2023 Bloed 1
Bloed 1
Deel 1: Hemoglobine
70% van de cellen in ons lichaam zijn RBC → zeer belangrijk voor een zo efficiënt mogelijk zuurstof-
transportsysteem → per dl bloed gemiddeld 14g Hb bij vrouwen en 15g bij mannen = heel veel!
Hemoglobine ≠ myoglobine → myoglobine is zeer gelijkend aan hemoglobine maar heeft maar 1
globineketen i.p.v. 4 (heel bepalend voor functie) → komt enkel voor in spieren → zeer efficiënte
zuurstofvanger → houdt zuurstof zeer stevig vast en geeft het enkel af bij heel hoge zuurstofnood in
de cel → soort zuurstofbatterij
De globines van Hb bevatten functionele groepen van AZ die de zuurstofbinding stabiliseren en de
ijzermoleculen op hun plaats houden (histidines) → daarnaast ook AZ die zorgen voor covalente
binding van de heemgroep
Niet enkel zuurstof kan binden → elke molecule die in de holte past en kan binden met het ijzerion
kan de plek van zuurstof innemen (vb. CO)
1
,2023 Bloed 1
Geoxygeneerd Hb heeft een fellere kleur dan gedeoxygeneerd Hb:
Bij binding met ijzer zorgt zuurstof voor oxidatie van het ijzerion van Fe2+ tot Fe3+ → plots niet meer
in staat tot binding → naast de oxidatie gaat binding ook zorgen voor een verplaatsing van ijzer t.o.v.
het heemvlak → heeft invloed op histidine die op zijn beurt ook de andere AZ van de globine gaat
beïnvloeden => effect op de hele molecule → structuurwijziging zorgt voor functieverandering,
namelijk verandering van affiniteit → molecule gaat plots graag zuurstof afgeven i.p.v. opnemen
Hb kan ook binden met een hydroxylgroep t.v.v. methemoglobine → donkerrode kleur kenmerkend
voor gestold bloed → geoxideerd ijzer in Fe3+ toestand => verzadigd
De Hb-ketens beïnvloeden elkaars affiniteit = coöperativiteit → gebeurt niet bij myoglobine →
myoglobine heeft enkel tertiaire structuur en dus geen quaternaire → bestaat maar uit 1 keten
Vorm heemgroep zeer gelijkend aan chlorofyl → gebonden aan magnesium i.p.v. ijzer
2
,2023 Bloed 1
Porfyrie → fout in heemsynthese → zorgt voor heemdefficiëntie
IJzer gaat 6 bindingen aan, waarvan 4 met de porfyrinering van de heemgroepen en 2 boven en
onder de vlakke porfyrinering (met globine)
Binding van zuurstof gaat een conformatieverandering teweegbrengen van een Hb-molecule → gaat
van T-state (= tense state) naar R-state (= relaxed state) bij oxygenatie
Hemoglobine bindt op een allostere manier (=> sigmoïde bindingscurve) terwijl myoglobine de MM-
kinetiek volgt (en dus heel gemakkelijk zuurstof bindt maar het ook stevig vasthoudt) →
hemoglobine heeft bij een veneuze zuurstofdruk een veel lagere gebonden fractie dan bij arteriële
druk
→ Wanneer 1 zuurstof lost op Hb zal het een T-state aannemen waardoor de andere
zuurstofmoleculen op het Hb ook willen lossen
Hb heeft een geoxygeneerde holte → is veel groter in T- dan in R-state
3
, 2023 Bloed 1
2,3-bifosfoglyceraat (BPG) → intermediair van de glycolyse die vrijkomt in metabool actief weefsel
en die gaat inspelen op Hb → zorgt voor wijziging van R- naar T-state => afgifte van zuurstof
→ BPG is een zijsprong in de glycolyse die ook weer door het metabolisme wordt opgenomen
→ Hoe meer metabool actief het weefsel hoe meer BPG vrijgesteld wordt
→ BPG past zeer goed in holte Hb + goede interactie met omgevende AZ → gaat niet-covalente
binding aan → wordt onderweg naar longen terug opgenomen door glycolyse van andere metabool
actieve cellen → T is dus niet meer even stabiel en gaat onder hoge zuurstofdruk in de longen weer
een binding aangaan met zuurstof en dus naar de R-state gaan
Roken → zorgt voor verhoogde BPG-waarden → niet alle BPG wordt terug opgenomen => Hb
constant in T-state => minder circulerend zuurstof
Bohr-effect → gekarakteriseerd door CO2 en protonen → CO2 komt vrij als eindproduct in TCA →
wordt omgezet samen met H2O tot H2CO3 in rode bloedcel wat op zijn beurt omgezet wordt in HCO3-
en H+ → pH gaat dus verlagen → hoe lager de pH hoe makkelijker Hb zuurstof afgeeft want dit wijst
op aanwezigheid van veel CO2 en dus metabool actieve cellen
Types Hb:
- Alfa-2-bèta-2 Hb → na geboorte
- Alfa-2-gamma-2 Hb → in utero → hogere affiniteit dan Hb van moeder => kind neemt
sneller zuurstof op dan mama → nodig om zuurstof “af te pakken” van maternaal Hb →
vloei van zuurstof van maternaal oxyhemoglobine naar foetaal deoxyhemoglobine → foetaal
Hb heeft kleinere geoxygeneerde holte => DPG past niet even goed → gaat wel lukken maar
duurt veel langer => duurt langer om T-state te stabiliseren bij foetus dan bij moeder => gaat
langer zuurstof kunnen opnemen aangezien maternaal Hb al in staat gaat zijn waarbij die
zuurstof wil afgeven
4
Bloed 1
Deel 1: Hemoglobine
70% van de cellen in ons lichaam zijn RBC → zeer belangrijk voor een zo efficiënt mogelijk zuurstof-
transportsysteem → per dl bloed gemiddeld 14g Hb bij vrouwen en 15g bij mannen = heel veel!
Hemoglobine ≠ myoglobine → myoglobine is zeer gelijkend aan hemoglobine maar heeft maar 1
globineketen i.p.v. 4 (heel bepalend voor functie) → komt enkel voor in spieren → zeer efficiënte
zuurstofvanger → houdt zuurstof zeer stevig vast en geeft het enkel af bij heel hoge zuurstofnood in
de cel → soort zuurstofbatterij
De globines van Hb bevatten functionele groepen van AZ die de zuurstofbinding stabiliseren en de
ijzermoleculen op hun plaats houden (histidines) → daarnaast ook AZ die zorgen voor covalente
binding van de heemgroep
Niet enkel zuurstof kan binden → elke molecule die in de holte past en kan binden met het ijzerion
kan de plek van zuurstof innemen (vb. CO)
1
,2023 Bloed 1
Geoxygeneerd Hb heeft een fellere kleur dan gedeoxygeneerd Hb:
Bij binding met ijzer zorgt zuurstof voor oxidatie van het ijzerion van Fe2+ tot Fe3+ → plots niet meer
in staat tot binding → naast de oxidatie gaat binding ook zorgen voor een verplaatsing van ijzer t.o.v.
het heemvlak → heeft invloed op histidine die op zijn beurt ook de andere AZ van de globine gaat
beïnvloeden => effect op de hele molecule → structuurwijziging zorgt voor functieverandering,
namelijk verandering van affiniteit → molecule gaat plots graag zuurstof afgeven i.p.v. opnemen
Hb kan ook binden met een hydroxylgroep t.v.v. methemoglobine → donkerrode kleur kenmerkend
voor gestold bloed → geoxideerd ijzer in Fe3+ toestand => verzadigd
De Hb-ketens beïnvloeden elkaars affiniteit = coöperativiteit → gebeurt niet bij myoglobine →
myoglobine heeft enkel tertiaire structuur en dus geen quaternaire → bestaat maar uit 1 keten
Vorm heemgroep zeer gelijkend aan chlorofyl → gebonden aan magnesium i.p.v. ijzer
2
,2023 Bloed 1
Porfyrie → fout in heemsynthese → zorgt voor heemdefficiëntie
IJzer gaat 6 bindingen aan, waarvan 4 met de porfyrinering van de heemgroepen en 2 boven en
onder de vlakke porfyrinering (met globine)
Binding van zuurstof gaat een conformatieverandering teweegbrengen van een Hb-molecule → gaat
van T-state (= tense state) naar R-state (= relaxed state) bij oxygenatie
Hemoglobine bindt op een allostere manier (=> sigmoïde bindingscurve) terwijl myoglobine de MM-
kinetiek volgt (en dus heel gemakkelijk zuurstof bindt maar het ook stevig vasthoudt) →
hemoglobine heeft bij een veneuze zuurstofdruk een veel lagere gebonden fractie dan bij arteriële
druk
→ Wanneer 1 zuurstof lost op Hb zal het een T-state aannemen waardoor de andere
zuurstofmoleculen op het Hb ook willen lossen
Hb heeft een geoxygeneerde holte → is veel groter in T- dan in R-state
3
, 2023 Bloed 1
2,3-bifosfoglyceraat (BPG) → intermediair van de glycolyse die vrijkomt in metabool actief weefsel
en die gaat inspelen op Hb → zorgt voor wijziging van R- naar T-state => afgifte van zuurstof
→ BPG is een zijsprong in de glycolyse die ook weer door het metabolisme wordt opgenomen
→ Hoe meer metabool actief het weefsel hoe meer BPG vrijgesteld wordt
→ BPG past zeer goed in holte Hb + goede interactie met omgevende AZ → gaat niet-covalente
binding aan → wordt onderweg naar longen terug opgenomen door glycolyse van andere metabool
actieve cellen → T is dus niet meer even stabiel en gaat onder hoge zuurstofdruk in de longen weer
een binding aangaan met zuurstof en dus naar de R-state gaan
Roken → zorgt voor verhoogde BPG-waarden → niet alle BPG wordt terug opgenomen => Hb
constant in T-state => minder circulerend zuurstof
Bohr-effect → gekarakteriseerd door CO2 en protonen → CO2 komt vrij als eindproduct in TCA →
wordt omgezet samen met H2O tot H2CO3 in rode bloedcel wat op zijn beurt omgezet wordt in HCO3-
en H+ → pH gaat dus verlagen → hoe lager de pH hoe makkelijker Hb zuurstof afgeeft want dit wijst
op aanwezigheid van veel CO2 en dus metabool actieve cellen
Types Hb:
- Alfa-2-bèta-2 Hb → na geboorte
- Alfa-2-gamma-2 Hb → in utero → hogere affiniteit dan Hb van moeder => kind neemt
sneller zuurstof op dan mama → nodig om zuurstof “af te pakken” van maternaal Hb →
vloei van zuurstof van maternaal oxyhemoglobine naar foetaal deoxyhemoglobine → foetaal
Hb heeft kleinere geoxygeneerde holte => DPG past niet even goed → gaat wel lukken maar
duurt veel langer => duurt langer om T-state te stabiliseren bij foetus dan bij moeder => gaat
langer zuurstof kunnen opnemen aangezien maternaal Hb al in staat gaat zijn waarbij die
zuurstof wil afgeven
4
