Aminozuren - eiwitten
Inleiding
Biochemie: metabolisme en spierfysiologie.
- Spiermetabolisme: Hoe je spieren E verbruiken.
Opslaan (substraten: glycogeen, ATP (heel minieme voorraad), creatine). Creatine kan helpen
om extra fosfocreatine aan te maken, deze laatste is een E leverancier.
Opbouw: Spieren moeten in volume toenemen door eiwitten op te bouwen (AZ aan elkaar
binden). Spieren zijn niet de meest receptieve vezels, je moet ze heel zwaar stimuleren om
ervoor te zorgen dat er voldoende bouwblokken zijn (AZ) en energie om de AZ aan elkaar de
zetten.
- Celmetabolisme: Mitochondrion: Daar gebeuren processen om optimaal aan ATP geraken.
Kan op verschillende plaatsten ATP geraken (cytoplasma, mitochondrion). In mitochondrion
is er een veel specifiekere en efficiëntere manier van ATP aanmaak.
- Opslaan van genetische informatie
Eiwitten zijn opgebouwd uit AZ! DNA niet! DNA is een polynucleotide (4 letters). In het menselijk
lichaam gebruiken we 20 verschillende AZ voor de eiwitten. Er is dus een DUIDELIJK VERSCHIL in
genetische informatie (DNA en RNA 4letters) en eiwitten (20AZ).
Functies van eiwitten
Transport van zuurstof: Hemoglobine heeft specifieke eigenschappen die zich kan aanpassen aan
omstandigheden (zoals opnemen of afstaan: opnemen in longen en afstaan in de periferie), het is een
supramolecule.
De myosine hoofdjes kunnen van vorm veranderen waardoor ze kunnen zorgen voor beweging. Een
spier kan samentrekken. Motorproteïnen werken in dezelfde genre: Vesikels worden over het
cytoskelet vervoerd. ATP wordt verbruiken en motorproteïnes zullen van conformatie veranderen
(vorm). De vorm van eiwitten is dus super belangrijk voor de specificiteit van bindingen.
Reacties versnellen: Eiwitten functioneren op dat moment als enzymen: Ze versnellen de reacties
zonder er zelf aan deel te nemen en zonder dus afgebroken te worden.
Glucogeenfosforylase: Werkt met substraat glucogeen en fosforylas en zal een fosforgroep op een
molecule zetten. Moleculen worden op dat moment geactiveerd.
Immunoglobulines: Antilichamen. Ze vechten tegen lichaamsvreemde stoffen, virussen en bacteriën.
Het zijn specifieke cellen die deze antilichamen maken. We kunnen nu al eiwitten maken tegen zaken
die nog niet bestaan.
Het geven van structuur en sterkte: Collagene vezels en pezen. Organisatie van de bouwblokken
(aminozuren)
Vorm
De vorm van eiwitten is zeer belangrijk. Het enzym moet zijn substraat herkennen, dit gebeurt adhv
de vorm. Ook de vorm van collagene vezels zijn belangrijk om functioneel te zijn. Vorm van myosine
koppen om te binden aan ATP of actine.
De AZ sequentie bepaalt de vorm van eiwitten. We kunnen uit 20 AZ kiezen om eiwitten te maken.
De vorm helpt de functie te bepalen. Er kan enorm veel veranderingen plaatsvinden als we slechts 1
AZ veranderen!!
1
, 20 aminozuren
AZ zullen in een oplossing met een neutrale pH waarde
voorkomen als bipolaire ionen (of zwitterionen), onder
deze vorm is er een zijtak bestaande uit een
carboxylgroep (COO-) en een aminogroep (NH3+). Als er
een NH2 of COOH voorkomt dan is het geen zwitterion
meer. Een AZ bestaat uit een koolstof alfa atoom met 4
verschillende zijtakken (een restgroep, een H, een NH 3+ en
-
een COO en een restgroep. Een AZ is dus asymmetrisch, wel kunnen ze elkaars spiegelbeeld zijn,
maar NIET gelijk.
Fysiologische pH:
AZ komen allemaal voor als zwitterion in ons lichaam
(COO- en NH3+). Als we de pH buiten bepaalde grenzen
brengen (bv in zuur milieu met heel veel H+) worden alle
groepen geprotoneerd (veel H+ op aminozuren), in
basemilieu gaan ze de H+ afstaan en hebben we COO- en
H2N.
Er zijn verschillende soorten zijtakken. 20 AZ met 20
verschillende zijtakken. De zijtakken verschillen in
grootte, vorm, de mogelijkheid om H+ te binden, sommigen zijn hydrofoob en sommigen kunnen
makkelijker reageren dan anderen (op het einde van het zijtakje: Afstaan)
Indeling van de AZ thv de R groepen
- Hydrofoob (niet polair)
- Polair maar geen ladingdrager (variatie que elementen)
- AZ die positief geladen (zijtak )
- AZ die negatief gelanden is
Hydrofobe AZ
GLYCINE: Kleinste AZ heeft als zijtak
waterstof; het heeft geen optische
activiteit of asymmetrische C-
atoom. Er is standaard een H-atoom
op een AZ, maar hier is de restgroep
een H-atoom. Een klein zijtakje
hebben kan een voordeel zijn. Het
AZ glycine komt in super grote
hoeveelheden voor in collageen, dit
is een structureel eiwit die krachten
moet overbrengen, als er geen
grote uitstekels opzitten liggen de
AZ heel dicht op elkaar waardoor je structuren maakt die heel stevig en rigide zijn omdat ze heel
dicht op elkaar zitten. (= specifieke structuur van een AZ dankzij kleine zijtak)
ALANINE: Heeft methylzijtak. Ook in spiermetabolisme: Lactaat (melkzuur). In de afbraak van
koolhydraten zijn de systemen niet op elkaar afgestemd op snelheid. Vanaf pyruvaat loopt het trager
2
Inleiding
Biochemie: metabolisme en spierfysiologie.
- Spiermetabolisme: Hoe je spieren E verbruiken.
Opslaan (substraten: glycogeen, ATP (heel minieme voorraad), creatine). Creatine kan helpen
om extra fosfocreatine aan te maken, deze laatste is een E leverancier.
Opbouw: Spieren moeten in volume toenemen door eiwitten op te bouwen (AZ aan elkaar
binden). Spieren zijn niet de meest receptieve vezels, je moet ze heel zwaar stimuleren om
ervoor te zorgen dat er voldoende bouwblokken zijn (AZ) en energie om de AZ aan elkaar de
zetten.
- Celmetabolisme: Mitochondrion: Daar gebeuren processen om optimaal aan ATP geraken.
Kan op verschillende plaatsten ATP geraken (cytoplasma, mitochondrion). In mitochondrion
is er een veel specifiekere en efficiëntere manier van ATP aanmaak.
- Opslaan van genetische informatie
Eiwitten zijn opgebouwd uit AZ! DNA niet! DNA is een polynucleotide (4 letters). In het menselijk
lichaam gebruiken we 20 verschillende AZ voor de eiwitten. Er is dus een DUIDELIJK VERSCHIL in
genetische informatie (DNA en RNA 4letters) en eiwitten (20AZ).
Functies van eiwitten
Transport van zuurstof: Hemoglobine heeft specifieke eigenschappen die zich kan aanpassen aan
omstandigheden (zoals opnemen of afstaan: opnemen in longen en afstaan in de periferie), het is een
supramolecule.
De myosine hoofdjes kunnen van vorm veranderen waardoor ze kunnen zorgen voor beweging. Een
spier kan samentrekken. Motorproteïnen werken in dezelfde genre: Vesikels worden over het
cytoskelet vervoerd. ATP wordt verbruiken en motorproteïnes zullen van conformatie veranderen
(vorm). De vorm van eiwitten is dus super belangrijk voor de specificiteit van bindingen.
Reacties versnellen: Eiwitten functioneren op dat moment als enzymen: Ze versnellen de reacties
zonder er zelf aan deel te nemen en zonder dus afgebroken te worden.
Glucogeenfosforylase: Werkt met substraat glucogeen en fosforylas en zal een fosforgroep op een
molecule zetten. Moleculen worden op dat moment geactiveerd.
Immunoglobulines: Antilichamen. Ze vechten tegen lichaamsvreemde stoffen, virussen en bacteriën.
Het zijn specifieke cellen die deze antilichamen maken. We kunnen nu al eiwitten maken tegen zaken
die nog niet bestaan.
Het geven van structuur en sterkte: Collagene vezels en pezen. Organisatie van de bouwblokken
(aminozuren)
Vorm
De vorm van eiwitten is zeer belangrijk. Het enzym moet zijn substraat herkennen, dit gebeurt adhv
de vorm. Ook de vorm van collagene vezels zijn belangrijk om functioneel te zijn. Vorm van myosine
koppen om te binden aan ATP of actine.
De AZ sequentie bepaalt de vorm van eiwitten. We kunnen uit 20 AZ kiezen om eiwitten te maken.
De vorm helpt de functie te bepalen. Er kan enorm veel veranderingen plaatsvinden als we slechts 1
AZ veranderen!!
1
, 20 aminozuren
AZ zullen in een oplossing met een neutrale pH waarde
voorkomen als bipolaire ionen (of zwitterionen), onder
deze vorm is er een zijtak bestaande uit een
carboxylgroep (COO-) en een aminogroep (NH3+). Als er
een NH2 of COOH voorkomt dan is het geen zwitterion
meer. Een AZ bestaat uit een koolstof alfa atoom met 4
verschillende zijtakken (een restgroep, een H, een NH 3+ en
-
een COO en een restgroep. Een AZ is dus asymmetrisch, wel kunnen ze elkaars spiegelbeeld zijn,
maar NIET gelijk.
Fysiologische pH:
AZ komen allemaal voor als zwitterion in ons lichaam
(COO- en NH3+). Als we de pH buiten bepaalde grenzen
brengen (bv in zuur milieu met heel veel H+) worden alle
groepen geprotoneerd (veel H+ op aminozuren), in
basemilieu gaan ze de H+ afstaan en hebben we COO- en
H2N.
Er zijn verschillende soorten zijtakken. 20 AZ met 20
verschillende zijtakken. De zijtakken verschillen in
grootte, vorm, de mogelijkheid om H+ te binden, sommigen zijn hydrofoob en sommigen kunnen
makkelijker reageren dan anderen (op het einde van het zijtakje: Afstaan)
Indeling van de AZ thv de R groepen
- Hydrofoob (niet polair)
- Polair maar geen ladingdrager (variatie que elementen)
- AZ die positief geladen (zijtak )
- AZ die negatief gelanden is
Hydrofobe AZ
GLYCINE: Kleinste AZ heeft als zijtak
waterstof; het heeft geen optische
activiteit of asymmetrische C-
atoom. Er is standaard een H-atoom
op een AZ, maar hier is de restgroep
een H-atoom. Een klein zijtakje
hebben kan een voordeel zijn. Het
AZ glycine komt in super grote
hoeveelheden voor in collageen, dit
is een structureel eiwit die krachten
moet overbrengen, als er geen
grote uitstekels opzitten liggen de
AZ heel dicht op elkaar waardoor je structuren maakt die heel stevig en rigide zijn omdat ze heel
dicht op elkaar zitten. (= specifieke structuur van een AZ dankzij kleine zijtak)
ALANINE: Heeft methylzijtak. Ook in spiermetabolisme: Lactaat (melkzuur). In de afbraak van
koolhydraten zijn de systemen niet op elkaar afgestemd op snelheid. Vanaf pyruvaat loopt het trager
2
