Samenvatting - Practicum: biotechnologie en biochemie, Pymol (J000496A)

Pymol


Eiwitten = macromoleculen

 Opgebouwd uit AZ
o Linker: peptidebindingen
o Centrale C, aminogroep, carboxylgroep + R-groep
o Bepalen hoe eiwit zich gaan opvormen
o Onderverdeling: niet-polaire, polaire en geladen AZ
o Niet-polaire AZ
 Hydrofoob
 Na opvouwing aan binnenkant eiwit
 Hydrofobe deel v. eiwit vormen dat interageert
met lipidemembranen
 Vaak betrokken bij hydrofobe, VdW interacties
o Polaire AZ
 Hydrofiel
 Na opvouwing aan opp. eiwit zitten
 In contact komen met waterige extracellulaire of
intracellulaire compartimenten
 Betrokken in waterverbindingen
 Cysteïne vormt covalente disulfidebruggen + stabiliseert sec. structuur en
vouwing v. eiwitten
o Basische en zure AZ
 Meestal pos. of neg. geladen bij fysiologische pH
 Betrokken bij elektrostatische interacties
 Hydrofiel
 Niet-covalente en covalente interacties bepalen structuur en vouwing vd. eiwitten
o Niet-covalent: hydrofoob, hydrofiel & geladen
o Covalent: disulfidebruggen
 Functies
o Transport + opslag kleine moleculen (bv. O2)
o Structurele componenten v. cellen en weefsels
o Rol bij spiercontractie
o Rol in immuunresponsen
o Rol bij bloedstolling
o Enzymen = biologische katalysatoren
 Manier eiwitten worden opgevouwen, bepaalt hun
functie
o Verkeerd gevouwen eiwitten  ziektes
 Eiwitstructuur
o Primaire structuur
 Opeenvolging van AZ
o Secundaire structuur
 Conformatie vd. ruggengraat
 Lokale opvouwing in herhalende
eenheden