Written by students who passed Immediately available after payment Read online or as PDF Wrong document? Swap it for free 4.6 TrustPilot
logo-home
Summary

Samenvatting MOBC Membraaneiwitten hoorcollege 2

Rating
-
Sold
-
Pages
9
Uploaded on
16-01-2022
Written in
2021/2022

MOBC Membraaneiwitten hoorcollege 2

Institution
Course

Content preview

Membraaneiwitten hoorcollege 2:

Eiwitten kunnen op verschillende manieren aan het membraan gebonden zijn. Dit kan zowel trans
membraan zijn als aan het membraan gekoppeld via een lipide. Daarnaast kan een eiwit ook weer
binden aan een transmembraan eiwit.



Eigenschappen van een alfa helix:

- Een alfa helix is rechtsdraaiend.
- Elke turn omvat 3.6 aminozuren.
- De lengte van de helix is 1.5 Angström per aminozuur.
- Een enkele alfa helix vormt geen porie.
- Een transmembraan alfa helix moet hydrofoob zijn en langer dan het membraan zijn.
Hiervoor zijn ongeveer 20 hydrofobe aminozuren nodig.
- Aan de hand van de hydrofobiciteitsschaal van aminozuren van verdelingsevenwichten in
water en organische oplosmiddelen kan bepaald worden of de alfa helix een trans membraan
eiwit is of niet. (een tabel die een waarde geeft welke aangeeft of het aminozuur liever in
waterige fase zit of in organische fase).
- Dit is te bepalen door wanneer je een eiwit hebt voor elk aminozuur de waarde te noteren.
Dit wordt uitgezet in een grafiek. Hierdoor wordt zichtbaar vanaf welk aminozuur het eiwit
hydrofoob is en dus door het membraan kan steken (in onderstaande afb. ongeveer vanaf
70).




- Je kunt ook bepalen of een peptide amfipatisch is door naar de aminozuurvolgorde te kijken.
Je weet 1 rondje = 360 graden, dit gebeurt bij 3.6 aminozuren. Ofwel 1 aminozuur maakt een
hoek van 100 graden ten opzichte van de volgende. Dit zet je uit in een helical wheel.
Vervolgens kijk je naar hydrofoob/hydrofiel en aan welke kant deze zich bevinden.

, Eigenschappen B-sheets en B-barrel:

- Aminozuurzijketens om en om boven en onder het vlak van de sheet (groene bolletjes, rood
is CO)
- H-bruggen om en om naar langs liggende ketens. De NH vormt steeds waterstofbruggen met
de CO . Hierdoor krijg je crosslinks.
- De lengte van de B-sheet is 3.5 Angström per aminozuur.
- In membraan: B-barrel: een kokertje van een amfipatische B-sheet.
- Ze kunnen zo een porie vormen.
- Hiervoor heb je hydrofobe aminozuren aan de buitenkant nodig en hydrofiele aan de
binnenkant.
- De B-barrels komen alleen voor in het E.coli buitenmembraan en de buitenmembraan van
mitochondriën.

Written for

Institution
Study
Course

Document information

Uploaded on
January 16, 2022
Number of pages
9
Written in
2021/2022
Type
SUMMARY

Subjects

$8.48
Get access to the full document:

Wrong document? Swap it for free Within 14 days of purchase and before downloading, you can choose a different document. You can simply spend the amount again.
Written by students who passed
Immediately available after payment
Read online or as PDF

Get to know the seller

Seller avatar
Reputation scores are based on the amount of documents a seller has sold for a fee and the reviews they have received for those documents. There are three levels: Bronze, Silver and Gold. The better the reputation, the more your can rely on the quality of the sellers work.
MisterStudy Universiteit Utrecht
Follow You need to be logged in order to follow users or courses
Sold
37
Member since
5 year
Number of followers
32
Documents
0
Last sold
10 months ago

4.0

3 reviews

5
2
4
0
3
0
2
1
1
0

Trending documents

Recently viewed by you

Why students choose Stuvia

Created by fellow students, verified by reviews

Quality you can trust: written by students who passed their tests and reviewed by others who've used these notes.

Didn't get what you expected? Choose another document

No worries! You can instantly pick a different document that better fits what you're looking for.

Pay as you like, start learning right away

No subscription, no commitments. Pay the way you're used to via credit card and download your PDF document instantly.

Student with book image

“Bought, downloaded, and aced it. It really can be that simple.”

Alisha Student

Frequently asked questions