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TEMA 5. ENZIMAS.
1.- CONCEPTO DE BIOCATÁLISIS Y DE ENZIMA.
Los biocatalizadores son
sustancias capaces de facilitar y
acelerar las reacciones químicas, ya
que disminuyen las necesidades de
energía de activación, y así, en los
seres vivos se llevan a cabo reacciones
químicas de forma no violenta que para
efectuarse en el laboratorio requieren
altas temperaturas, descargas
eléctricas..., que los seres vivos no
podrían soportar.
Los catalizadores:
- no intervienen en la reacción que catalizan, es decir, actúan sólo por
"su presencia",
- una vez terminada la reacción, el catalizador queda libre y puede
volver a ser utilizado, por eso, se necesitan en cantidades muy pequeñas.
Las enzimas son proteínas especializadas (salvo las ribozimas)
cuya función es la de catalizar los millares de reacciones químicas
específicas en los seres vivos.
Se unen a determinadas moléculas llamadas sustratos y permiten
que reacciones que tienen lugar a velocidades muy bajas, se realicen a mayor velocidad a las
temperaturas habituales de los organismos.
Son, por tanto:
- muy específicas, ya que pueden actuar en una reacción determinada sin alterar otras
- muy activas ya que pueden aumentar la velocidad de la reacción más de un millón de
veces.
- y actúan a la temperatura del ser vivo.
Intervienen en estas reacciones en muy pequeñas concentraciones, ya que no se consumen
ni se alteran durante la reacción, pudiendo, por lo tanto, actuar sucesivas veces.
Las enzimas son proteínas globulares, solubles en agua, y que se difunden con facilidad en
los líquidos orgánicos, catalizando miles de reacciones químicas, tanto en el interior de la célula
donde se han formado o fuera de la célula que los produce (enzimas digestivas).
Su modo de acción es actuar aumentando la velocidad de la reacción sin alterar el equilibrio
de la reacción:
A + B <=======> P
Cualquier agente capaz de lesionar la estructura de la proteína nativa, originará, también, la
pérdida de la actividad catalítica.
, 2
Atendiendo a los elementos que los forman podemos distinguir:
a) Enzimas estrictamente proteicas. Son proteínas formadas por una o más cadenas polipeptídicas.
b) Enzimas que contienen, además de una parte proteica, algún otro elemento de naturaleza no
proteíca. En este caso reciben el nombre de holoenzima:
La parte proteica recibe el nombre de
apoenzima. Y la parte no proteica se denomina
cofactor.
El holoenzima es igual al apoenzima más un
cofactor.
El cofactor puede ser un ión metálico como el
Cu, Zn, Fe, Mg, Mn... o una molécula orgánica
compleja, llamada habitualmente coenzima que se une
al enzima por enlaces débiles. Algunas enzimas precisan
el concurso de ambos, es decir, de un ión metálico y de una coenzima.
Cuando los cofactores se encuentran unidos covalentemente a la porción proteica de la
enzima, se denominan grupos prostéticos.
(Los cofactores son estables, en general, frente al
calor, mientras que la porción proteica de la
enzima es lábil con respecto a la temperatura).
Como ejemplos de coenzimas: ATP, NAD,
Coenzima A, FAD
(Las vitaminas hidrosolubles - C y complejo B -
son coenzimas o precursores de coenzimas)
2.- CENTRO ACTIVO.
La unión enzima-sustrato se realiza por medio de fuerzas intermoleculares de carácter débil
(uniones hidrofóbicas, puentes de H, uniones electrostáticas y fuerzas de Van der Waals) para
posibilitar que esa unión se pueda romper con facilidad tras la acción enzimática.
El centro activo de un enzima representa el punto donde se produce esa interacción y, por
lo tanto, donde se produce la actuación específica. Generalmente constituye una pequeña parte de la
molécula proteica con estructura tridimensional en forma de hueco, hoyo o hendidura y,
normalmente, hidrófoba (en la hendidura, normalmente el agua ha sido excluida, a no ser que
participe en la reacción).
Su configuración espacial se adapta a una zona con geometría complementaria del sustrato.
En el interior de esa zona, el enzima posee cadenas laterales con grupos funcionales activos que
hacen posible que el sustrato se transforme en el producto final.
En las paredes de esta depresión tienen que localizarse dos tipos de aminoácidos:
, 3
a) Aminoácidos de fijación, es decir, aminoácidos que sujetan el enzima al sustrato y orientan la
molécula de éste, de tal manera que aproximan la parte de la misma que ha de ser atacada por el
enzima, al centro activo de éste (facilitan la formación del complejo enzima-sustrato).
b) Aminoácidos catalíticos, que son los que intervienen de manera directa en las transformaciones
del sustrato. Estos aminoácidos pueden estar muy distanciados en la secuencia lineal de la cadena
polipeptídica, si bien, logran situarse próximos gracias a los plegamientos de dichas cadenas como
consecuencia de la estructura terciaria.
(Actualmente se considera que la especificidad de los enzimas
radica en los aminoácidos de fijación, pues a éstos se debe el que
un enzima se pueda fijar a un sustrato sobre el que tienen que
actuar.)
La superficie de la molécula enzimática posee una alta
reactividad química debido a las características de las
cadenas laterales de los aminoácidos y a la orientación
que éstas poseen.
Si la reactividad de estas cadenas laterales es insuficiente para cumplir su función, los
enzimas pueden fijar otras moléculas no polipeptídicas (cofactor) que le sirvan de ayuda.
Por tanto, en el centro activo existe un sitio que determina la posición y un sitio catalítico.
Igualmente, el sustrato debe poseer grupos funcionales que permitan la unión específica con
la enzima y también debe presentar un enlace químico específico sobre el cual puede actuar la
enzima.
El resto de la proteína enzimática lo constituyen los aminoácidos estructurales, que no forman
parte del centro activo y por tanto, no tienen función dinámica. Sirven de esqueleto estructural para
mantener la conformación tridimensional adecuada en el centro activo y que éste pueda encajar con
el sustrato. (Si bien no intervienen directamente en la catálisis, pueden modificar esta actividad,
debido a que si se alteran pueden cambiar la posición que ocupa el centro activo de la molécula).
3.- CATÁLISIS ENZIMÁTICA.
En toda reacción química existe
una barrera de energía que impide que
comience una reacción, por lo que la
mayoría de las reacciones necesitan, al
principio, recibir una cierta cantidad de
energía (incluso en las reacciones
exergónicas).
Una reacción química, tal como S
à P, tiene lugar porque, en un momento
dado, cierta cantidad de moléculas S
(sustrato) poseen más energía que el
resto, pudiendo alcanzar un estado
activado, llamado estado de transición,
en el que es probable que se pueda formar o romper un enlace químico y formar el producto P.
TEMA 5. ENZIMAS.
1.- CONCEPTO DE BIOCATÁLISIS Y DE ENZIMA.
Los biocatalizadores son
sustancias capaces de facilitar y
acelerar las reacciones químicas, ya
que disminuyen las necesidades de
energía de activación, y así, en los
seres vivos se llevan a cabo reacciones
químicas de forma no violenta que para
efectuarse en el laboratorio requieren
altas temperaturas, descargas
eléctricas..., que los seres vivos no
podrían soportar.
Los catalizadores:
- no intervienen en la reacción que catalizan, es decir, actúan sólo por
"su presencia",
- una vez terminada la reacción, el catalizador queda libre y puede
volver a ser utilizado, por eso, se necesitan en cantidades muy pequeñas.
Las enzimas son proteínas especializadas (salvo las ribozimas)
cuya función es la de catalizar los millares de reacciones químicas
específicas en los seres vivos.
Se unen a determinadas moléculas llamadas sustratos y permiten
que reacciones que tienen lugar a velocidades muy bajas, se realicen a mayor velocidad a las
temperaturas habituales de los organismos.
Son, por tanto:
- muy específicas, ya que pueden actuar en una reacción determinada sin alterar otras
- muy activas ya que pueden aumentar la velocidad de la reacción más de un millón de
veces.
- y actúan a la temperatura del ser vivo.
Intervienen en estas reacciones en muy pequeñas concentraciones, ya que no se consumen
ni se alteran durante la reacción, pudiendo, por lo tanto, actuar sucesivas veces.
Las enzimas son proteínas globulares, solubles en agua, y que se difunden con facilidad en
los líquidos orgánicos, catalizando miles de reacciones químicas, tanto en el interior de la célula
donde se han formado o fuera de la célula que los produce (enzimas digestivas).
Su modo de acción es actuar aumentando la velocidad de la reacción sin alterar el equilibrio
de la reacción:
A + B <=======> P
Cualquier agente capaz de lesionar la estructura de la proteína nativa, originará, también, la
pérdida de la actividad catalítica.
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Atendiendo a los elementos que los forman podemos distinguir:
a) Enzimas estrictamente proteicas. Son proteínas formadas por una o más cadenas polipeptídicas.
b) Enzimas que contienen, además de una parte proteica, algún otro elemento de naturaleza no
proteíca. En este caso reciben el nombre de holoenzima:
La parte proteica recibe el nombre de
apoenzima. Y la parte no proteica se denomina
cofactor.
El holoenzima es igual al apoenzima más un
cofactor.
El cofactor puede ser un ión metálico como el
Cu, Zn, Fe, Mg, Mn... o una molécula orgánica
compleja, llamada habitualmente coenzima que se une
al enzima por enlaces débiles. Algunas enzimas precisan
el concurso de ambos, es decir, de un ión metálico y de una coenzima.
Cuando los cofactores se encuentran unidos covalentemente a la porción proteica de la
enzima, se denominan grupos prostéticos.
(Los cofactores son estables, en general, frente al
calor, mientras que la porción proteica de la
enzima es lábil con respecto a la temperatura).
Como ejemplos de coenzimas: ATP, NAD,
Coenzima A, FAD
(Las vitaminas hidrosolubles - C y complejo B -
son coenzimas o precursores de coenzimas)
2.- CENTRO ACTIVO.
La unión enzima-sustrato se realiza por medio de fuerzas intermoleculares de carácter débil
(uniones hidrofóbicas, puentes de H, uniones electrostáticas y fuerzas de Van der Waals) para
posibilitar que esa unión se pueda romper con facilidad tras la acción enzimática.
El centro activo de un enzima representa el punto donde se produce esa interacción y, por
lo tanto, donde se produce la actuación específica. Generalmente constituye una pequeña parte de la
molécula proteica con estructura tridimensional en forma de hueco, hoyo o hendidura y,
normalmente, hidrófoba (en la hendidura, normalmente el agua ha sido excluida, a no ser que
participe en la reacción).
Su configuración espacial se adapta a una zona con geometría complementaria del sustrato.
En el interior de esa zona, el enzima posee cadenas laterales con grupos funcionales activos que
hacen posible que el sustrato se transforme en el producto final.
En las paredes de esta depresión tienen que localizarse dos tipos de aminoácidos:
, 3
a) Aminoácidos de fijación, es decir, aminoácidos que sujetan el enzima al sustrato y orientan la
molécula de éste, de tal manera que aproximan la parte de la misma que ha de ser atacada por el
enzima, al centro activo de éste (facilitan la formación del complejo enzima-sustrato).
b) Aminoácidos catalíticos, que son los que intervienen de manera directa en las transformaciones
del sustrato. Estos aminoácidos pueden estar muy distanciados en la secuencia lineal de la cadena
polipeptídica, si bien, logran situarse próximos gracias a los plegamientos de dichas cadenas como
consecuencia de la estructura terciaria.
(Actualmente se considera que la especificidad de los enzimas
radica en los aminoácidos de fijación, pues a éstos se debe el que
un enzima se pueda fijar a un sustrato sobre el que tienen que
actuar.)
La superficie de la molécula enzimática posee una alta
reactividad química debido a las características de las
cadenas laterales de los aminoácidos y a la orientación
que éstas poseen.
Si la reactividad de estas cadenas laterales es insuficiente para cumplir su función, los
enzimas pueden fijar otras moléculas no polipeptídicas (cofactor) que le sirvan de ayuda.
Por tanto, en el centro activo existe un sitio que determina la posición y un sitio catalítico.
Igualmente, el sustrato debe poseer grupos funcionales que permitan la unión específica con
la enzima y también debe presentar un enlace químico específico sobre el cual puede actuar la
enzima.
El resto de la proteína enzimática lo constituyen los aminoácidos estructurales, que no forman
parte del centro activo y por tanto, no tienen función dinámica. Sirven de esqueleto estructural para
mantener la conformación tridimensional adecuada en el centro activo y que éste pueda encajar con
el sustrato. (Si bien no intervienen directamente en la catálisis, pueden modificar esta actividad,
debido a que si se alteran pueden cambiar la posición que ocupa el centro activo de la molécula).
3.- CATÁLISIS ENZIMÁTICA.
En toda reacción química existe
una barrera de energía que impide que
comience una reacción, por lo que la
mayoría de las reacciones necesitan, al
principio, recibir una cierta cantidad de
energía (incluso en las reacciones
exergónicas).
Una reacción química, tal como S
à P, tiene lugar porque, en un momento
dado, cierta cantidad de moléculas S
(sustrato) poseen más energía que el
resto, pudiendo alcanzar un estado
activado, llamado estado de transición,
en el que es probable que se pueda formar o romper un enlace químico y formar el producto P.
