Bloed 1:
Hemoglobine en heemgroepen: [les kennislip 13/02]
Volgens prof Goossens 270 mil hemoglobine in een rode bloedcel.
Gelijkenissen myoglobine en hemoglobine:
-hemoglobine polymeeer
-heeft 4 heemgroepen en 4 eiwitketens
-Via heemgroepen molecule zuurstof binden. Terwijl myoglobine eerder dient als zuurstofbatterij
dient voor de spieren en niet als zuurstoftransporter
-beide hebben polaire aminozuurgroepen, zodat ze in water oplosbaar zijn
-de binnenring bevat apolaire aminozuren, waar de heme groep zich bevindt
Opbouw hemoglobine:
(Hemoglobine geeft bloed rode kleur)
Hemoglobine:
-globine=eiwitgedeelte: 2⍺ en 2β ketens
-aan de eiwitketens hangt telkens een heme-groep: Fe2+ en daarrond een porfyrine ring
heme=prosthetische groep, die zorgt voor reversibele binding met zuurstof, uit mitochondria
globine= het eiwitgedeelte dat de heemgroep omringt en beschermt, uit cytoplasma
Binding eiwitketen en heme-groep door histidine zijketen. Tweede histidine bepaalt hoek waarmee
O2 bindt.
Ijzer gaat 6 bindingen aan: 4 bindingsplaatsen met porfyrine groep, 1 met eiwitgroep, 1 voor O2
(Is deze 6de plaats gebonden=oxygenated blood [Fe3+], anders deoxygenated blood [Fe2+].)
Porfyrine gaat interactie aan met apolaire aminozuren, die zich in hydrofobe groeve bevinden, vb
valine of fenylalanine. Hierdoor zit de ring niet los in de eiwitstructuur.
Als de bindingsplaats wordt ingenomen door water dan noemen we het methemoglobine.=de
kleur van opgedroogd bloed, ook niet meer instaat om zuurstof te vervoeren.
,Structuur van hemoglobine:
Thv de longen zal hemoglobine co2 afleveren en zuurstof meenemen. We komen in capillairen en
zuurstof afgeven, weefsels oxygeneren en co2 opnemen.
Aanwezigheid van zuurstof zorgt voor een veel efficiëntere ATP productie.
-Primaire structuur: hechting aminozuren, peptideketens en vorming (a)polaire zijketens
-Secundaire structuur: interacties zijketens zorgen voor vorming 3d structuur
-Tertiaire structuur: binnen en buitenkant. Binnenzijde is de apolaire groeve met heme groep. De
buitenzijde is de polaire eiwitketen.
-Quaternaire structuur: tertiaire vormen polymeren, vormen van de 4 ketens aan elkaar
Aandoening porfyrine ring=porfyrieën
Bij deoxygenated bloed zal het ijzer moleculen 0,4 angström naar beneden zakken, maar als de
6de bindingsplaats gebonden is met zuurstof zal deze in lijn staan met de porfyrine ring en trekt
aan het eiwit gedeelte.
Belang: wanneer er 1 ijzer atoom zich verplaatst is er een volledige conformatieverandering van
het hemoglobine. Myoglobine heeft dit niet, want het is een monomeer.
We gaan over van een T staat naar een R staat.
Omgekeerd kan ook, ijzer zakt wanneer zuurstof weg is en duwt aan de eiwitstructuur.
Functie van hemoglobine:
Hemoglobine:
De zuurstofsaturatie is de hoeveelheid o2 gebonden aan hemoglobine. De po2 is de zuurstofdruk
die verandert naarmate de hoeveelheid zuurstof ook verandert.
Bij lage O2 concentratie zal hemoglobine niet graag o2 willen binden, naarmate de druk stijgt zal
op een bepaald keerpunt hemoglobine heel graag heel veel o2 opnemen. Het is dus een allostere
curve, dit komt doordat wanneer 1 subunit geactiveerd wordt, de andere 3 ook geactiveerd zullen
worden.
Hemoglobine is een multimeer die elkaar kunnen beïnvloeden en kan hemoglobine dus in 2 staten
voorkomen: een R-staat en een T-staat. R-staat=oxygeneerde vorm met hoge affiniteit en T-
staat=deoxygeneerde vorm met lage affiniteit
‘‘De binding van zuurstof aan hemoglobine zorgt voor de overgang naar de R-staat en zorgt voor
een conformatieverandering.’’
*configuratie-/conformatiewijziging is wanneer 1v/d 4 monomeren o2 zal opnemen of afgeven
waardoor de andere meevolgen. Dit Leidt tot een verandering van de staat.
Myoglobine:
Zal zelfs bij heel lage druk de zuurstof willen binden/bijhouden en gaat deze enkel vrijgeven als de
druk bijna gelijk is aan 0. Myoglobine is een monomeer en kan dus maar in 1 vorm voorkomen. Het
kan niet beïnvloed worden om naar een andere staat te gaan.
Invloed van de arteriële en veneuze druk:
Bij arteriële druk, wanneer er veel zuurstof aanwezig is zal hemoglobine veel o2 binden/opnemen
[R-staat]. Bij het veneuze deel zal de saturatie snel zakken doordat het zijn 02 vrijgeeft. [T-staat]
,Thv de longen in R-staat en in de capillaire zal het o2 afgeven want het bevindt zich op dat
moment in de T-staat.
R- en de T-staat:
In R-staat: gebonden aan o2, e- wordt getrokken, ijzer verplaatst zich binnen de planaire ring en
dit veroorzaakt een conformatieverandering. =oxygeneerde vorm (Fe2+ naar Fe3+)
In T-staat: door lage zuurstofdruk zal zich omzetten van R naar T staat. O2 wordt afgegeven, e-
gaat terug naar ijzer, ijzer wordt te groot door het elektron en zakt onder planaire vlak van
porfyrine ring, hierdoor een conformatieverandering. Alle andere monomeren zullen ook o2
vrijgeven. =deoxygeneerde vorm
Nut van de configuratiewijziging:
Configuratiewijziging zorgt voor verandering van centrale holte. Deze holte is groter in de T-staat.
Belangrijk reden: 2,3 bifosfoglyceraat, het BPG past perfect in het donut-gat van hemoglobine als
het in de T-staat is.
BPG is heel veel aanwezig in zeer metabool actieve weefsels zoals spieren, waar veel glycolyse is.
In zuurstofarm milieu wil je dat het o2 vrijstelt, als 1 monomeer zijn o2 lost, zal dit tot een
configuratie wijziging leiden op de rest van de monomeren. Hierdoor is hemoglobine in een T-staat
en die staat wordt meteen gestabiliseerd. Want weefsels waar veel o2 verbruikt wordt zal veel
BPG zijn want er is veel metabolisatie. BPG zal zich wringen in het donut gat en de T-staat wordt
gestabiliseerd.
Opm.: in minder metabool actieve weefsels zal er dus minder BPG zijn, waardoor de cellen minder
geneigd zijn om hun o2 af te geven.
Nadien zal in de spieren het BPG terug in de glycolyse worden omgezet naar pyruvaat. Hierdoor
kan de cel terug naar een R-staat gaan, want geen stabilisatie van de T-staat meer.
, Intermezzo rokers:
Rokers maken veel meer BPG aan, ze zullen dus meer in t-staat zitten en hierdoor minder o2
opnemen en transporteren naar periferie.
Bohr effect: aanwezigheid van co2
Er is altijd 33% van de o2 waar we niet aan geraken, want we halen zo’n lage drukken niet. CO2
zal omgezet worden naar h2co3 en dit is een zure molecule. Doordat het bloedmilieu zuurder
wordt zal er meer o2 vrijgegeven worden in de weefsels.
Types hemoglobine:
Er bestaan verschillende types van hemoglobine, want hoe zou de foetus o2 kunnen onttrekken
als deze dezelfde hemoglobine had als de moeder.
Foetaal hemoglobine: 2 alpha en 2 gamma ketens
Postnataal hemoglobine: 2 alpha en 2 beta ketens
Bij eenzelfde druk zal het foetaal hemoglobine sneller het bloed opnemen en zal dus sneller
gesatureerd geraken. De donut holte van foetale is veel kleiner waardoor de T-staat veel minder
lang gestabiliseerd wordt. Dus mogelijkheid om o2 langer op te nemen, terwijl moeder nog in een
T-staat zit.
Biochemie van de bloedgroepen: [les kennislip 13/02]
RBC= zakje met hemoglobine in en heeft een membraan.
Bloedgroep, vnl. Heeft men het dan over rode bloedcellen.
Antigenen kunnen gevormd worden als een proteïne of het gen gaat aanleiding geven.
2 vormen van bloedgroep antigenen:
-Antigenen gevormd als eiwitten, vanuit het bloedgroep gen dat hiervoor codeert.
-het bloedgroep gen codeert voor een glycosyltransferase enzym, dat instaat voor de vorming van
een glycoproteine.
Hemoglobine en heemgroepen: [les kennislip 13/02]
Volgens prof Goossens 270 mil hemoglobine in een rode bloedcel.
Gelijkenissen myoglobine en hemoglobine:
-hemoglobine polymeeer
-heeft 4 heemgroepen en 4 eiwitketens
-Via heemgroepen molecule zuurstof binden. Terwijl myoglobine eerder dient als zuurstofbatterij
dient voor de spieren en niet als zuurstoftransporter
-beide hebben polaire aminozuurgroepen, zodat ze in water oplosbaar zijn
-de binnenring bevat apolaire aminozuren, waar de heme groep zich bevindt
Opbouw hemoglobine:
(Hemoglobine geeft bloed rode kleur)
Hemoglobine:
-globine=eiwitgedeelte: 2⍺ en 2β ketens
-aan de eiwitketens hangt telkens een heme-groep: Fe2+ en daarrond een porfyrine ring
heme=prosthetische groep, die zorgt voor reversibele binding met zuurstof, uit mitochondria
globine= het eiwitgedeelte dat de heemgroep omringt en beschermt, uit cytoplasma
Binding eiwitketen en heme-groep door histidine zijketen. Tweede histidine bepaalt hoek waarmee
O2 bindt.
Ijzer gaat 6 bindingen aan: 4 bindingsplaatsen met porfyrine groep, 1 met eiwitgroep, 1 voor O2
(Is deze 6de plaats gebonden=oxygenated blood [Fe3+], anders deoxygenated blood [Fe2+].)
Porfyrine gaat interactie aan met apolaire aminozuren, die zich in hydrofobe groeve bevinden, vb
valine of fenylalanine. Hierdoor zit de ring niet los in de eiwitstructuur.
Als de bindingsplaats wordt ingenomen door water dan noemen we het methemoglobine.=de
kleur van opgedroogd bloed, ook niet meer instaat om zuurstof te vervoeren.
,Structuur van hemoglobine:
Thv de longen zal hemoglobine co2 afleveren en zuurstof meenemen. We komen in capillairen en
zuurstof afgeven, weefsels oxygeneren en co2 opnemen.
Aanwezigheid van zuurstof zorgt voor een veel efficiëntere ATP productie.
-Primaire structuur: hechting aminozuren, peptideketens en vorming (a)polaire zijketens
-Secundaire structuur: interacties zijketens zorgen voor vorming 3d structuur
-Tertiaire structuur: binnen en buitenkant. Binnenzijde is de apolaire groeve met heme groep. De
buitenzijde is de polaire eiwitketen.
-Quaternaire structuur: tertiaire vormen polymeren, vormen van de 4 ketens aan elkaar
Aandoening porfyrine ring=porfyrieën
Bij deoxygenated bloed zal het ijzer moleculen 0,4 angström naar beneden zakken, maar als de
6de bindingsplaats gebonden is met zuurstof zal deze in lijn staan met de porfyrine ring en trekt
aan het eiwit gedeelte.
Belang: wanneer er 1 ijzer atoom zich verplaatst is er een volledige conformatieverandering van
het hemoglobine. Myoglobine heeft dit niet, want het is een monomeer.
We gaan over van een T staat naar een R staat.
Omgekeerd kan ook, ijzer zakt wanneer zuurstof weg is en duwt aan de eiwitstructuur.
Functie van hemoglobine:
Hemoglobine:
De zuurstofsaturatie is de hoeveelheid o2 gebonden aan hemoglobine. De po2 is de zuurstofdruk
die verandert naarmate de hoeveelheid zuurstof ook verandert.
Bij lage O2 concentratie zal hemoglobine niet graag o2 willen binden, naarmate de druk stijgt zal
op een bepaald keerpunt hemoglobine heel graag heel veel o2 opnemen. Het is dus een allostere
curve, dit komt doordat wanneer 1 subunit geactiveerd wordt, de andere 3 ook geactiveerd zullen
worden.
Hemoglobine is een multimeer die elkaar kunnen beïnvloeden en kan hemoglobine dus in 2 staten
voorkomen: een R-staat en een T-staat. R-staat=oxygeneerde vorm met hoge affiniteit en T-
staat=deoxygeneerde vorm met lage affiniteit
‘‘De binding van zuurstof aan hemoglobine zorgt voor de overgang naar de R-staat en zorgt voor
een conformatieverandering.’’
*configuratie-/conformatiewijziging is wanneer 1v/d 4 monomeren o2 zal opnemen of afgeven
waardoor de andere meevolgen. Dit Leidt tot een verandering van de staat.
Myoglobine:
Zal zelfs bij heel lage druk de zuurstof willen binden/bijhouden en gaat deze enkel vrijgeven als de
druk bijna gelijk is aan 0. Myoglobine is een monomeer en kan dus maar in 1 vorm voorkomen. Het
kan niet beïnvloed worden om naar een andere staat te gaan.
Invloed van de arteriële en veneuze druk:
Bij arteriële druk, wanneer er veel zuurstof aanwezig is zal hemoglobine veel o2 binden/opnemen
[R-staat]. Bij het veneuze deel zal de saturatie snel zakken doordat het zijn 02 vrijgeeft. [T-staat]
,Thv de longen in R-staat en in de capillaire zal het o2 afgeven want het bevindt zich op dat
moment in de T-staat.
R- en de T-staat:
In R-staat: gebonden aan o2, e- wordt getrokken, ijzer verplaatst zich binnen de planaire ring en
dit veroorzaakt een conformatieverandering. =oxygeneerde vorm (Fe2+ naar Fe3+)
In T-staat: door lage zuurstofdruk zal zich omzetten van R naar T staat. O2 wordt afgegeven, e-
gaat terug naar ijzer, ijzer wordt te groot door het elektron en zakt onder planaire vlak van
porfyrine ring, hierdoor een conformatieverandering. Alle andere monomeren zullen ook o2
vrijgeven. =deoxygeneerde vorm
Nut van de configuratiewijziging:
Configuratiewijziging zorgt voor verandering van centrale holte. Deze holte is groter in de T-staat.
Belangrijk reden: 2,3 bifosfoglyceraat, het BPG past perfect in het donut-gat van hemoglobine als
het in de T-staat is.
BPG is heel veel aanwezig in zeer metabool actieve weefsels zoals spieren, waar veel glycolyse is.
In zuurstofarm milieu wil je dat het o2 vrijstelt, als 1 monomeer zijn o2 lost, zal dit tot een
configuratie wijziging leiden op de rest van de monomeren. Hierdoor is hemoglobine in een T-staat
en die staat wordt meteen gestabiliseerd. Want weefsels waar veel o2 verbruikt wordt zal veel
BPG zijn want er is veel metabolisatie. BPG zal zich wringen in het donut gat en de T-staat wordt
gestabiliseerd.
Opm.: in minder metabool actieve weefsels zal er dus minder BPG zijn, waardoor de cellen minder
geneigd zijn om hun o2 af te geven.
Nadien zal in de spieren het BPG terug in de glycolyse worden omgezet naar pyruvaat. Hierdoor
kan de cel terug naar een R-staat gaan, want geen stabilisatie van de T-staat meer.
, Intermezzo rokers:
Rokers maken veel meer BPG aan, ze zullen dus meer in t-staat zitten en hierdoor minder o2
opnemen en transporteren naar periferie.
Bohr effect: aanwezigheid van co2
Er is altijd 33% van de o2 waar we niet aan geraken, want we halen zo’n lage drukken niet. CO2
zal omgezet worden naar h2co3 en dit is een zure molecule. Doordat het bloedmilieu zuurder
wordt zal er meer o2 vrijgegeven worden in de weefsels.
Types hemoglobine:
Er bestaan verschillende types van hemoglobine, want hoe zou de foetus o2 kunnen onttrekken
als deze dezelfde hemoglobine had als de moeder.
Foetaal hemoglobine: 2 alpha en 2 gamma ketens
Postnataal hemoglobine: 2 alpha en 2 beta ketens
Bij eenzelfde druk zal het foetaal hemoglobine sneller het bloed opnemen en zal dus sneller
gesatureerd geraken. De donut holte van foetale is veel kleiner waardoor de T-staat veel minder
lang gestabiliseerd wordt. Dus mogelijkheid om o2 langer op te nemen, terwijl moeder nog in een
T-staat zit.
Biochemie van de bloedgroepen: [les kennislip 13/02]
RBC= zakje met hemoglobine in en heeft een membraan.
Bloedgroep, vnl. Heeft men het dan over rode bloedcellen.
Antigenen kunnen gevormd worden als een proteïne of het gen gaat aanleiding geven.
2 vormen van bloedgroep antigenen:
-Antigenen gevormd als eiwitten, vanuit het bloedgroep gen dat hiervoor codeert.
-het bloedgroep gen codeert voor een glycosyltransferase enzym, dat instaat voor de vorming van
een glycoproteine.
