PROTEÍNAS
Def: Biomolécula polímero de aminoácidos. Los aminoácidos son sus monómeros
PROPIEDADES
Solubilidad: globulares - solubles / fibrosas - insolubles
Desnaturalización
Capacidad amortiguadora de pH debido a su comportamiento anfótero
Especificidad debida a su estructura tridimensional
FUNCIONES
De reserva: Ovoalbúmina, caseína, hordeína, zeína
De transporte: Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina
Contráctil: Actina, miosina, flagelina, dineína
Protectora o defensiva: trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas
Hormonal: insulina, glucagón, somatotropina
Estructural : glucoproteínas, queratina, colágeno, elastina, histonas
Enzimática: catalasa, ribonucleasa
Homeostática: albúmina
Reconocimiento de señales químicas: proteínas externas de membrana
CLASIFICACIÓN
Holoproteínas: formadas exclusivamente por aa. Heteroproteínas: formadas por parte proteica (grupo
Fibrosas (Insolubles, funciones protectoras o estructurales) proteico) y parte no proteica (grupo prostético).
Colágeno: tejido conjuntivo Dependiendo de la naturaleza pueden ser:
Miosina Contracción muscular Cromoproteínas (pigmento)
Queratina: forman cuernos, uñas, pelo y lana Nucleoproteínas (ácidos nucleicos)
Fibrina: interviene en la coagulación sanguínea Fosfoproteínas (Ácido fosfórico)
Elastina: proteína elástica Glucoproteína (Glúcido)
Globulares (más complejas que las otras, plegadas en forma esférica) Lipoproteínas (Lípido)
Actina: forma filamentos e interviene en la contracción muscular
Albúminas: transporte de moléculas o reserva de aa
Globulinas: inmunoglobulinas forman anticuerpos
Histonas y protaminas: se asocian al ADN en eucariota
AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS
Compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos de C, H, O y N (además pueden presentar otros elementos
Son sólidos
Cristalizables
Solubles
Incoloros
Punto de fusión alto
Poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) que se unen al mismo carbono, carbono α (carbono asimétrico)
FÓRMULA DE UN AMINOÁCIDO
Un carbono central (α) se une a:
Un grupo amino - NH2
Un grupo carboxilo -COOH
Un H
Una cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes. Es distinta en cada aminoácido y det. sus propiedades químicas y biológicas.
, Existen 20 aminoácidos (aa) que forman parte de las proteínas: aminoácidos proteicos. Hay otros aa no proteicos (unos 150 que se encuentran libres o
en las células y tejido)
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS PROTEÍCOS
CON CADENAS LATERALES:
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos)
Alifáticos
Aromáticos (benceno)
Aminoácidos polares sin carga (hidrofílicos "CHOH")
Aminoácidos polares con carga
Polares Ácidos (cargados - "COO- " )
Polares Básicos (cargados + " NH3")
Los aminoácidos proteicos se pueden clasificar en no esenciales y esenciales:
En niños los anteriores y:
ESENCIALES En adultos (8):
Histidina
Arginina
Necesarios para la dieta de los organismos heterótrofos ya que Fenilalanina
no pueden sintetizarlos en su cuerpo (los autótrofos pueden Isoleucina
sintetizarlos todos) Leucina
Las rutas metabólicas para su obtención son largas y Lisina
energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han Metionina
ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso Treonina
obtenerlos en los alimentos). Triptófano
Valina
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Def: Biomolécula polímero de aminoácidos. Los aminoácidos son sus monómeros
PROPIEDADES
Solubilidad: globulares - solubles / fibrosas - insolubles
Desnaturalización
Capacidad amortiguadora de pH debido a su comportamiento anfótero
Especificidad debida a su estructura tridimensional
FUNCIONES
De reserva: Ovoalbúmina, caseína, hordeína, zeína
De transporte: Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina
Contráctil: Actina, miosina, flagelina, dineína
Protectora o defensiva: trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas
Hormonal: insulina, glucagón, somatotropina
Estructural : glucoproteínas, queratina, colágeno, elastina, histonas
Enzimática: catalasa, ribonucleasa
Homeostática: albúmina
Reconocimiento de señales químicas: proteínas externas de membrana
CLASIFICACIÓN
Holoproteínas: formadas exclusivamente por aa. Heteroproteínas: formadas por parte proteica (grupo
Fibrosas (Insolubles, funciones protectoras o estructurales) proteico) y parte no proteica (grupo prostético).
Colágeno: tejido conjuntivo Dependiendo de la naturaleza pueden ser:
Miosina Contracción muscular Cromoproteínas (pigmento)
Queratina: forman cuernos, uñas, pelo y lana Nucleoproteínas (ácidos nucleicos)
Fibrina: interviene en la coagulación sanguínea Fosfoproteínas (Ácido fosfórico)
Elastina: proteína elástica Glucoproteína (Glúcido)
Globulares (más complejas que las otras, plegadas en forma esférica) Lipoproteínas (Lípido)
Actina: forma filamentos e interviene en la contracción muscular
Albúminas: transporte de moléculas o reserva de aa
Globulinas: inmunoglobulinas forman anticuerpos
Histonas y protaminas: se asocian al ADN en eucariota
AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS
Compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos de C, H, O y N (además pueden presentar otros elementos
Son sólidos
Cristalizables
Solubles
Incoloros
Punto de fusión alto
Poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) que se unen al mismo carbono, carbono α (carbono asimétrico)
FÓRMULA DE UN AMINOÁCIDO
Un carbono central (α) se une a:
Un grupo amino - NH2
Un grupo carboxilo -COOH
Un H
Una cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes. Es distinta en cada aminoácido y det. sus propiedades químicas y biológicas.
, Existen 20 aminoácidos (aa) que forman parte de las proteínas: aminoácidos proteicos. Hay otros aa no proteicos (unos 150 que se encuentran libres o
en las células y tejido)
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS PROTEÍCOS
CON CADENAS LATERALES:
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos)
Alifáticos
Aromáticos (benceno)
Aminoácidos polares sin carga (hidrofílicos "CHOH")
Aminoácidos polares con carga
Polares Ácidos (cargados - "COO- " )
Polares Básicos (cargados + " NH3")
Los aminoácidos proteicos se pueden clasificar en no esenciales y esenciales:
En niños los anteriores y:
ESENCIALES En adultos (8):
Histidina
Arginina
Necesarios para la dieta de los organismos heterótrofos ya que Fenilalanina
no pueden sintetizarlos en su cuerpo (los autótrofos pueden Isoleucina
sintetizarlos todos) Leucina
Las rutas metabólicas para su obtención son largas y Lisina
energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han Metionina
ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso Treonina
obtenerlos en los alimentos). Triptófano
Valina
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
