Biochemie Voorbeeld-Examenvragen- 2004 & 2009
BAREL 2009
1. Glycogeen is een vertakt polymeer van glucose. Beschrijf zeer bondig de structuur.
Glycogeen = een polysaccharide omdat de vorming van een glycosidische binding* een
aantal keer herhaald kan worden.
(*=>vorming van een glycosidische binding tussen 2 monosachariden. Afsplitsing van een
watermolecule tussen 2hydroxylgroepen.
R1-OH + OH-R2 => R1-O-R2 + H2O)
= vertakt polymeer van glucose, energiereserve bij dieren, aanwezig in de spieren
en de lever.
Lineair polymeer: alfa-1-4 glycosidische bindingen.
Vertakt polymeer: alfa -1-6 glycosidische bindingen.
2. Welke zijn de algemene eigenschappen van proteoglycanen? In welke weefsels zijn deze
moleculen aanwezig?
Proteoglycanen vormen een belangrijke groep van polysachariden =
GLYCOSYLAMINOGLYCANEN ( =GAG)
Het polysacharide gedeelte ( GAG) is COVALENT gehecht op kleinere eiwitten =
PROTEOGLYCANEN. GAG 95% - Eiwitten 5%
Aanwezig: Dierlijke cellen en weefsels ( Bindweefsel).
Algemene eigenschappen: Grote viscositeit, vormen gels met visco-elastische eigenschappen.
Extra: Belangrijkste GAG zijn:
- CHONDROITINE SULFAAT
- KERATAN SULFAAT
- DERMATAAN SULFAAT
- HEPARINE
- HYALURONZUUR
3. Beschrijf de vorming-en dissociatiereacties van het enzym-substraat complex.
1
, VORMING:
Enzym-Substraat Complex=ES in de actieve site van het enzym
A) Model van Sleutel en Slot / Model van Fisher
B) Induced Fit Model
E+S <=> ES
ES => E + P
Bij hypothese van Michaelis-Menten (om HYPERBOLISCHE kinetiek te verklaren):
3 individuele stappen: 1) E + S =K1=> ES
2) ES =K2=> E + S
3) ES =K3=> E + P met K3<<K1 en K3<<K2
De globale reactiesnelheid = traagste stap. Dus V=K3 x Concentratie van ES
Vergelijking Michaelis-Menten: V( of V0) = Vmax x [S]
[S] + Km
Km is gelijk aan de concentratie in substraat die overeenkomt met een V=Vmax/2
Men kan de Km bepalen op de grafiek V ifv concentratie in S.
Km is +-= de Dissociatie constante
ES <--> E + S
Kd = [E] x [S]
[ES]
DISSOCIATIEREACTIES:
- Als de Km waarde KLEIN is (10^-7, -9e), gaat het ES complex zich
WEINIG DISSOCIEREN
Affiniteit van het enzym voor het substraat is ZEER STERK. ( S wordt hecht gebonden)
- Als de Km waarde GROTER is (10^-3e, -5e), gaat het ES complex zich
VEEL GEMAKKELIJKER DISSOCIEREN
Affiniteit van het enzym voor het substraat is MINDER STERK. (S is niet sterk gebonden)
4. Welk is de betekenis van het symbool Vmax?
Vmax= De maximale snelheid; TURNOVER NUMMER.
= het aantal moleculen Substraat die per tijdseenheid worden omgezet door het enzym dat
verzadigd is met het substraat .
5. Verklaar het begrip irreversiebele inhibitie van enzymen.
2
BAREL 2009
1. Glycogeen is een vertakt polymeer van glucose. Beschrijf zeer bondig de structuur.
Glycogeen = een polysaccharide omdat de vorming van een glycosidische binding* een
aantal keer herhaald kan worden.
(*=>vorming van een glycosidische binding tussen 2 monosachariden. Afsplitsing van een
watermolecule tussen 2hydroxylgroepen.
R1-OH + OH-R2 => R1-O-R2 + H2O)
= vertakt polymeer van glucose, energiereserve bij dieren, aanwezig in de spieren
en de lever.
Lineair polymeer: alfa-1-4 glycosidische bindingen.
Vertakt polymeer: alfa -1-6 glycosidische bindingen.
2. Welke zijn de algemene eigenschappen van proteoglycanen? In welke weefsels zijn deze
moleculen aanwezig?
Proteoglycanen vormen een belangrijke groep van polysachariden =
GLYCOSYLAMINOGLYCANEN ( =GAG)
Het polysacharide gedeelte ( GAG) is COVALENT gehecht op kleinere eiwitten =
PROTEOGLYCANEN. GAG 95% - Eiwitten 5%
Aanwezig: Dierlijke cellen en weefsels ( Bindweefsel).
Algemene eigenschappen: Grote viscositeit, vormen gels met visco-elastische eigenschappen.
Extra: Belangrijkste GAG zijn:
- CHONDROITINE SULFAAT
- KERATAN SULFAAT
- DERMATAAN SULFAAT
- HEPARINE
- HYALURONZUUR
3. Beschrijf de vorming-en dissociatiereacties van het enzym-substraat complex.
1
, VORMING:
Enzym-Substraat Complex=ES in de actieve site van het enzym
A) Model van Sleutel en Slot / Model van Fisher
B) Induced Fit Model
E+S <=> ES
ES => E + P
Bij hypothese van Michaelis-Menten (om HYPERBOLISCHE kinetiek te verklaren):
3 individuele stappen: 1) E + S =K1=> ES
2) ES =K2=> E + S
3) ES =K3=> E + P met K3<<K1 en K3<<K2
De globale reactiesnelheid = traagste stap. Dus V=K3 x Concentratie van ES
Vergelijking Michaelis-Menten: V( of V0) = Vmax x [S]
[S] + Km
Km is gelijk aan de concentratie in substraat die overeenkomt met een V=Vmax/2
Men kan de Km bepalen op de grafiek V ifv concentratie in S.
Km is +-= de Dissociatie constante
ES <--> E + S
Kd = [E] x [S]
[ES]
DISSOCIATIEREACTIES:
- Als de Km waarde KLEIN is (10^-7, -9e), gaat het ES complex zich
WEINIG DISSOCIEREN
Affiniteit van het enzym voor het substraat is ZEER STERK. ( S wordt hecht gebonden)
- Als de Km waarde GROTER is (10^-3e, -5e), gaat het ES complex zich
VEEL GEMAKKELIJKER DISSOCIEREN
Affiniteit van het enzym voor het substraat is MINDER STERK. (S is niet sterk gebonden)
4. Welk is de betekenis van het symbool Vmax?
Vmax= De maximale snelheid; TURNOVER NUMMER.
= het aantal moleculen Substraat die per tijdseenheid worden omgezet door het enzym dat
verzadigd is met het substraat .
5. Verklaar het begrip irreversiebele inhibitie van enzymen.
2
