Samenvatting Biochemie 1
1. Eiwitten
Functies
1. Enzymatische katalyse
Bijna elke chemische reactie in een biologisch proces wordt door een eiwit gekatalyseerd.
Deze eiwitten worden enzymen genoemd. Alle enzymen hebben o.a. het volgend kenmerk:
ze bezitten enorm katalytisch vermogen. Ze versterken de reactiesnelheid meestal met een
factor van 106.
2. Transport en bewaring
Transport: Bijvoorbeeld hemoglobine in RBC. Dit eiwit zorgt voor zuurstoftransport in het
organisme. In de spieren wordt dit overgenomen door myoglobine.
Bewaarplaats: kleine ionen bv. metaalionen gebonden aan een eiwit en opgeslagen in bv. de
lever.
3. Bouwstof
Eiwitten zijn de belangrijkste componenten v/d spieren, huid, haar en beenderen. Door hun
opbouw → grote elasticiteit, maar ook stevigheid
4. Immunologische bescherming
Sommige eiwitten herkennen en binden vreemde bestanddelen als virussen, bacteriën,
cellen van andere organismen. Door complexvorming met vreemde indringer beschermen zij
het eigen organisme
5. Creëren en doorgeven van zenuwimpulsen
De receptoreiwitten in de zenuwcellen zorgen ervoor dat specifieke prikkels als dusdanig
herkend worden en dat de signalen ook doorgegeven worden aan andere cellen
6. Groeicontrole en differentiatie
Gecontroleerde sequentiële expressie van de genetische informatie is essentieel voor een
geordende groei en differentiatie van de cellen. Zo zullen bepaalde eiwitten, de
groeifactoren, ervoor zorgen dat bepaalde cellen gaan gevormd worden bv. de hersencellen.
Weer andere eiwitten, sommige hormonen, zullen ervoor zorgen dat communicatie tussen
totaal verschillende cellen mogelijk wordt. Denken we hierbij aan de schildklierhormonen en
aan insuline die een zeer belangrijke rol vervullen in het organisme.
7. Nutritioneel aspect
Door voeding krijgt het organisme AZ die het zelf niet kan aanmaken (essentiële AZ), maar
ook andere AZ die dan in het organisme worden afgebroken en zo voor energievoorziening
gebruikt kunnen worden of in andere moleculen kunnen worden omgezet.
Opbouw
Eiwitten/proteïnen : polymeren met AZ als bouwstenen. Hieruit wordt een
driedimensionale structuur opgebouwd met unieke eigenschappen. De
opeenvolging van AZ en de driedimensionale structuur → specifieke
taak.
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 1
,Proteïnen komen onder 2 belangrijke vormen voor:
Globulair
Opgerold eiwitketens die wateroplosbaar zijn, bv. enzymen, hormonen, transportmoleculen
(soms ook niet globulaire oplosbare eiwitten bv. membraaneiwitten)
Vezelvormig
Eiwitten die door hun speciale structuur water onoplosbaar zijn bv. zijde, wol, haar,
spierweefsel
1.2 Aminozuren
AZ zijn amino-carbonzuren. Het zijn alifatische verbindingen met een aminogroep en een
carboxylgroep. De meeste in de natuur voorkomende AZ hebben een eindstandige
carboxylgroep en een aan het α-koolstofatoom gebonden aminogroep. Bij opbouw van
eiwitten worden er 20 verschillende AZ gebruikt.
Sommige van deze AZ kunnen, nadat ze ingebouwd zijn in een eiwit, in de zijketen gewijzigd
worden:
Proline → hydroxyproline
Lysine → hydroxylysine
Cysteïne → cystine
Tyrosine → thyroxine
Een α-aminozuur bevat een asymmetrisch koolstofatoom en zijn er 2 stereo-isomeren: D- en
L-vorm. De aminozuren die in eiwitten voorkomen zijn uitsluitend α-aminozuren met de L-
configuratie.
D-stereo-isomeren maken deel uit van bacteriële celwand en andere bacteriële producten.
Het onderlinge verschil tussen AZ wordt enkel bepaald door de aard van de R-groep.
Indeling gebeurt dus op basis van aard van de zijketen. O.b.v. hun elektrische lading of o.b.v.
hun affiniteit voor water (polair of apolair).
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 2
,De polariteit van de zijketen is zeer belangrijk bij de opbouw van de driedimensionale
structuur en dus determinerend voor de biochemische eigenschappen van het eiwit.
We onderscheiden:
- Apolair : alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, cystine, fenylalanine, proline,
glycine
- Polair :
o Neutraal : serine, theorine, tyrosine, tryptofaan, cysteïne, asparagine,
glutamine
o Zuur : asparaginezuur, glutaminezuur (als COO-)
o Basisch : arginine, histidine, lysine, hydroxylysine (als NH3+)
Eigenschappen van de aminozuren
AZ kunnen zowel als base en als zuur reageren, aangezien de een carboxylgroep (pKa 2) en
een aminogroep (pKa 9-10) hebben → amfoteer
Zwitter-ion : de vorm waarin, voor een mono-amino-monocarbonzuur, de aminogroep
geprotoneerd is en de carboxylgroep gedeprotoneerd is. Een zwitterion heeft
zowel een positieve als negatieve lading. Moleculen met een zure en een
basische groep zijn bij een bepaalde pH zwitterion.
Isoëlektrisch punt : de pH waarbij het AZ nettolading 0 heeft (IEP). In een elektrisch veld
zal het AZ dan niet langer migreren.
pH van het IEP = (pKa1 + pKa2)/2
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 3
, Andere zure of basische groepen die in de R-keten aanwezig zijn, zullen eveneens de IEP
beïnvloeden. Zie cursus.
1.3 Peptidebinding
Wanneer aminozuren d.m.v. een peptidebindingen aan elkaar gekoppeld zijn, speekt men
van di-, tri-, tetrapeptiden enz.
Polypeptiden : indien zeer veel aminozuren aan elkaar gekoppeld worden
De vrije NH2-groep wordt als ‘begin’ beschouwd (N-terminaal) en het carboxyeinde (C-
terminaal).
Het zijn de groepen van de zijketen die het IEP van het polypeptide of proteïne bepalen.
Meting van de C-N-stand in de peptidebinding, wijst op 50% dubbele bindingskarakter voor
de C-N-binding. Dit kan verklaard worden door de aanwezigheid van resonantiestructuren:
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 4
1. Eiwitten
Functies
1. Enzymatische katalyse
Bijna elke chemische reactie in een biologisch proces wordt door een eiwit gekatalyseerd.
Deze eiwitten worden enzymen genoemd. Alle enzymen hebben o.a. het volgend kenmerk:
ze bezitten enorm katalytisch vermogen. Ze versterken de reactiesnelheid meestal met een
factor van 106.
2. Transport en bewaring
Transport: Bijvoorbeeld hemoglobine in RBC. Dit eiwit zorgt voor zuurstoftransport in het
organisme. In de spieren wordt dit overgenomen door myoglobine.
Bewaarplaats: kleine ionen bv. metaalionen gebonden aan een eiwit en opgeslagen in bv. de
lever.
3. Bouwstof
Eiwitten zijn de belangrijkste componenten v/d spieren, huid, haar en beenderen. Door hun
opbouw → grote elasticiteit, maar ook stevigheid
4. Immunologische bescherming
Sommige eiwitten herkennen en binden vreemde bestanddelen als virussen, bacteriën,
cellen van andere organismen. Door complexvorming met vreemde indringer beschermen zij
het eigen organisme
5. Creëren en doorgeven van zenuwimpulsen
De receptoreiwitten in de zenuwcellen zorgen ervoor dat specifieke prikkels als dusdanig
herkend worden en dat de signalen ook doorgegeven worden aan andere cellen
6. Groeicontrole en differentiatie
Gecontroleerde sequentiële expressie van de genetische informatie is essentieel voor een
geordende groei en differentiatie van de cellen. Zo zullen bepaalde eiwitten, de
groeifactoren, ervoor zorgen dat bepaalde cellen gaan gevormd worden bv. de hersencellen.
Weer andere eiwitten, sommige hormonen, zullen ervoor zorgen dat communicatie tussen
totaal verschillende cellen mogelijk wordt. Denken we hierbij aan de schildklierhormonen en
aan insuline die een zeer belangrijke rol vervullen in het organisme.
7. Nutritioneel aspect
Door voeding krijgt het organisme AZ die het zelf niet kan aanmaken (essentiële AZ), maar
ook andere AZ die dan in het organisme worden afgebroken en zo voor energievoorziening
gebruikt kunnen worden of in andere moleculen kunnen worden omgezet.
Opbouw
Eiwitten/proteïnen : polymeren met AZ als bouwstenen. Hieruit wordt een
driedimensionale structuur opgebouwd met unieke eigenschappen. De
opeenvolging van AZ en de driedimensionale structuur → specifieke
taak.
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 1
,Proteïnen komen onder 2 belangrijke vormen voor:
Globulair
Opgerold eiwitketens die wateroplosbaar zijn, bv. enzymen, hormonen, transportmoleculen
(soms ook niet globulaire oplosbare eiwitten bv. membraaneiwitten)
Vezelvormig
Eiwitten die door hun speciale structuur water onoplosbaar zijn bv. zijde, wol, haar,
spierweefsel
1.2 Aminozuren
AZ zijn amino-carbonzuren. Het zijn alifatische verbindingen met een aminogroep en een
carboxylgroep. De meeste in de natuur voorkomende AZ hebben een eindstandige
carboxylgroep en een aan het α-koolstofatoom gebonden aminogroep. Bij opbouw van
eiwitten worden er 20 verschillende AZ gebruikt.
Sommige van deze AZ kunnen, nadat ze ingebouwd zijn in een eiwit, in de zijketen gewijzigd
worden:
Proline → hydroxyproline
Lysine → hydroxylysine
Cysteïne → cystine
Tyrosine → thyroxine
Een α-aminozuur bevat een asymmetrisch koolstofatoom en zijn er 2 stereo-isomeren: D- en
L-vorm. De aminozuren die in eiwitten voorkomen zijn uitsluitend α-aminozuren met de L-
configuratie.
D-stereo-isomeren maken deel uit van bacteriële celwand en andere bacteriële producten.
Het onderlinge verschil tussen AZ wordt enkel bepaald door de aard van de R-groep.
Indeling gebeurt dus op basis van aard van de zijketen. O.b.v. hun elektrische lading of o.b.v.
hun affiniteit voor water (polair of apolair).
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 2
,De polariteit van de zijketen is zeer belangrijk bij de opbouw van de driedimensionale
structuur en dus determinerend voor de biochemische eigenschappen van het eiwit.
We onderscheiden:
- Apolair : alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, cystine, fenylalanine, proline,
glycine
- Polair :
o Neutraal : serine, theorine, tyrosine, tryptofaan, cysteïne, asparagine,
glutamine
o Zuur : asparaginezuur, glutaminezuur (als COO-)
o Basisch : arginine, histidine, lysine, hydroxylysine (als NH3+)
Eigenschappen van de aminozuren
AZ kunnen zowel als base en als zuur reageren, aangezien de een carboxylgroep (pKa 2) en
een aminogroep (pKa 9-10) hebben → amfoteer
Zwitter-ion : de vorm waarin, voor een mono-amino-monocarbonzuur, de aminogroep
geprotoneerd is en de carboxylgroep gedeprotoneerd is. Een zwitterion heeft
zowel een positieve als negatieve lading. Moleculen met een zure en een
basische groep zijn bij een bepaalde pH zwitterion.
Isoëlektrisch punt : de pH waarbij het AZ nettolading 0 heeft (IEP). In een elektrisch veld
zal het AZ dan niet langer migreren.
pH van het IEP = (pKa1 + pKa2)/2
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 3
, Andere zure of basische groepen die in de R-keten aanwezig zijn, zullen eveneens de IEP
beïnvloeden. Zie cursus.
1.3 Peptidebinding
Wanneer aminozuren d.m.v. een peptidebindingen aan elkaar gekoppeld zijn, speekt men
van di-, tri-, tetrapeptiden enz.
Polypeptiden : indien zeer veel aminozuren aan elkaar gekoppeld worden
De vrije NH2-groep wordt als ‘begin’ beschouwd (N-terminaal) en het carboxyeinde (C-
terminaal).
Het zijn de groepen van de zijketen die het IEP van het polypeptide of proteïne bepalen.
Meting van de C-N-stand in de peptidebinding, wijst op 50% dubbele bindingskarakter voor
de C-N-binding. Dit kan verklaard worden door de aanwezigheid van resonantiestructuren:
© M. Knaap – Biomedische Laboratoriumtechnologie – 2019/2020 4
