Biomoleculen
Inleiding
Angstrom: een maat die veel gebruikt wordt om kleine waarden, afstanden weer te geven.
Een eiwit die niet veel verandert, heeft een belangrijkere functie dan een eiwit die continu
verandert.
Verschillende soorten biomoleculen
- Eiwitten
- Suikers (sachariden)
- Nucleïnezuren
- Vetten (lipiden)
- Water
Chemische samenstelling
- Primaire: C,H,O (94 %). 75 % van het lichaamsgewicht bestaat uit water.
- Secundaire (6 %): N,P,S Cl,K,Ca, Mg
- Microbestanden: Fe, Zn, l
Ijzer is aanwezig in het actief gedeelte van hemoglobine.
Ijzertekort -> vermoeidheid, geen zin in iets te doen. <- minder aanmaak van
hemoglobine.
- Sporen: Mn, Cu, Co, F, Se
Driedimensionale structuur
Vervult een belangrijke rol bij de biochemische en fysiologische functie van
een biomolecule.
o Enzymatische reactie
Er gebeuren continu mutaties:
- Negatief effect: de gehele functie verandert en de structuur verandert.
- Positief effect: de mutatie wordt overgebracht en wordt vervolgens als normaal
beschouwd, omdat deze een positief effect heeft.
De ligging van de mutatie is belangrijk
Voorstelling 3D structuur
- Space filling: atomen worden voorgesteld als bollen welke overeenkomen
met de werkelijke ruimte dat een atoom inneemt.
Hoe groter de ruimte dat het atoom inneemt, hoe groter het
atoom.
- Ball & stick: atomen worden voorgesteld als bollen bindingen als stick.
De grootte van de atomen is overal hetzelfde, maar de bindingen (stokjes)
worden weergegeven. -> inzicht over de grootte van de structuur.
Bindingen en functionele groepen
Interacties tussen de atomen van biomoleculen:
- Covalente interacties: stevige interacties, sterke bindingen. Deze zorgen ervoor dat
de moleculen niet uit elkaar vallen.
Atomen gaan elektronen delen. -> sterke bindingen
,
<-> ionaire binding: het geven en ontvangen van ladingen.
Geven van lading -> positief geladen.
Ontvangen geladen -> negatief geladen.
- Niet covalente interacties: soms moeten de moleculen uit elkaar gaan om andere
bindingen te vormen.
Individueel zijn deze heel zwak, maar samengesteld zorgen ze voor stabiliteit
van de molecule.
Individueel heel zwak -> makkelijk te breken. -> zorgen voor flexibiliteit in de
structuur.
Examenvraag: ze gaat niet-Covalente en Covalenten geven en jij moet de niet covalente
herkennen. Ook kunnen zeggen waar deze voorkomt.
Voorbeelden covalente bindingen
Fosfodiester Nucleïnezuren,
Binding Structuur Voorkomen
fosfolipiden
Ether Membraanlipiden
Amide polypeptiden
Carboxyl ester Triglyceriden
Thioester Acetyl-Co enzyme A
Fosfaat ester Fosfo eiwitten
Thioether Methione
Fosfodiester Nucleïnezuren,
fosfolipiden
Dipoolinteracties
- Permanente dipolen:
Ongelijke verdeling van hun lading: 1 uiteinde is positiever dan ander uiteinde
Nettolading kan nul zijn (vb. water). Maar er is wel een dipoolmoment
aanwezig.
Dipoolmoment: maat voor polariteit van de molecule.
Hoe groter dipoolmoment, hoe polairder de stof.
- Geïnduceerde dipolen
Moleculen kunnen een dipoolmoment krijgen
Vb. In een elektrisch veld (aromatische verbindingen)
Water heeft een ander structuur dan koolstofdioxide -> water heeft wel een dipool, en CO2
niet.
, Van der Waals krachten
= elk atoom heeft elektronen om zich, dit is een elektronenwolk. Dit is de minimum afstand
tussen de atomen, waarbij ze elkaar niet afstoten.
- Zorgen ervoor dat bepaalde conformaties nier voorkomen en bepaalde conformaties
wel voorkomen.
Waterstofbruggen
= intermoleculaire kracht tussen een elektronenpaar op een sterk elektronegatief atoom en
een naburig H-atoom.
- Alleen tussen O-H, N-H, F-H
Niet-covalente interacties:
- Zoutbruggen: elektrostatische binding tussen 2 tegenovergesteld geladen atomen
- Hydrofobe interacties: deze bindingen willen geen binding aangaan met water.
Minimaliseren van het contactoppervlak tussen de hydrofobe structuren.
Water
- Alle Biomoleculen komen voor in waterige omgeving -> water heeft effect op hun
vorm.
- Water is niet altijd een oplosmiddel, maar kan ook een actieve rol hebben in
bepaalde processen.
Transport van Biomoleculen naar/van de plaats van chemische reacties.
Polaire moleculen dragen ladingen/partiële ladingen.
Watermoleculen zijn dipolen, oriënteren zich met vorming van waterstofbruggen: cohesie(=
aantrekkingskracht tussen moleculen van eenzelfde stof)
- Watermoleculen hangen zeer sterk aan elkaar
- Water vormt op zichzelf geen waterstof, maar bindt met andere waterstofbruggen.
Structuur:
- Bij ijs
Geordend
Elke watermolecule maakt waterstofbruggen met 4 andere Watermoleculen.
Vorm tetraëder
Open structuur: water zet uit bij bevriezen.
- Vloeibaar
Waterstofbruggen gaan continu veranderen -> deze krijgen een andere vorm.
Water is een ideaal oplosmiddel
- Hydrofoob: apolaire moleculen -> oplosbaar in apolaire solventen
Apolaire stoffen lossen slecht op in water.
Minimaliseren van contact met water
o Vb. Lipiden -> micel (=druppels) of membraan
- Hydrofiel: vooral polaire en ionaire moleculen worden opgelost in water
Amfipatische moleculen: deel hydrofoob en deel hydrofiel
Fosfolipiden: een hydrofiele kop en een hydrofobe staart. De staart is waterafstotend
, Water heeft een kleine neiging tot ionisatie.
Groen = watermolecule en rood = protonen. De moleculen bewegen continu -> snelle reactie
pH = - log (H+)
- Hoe lager de pH -> hoe hoger de concentratie H+
- Hoe hoger de pH -> lager de concentratie H+
PH = 6 : er zijn meer protonen/H+, dan bij pH = 8.
Zuren en basen
- Zure groep: proton afgeven
- Basische groep: proton opnemen
: chemische structuren die ervoor zorgen dat de pH stabiel blijft.
- Zure fosfatase werkt bij zure pH (pH < 7)
- Basische fosfatase werkt bij basische pH (pH > 7)
Hoe zuurder de pH, hoe trager de reactie verloopt.
Bij vorming van meerdere protonen -> meer buffers toevoegen.
pH daling <- te veel protonen
Titratiecurves:
- In zure omstandigheden: het toevoegen van azijnzuur
- In basische omstandigheden: het toevoegen van ammoniak base.
Hoofdstuk 2: aminozuren en eiwitten
Functies:
- Katalyse: snelheid van biochemische processen beïnvloeden
Enzymen zorgen voor de versnelling van de reacties. Bijna alle enzymen zijn
proteïnen, uitgezonderd sommige RN1-moleculen. (Enzymen bezitten zeer specifieke
bindingsplaatsen
- Structuren: het bepalen van vorm en stevigheid van weefsels en organen.
Eiwitten van het cytoskelet
Collageen, elastine en andere bindweefselproteïnen
- Beweging: van organellen en macromoleculen in de cel. Het contractiel apparaat dat
voor beweging zorgt, bestaat uit: filamenten van actine, myosine en geassocieerde
proteïnen.
- Transport en opslag: o.a. in bloedbaan en doorheen celmembranen.
o Transferine: het vervoer van ijzer.
o Albumine: transportmiddel voor apolaire moleculen (bilirubine: de gele kleur
bij pasgeboren kinderen).
Celmembranen bevatten specifieke transporteiwitten: opname van polaire moleculen
(ionen, suikers en aminozuren).
- Intercellulaire communicatie: receptoren op het celmembraan. Hierop kunnen
signaalmoleculen (hormonen) binden om signalen over te brengen van de ene cel
Inleiding
Angstrom: een maat die veel gebruikt wordt om kleine waarden, afstanden weer te geven.
Een eiwit die niet veel verandert, heeft een belangrijkere functie dan een eiwit die continu
verandert.
Verschillende soorten biomoleculen
- Eiwitten
- Suikers (sachariden)
- Nucleïnezuren
- Vetten (lipiden)
- Water
Chemische samenstelling
- Primaire: C,H,O (94 %). 75 % van het lichaamsgewicht bestaat uit water.
- Secundaire (6 %): N,P,S Cl,K,Ca, Mg
- Microbestanden: Fe, Zn, l
Ijzer is aanwezig in het actief gedeelte van hemoglobine.
Ijzertekort -> vermoeidheid, geen zin in iets te doen. <- minder aanmaak van
hemoglobine.
- Sporen: Mn, Cu, Co, F, Se
Driedimensionale structuur
Vervult een belangrijke rol bij de biochemische en fysiologische functie van
een biomolecule.
o Enzymatische reactie
Er gebeuren continu mutaties:
- Negatief effect: de gehele functie verandert en de structuur verandert.
- Positief effect: de mutatie wordt overgebracht en wordt vervolgens als normaal
beschouwd, omdat deze een positief effect heeft.
De ligging van de mutatie is belangrijk
Voorstelling 3D structuur
- Space filling: atomen worden voorgesteld als bollen welke overeenkomen
met de werkelijke ruimte dat een atoom inneemt.
Hoe groter de ruimte dat het atoom inneemt, hoe groter het
atoom.
- Ball & stick: atomen worden voorgesteld als bollen bindingen als stick.
De grootte van de atomen is overal hetzelfde, maar de bindingen (stokjes)
worden weergegeven. -> inzicht over de grootte van de structuur.
Bindingen en functionele groepen
Interacties tussen de atomen van biomoleculen:
- Covalente interacties: stevige interacties, sterke bindingen. Deze zorgen ervoor dat
de moleculen niet uit elkaar vallen.
Atomen gaan elektronen delen. -> sterke bindingen
,
<-> ionaire binding: het geven en ontvangen van ladingen.
Geven van lading -> positief geladen.
Ontvangen geladen -> negatief geladen.
- Niet covalente interacties: soms moeten de moleculen uit elkaar gaan om andere
bindingen te vormen.
Individueel zijn deze heel zwak, maar samengesteld zorgen ze voor stabiliteit
van de molecule.
Individueel heel zwak -> makkelijk te breken. -> zorgen voor flexibiliteit in de
structuur.
Examenvraag: ze gaat niet-Covalente en Covalenten geven en jij moet de niet covalente
herkennen. Ook kunnen zeggen waar deze voorkomt.
Voorbeelden covalente bindingen
Fosfodiester Nucleïnezuren,
Binding Structuur Voorkomen
fosfolipiden
Ether Membraanlipiden
Amide polypeptiden
Carboxyl ester Triglyceriden
Thioester Acetyl-Co enzyme A
Fosfaat ester Fosfo eiwitten
Thioether Methione
Fosfodiester Nucleïnezuren,
fosfolipiden
Dipoolinteracties
- Permanente dipolen:
Ongelijke verdeling van hun lading: 1 uiteinde is positiever dan ander uiteinde
Nettolading kan nul zijn (vb. water). Maar er is wel een dipoolmoment
aanwezig.
Dipoolmoment: maat voor polariteit van de molecule.
Hoe groter dipoolmoment, hoe polairder de stof.
- Geïnduceerde dipolen
Moleculen kunnen een dipoolmoment krijgen
Vb. In een elektrisch veld (aromatische verbindingen)
Water heeft een ander structuur dan koolstofdioxide -> water heeft wel een dipool, en CO2
niet.
, Van der Waals krachten
= elk atoom heeft elektronen om zich, dit is een elektronenwolk. Dit is de minimum afstand
tussen de atomen, waarbij ze elkaar niet afstoten.
- Zorgen ervoor dat bepaalde conformaties nier voorkomen en bepaalde conformaties
wel voorkomen.
Waterstofbruggen
= intermoleculaire kracht tussen een elektronenpaar op een sterk elektronegatief atoom en
een naburig H-atoom.
- Alleen tussen O-H, N-H, F-H
Niet-covalente interacties:
- Zoutbruggen: elektrostatische binding tussen 2 tegenovergesteld geladen atomen
- Hydrofobe interacties: deze bindingen willen geen binding aangaan met water.
Minimaliseren van het contactoppervlak tussen de hydrofobe structuren.
Water
- Alle Biomoleculen komen voor in waterige omgeving -> water heeft effect op hun
vorm.
- Water is niet altijd een oplosmiddel, maar kan ook een actieve rol hebben in
bepaalde processen.
Transport van Biomoleculen naar/van de plaats van chemische reacties.
Polaire moleculen dragen ladingen/partiële ladingen.
Watermoleculen zijn dipolen, oriënteren zich met vorming van waterstofbruggen: cohesie(=
aantrekkingskracht tussen moleculen van eenzelfde stof)
- Watermoleculen hangen zeer sterk aan elkaar
- Water vormt op zichzelf geen waterstof, maar bindt met andere waterstofbruggen.
Structuur:
- Bij ijs
Geordend
Elke watermolecule maakt waterstofbruggen met 4 andere Watermoleculen.
Vorm tetraëder
Open structuur: water zet uit bij bevriezen.
- Vloeibaar
Waterstofbruggen gaan continu veranderen -> deze krijgen een andere vorm.
Water is een ideaal oplosmiddel
- Hydrofoob: apolaire moleculen -> oplosbaar in apolaire solventen
Apolaire stoffen lossen slecht op in water.
Minimaliseren van contact met water
o Vb. Lipiden -> micel (=druppels) of membraan
- Hydrofiel: vooral polaire en ionaire moleculen worden opgelost in water
Amfipatische moleculen: deel hydrofoob en deel hydrofiel
Fosfolipiden: een hydrofiele kop en een hydrofobe staart. De staart is waterafstotend
, Water heeft een kleine neiging tot ionisatie.
Groen = watermolecule en rood = protonen. De moleculen bewegen continu -> snelle reactie
pH = - log (H+)
- Hoe lager de pH -> hoe hoger de concentratie H+
- Hoe hoger de pH -> lager de concentratie H+
PH = 6 : er zijn meer protonen/H+, dan bij pH = 8.
Zuren en basen
- Zure groep: proton afgeven
- Basische groep: proton opnemen
: chemische structuren die ervoor zorgen dat de pH stabiel blijft.
- Zure fosfatase werkt bij zure pH (pH < 7)
- Basische fosfatase werkt bij basische pH (pH > 7)
Hoe zuurder de pH, hoe trager de reactie verloopt.
Bij vorming van meerdere protonen -> meer buffers toevoegen.
pH daling <- te veel protonen
Titratiecurves:
- In zure omstandigheden: het toevoegen van azijnzuur
- In basische omstandigheden: het toevoegen van ammoniak base.
Hoofdstuk 2: aminozuren en eiwitten
Functies:
- Katalyse: snelheid van biochemische processen beïnvloeden
Enzymen zorgen voor de versnelling van de reacties. Bijna alle enzymen zijn
proteïnen, uitgezonderd sommige RN1-moleculen. (Enzymen bezitten zeer specifieke
bindingsplaatsen
- Structuren: het bepalen van vorm en stevigheid van weefsels en organen.
Eiwitten van het cytoskelet
Collageen, elastine en andere bindweefselproteïnen
- Beweging: van organellen en macromoleculen in de cel. Het contractiel apparaat dat
voor beweging zorgt, bestaat uit: filamenten van actine, myosine en geassocieerde
proteïnen.
- Transport en opslag: o.a. in bloedbaan en doorheen celmembranen.
o Transferine: het vervoer van ijzer.
o Albumine: transportmiddel voor apolaire moleculen (bilirubine: de gele kleur
bij pasgeboren kinderen).
Celmembranen bevatten specifieke transporteiwitten: opname van polaire moleculen
(ionen, suikers en aminozuren).
- Intercellulaire communicatie: receptoren op het celmembraan. Hierop kunnen
signaalmoleculen (hormonen) binden om signalen over te brengen van de ene cel
