Zelfstudie 1A
Tymoczko H3, 4 en 9 – Alberts H3 blz 109-134
3.1
Alfa-koolstof= centrale koolstofatoom van alfa-aminozuren (eerste groep naast
carboxylgroep)→ gebonden aan aminogroep, carboxylgroep, waterstofatoom en
zijketen (R groep, verschilt per aminozuur)
Alfa-aminozuren zijn chiraal= spiegelbeeld structuren→ L of D isomeer
Alle aminozuren zijn asymmetrisch (behalve glycine→ R=H)
Alleen L-optische isomeren van aminozuren in natuurlijke eiwitten→ L isomeer
is dominant in oplossingen
L-aminozuren hebben draairichting van hoge naar lage prioriteit (NH3→ COOH→
R) tegen de klok in
Vrije aminozuren in oplossing bij neutrale pH→ dipolaire ionen (=zwitterons)
In dipolaire vorm: aminogroep NH3+ geprotoneerd en carboxylgroep COO-
gedeptrotoneerd
In zure oplossing: carboxylgroep COOH
Basische oplossing: aminogroep verliest proton
3.2
Aminozuren kunnen worden ingedeeld in 4 groepen, op basis van R groep:
1. Hydrofobe aminozuren met nonpolaire R groepen zijgroep met alleen
C en H/ simpele aromatische zijketen
2. Polaire aminozuren met neutrale R groepen maar lading niet gelijk
verdeeld
3. Positief geladen aminozuren met R groepen met een + lading bij
fysiologische pH (pH= 7,4)
4. Negatief geladen aminozuren met R groepen met een – lading nij pH 7,4
Hydrofobe aminozuren clusteren samen in een eiwit, weg van de waterige
omgeving= hydrofoob effect→ drijvende kracht voor 3D vorming van in water
oplosbare eiwitten
Neutrale, polaire aminozuren→ R groep heeft elektronegatief atoom dat
elektronen verzamelt
Serine, threonine, tyrosine hebben hydroxyl (OH) groepen→ gebonden aan O
atoom: maken die gedeeltelijk negatief→ dat maakt waterstof gedeeltelijk
positief
Hydroxylgroepen aan serine, threonine en tyrosine maken ze hydrofiel
Positief geladen aminozuren zijn hydrofiel (lysine+ arginine)
Negatief geladen aminozuren hebben zure zijketens (asparaginezuur+
glutamine): zure zijketens, meestal negatief geladen→ asparaat en glutamaat
Ioniseerbare zijketens verhogen reactiviteit en binding
Tyrosine, cysteine, arginine, lysine, histidine en asparagine- en glutamine
zuren→ ioniseerbare zijketens→ kunnen ionbindingen vormen en protonen
doneren of accepteren om reacties te vergemakkelijken= zuur-base katalyse:
Tymoczko H3, 4 en 9 – Alberts H3 blz 109-134
3.1
Alfa-koolstof= centrale koolstofatoom van alfa-aminozuren (eerste groep naast
carboxylgroep)→ gebonden aan aminogroep, carboxylgroep, waterstofatoom en
zijketen (R groep, verschilt per aminozuur)
Alfa-aminozuren zijn chiraal= spiegelbeeld structuren→ L of D isomeer
Alle aminozuren zijn asymmetrisch (behalve glycine→ R=H)
Alleen L-optische isomeren van aminozuren in natuurlijke eiwitten→ L isomeer
is dominant in oplossingen
L-aminozuren hebben draairichting van hoge naar lage prioriteit (NH3→ COOH→
R) tegen de klok in
Vrije aminozuren in oplossing bij neutrale pH→ dipolaire ionen (=zwitterons)
In dipolaire vorm: aminogroep NH3+ geprotoneerd en carboxylgroep COO-
gedeptrotoneerd
In zure oplossing: carboxylgroep COOH
Basische oplossing: aminogroep verliest proton
3.2
Aminozuren kunnen worden ingedeeld in 4 groepen, op basis van R groep:
1. Hydrofobe aminozuren met nonpolaire R groepen zijgroep met alleen
C en H/ simpele aromatische zijketen
2. Polaire aminozuren met neutrale R groepen maar lading niet gelijk
verdeeld
3. Positief geladen aminozuren met R groepen met een + lading bij
fysiologische pH (pH= 7,4)
4. Negatief geladen aminozuren met R groepen met een – lading nij pH 7,4
Hydrofobe aminozuren clusteren samen in een eiwit, weg van de waterige
omgeving= hydrofoob effect→ drijvende kracht voor 3D vorming van in water
oplosbare eiwitten
Neutrale, polaire aminozuren→ R groep heeft elektronegatief atoom dat
elektronen verzamelt
Serine, threonine, tyrosine hebben hydroxyl (OH) groepen→ gebonden aan O
atoom: maken die gedeeltelijk negatief→ dat maakt waterstof gedeeltelijk
positief
Hydroxylgroepen aan serine, threonine en tyrosine maken ze hydrofiel
Positief geladen aminozuren zijn hydrofiel (lysine+ arginine)
Negatief geladen aminozuren hebben zure zijketens (asparaginezuur+
glutamine): zure zijketens, meestal negatief geladen→ asparaat en glutamaat
Ioniseerbare zijketens verhogen reactiviteit en binding
Tyrosine, cysteine, arginine, lysine, histidine en asparagine- en glutamine
zuren→ ioniseerbare zijketens→ kunnen ionbindingen vormen en protonen
doneren of accepteren om reacties te vergemakkelijken= zuur-base katalyse:
