T4 - LAS PROTEÍNAS
1. PROTEÍNAS
Son biomoléculas orgánicas, compuestas por C, O, N. Suelen contener S.
Están constituidas por aminoácidos y se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. La
unión de un pequeño número de aminoácidos da lugar a un péptido. Según el número de
aminoácidos:
● Oligopéptidos: Menos de 10 aminoácidos.
● Polipéptidos: Más de 10 aminoácidos.
Las proteínas son polipéptidos constituidos por más de 50 aminoácidos. Su masa molecular
es igual o superior a 5000 u.
Los polipéptidos constituidos exclusivamente por aminoácidos son holoproteínas, si además
presentan algún grupo prostético son heteroproteínas.
1.1. CARACTERÍSTICAS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de masa molecular baja, poseen un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Sólidos, cristalinos, solubles en agua, punto de
fusión elevado y actividad óptica.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas tienen una masa molecular media de 120 u, y
presentan un grupo amino unido al carbono α, por lo que se denominan aminoácidos tipo α.
Los otros dos enlaces se unen con un átomo de H y con un grupo variable, radical, R. Según
sea este R se distinguen 20 tipos de aminoácidos a.
1.2. CLASIFICACIÓN Y ESTRUCTURA
2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
● Actividad óptica. Menos en la glicerina o glicocola. El carbono a es asimétrico, está
enlazado a 4 radicales diferentes. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada
hacia la derecha es dextrógiro, si lo hace hacia la izquierda, levógiro.
● Comportamiento anfótero. Los aminoácidos en disolución acuosa se comportan a
la vez como ácidos y como bases. El grupo ácido o carboxilo libera protones y el
grupo básico o amino capta protones. Gracias a eso los aminoácidos mantienen
constante el pH del medio. tienen un efecto tampón/amortiguador.
- Si se acidifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, es decir, si
se añaden protones, el grupo carboxilo ionizado los capta al comportarse
como una base.
- Si se basifica, es decir, disminuye el número de protones, el grupo amino
ionizado libera protones al comportarse como un ácido.
, El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas
cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico
3. ENLACE PEPTÍDICO
La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico,
que da lugar a cadenas denominadas péptidos.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua.
4. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
1. PROTEÍNAS
Son biomoléculas orgánicas, compuestas por C, O, N. Suelen contener S.
Están constituidas por aminoácidos y se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. La
unión de un pequeño número de aminoácidos da lugar a un péptido. Según el número de
aminoácidos:
● Oligopéptidos: Menos de 10 aminoácidos.
● Polipéptidos: Más de 10 aminoácidos.
Las proteínas son polipéptidos constituidos por más de 50 aminoácidos. Su masa molecular
es igual o superior a 5000 u.
Los polipéptidos constituidos exclusivamente por aminoácidos son holoproteínas, si además
presentan algún grupo prostético son heteroproteínas.
1.1. CARACTERÍSTICAS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de masa molecular baja, poseen un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Sólidos, cristalinos, solubles en agua, punto de
fusión elevado y actividad óptica.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas tienen una masa molecular media de 120 u, y
presentan un grupo amino unido al carbono α, por lo que se denominan aminoácidos tipo α.
Los otros dos enlaces se unen con un átomo de H y con un grupo variable, radical, R. Según
sea este R se distinguen 20 tipos de aminoácidos a.
1.2. CLASIFICACIÓN Y ESTRUCTURA
2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
● Actividad óptica. Menos en la glicerina o glicocola. El carbono a es asimétrico, está
enlazado a 4 radicales diferentes. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada
hacia la derecha es dextrógiro, si lo hace hacia la izquierda, levógiro.
● Comportamiento anfótero. Los aminoácidos en disolución acuosa se comportan a
la vez como ácidos y como bases. El grupo ácido o carboxilo libera protones y el
grupo básico o amino capta protones. Gracias a eso los aminoácidos mantienen
constante el pH del medio. tienen un efecto tampón/amortiguador.
- Si se acidifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, es decir, si
se añaden protones, el grupo carboxilo ionizado los capta al comportarse
como una base.
- Si se basifica, es decir, disminuye el número de protones, el grupo amino
ionizado libera protones al comportarse como un ácido.
, El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas
cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico
3. ENLACE PEPTÍDICO
La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico,
que da lugar a cadenas denominadas péptidos.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua.
4. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
