Biochemie
Les 1: aminozuren
Aminozuren zijn de bouwstenen van onze eiwitten
Structuur van een aminozuur
In ons lichaam hebben we 20 aminozuren die we kunnen gebruiken om eiwtten te kunnen gaan
samenstellen
➔ Gemeenschappelijke structuur met een centraal koolstof atoom
➔ 4 zijtakken er rond
o Een waterstof
o Een aminogroep (NH3+ bv)
o Carboxyl groep (COO bv.)
o Variabele restgroep (is variabel afhankelijk van het AZ)
Bij een fysiologische pH (die van het lichaam):
Een proton gaat migreren van u carboxyl groep naar u aminogroep —> reden van de lading
Door de transfert van de H+ van de carboxyl groep wordt de aminogroep positief geladen.
Een aminozuur heeft dus zowel een positieve al seen negatieve lading = zwitter-ion = molecule met
dubbele lading – zowel positief als negatef geladen (bij pH tussen de 4-8)
L & D isomeren worden bepaald aan de hand van de aminogroep; als de aminogroep links is, spreken
we van een L-isomeer en omgekeerd. In het lichaam vinden we vooral L-isomeren terug omdat die
beter kunnen oplossen in water, terwijl D-
isomeren snel kristaliseren.
Bij een lage pH: beide groepen: zowel de
aminogroep als de carboxyl groep hebben hier een
extra waterstof
Bij een hele pH: beide groepen zijn
gedeprotoneert: geven beide hun protonen af
De variabele zijtak van het aminozuur bepaalt de eigenschappen ervan.
➔ 4 soorten zijtakken dat we kunnen gaan onderscheiden
o Zonder lading: hydrofoob
o Met lading: hydrofiel
▪ Neutrale zijtak met onevenwichtige lading door groot verschil in
elektronegativiteit
▪ Positieve lading
▪ Negatieve lading
1
,Hydrofobe aminozuren
De apolaire zijtak zonder lading hebben een vergelijkbare elektronegativiteit
➔ Proline is een speciaal geval omdat de zijtak gaat binden op de aminogroep
Aromatische aminozuren zijn ook hydrofobe aminozuren, maar hebben een cyclische structuur met
dubbele en enkelvoudige bindingen —> zeer stabiele AZ dat UV-licht absorberen
Polaire aminozuren (ongeladen)
De restgroep hebben geen lading, maar wel een groot verschil in elektronegativiteit. De restgroep
bestaat vaak uit zuurstof (O), stikstof (N) of zwavel (S)
Positief geladen aminozuren (3)
Zijn positief geladen bij een fysiologische pH —> positeve lading van de restgroep
➔ Histidine is een speciaal geval omdat je niet kan zien dat deze positief geladen is —> wel het
geval —> dubbele binding kan geprotoneerd worden
Negatief geladen aminozuren (2)
Zijn negatief geladen door de extra carboxylgroep bij een fysiologische pH
Afkortingen:
De 20 AZ zijn akorten op 2 manieren: of met 1 letter of met 3 letters
2
,PKa- waarde en het iso-elektrisch punt (Ip)
pKa = zuurconstante, hoe kleiner de waarde, hoe zuurder het AZ
—> uiteindelijk worden die aan elkaar geplakt om een eiwit te vormen —> om hiervan dan de pKa
waarde te gaan bepalen maken we gebruik van het Ip.
Iso-elektrisch punt (iP) = waarde van de pH waarbij het eiwit geen lading draagt —> bepaalde waarde
op de pH schaal
Eiwitten hebben elk een verschillende iP
Aan de hand van het iP gaan we eiwitten gaan kunnen onderscheiden —> belangrijk om te weten hoe
ons lichaam is opgebouwd. —> Eiwitten zijn het minst oplosbaar op hun iP
IP > pH —> positief geladen molecule
IP < pH —> negatief geladen molecule
Primaire structuur: (aaneenschakeling van AZ)
Aminozuren worden verbonden door een peptidebinding om een polupeptideketen te vormen
In het begin hebben we 2 afzonderlijjke AZ dat we adhv een peptidebinding aan elkaar gaan plakken
Peptidebinding: carboxylgroep van AZ1(neg lading) + aminogroep van AZ2 (pos lading) = dipeptide + 1
molecule H2O —> reden waarom wij heel veel water hebben in ons lichaam en dat ons lichaam goed
werkt in een waterig mileu
➔ Peptide (eiwit) kan heel lang doorgaan —> eenvoudigste eiwit heeft 200 AZ achter elkaar
➔ Grootste eiwit: titine: 27 000 AZ
Omdat de carboxyl groep bindt op de aminogroep —> negatieve lading bindt op positieve lading —>
hebben we een richting: namelijk: van aminogroep naar carboxyl groep
➔ Eerste AZ zal altijd een vrije aminogroep bevatten en laatste AZ zal altijd een vrije
carboxylgroep bevatten
3
, ➔ De polypeptideketen bevat du seen equentie van
NH3+ naar een vrije carboxylgroep COO-
Bij de vorming van de polypeptideketen vinden we de
zijtakken alternerend boven en onder terug omdat ze zich
anders sferisch gaan hinderen en dan zou het eiwit niet
optimaal gaan funtioneren.
We vinden ook waterstofbruggen terug —> relatief zwakke
binding tussen H2 de donor en een acceptor dat sterk elektronegatief geladen is (O of N bv.)
Eiwitten hebben een unieke AZ sekwentie gespecifieerd door genen.
Polypeptide ketens zijn flexibel maar zijn conformationeel beperk.—> polypeptide ketens zijn meestal
trans, bij Cis polypeptideketens dan zijn de restgroepen altijd ana dezelfde kant en zouden ze zich
sferisch hinderen —> we vinden in ons lichaam dus bijna altijd enkel trans terug
Polypeptide ketens doen aan resonantie = het alterneren van enkelvoudige en dubbele bindingen —>
belangrijk want bij enkele bindingen is rotatie mogelijk —> heeft een impact op de rest groep want die
vinden we alternerend boven en onder terug —> door de dubbele binding zit het toch vast waardoor
rotatie niet mogelijk is en we een stabielere structuur hebben.
Secundaire structuur: (= vorm)
Polypeptide ketens kunnen zich organiseren in regelmatige structuren zoals de alfa helix en de beta
vousblad maar ook in bochten en lussen
We hebben 3 mogelijkheden qua vorm:
Alfa helix:
—> heeft een centraal O atoom met de restgroepen er rond —> spiraalvormige structuur zoals bv.
DNA —> we hebben dus een rotatie —> wordt gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de
aminogroep en carboxylgroep in dezelfde polypeptide keten
Beta vouwblad: (word took met pijlen afgebeeld schematisch)
—> soort van strengen: polypeptide ketens die zich achter
elkaar bevinden volgens een bepaalde structuur. Deze structuur
is of anti-parallel (lopen niet in dezelfde richting —> centraal
CO-atoom alterneerd boven en onder) we hebben dan ook
parallel —> hierbij gaat het CO-atoom van de bovenste streng
gelijk met het CO-atoom van de onderste streng.
Lussensructuur:
Worden weergegeven door pijlen & is lusvormig
➔ In ons lichaam vinden we ze alle 3 terug in het lichaam —> we kunnen ze in 1 eiwit alle 3
terugvinden
Tertiaire structuur (orientatie in de ruimte)
4
Les 1: aminozuren
Aminozuren zijn de bouwstenen van onze eiwitten
Structuur van een aminozuur
In ons lichaam hebben we 20 aminozuren die we kunnen gebruiken om eiwtten te kunnen gaan
samenstellen
➔ Gemeenschappelijke structuur met een centraal koolstof atoom
➔ 4 zijtakken er rond
o Een waterstof
o Een aminogroep (NH3+ bv)
o Carboxyl groep (COO bv.)
o Variabele restgroep (is variabel afhankelijk van het AZ)
Bij een fysiologische pH (die van het lichaam):
Een proton gaat migreren van u carboxyl groep naar u aminogroep —> reden van de lading
Door de transfert van de H+ van de carboxyl groep wordt de aminogroep positief geladen.
Een aminozuur heeft dus zowel een positieve al seen negatieve lading = zwitter-ion = molecule met
dubbele lading – zowel positief als negatef geladen (bij pH tussen de 4-8)
L & D isomeren worden bepaald aan de hand van de aminogroep; als de aminogroep links is, spreken
we van een L-isomeer en omgekeerd. In het lichaam vinden we vooral L-isomeren terug omdat die
beter kunnen oplossen in water, terwijl D-
isomeren snel kristaliseren.
Bij een lage pH: beide groepen: zowel de
aminogroep als de carboxyl groep hebben hier een
extra waterstof
Bij een hele pH: beide groepen zijn
gedeprotoneert: geven beide hun protonen af
De variabele zijtak van het aminozuur bepaalt de eigenschappen ervan.
➔ 4 soorten zijtakken dat we kunnen gaan onderscheiden
o Zonder lading: hydrofoob
o Met lading: hydrofiel
▪ Neutrale zijtak met onevenwichtige lading door groot verschil in
elektronegativiteit
▪ Positieve lading
▪ Negatieve lading
1
,Hydrofobe aminozuren
De apolaire zijtak zonder lading hebben een vergelijkbare elektronegativiteit
➔ Proline is een speciaal geval omdat de zijtak gaat binden op de aminogroep
Aromatische aminozuren zijn ook hydrofobe aminozuren, maar hebben een cyclische structuur met
dubbele en enkelvoudige bindingen —> zeer stabiele AZ dat UV-licht absorberen
Polaire aminozuren (ongeladen)
De restgroep hebben geen lading, maar wel een groot verschil in elektronegativiteit. De restgroep
bestaat vaak uit zuurstof (O), stikstof (N) of zwavel (S)
Positief geladen aminozuren (3)
Zijn positief geladen bij een fysiologische pH —> positeve lading van de restgroep
➔ Histidine is een speciaal geval omdat je niet kan zien dat deze positief geladen is —> wel het
geval —> dubbele binding kan geprotoneerd worden
Negatief geladen aminozuren (2)
Zijn negatief geladen door de extra carboxylgroep bij een fysiologische pH
Afkortingen:
De 20 AZ zijn akorten op 2 manieren: of met 1 letter of met 3 letters
2
,PKa- waarde en het iso-elektrisch punt (Ip)
pKa = zuurconstante, hoe kleiner de waarde, hoe zuurder het AZ
—> uiteindelijk worden die aan elkaar geplakt om een eiwit te vormen —> om hiervan dan de pKa
waarde te gaan bepalen maken we gebruik van het Ip.
Iso-elektrisch punt (iP) = waarde van de pH waarbij het eiwit geen lading draagt —> bepaalde waarde
op de pH schaal
Eiwitten hebben elk een verschillende iP
Aan de hand van het iP gaan we eiwitten gaan kunnen onderscheiden —> belangrijk om te weten hoe
ons lichaam is opgebouwd. —> Eiwitten zijn het minst oplosbaar op hun iP
IP > pH —> positief geladen molecule
IP < pH —> negatief geladen molecule
Primaire structuur: (aaneenschakeling van AZ)
Aminozuren worden verbonden door een peptidebinding om een polupeptideketen te vormen
In het begin hebben we 2 afzonderlijjke AZ dat we adhv een peptidebinding aan elkaar gaan plakken
Peptidebinding: carboxylgroep van AZ1(neg lading) + aminogroep van AZ2 (pos lading) = dipeptide + 1
molecule H2O —> reden waarom wij heel veel water hebben in ons lichaam en dat ons lichaam goed
werkt in een waterig mileu
➔ Peptide (eiwit) kan heel lang doorgaan —> eenvoudigste eiwit heeft 200 AZ achter elkaar
➔ Grootste eiwit: titine: 27 000 AZ
Omdat de carboxyl groep bindt op de aminogroep —> negatieve lading bindt op positieve lading —>
hebben we een richting: namelijk: van aminogroep naar carboxyl groep
➔ Eerste AZ zal altijd een vrije aminogroep bevatten en laatste AZ zal altijd een vrije
carboxylgroep bevatten
3
, ➔ De polypeptideketen bevat du seen equentie van
NH3+ naar een vrije carboxylgroep COO-
Bij de vorming van de polypeptideketen vinden we de
zijtakken alternerend boven en onder terug omdat ze zich
anders sferisch gaan hinderen en dan zou het eiwit niet
optimaal gaan funtioneren.
We vinden ook waterstofbruggen terug —> relatief zwakke
binding tussen H2 de donor en een acceptor dat sterk elektronegatief geladen is (O of N bv.)
Eiwitten hebben een unieke AZ sekwentie gespecifieerd door genen.
Polypeptide ketens zijn flexibel maar zijn conformationeel beperk.—> polypeptide ketens zijn meestal
trans, bij Cis polypeptideketens dan zijn de restgroepen altijd ana dezelfde kant en zouden ze zich
sferisch hinderen —> we vinden in ons lichaam dus bijna altijd enkel trans terug
Polypeptide ketens doen aan resonantie = het alterneren van enkelvoudige en dubbele bindingen —>
belangrijk want bij enkele bindingen is rotatie mogelijk —> heeft een impact op de rest groep want die
vinden we alternerend boven en onder terug —> door de dubbele binding zit het toch vast waardoor
rotatie niet mogelijk is en we een stabielere structuur hebben.
Secundaire structuur: (= vorm)
Polypeptide ketens kunnen zich organiseren in regelmatige structuren zoals de alfa helix en de beta
vousblad maar ook in bochten en lussen
We hebben 3 mogelijkheden qua vorm:
Alfa helix:
—> heeft een centraal O atoom met de restgroepen er rond —> spiraalvormige structuur zoals bv.
DNA —> we hebben dus een rotatie —> wordt gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de
aminogroep en carboxylgroep in dezelfde polypeptide keten
Beta vouwblad: (word took met pijlen afgebeeld schematisch)
—> soort van strengen: polypeptide ketens die zich achter
elkaar bevinden volgens een bepaalde structuur. Deze structuur
is of anti-parallel (lopen niet in dezelfde richting —> centraal
CO-atoom alterneerd boven en onder) we hebben dan ook
parallel —> hierbij gaat het CO-atoom van de bovenste streng
gelijk met het CO-atoom van de onderste streng.
Lussensructuur:
Worden weergegeven door pijlen & is lusvormig
➔ In ons lichaam vinden we ze alle 3 terug in het lichaam —> we kunnen ze in 1 eiwit alle 3
terugvinden
Tertiaire structuur (orientatie in de ruimte)
4
