwitten en enzyme:
Onze cellen zijn voor 50% eiwitten. Sommige eiwitten zijn enzymen.
Enzymen versnellen de reactie. Eiwitten zijn belangrijk voor de
verdediging van ons lichaam (immuunsysteem, transport, stevigheid
hormonen) (zijn soms ook eiwitten). Soms hebben we ook eiwitten die we
gebruiken als bron van aminozuren. Dit heeft geen functie, doet niks in de
cel maar dit maken we helemaal kapot, hier maken we de bouwstenen uit
los en de aminozuren gebruiken we om een nieuwe eiwit te bouwen.
Eiwitten zijn ook polymeren maar de bouwstenen van eiwitten zijn
aminozuren. Het maken van de polymeren zijn net bij koolhydraten
hetzelfde. Er wordt water afgesplitst, dehydratie reactie. Voor een eiwit
bestaan 20 verschillende aminozuren (bouwstenen). Alle organismen
gebruiken dezelfde 20 aminozuren.
De structuur van een aminozuur is ongeveer hetzelfde als
monosachariden. Je hebt een aminogroep met enkele bindingen. En je
hebt een carboxyl-groep met een dubbele binding bij C. En een centraal
koolstofatoom in het midden. Aan het koolstofatoom hangt er een H-
binding en aan de andere kant een R-groep. De R-groep bepaalt wat voor
aminozuur het is.
Voor alle aminozuren zijn de aminogroep, de carboxyl groep en het
waterstofatoom hetzelfde maar de R groep verschilt bij alle 20
aminozuren. Dit bepaalt ook wat voor eigenschappen het aminozuur heeft.
Je hebt aminozuren die zijn:
Klein – groot
polair – apolair
zuur – basisch
Er zijn ook beta -aminozuren. Deze beta-aminozuren hebben 2
koolstofatomen in het midden zitten. De meeste aminozuren komen in alfa
vorm maar er zijn wel een aantal aminozuren die in beta vorm komen.
Alle eiwitten die we in ons lichaam hebben zijn omgebouwd uit alfa
aminozuren. Maar in de natuur komt er 1 aminozuur voor, wat in beta
vorm is namelijk de B-alanine. Dit komt voor in hele kleine peptiden zoals
carnesine. Peptiden is een hele kleine aminozuurketen (vaak kleiner dan
50 aminozuren achter elkaar). Dit noemen we een peptide en geen eiwit.
Groter dan 50 aminozuren achter elkaar noemen we eiwitten. B-alanine
zitten alleen in kleine peptiden of in sommige vitamines, VB vitamine b5.
In eiwitten komen geen B-alanine voor.
De structuur van een aminozuur is in kristalvorm of gasfase. Er zitten
groepen aan aminozuren die H+ protonen kunnen opnemen of afsplitsten,
, dit zijn de carboxyl groep en de aminogroep. De carboxyl groep kan H+
afstaan terwijl de aminogroep H+ kan opnemen. Dit zorgt ervoor dat de
lading van een aminozuur verandert. Ze nemen H+ op of staan ze af,
afhankelijk van de omgeving waarin ze zitten. Dit doen ze voornamelijk in
een waterige omgeving (onze cellen). Of ze H+ opnemen of afstaan is
afhankelijk van de pH van de omgeving. pH is de maat voor het aantal
protonen (H+) wat in de omgeving zit.
Bij een hoge pH: basisch milieu (VB: pH12, heel weinig H+) de carboxyl
groep (met dubbel gebonden O) zal gelegen zijn om H+ af te staan aan de
omgeving, want in de omgeving zitten er weinig. Zo ontstaat er dus
balans. De carboxyl groep raakt een H+ kwijt (H+ is een positieve lading)
dus de carboxyl groep heeft dan een negatieve lading. De aminozuur bij
pH 12 zal dan een negatieve lading zijn.
Bij een lage pH: zuur milieu (VB: pH 2, heel veel H+). De aminogroep
neemt een H+ juist op. Zo krijgen ze dus een extra positieve lading.
pH 7 is neutraal milieu. Bij pH 7 zit precies het omslagpunt waarbij
aminogroep een H+ op zou nemen en de carboxyl groep juist een H+ af
zou staan. Wat er ontstaat is een molecuul wat 2 ladingen heeft. Aan de
ene kant is het positief geladen maar aan de andere kant is het negatief
geladen. Dit noemen we ook wel een zwitterion. Netto is de lading 0, maar
het molecuul draagt tegelijkertijd een positieve en een negatieve lading
met zich mee.
Aminozuren hebben afhankelijk van een zijketen bepaalde eigenschappen.
We verdelen het in drie grote groepen:
Aminozuren met een apolaire zijketen (hydrofobe)
eigenschap is algemeen meestal dat er in de zijketen heel veel
koolstof en waterstof voorkomt. We drukken aminozuren altijd uit in
3 lettercode of in 1 letter (glycine = Gly of G). elk aminozuur heeft
zijn eigen lettercode of eigen letter.
Aminozuren met een polaire zijketen (hydrofiel)
eigenschappen is dat ze veel OH en NH groepen hebben.
stikstof en zuurstof (N en O) zijn super elektronegatief. Als je een
elektronegatief atoom in je zijketen hebt, dan heb je dus heel
waarschijnlijk ook een polaire verbinding.
Aminozuren met een geladen zijketen.
we hebben er 5, 5 van de 20 aminozuren kunnen een lading hebben
op hun zijketen.
zuur (negatief):
- Asparagine zuur (Asp)
- Glutamine (Glu)
Basisch (positief):
- Lysine (lys)
- Arginine (Arg)
