H5: Enzymen en enzymwerking
Optimale T: 37°C
Enzym E bindt ligand = substraat S => ES
(enzymsubstraatcomplex)
S => P (product); hierna E terug vrij
Kenmerken
o Katalytische fctie; reactiesnelheid beïnvloeden, verlagen Ea
o
o Substraatspecifiek: afh van complementariteit
o Reactiespecifiek: altijd en alleen een zuiver product (geen bij product) en nooit toxische
stoffen
o Kunnen spontante (delta G<0) en niet spontane (delta G>0) koppelen
o Zijn sterk gereguleerd
5.1. Enzymen verlagen de vrije energie vd transitietoestand
Geactiveerd complex = TTS = lagere vrije energie-inhoud
Ea waarde lager => reactiesnelheid stijgt
Vrije energie nodig voor TTS = Ea
Snelheid van chemische reactie – aantal botsingen waarbij botsingsenergie >= Ea
Geen invloed op vrije energie tssn substraat en product = geen invloed op ligging evenwicht,
enkel sneller bereikt
, 5.2 Naamgeving en indeling van enzymen
- ase
1. EC 1 = oxido-reductasen
Katalyseren oxidatie-reductiereacties
Bv: dehydrogenasen die H ontrekken aan substraat => oxidatie
Substraatoxidatie: elektronenacceptor (NAD+) of NADP+ of
reductie
Vb: ADH: ethanol geoxideerd tot acetaldehyde en NAD+ => NADH
Oxidasen: oxidorectusasen waarbij O2 e- acceptor is
2. EC 2 = transferasen
Brengen FG (methyl, acyl, glycosyl, nucelotidyl, fosforyl) van donor naar
acceptor (bv substraat)
Kinasen : fosforylgroeptransferasen
Hexokinasen: fosfaatgroep van ATP naar hexose (6C-suiker)
ATP fungeert als cosubstraat => ADP
3. EC 3 = hydrolasen
Katalyseren hydrolytische splitsing in substraat waarbij
H20= cosubstraat
Hydrolyse: covalente binding gesplitst met opname H20
C-C niet door hydrolase!
Esterasen
o Carboxyesterhydrolasen
Fosfatasen
o Vervangen fosforylgroep door OH-groep
o Fosfolipase
O-glycosidasen
o Hydrolyseren C-O
o Maltase (maltose afbreken in 2x
glycose)
Peptidasen en proteasen
o Hydrolyseren peptidebindingen
, o Zie tabel: en bv chymptrypsine is een serine essentieel in katalyse –
serineprotease
4. EC 4 = Lyasen
Eliminatiereactie waardoor dubbele bindingen of ringen in S ontstaan
Decarboxylasen (verwijderen CO2)
Dehydratasen (verwijderen H20)
Aldolasen (verwijderen aldehyde)
Synthase = wanneer omgekeerde gekatalyseerde additiereactie belangrijker is
Bv: koolzuuranhydrase
5. EC 5 = Isomerasen
Katalyseren omleggingen in 1 S waardoor P=isomeer
Racemase (omlegging D L)
Epimerase (wijziging tussen R/S)
Cis-trans-isomerase en mutasen: katalyseren transfer van FG naar andere positie op
substraat
Bv: fosfoglyceraatmutase: verplaatst fosforylgroep naar ander C in triosesuiker en is stap in
glycolyse
6.
EC
6=
Ligasen = synthetasen
Katalyseren vorming van covalente binding tssn 2 substraten
Inbreng chemische Epot – gekoppeld aan hydrolyse ATP
5.3 De 3D structuur van enzymen bepaalt hun spcifiteit en katalytische werking
5.3.1 Het actief centrum
Actief centrum is vaak holte of gleuf (pocket/cleft)
Binding via zwakke niet-covalente krachten (vdW en elektrostatische)
Actief centrum = katalytische holte
Optimale T: 37°C
Enzym E bindt ligand = substraat S => ES
(enzymsubstraatcomplex)
S => P (product); hierna E terug vrij
Kenmerken
o Katalytische fctie; reactiesnelheid beïnvloeden, verlagen Ea
o
o Substraatspecifiek: afh van complementariteit
o Reactiespecifiek: altijd en alleen een zuiver product (geen bij product) en nooit toxische
stoffen
o Kunnen spontante (delta G<0) en niet spontane (delta G>0) koppelen
o Zijn sterk gereguleerd
5.1. Enzymen verlagen de vrije energie vd transitietoestand
Geactiveerd complex = TTS = lagere vrije energie-inhoud
Ea waarde lager => reactiesnelheid stijgt
Vrije energie nodig voor TTS = Ea
Snelheid van chemische reactie – aantal botsingen waarbij botsingsenergie >= Ea
Geen invloed op vrije energie tssn substraat en product = geen invloed op ligging evenwicht,
enkel sneller bereikt
, 5.2 Naamgeving en indeling van enzymen
- ase
1. EC 1 = oxido-reductasen
Katalyseren oxidatie-reductiereacties
Bv: dehydrogenasen die H ontrekken aan substraat => oxidatie
Substraatoxidatie: elektronenacceptor (NAD+) of NADP+ of
reductie
Vb: ADH: ethanol geoxideerd tot acetaldehyde en NAD+ => NADH
Oxidasen: oxidorectusasen waarbij O2 e- acceptor is
2. EC 2 = transferasen
Brengen FG (methyl, acyl, glycosyl, nucelotidyl, fosforyl) van donor naar
acceptor (bv substraat)
Kinasen : fosforylgroeptransferasen
Hexokinasen: fosfaatgroep van ATP naar hexose (6C-suiker)
ATP fungeert als cosubstraat => ADP
3. EC 3 = hydrolasen
Katalyseren hydrolytische splitsing in substraat waarbij
H20= cosubstraat
Hydrolyse: covalente binding gesplitst met opname H20
C-C niet door hydrolase!
Esterasen
o Carboxyesterhydrolasen
Fosfatasen
o Vervangen fosforylgroep door OH-groep
o Fosfolipase
O-glycosidasen
o Hydrolyseren C-O
o Maltase (maltose afbreken in 2x
glycose)
Peptidasen en proteasen
o Hydrolyseren peptidebindingen
, o Zie tabel: en bv chymptrypsine is een serine essentieel in katalyse –
serineprotease
4. EC 4 = Lyasen
Eliminatiereactie waardoor dubbele bindingen of ringen in S ontstaan
Decarboxylasen (verwijderen CO2)
Dehydratasen (verwijderen H20)
Aldolasen (verwijderen aldehyde)
Synthase = wanneer omgekeerde gekatalyseerde additiereactie belangrijker is
Bv: koolzuuranhydrase
5. EC 5 = Isomerasen
Katalyseren omleggingen in 1 S waardoor P=isomeer
Racemase (omlegging D L)
Epimerase (wijziging tussen R/S)
Cis-trans-isomerase en mutasen: katalyseren transfer van FG naar andere positie op
substraat
Bv: fosfoglyceraatmutase: verplaatst fosforylgroep naar ander C in triosesuiker en is stap in
glycolyse
6.
EC
6=
Ligasen = synthetasen
Katalyseren vorming van covalente binding tssn 2 substraten
Inbreng chemische Epot – gekoppeld aan hydrolyse ATP
5.3 De 3D structuur van enzymen bepaalt hun spcifiteit en katalytische werking
5.3.1 Het actief centrum
Actief centrum is vaak holte of gleuf (pocket/cleft)
Binding via zwakke niet-covalente krachten (vdW en elektrostatische)
Actief centrum = katalytische holte
