HOOFDSTUK 18 EIWITTEN (4e Editie)
VWO 6 / GYMNASIUM 6
NECTAR
H18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
H18.2 Functies van eiwitten
H18.3 Enzymwerking
H18.4 Regeling van eiwitten in een cel
H18.5 Eiwitten in een cel
Stuvia: @Leermaat
, H18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
● Eiwitten krijgen een adreslabel, dit is het eerst gevormde stukje polypeptideketen, tijdens de vorming
om naar de juiste plek gebracht te kunnen worden.
● Het signaal(peptide) bindt aan een signaalherkennings molecuul waardoor de translatie tijdelijk
stopt. Dit molecuul bindt aan een SHM-receptor van het ER en een ribosoom hecht zich aan een
ribosoom-receptor.
● Het ribosoom komt boven een eiwit poort en de poort opent.
● Aan de SHM-receptor koppelt het GTP energie molecuul, deze splitst in GDP en pi en de SHM
wordt, met het GTP, losgemaakt. De translatie vervolgt weer.
● Een ontkoppelings eiwit bindt bij het stopcodon aan het mRNA en haalt de polypeptideketen los van
het ribosoom die uiteindelijk in twee valt. De waterpoort sluit weer.
● In het ER wordt de polypeptideketen omgezet en krijgt het een ruimtelijke structuur, in het glad ER
worden transportblaasjes gevormd zodat het eiwit maar het Golgi-systeem kan.
Bewerking in het Golgi-systeem
● In het Golgi-systeem ontstaat het definitieve eiwit, enzymen voegen onder andere fosfaatgroepen
toe, wijzigen of koppelen polypeptideketens tot een eiwit.
● De blaasjes kunnen uiteindelijk de eiwit inhoud buiten de cel, exocytose, brengen of in de cel
houden. Zo kunnen eiwitten gaan werken als lysosomen, worden opgenomen in het membraan en
als eiwit poort of receptor werken, of als ribosoom werken.
● Ribosomen maken vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.
Ruimtelijke structuur
● Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur, ze kunnen bolvormig of vezelachtig zijn. Zoals
plaques en tangles in de hersenen.
● De primaire structuur is het aantal en de volgorde van verschillende aminozuren.
● Secundaire structuren zij bijvoorbeeld de alfa-helices en de beta-platen. De structuur wordt bepaald
door de waterstofbruggen tussen NH-groepen en dubbelgebonden C groepen.
● De tertiaire structuur is de driedimensionale structuur. Deze komt in stand door de bindingen tussen
restgroepen van verschillende aminozuren.
● De quaternaire structuur is de opbouw van een eiwit uit meerdere polypeptiden.
Vouwen van eiwitten
● Chaperone-eiwitten controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen als dat lukt de
eiwitten in de juiste structuur.
● Hoe meer Chaperone-eiwitten, hoe gezonder een cel kan zijn.
Denaturatie van eiwitten
● Koken verbreekt de H-ruggen in de eiwitten, hierdoor verandert de tertiaire structuur en kan het eiwit
niet meer functioneren. Dit heet denatureren.
● Uiteindelijk kan een eiwit door denaturatie veranderen van ruimtelijke structuur doordat er op andere
plekken nieuwe H-bruggen vormen die de vorm doen veranderen.
Stuvia: @Leermaat
VWO 6 / GYMNASIUM 6
NECTAR
H18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
H18.2 Functies van eiwitten
H18.3 Enzymwerking
H18.4 Regeling van eiwitten in een cel
H18.5 Eiwitten in een cel
Stuvia: @Leermaat
, H18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
● Eiwitten krijgen een adreslabel, dit is het eerst gevormde stukje polypeptideketen, tijdens de vorming
om naar de juiste plek gebracht te kunnen worden.
● Het signaal(peptide) bindt aan een signaalherkennings molecuul waardoor de translatie tijdelijk
stopt. Dit molecuul bindt aan een SHM-receptor van het ER en een ribosoom hecht zich aan een
ribosoom-receptor.
● Het ribosoom komt boven een eiwit poort en de poort opent.
● Aan de SHM-receptor koppelt het GTP energie molecuul, deze splitst in GDP en pi en de SHM
wordt, met het GTP, losgemaakt. De translatie vervolgt weer.
● Een ontkoppelings eiwit bindt bij het stopcodon aan het mRNA en haalt de polypeptideketen los van
het ribosoom die uiteindelijk in twee valt. De waterpoort sluit weer.
● In het ER wordt de polypeptideketen omgezet en krijgt het een ruimtelijke structuur, in het glad ER
worden transportblaasjes gevormd zodat het eiwit maar het Golgi-systeem kan.
Bewerking in het Golgi-systeem
● In het Golgi-systeem ontstaat het definitieve eiwit, enzymen voegen onder andere fosfaatgroepen
toe, wijzigen of koppelen polypeptideketens tot een eiwit.
● De blaasjes kunnen uiteindelijk de eiwit inhoud buiten de cel, exocytose, brengen of in de cel
houden. Zo kunnen eiwitten gaan werken als lysosomen, worden opgenomen in het membraan en
als eiwit poort of receptor werken, of als ribosoom werken.
● Ribosomen maken vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.
Ruimtelijke structuur
● Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur, ze kunnen bolvormig of vezelachtig zijn. Zoals
plaques en tangles in de hersenen.
● De primaire structuur is het aantal en de volgorde van verschillende aminozuren.
● Secundaire structuren zij bijvoorbeeld de alfa-helices en de beta-platen. De structuur wordt bepaald
door de waterstofbruggen tussen NH-groepen en dubbelgebonden C groepen.
● De tertiaire structuur is de driedimensionale structuur. Deze komt in stand door de bindingen tussen
restgroepen van verschillende aminozuren.
● De quaternaire structuur is de opbouw van een eiwit uit meerdere polypeptiden.
Vouwen van eiwitten
● Chaperone-eiwitten controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen als dat lukt de
eiwitten in de juiste structuur.
● Hoe meer Chaperone-eiwitten, hoe gezonder een cel kan zijn.
Denaturatie van eiwitten
● Koken verbreekt de H-ruggen in de eiwitten, hierdoor verandert de tertiaire structuur en kan het eiwit
niet meer functioneren. Dit heet denatureren.
● Uiteindelijk kan een eiwit door denaturatie veranderen van ruimtelijke structuur doordat er op andere
plekken nieuwe H-bruggen vormen die de vorm doen veranderen.
Stuvia: @Leermaat
