Apoptose ist die Bezeichunung für
den genetisch programmierten
Zelltod, der für die Entwicklung
und das weitere Überleben
vielzelliger Organismen nicht nur
vorteilhaft, sondern gar notwendig
ist. Nach einem von der
betroffenen Zelle selbst
freigesetztem Apoptose-Signal
folgen die Fresszelllen und die
Phagocytose setzt ein. Wie wird
das Apoptose-Signal an der
Membran der Zielzelle signalisiert?
a) durch einen phosphatidylserine
Flip-Flop von der Cytosolseite hin
An welchem zellulären Prozess sind zum Extrazellularraum Assoziation der Ribosomen mit dem
diese Produkte von Proto-Onkogene b) durch eine (nachträgliche) endoplasmatischen Retikulum
beteiligt? Membranprotein-Glykosilierung, erfordert:
c) durch einen phosphatidylcholin I. Signalerkennungspartikel SRP
Flip-Flop vom Extrazellularrum zur II. Chaperon-Proteine
Cytosolseite, III. Protein-Translation
d) durch den vermehrten Verlust IV. mRNA
von Phosphatidylcholin an der
Extrazellularseite I , III und IV
Zellproliferation, Zellwachstum, a)
Apoptose und Signalweiterleitung Chaperon Proteine werden nur für
Im Rahmen der Apoptose verlagert die Entfaltung der Proteine benötigt
am Abbau von Cyclinen sich Phosphatidylserin, ein
normalerweise auf der Innenseite
der Zellmembran vorkommendes
Lipid, durch einen Flip-Flop-
Mechanismus auf die Außenseite
der Membran. Dies dient als "Eat-
me"-Signal, das von Phagozyten
erkannt wird, um die apoptotische
Zelle zu beseitigen.
, Aus welchen drei Klassen von
Auf welchen Wegen hemmen Mikrotubuli besteht die mitotische
extrazelluläre Überlebensfaktoren Spindel?
die Apoptose?
Aus welchen Komponenten Astralmikrotubuli
erhöhte Bildung des anti bestehen die Elektrochemische (Verankerung der Spindelpole)
apoptotischen Bcl2-Proteins Protonengradienten (2) Kinetochor-Mikrotubuli
Inaktivierungdes pro- (Trennung der
apoptotischen BH3-only- Membranpotenzial Schwesterchromatiden)
Protein Ph-Gradient (H+-Gradient) Polare Mikrotubuli (Verbinden
die beiden Spindelpole durch
Überlappung in der Mitte der
Zelle)
Cytosolische Hüllproteine,
übernehmen eine zweifache Funktion
bei der Entstehung von
intrazellulären Transportvesikeln.
Beschreiben Sie die zwei Funktionen
1. Selektion der Frachtproteine/
Bei der Entwicklung des Gehirns,
Cargoproteine für den Transport
sterben > 50% der Nervenzellen
schon kurz nach ihrer entstehen Hüllproteine erkennen und
durch Apoptose ab. Auf welche binden an Adapterproteine, die
anderen Gewebe trifft dies auch zu? CDK-Kinasen sind zentrale spezifische Frachtproteine im
Bestandteile des Zellzyklus- Vesikelinneren selektieren.
Entfernung unerwünschter Kontrollsystems. Wie wird die Dadurch wird sichergestellt,
Zellen während der Aktivität dieser Enzyme reguliert? dass nur die für den Zielort
Embryogenese und vorgesehenen Frachtmoleküle
Metamorphose durch Phosphorylierung / in das Vesikel aufgenommen
Immunsystem (Antigene etc) Proteolyse des Enzyms und durch werden.
Bindung eines Co-Faktors
(Cycline) 2. Bildung und Krümmung der
Membran in ein Transportvesikel
Sie helfen, die Donormembran
zu krümmen, sodass sich ein
Vesikel abschnüren kann.
Durch die Bindung an
bestimmte Bereiche der
Membran entsteht eine Hülle,
die die Krümmung erleichtert
und das Vesikel formt.
, Das BCL2-Gen wird häufig in
Krebszellen mutiert (Bcl2 steht für
B-Zell-Lymphom-2). Welche
Auswirkungen werden diese
Mutationen auf Bcl2 Funktion Das Innere des Kerns ist topologisch
haben? Das ER ist ist der einzige Organell äquivalent zu?
mit gebundenen Ribosomen; was
Mutationen im BCL2-Gen führen bedeutet das? dem Zytosol
typischerweise zu einer
Überexpression des anti- kotranslationale Translokation
apoptotischen Bcl2-Proteins, Ribosomen synthetisieren Proteine
wodurch Krebszellen resistent welche währenddessen noch in das
gegen Apoptose werden. Daher ist ER-Lumen elangen
Bcl2 ein attraktives Ziel für die
Entwicklung von
Krebsmedikamenten wie Bcl2-
Inhibitoren (z. B. Venetoclax).
Krebszellen überleben
Das Rb-Gen ist ein Beispiel für eine
Kategorie von antiproliferativen
Genen beim Menschen.
Normalerweise entstehen Das Sar1-Protein ist eine GTPase,
Krebserkrankungen, wenn beide die die Bildung der COPII Hülle an
Kopien solcher Gene verloren der ER-Membran reguliert. Stellen
gehen. Glauben Sie, dass Krebs Sie sich vor, dass das Sar1-Protein so
ausgerottet werden könnte, wenn mutiert ist, dass es das GTP nicht
Tumorsuppressorgene wie das Rb- hydrolysieren kann. Wie würde das
Gen in allen menschlichen Zellen in Das Retinoblastomprotein Rb mutierte Sar1-Protein den Transport
hohen Mengen exprimiert werden reguliert im Zellzyklus den durch COPII-vermittelte Vesikel
könnten? Wie würde sich das auf Übergang von Phase? beeinflussen?
den Menschen auswirken? Erklären
Sie Ihre Antwort. G1 zu S die Fusion von COPII
Vesikeln mit ihrem
Würden Tumorsupressorgene Zielorganell wird blockiert
überexprimiert werden, würde der viele COPII Vesikeln werden
Zellzyklus zum Stehen kommen. nicht mehr die richtigen
Dies würde zwar das unkontrollierte Frachtproteine enthalten
Wachstum verhindern, die Zelle
würden aber dennoch nicht
überleben, da die Zellteilung
obligatorisch ist.
, Der KDEL-Rezeptor pendelt
zwischen ER und Golgi, um
sicherzustellen, dass lösliche
Proteine im ER-Lumen
zurückgehalten werden. In
welchem dieser beiden Organellen
bindet der KDEL Rezeptor seine
Liganden stärker? Sollte der
Das Signalpeptid wird SRP-
KDEL-Rezeptor, der ein
Rezeptor 2-mal während der
Transmembranprotein ist, auch ein Der Signalweg durch den das
Translokation erkannt: einmal von
ER- Rückruf-Signal besitzen? Retinoblastom-Protein (Rb) den
SRP & einmal von dem Translokon
Zellzyklusverlauf kontrolliert,
um die Öffnung des
Bindungsstärke des KDEL- beinhaltet sowohl Protoonkogene als
Translokationkanals zu
Rezeptors: Der KDEL-Rezeptor auch Tumorsuppressorgene. Welche
ermöglichen.
bindet seine Liganden (ER- der Signalwegkomponenten die in
Welchen Vorteil bietet die Dual
residente Proteine) stärker im der Abbildung gezeigt sind (p16,
Erkennung des Signalpeptids?
Golgi als im ER. Dies erleichtert Cdk4, Cyclin D, Rb, E2F) werden
die Rückführung von ER-Proteinen von Protoonkogenen kodiert?
Sicherstellung dass nur Proteine
aus dem Golgi ins ER. (roter Weg
mit Signalpeptid translokiert
auf Folie 30)
werden. Nur mit Signalfrequenz
ER-Rückruf-Signal für den
öffnet sich der Translokon
KDEL-Rezeptor: Ja, der KDEL-
schützt vor Fehltransporten und
Rezeptor sollte ein ER-Rückruf-
erleichtert die direkte Kopplung von
Signal besitzen, da er ein
Translation und Translokation.
Transmembranprotein ist und selbst
zwischen ER und Golgi pendelt.
Das Rückruf-Signal stellt sicher, E2F, Cyclin D, Cdk4
dass der Rezeptor zusammen mit Tumorsuppessorgene: p16 und Rb
gebundenen ER-Proteinen
zurück ins ER transportiert wird.
(blauer Weg)
den genetisch programmierten
Zelltod, der für die Entwicklung
und das weitere Überleben
vielzelliger Organismen nicht nur
vorteilhaft, sondern gar notwendig
ist. Nach einem von der
betroffenen Zelle selbst
freigesetztem Apoptose-Signal
folgen die Fresszelllen und die
Phagocytose setzt ein. Wie wird
das Apoptose-Signal an der
Membran der Zielzelle signalisiert?
a) durch einen phosphatidylserine
Flip-Flop von der Cytosolseite hin
An welchem zellulären Prozess sind zum Extrazellularraum Assoziation der Ribosomen mit dem
diese Produkte von Proto-Onkogene b) durch eine (nachträgliche) endoplasmatischen Retikulum
beteiligt? Membranprotein-Glykosilierung, erfordert:
c) durch einen phosphatidylcholin I. Signalerkennungspartikel SRP
Flip-Flop vom Extrazellularrum zur II. Chaperon-Proteine
Cytosolseite, III. Protein-Translation
d) durch den vermehrten Verlust IV. mRNA
von Phosphatidylcholin an der
Extrazellularseite I , III und IV
Zellproliferation, Zellwachstum, a)
Apoptose und Signalweiterleitung Chaperon Proteine werden nur für
Im Rahmen der Apoptose verlagert die Entfaltung der Proteine benötigt
am Abbau von Cyclinen sich Phosphatidylserin, ein
normalerweise auf der Innenseite
der Zellmembran vorkommendes
Lipid, durch einen Flip-Flop-
Mechanismus auf die Außenseite
der Membran. Dies dient als "Eat-
me"-Signal, das von Phagozyten
erkannt wird, um die apoptotische
Zelle zu beseitigen.
, Aus welchen drei Klassen von
Auf welchen Wegen hemmen Mikrotubuli besteht die mitotische
extrazelluläre Überlebensfaktoren Spindel?
die Apoptose?
Aus welchen Komponenten Astralmikrotubuli
erhöhte Bildung des anti bestehen die Elektrochemische (Verankerung der Spindelpole)
apoptotischen Bcl2-Proteins Protonengradienten (2) Kinetochor-Mikrotubuli
Inaktivierungdes pro- (Trennung der
apoptotischen BH3-only- Membranpotenzial Schwesterchromatiden)
Protein Ph-Gradient (H+-Gradient) Polare Mikrotubuli (Verbinden
die beiden Spindelpole durch
Überlappung in der Mitte der
Zelle)
Cytosolische Hüllproteine,
übernehmen eine zweifache Funktion
bei der Entstehung von
intrazellulären Transportvesikeln.
Beschreiben Sie die zwei Funktionen
1. Selektion der Frachtproteine/
Bei der Entwicklung des Gehirns,
Cargoproteine für den Transport
sterben > 50% der Nervenzellen
schon kurz nach ihrer entstehen Hüllproteine erkennen und
durch Apoptose ab. Auf welche binden an Adapterproteine, die
anderen Gewebe trifft dies auch zu? CDK-Kinasen sind zentrale spezifische Frachtproteine im
Bestandteile des Zellzyklus- Vesikelinneren selektieren.
Entfernung unerwünschter Kontrollsystems. Wie wird die Dadurch wird sichergestellt,
Zellen während der Aktivität dieser Enzyme reguliert? dass nur die für den Zielort
Embryogenese und vorgesehenen Frachtmoleküle
Metamorphose durch Phosphorylierung / in das Vesikel aufgenommen
Immunsystem (Antigene etc) Proteolyse des Enzyms und durch werden.
Bindung eines Co-Faktors
(Cycline) 2. Bildung und Krümmung der
Membran in ein Transportvesikel
Sie helfen, die Donormembran
zu krümmen, sodass sich ein
Vesikel abschnüren kann.
Durch die Bindung an
bestimmte Bereiche der
Membran entsteht eine Hülle,
die die Krümmung erleichtert
und das Vesikel formt.
, Das BCL2-Gen wird häufig in
Krebszellen mutiert (Bcl2 steht für
B-Zell-Lymphom-2). Welche
Auswirkungen werden diese
Mutationen auf Bcl2 Funktion Das Innere des Kerns ist topologisch
haben? Das ER ist ist der einzige Organell äquivalent zu?
mit gebundenen Ribosomen; was
Mutationen im BCL2-Gen führen bedeutet das? dem Zytosol
typischerweise zu einer
Überexpression des anti- kotranslationale Translokation
apoptotischen Bcl2-Proteins, Ribosomen synthetisieren Proteine
wodurch Krebszellen resistent welche währenddessen noch in das
gegen Apoptose werden. Daher ist ER-Lumen elangen
Bcl2 ein attraktives Ziel für die
Entwicklung von
Krebsmedikamenten wie Bcl2-
Inhibitoren (z. B. Venetoclax).
Krebszellen überleben
Das Rb-Gen ist ein Beispiel für eine
Kategorie von antiproliferativen
Genen beim Menschen.
Normalerweise entstehen Das Sar1-Protein ist eine GTPase,
Krebserkrankungen, wenn beide die die Bildung der COPII Hülle an
Kopien solcher Gene verloren der ER-Membran reguliert. Stellen
gehen. Glauben Sie, dass Krebs Sie sich vor, dass das Sar1-Protein so
ausgerottet werden könnte, wenn mutiert ist, dass es das GTP nicht
Tumorsuppressorgene wie das Rb- hydrolysieren kann. Wie würde das
Gen in allen menschlichen Zellen in Das Retinoblastomprotein Rb mutierte Sar1-Protein den Transport
hohen Mengen exprimiert werden reguliert im Zellzyklus den durch COPII-vermittelte Vesikel
könnten? Wie würde sich das auf Übergang von Phase? beeinflussen?
den Menschen auswirken? Erklären
Sie Ihre Antwort. G1 zu S die Fusion von COPII
Vesikeln mit ihrem
Würden Tumorsupressorgene Zielorganell wird blockiert
überexprimiert werden, würde der viele COPII Vesikeln werden
Zellzyklus zum Stehen kommen. nicht mehr die richtigen
Dies würde zwar das unkontrollierte Frachtproteine enthalten
Wachstum verhindern, die Zelle
würden aber dennoch nicht
überleben, da die Zellteilung
obligatorisch ist.
, Der KDEL-Rezeptor pendelt
zwischen ER und Golgi, um
sicherzustellen, dass lösliche
Proteine im ER-Lumen
zurückgehalten werden. In
welchem dieser beiden Organellen
bindet der KDEL Rezeptor seine
Liganden stärker? Sollte der
Das Signalpeptid wird SRP-
KDEL-Rezeptor, der ein
Rezeptor 2-mal während der
Transmembranprotein ist, auch ein Der Signalweg durch den das
Translokation erkannt: einmal von
ER- Rückruf-Signal besitzen? Retinoblastom-Protein (Rb) den
SRP & einmal von dem Translokon
Zellzyklusverlauf kontrolliert,
um die Öffnung des
Bindungsstärke des KDEL- beinhaltet sowohl Protoonkogene als
Translokationkanals zu
Rezeptors: Der KDEL-Rezeptor auch Tumorsuppressorgene. Welche
ermöglichen.
bindet seine Liganden (ER- der Signalwegkomponenten die in
Welchen Vorteil bietet die Dual
residente Proteine) stärker im der Abbildung gezeigt sind (p16,
Erkennung des Signalpeptids?
Golgi als im ER. Dies erleichtert Cdk4, Cyclin D, Rb, E2F) werden
die Rückführung von ER-Proteinen von Protoonkogenen kodiert?
Sicherstellung dass nur Proteine
aus dem Golgi ins ER. (roter Weg
mit Signalpeptid translokiert
auf Folie 30)
werden. Nur mit Signalfrequenz
ER-Rückruf-Signal für den
öffnet sich der Translokon
KDEL-Rezeptor: Ja, der KDEL-
schützt vor Fehltransporten und
Rezeptor sollte ein ER-Rückruf-
erleichtert die direkte Kopplung von
Signal besitzen, da er ein
Translation und Translokation.
Transmembranprotein ist und selbst
zwischen ER und Golgi pendelt.
Das Rückruf-Signal stellt sicher, E2F, Cyclin D, Cdk4
dass der Rezeptor zusammen mit Tumorsuppessorgene: p16 und Rb
gebundenen ER-Proteinen
zurück ins ER transportiert wird.
(blauer Weg)
