Samenvatting - Celbiologie partim fysiologie (1018GENGE1)

Celbiologie partim fysiologie
Inleiding
Homeostase:

- Waarom? Lichaam moet in evenwicht zijn. Vb. Lichaamstemperatuur.
- Wat? De cellen bevatten een constante samenstelling en potentiaal.


Organisme in homeostase:

 Externe verandering (vb. omgeving) of interne verandering (vb;
erfelijke afwijking, productie van te veel zuur).
 De interne verandering resulteert in het verlies van de homeostase.
 Organisme/lichaam gaat proberen te compenseren.
 Mislukking of succes
 Ziek/dood of succes



Proces van homeostase:

Input signal -> integrating center -> output signal -> response



Verschi Lokale controle Reflex controle
l
Definiti
Regulatie van processen Gebruik van het zenuwstelsel
e binnen een specifiek om homeostase te reguleren
weefsel/orgaan zonder in het hele lichaam.
betrokkenheid van het Reflexbogen bestaan uit
centrale zenuwstelse. Het is sensoren, een
een zelfregulerend integratiecentrum (meestal
mechanisme dat plaatsvindt de hersenen of het
op de plaats van de ruggenmerg) en effectoren
verstoring. die de respons uitvoeren.
Kenmer - Beperkt tot een bepaald - Werkt op lange afstanden.
k gebied. - Maakt gebruik van neurale
- Directe, snelle reactie. of hormonale routes.
- Geen tussenkomst van - Kan een langdurigere
hormonen of zenuwstelsel reactie hebben.
nodig. - Wordt vaak ingezet bij
systemische problemen
(zoals bloeddruk,
lichaamstemperatuur).

,Homeostase bevat een feedbackmechanisme, een negatief
feedbackmechanisme:

Bij een probleem komt het negatief feedbackmechanisme in actie.
Hierbij gaat een bepaald stof toenemen tot het probleem is hersteld
en er weer evenwicht is. Vervolgens gaat de feedback ervoor zorgen
dat deze stof weer gaat afnemen, zodat er geen overdosis ontstaat.



Een positief feedbackmechanisme behoort NIET TOT DE
HOMEOSTASE, omdat hierbij een bepaalde stof gaat blijven
toenemen, en niet gaat afnemen.

Bv. Bij een bevalling wordt oxytocine vrijgegeven dat zorgt voor
contracties. Deze stof gaat toenemen voor een lange periode, zodat
de contracties blijven toenemen en de bevalling kan voltooid
worden.


Moleculaire interacties

Anionen: ion met een negatieve lading.

Kationen: ion met een positieve lading.



Proteïnen kunnen geactiveerd wordt door fosforylering.

Lipiden = vetten:

- Triglycerides zijn opgebouwd uit glycerol en 3 vetzuurstaarten.
Eiwit/proteïne bestaat uit een keten van meer dan 100 aminozuren die aan
elkaar geschakeld zijn.

- Tussen de verschillende aminozuren zijn er sulfidebruggen.
Glycoproteïnen: koolhydraten die gebonde zijn aan proteïnen.



Proteïnen

Ligand: iets dat bindt op een eiwit.

Substraat: deze gaat binden aan enzymen. Hiervoor moet
het eiwit dus een enzym zijn.

, - Binding tussen eiwit en substraat zijn niet covalent = Induced-fit
model
 Bindingen kunnen makkelijk breken.




Eiwit kan na een binding met een ligand, heel snel geactiveerd worden:

- ! Want eiwitten zijn snel nodig en deze hebben eerst een inactieve
vorm.



Kenmerken van een proteïne binding:

- Specificiteit: 1 proteïne bindt alleen met 1 bepaald ligant of met
meerdere ligdanden
o Petpidasen is niet specifiek en gaat peptiden van de
polypetiden afsplitsen
o Aminopeptidasen: deze zijn specifieker en gaan alleen de
peptiden knippen die eindigen op een aminogroep.
(Peptidasen: een enzym door uitgang -asen)
- Affiniteit: dit is de aantrekkingskracht tussen een eiwit en ligand.
 Hoe hoger de affiniteit, hoe sterker de binding.
 Hoe hoger de concentratie van het proteïneligand complex,
hoe kleiner de dissociatieconstante Kd
 Agonist: een ligand met gelijkaardige effecten als het
oorspronkelijke ligand die met de proteïne gaat binden.
o De agonist voor acetylcholine is nicotine: deze hebben
hetzelfde effect.
 Antagonist: een ligand met tegenovergestelde effecten als het
oorspronkelijke ligand die met de proteïne gaat binden.
o De agonist voor acetylcholine is adrenaline.
- Isovormen: sterk gerelateerde proteïnen met een gelijkaardige
functie maar met een andere affiniteit/bindingssterkte.
o Foetaal hemoglobine heeft een hogere affiniteit dan
hemoglobine om te binden met zuurstof -> kan beter
binden aan de zuurstof van de moeder.
- Activatie: eiwitten worden in een inactieve vorm gesynthetiseerd. -
> moeten geactiveerd worden. Verschillende manieren voor
activatie:
 Binding van een ligand/substraat

,  Proteolytische activatie: een stukje van eiwit wordt afgesplitst
vooraleer deze geactiveerd wordt.
o Deze eiwitten hebben een voorvoegsel pro, zoals pro-
insuline
 Binding van een contactor -> ontstaan
conformatieverandering -> liganden kunnen binden op het
eiwit.
- Modulatie: het vermogen van de proteïne om te binden
aan het ligand gaat beïnvloed worden.
 De bindingsmogelijkheden van het ligand aan de receptorgaat
wijzigen
 Wijziging van proteïne -activiteit



De verschillende modulatoren:

- Chemische modulatoren: chemische stoffen die binden aan proteïne
en bindingsmogelijheden/activatie wijzigen. Bij het wegnemen van
de moedualtor gaat het effect ook weg.
o Peniciline gaat de bacteriële groei inhiberen. Het
actieve ingrediënt is een antagonist dat aan dit
bacterieel proteïne bindt -> celwand gaat verloren.
 Antagonisten: deze gaan de activiteit van een eiwit tegen.
Deze binden aan het eiwitten, maar maken geen respons aan.
-> processen kunnen stil komen te liggen.
Deze kunnen op andere plaatsen binden dan de
bindingsplaats.
 Competitieve inhibitor: dit is een reversibele antagonist; deze
gaat in competitie met normale ligand voor de bindingsplaats.
-> ligand kan niet meer binden -> eiwit wordt niet
geactiveerd.
Mate van inhibitie is afhankelijk van:
 Concentratie van inhibitor en ligand
 De affiniteit van het eiwit voor de inhibitor en voor de
ligand
 Concentratie van ligand neemt toe -> inhibitie gaat
dalen.

Er zijn irreversibele antagonisten: eenmaal ze gebonden
zijn, komen ze niet meer los van het eiwit.

 Allosterische modeulatoren: binden reversibel aan een eiwit
maar op een andere plaats dan de bindingsplaats ->
conformatieverandering ter hoogte van de bindingsplaats.