CHAPITRE 3 : Transport et Stockage de l’O₂ – Myoglobine & Hémoglobine
1. Importance du transport et stockage de l’O₂
L’O₂ est essentiel pour la production d’énergie (respiration cellulaire).
Les protéines Mb (myoglobine) et Hb (hémoglobine) permettent son transport et son
stockage.
Mb et Hb sont des protéines globulaires solubles et des hétéroprotéines composées :
De Globine (fraction protéique)
D’Hème (fraction non protéique, fixant l’O₂ via Fe²⁺)
Ce sont aussi des chromoprotéines (hème = couleur rouge) et des
métalloprotéines (présence de fer).
Fixation de l’O₂ : Mb et Hb fixe de façon réversible l’O2, via cet atome de Fer
2. Structures et rôles de la myoglobine (Mb) et de l’hémoglobine (Hb)
Myoglobine (Mb)
Structure : Monomère (1 seule chaîne de 153 AA)
Localisation : Cytosol des cellules musculaires
Rôle :
Stockage de l’O₂ dans les muscles
Libération de l’O₂ en fonction des besoins
Affinité très élevée pour l’O₂, même à faible pression partielle d’oxygène (P₀₂).
Hémoglobine (Hb)
Structure : Tétramère (4 chaînes polypeptidiques : 2 α et 2 β)
Localisation : Globules rouges
Rôles :
Transport de l’O₂ des poumons vers les tissus
Transport du CO₂ (partiellement) des tissus vers les poumons
Propriété allostérique → Coopérativité dans la fixation de l’O₂.
La liaison Hème-globine est forte mais non covalente, chaque chaîne de globine fixe un
hème dans une cavité hydrophobe (environnement protecteur qui empêche l’oxydation
de Fe2+ en Fe3+)
Seule la forme Fe2+ peut fixer O2
1. Importance du transport et stockage de l’O₂
L’O₂ est essentiel pour la production d’énergie (respiration cellulaire).
Les protéines Mb (myoglobine) et Hb (hémoglobine) permettent son transport et son
stockage.
Mb et Hb sont des protéines globulaires solubles et des hétéroprotéines composées :
De Globine (fraction protéique)
D’Hème (fraction non protéique, fixant l’O₂ via Fe²⁺)
Ce sont aussi des chromoprotéines (hème = couleur rouge) et des
métalloprotéines (présence de fer).
Fixation de l’O₂ : Mb et Hb fixe de façon réversible l’O2, via cet atome de Fer
2. Structures et rôles de la myoglobine (Mb) et de l’hémoglobine (Hb)
Myoglobine (Mb)
Structure : Monomère (1 seule chaîne de 153 AA)
Localisation : Cytosol des cellules musculaires
Rôle :
Stockage de l’O₂ dans les muscles
Libération de l’O₂ en fonction des besoins
Affinité très élevée pour l’O₂, même à faible pression partielle d’oxygène (P₀₂).
Hémoglobine (Hb)
Structure : Tétramère (4 chaînes polypeptidiques : 2 α et 2 β)
Localisation : Globules rouges
Rôles :
Transport de l’O₂ des poumons vers les tissus
Transport du CO₂ (partiellement) des tissus vers les poumons
Propriété allostérique → Coopérativité dans la fixation de l’O₂.
La liaison Hème-globine est forte mais non covalente, chaque chaîne de globine fixe un
hème dans une cavité hydrophobe (environnement protecteur qui empêche l’oxydation
de Fe2+ en Fe3+)
Seule la forme Fe2+ peut fixer O2
