CHAPITRE 1 : Protéines - Stratégies de régulation de la fonction des protéines
1. Acides aminés : Briques élémentaires des protéines
Définition : les AA sont les unités de base des peptides et protéines.
Cα (Carbone α) : Asymétrique (sauf Glycine, qui n’a pas de chaîne latérale et offre
une plus grande flexibilité).
Classification selon la chaîne latérale (R) à pH physiologique
Aliphatiques, non polaires (hydrophobes) : Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro
Aromatiques (hydrophobes) : Phe, Tyr, Trp
Polaires, non chargés : Ser, Thr, Asn, Gln, Cys
Polaires, chargés négativement (acides) : Asp, Glu
Polaires, chargés positivement (basiques) : Lys, Arg, His
Cas particuliers :
Cys : Formation de ponts disulfure (liaisons S-S)
Pro : Contraint la structure car sa chaîne latérale est reliée au groupe α-NH₂
Tyr, Trp : Absorbent la lumière à 280 nm
2. La liaison peptidique
🛠 Formation : Condensation entre la fonction α-COO⁻
d’un AA et la fonction α-NH₃⁺ d’un autre AA.
Propriétés :
Stable
Plane et rigide (présente une double liaison partielle)
+ stable en configuration trans
3. Niveaux d'organisation des protéines
Structure primaire
Séquence linéaire des acides aminés, écrite du N-terminal → C-terminal
Structure secondaire
Arrangement local stabilisé par liaisons hydrogène
Types :
Hélice α
Feuillet β (assemblage de brins β)
Feuillet β mixte (combinaison de feuillets antiparallèles et parallèles)
1. Acides aminés : Briques élémentaires des protéines
Définition : les AA sont les unités de base des peptides et protéines.
Cα (Carbone α) : Asymétrique (sauf Glycine, qui n’a pas de chaîne latérale et offre
une plus grande flexibilité).
Classification selon la chaîne latérale (R) à pH physiologique
Aliphatiques, non polaires (hydrophobes) : Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro
Aromatiques (hydrophobes) : Phe, Tyr, Trp
Polaires, non chargés : Ser, Thr, Asn, Gln, Cys
Polaires, chargés négativement (acides) : Asp, Glu
Polaires, chargés positivement (basiques) : Lys, Arg, His
Cas particuliers :
Cys : Formation de ponts disulfure (liaisons S-S)
Pro : Contraint la structure car sa chaîne latérale est reliée au groupe α-NH₂
Tyr, Trp : Absorbent la lumière à 280 nm
2. La liaison peptidique
🛠 Formation : Condensation entre la fonction α-COO⁻
d’un AA et la fonction α-NH₃⁺ d’un autre AA.
Propriétés :
Stable
Plane et rigide (présente une double liaison partielle)
+ stable en configuration trans
3. Niveaux d'organisation des protéines
Structure primaire
Séquence linéaire des acides aminés, écrite du N-terminal → C-terminal
Structure secondaire
Arrangement local stabilisé par liaisons hydrogène
Types :
Hélice α
Feuillet β (assemblage de brins β)
Feuillet β mixte (combinaison de feuillets antiparallèles et parallèles)
