Biochemie
1. structuur van aminozuren, peptiden & eiwitten
De levensloop van eiwitten
• DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
• mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma door aaneenschakeling
van aminozuren.
• Oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (degradatie).
• Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te vervangen
(structuur versus signaaleiwit).
Structuur van een aminozuur
• Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
• Een zwak zure carboxygroep (COOH)
• Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
o (Uitzondering Proline: iminogroep (NH))
• Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt
Structuur van een aminozuur bij pH 7
• De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep
• Een negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
o (COOH → COO- + H+)
• Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren
o (NH2 + H+ → NH3+). (Uitzondering Proline: blijft iminogroep)
1
,Naamgeving & structuur van de 20 aminozuren
Hydrofobe aminozuren Hydrofiele aminozuren
(algemeen binnenkant eiwit) (algemeen buitenkant eiwit)
• De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
• naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter Bvb: Tyrosine, Tyr, Y
opbouw van eiwitten
• 4 niveaus van eiwitstructuur
Primaire structuur van eiwitten
• Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
• Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep
2
, • Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
• Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt
• weergegeven door di, tri, tetra, penta, ... (vb octapeptide)
o Van 10 tot 20 residuen: Oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: Polypeptide
Secundaire structuur van eiwitten
• drie belangrijke secundaire structuren
• structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
• N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht
Tertiaire structuur van eiwitten
• Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
• Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
3
, • Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residuen)
• Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
• Hydrofobe interacties:
o Keren zich af van een waterig milieu
• Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen
• Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
spiercellen
• Opgebouwd uit 153 aminozuren
• De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
• Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
• Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
• De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
• Meerder secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen.
Quartaire structuur van eiwitten
• Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel
oligomerisch eiwit
• Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties
• Het contractiele eiwit myosine bestaat uit zes subunits (hexameer).
• 2 zware myosine ketens, 2 essentiële lichte ketens, 2 regulerende lichte ketens
Vragen
• 1. tijdens het proces van RNA-transcriptie worden aminozuren aaneengeschakeld tot de
vorming van een functioneel eiwit
o Onwaar → dat is translatie geen transcriptie
• 2. De mens heeft in totaal 20 aminozuren nodig om alle noodzakelijke eiwitten aan te maken.
o Waar
4
1. structuur van aminozuren, peptiden & eiwitten
De levensloop van eiwitten
• DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
• mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma door aaneenschakeling
van aminozuren.
• Oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (degradatie).
• Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te vervangen
(structuur versus signaaleiwit).
Structuur van een aminozuur
• Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
• Een zwak zure carboxygroep (COOH)
• Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
o (Uitzondering Proline: iminogroep (NH))
• Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt
Structuur van een aminozuur bij pH 7
• De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep
• Een negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
o (COOH → COO- + H+)
• Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren
o (NH2 + H+ → NH3+). (Uitzondering Proline: blijft iminogroep)
1
,Naamgeving & structuur van de 20 aminozuren
Hydrofobe aminozuren Hydrofiele aminozuren
(algemeen binnenkant eiwit) (algemeen buitenkant eiwit)
• De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
• naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter Bvb: Tyrosine, Tyr, Y
opbouw van eiwitten
• 4 niveaus van eiwitstructuur
Primaire structuur van eiwitten
• Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
• Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep
2
, • Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
• Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt
• weergegeven door di, tri, tetra, penta, ... (vb octapeptide)
o Van 10 tot 20 residuen: Oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: Polypeptide
Secundaire structuur van eiwitten
• drie belangrijke secundaire structuren
• structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
• N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht
Tertiaire structuur van eiwitten
• Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
• Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
3
, • Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residuen)
• Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
• Hydrofobe interacties:
o Keren zich af van een waterig milieu
• Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen
• Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
spiercellen
• Opgebouwd uit 153 aminozuren
• De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
• Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
• Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
• De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
• Meerder secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen.
Quartaire structuur van eiwitten
• Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel
oligomerisch eiwit
• Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties
• Het contractiele eiwit myosine bestaat uit zes subunits (hexameer).
• 2 zware myosine ketens, 2 essentiële lichte ketens, 2 regulerende lichte ketens
Vragen
• 1. tijdens het proces van RNA-transcriptie worden aminozuren aaneengeschakeld tot de
vorming van een functioneel eiwit
o Onwaar → dat is translatie geen transcriptie
• 2. De mens heeft in totaal 20 aminozuren nodig om alle noodzakelijke eiwitten aan te maken.
o Waar
4
