Van metabolisme tot
systeembiologie
Inhoud
Hoofdstuk 1: aminozuren...........................................................................................................................................2
Hoofdstuk 2................................................................................................................................................................6
Hoofdstuk 3: citroenzuurcyclus (Krebbs cyclus)........................................................................................................8
Hoofdstuk 4: glycolyse: van glucose naar pyruvaat...................................................................................................9
Hoofdstuk 5: gluconeogenese.................................................................................................................................11
Hoofdstuk 6: glycogeenmetabolisme.......................................................................................................................13
Hoofdstuk 7: metabolisme van vetzuren, ketonlichamen en triaxylglycerol............................................................14
Hoofdstuk 8: energiemetabolisme...........................................................................................................................15
Hoofdstuk 9: Aminozuren en stikstofmetabolisme...................................................................................................17
Hoofdstuk 10: pentosefosfaatweg (nucleotiden)......................................................................................................20
,Hoofdstuk 1: aminozuren
300 verschillende aminozuren 20 in zoogdieren
4 verschillende groepen aan centrale koolstof. Optische isomeren en enantiomeren (=spiegelbeelden).
L-aminozuren en D-aminozuren.
Peptidebinding via condensatiereactie ( = H 2O afsplitsen) C bindt aan N. herkennen !
Er ontstaat een N-terminus en een C-terminus. De binding is een covalente binding = zeer stabiel. Bij
denaturatie blijft dus enkel de primaire structuur behouden. H-bruggen kunnen ontstaan tussen de
peptidebindingen en ze zorgen voor de secundaire structuur. Restgroepen zorgen voor de
eigenschappen van het eiwit (zuur/base/(niet)polair).
1) Niet polair = apolair
Vetachtige zijketens keren zich weg van het water zitten
aan de binnenkant van het eiwit.
Vb: transmembraanproteïne dan zitten de zijketens in het
membraan.
2) Polair
Kunnen H-bruggen aangaan stabilisatie
Kunnen S-bruggen aangaan (cysteïne) stabilisatie (redox)
Dragen al dan niet een fosfaatgroep (schakelen eiwit aan/uit)
via kinase
3) Polair en zuur
Proton donor netto lading verandert
4) Polair en basisch
Proton acceptor
α −carboxylgroep : zwak zuur → proton donor
α −aminogroep : zwakke basen → proton acceptor
Amfoliete eigenschappen !
Henderson-Hasselbalch vergelijking
geeft verband tussen pH en concentratie zwak zuur en geconjugeerde base weer. Ka groot = sterk
zuur Ka klein = zwak zuur
pH is gelijk aan pKa wanneer de zuur-en
base concentraties (A- en HA) gelijk zijn
Zwitterion = positieve en negatieve lading =
twee polen lading 0 bij neutrale pH -pH doen dalen door H + ionen toe te
voegen: carboxylgroep protoneert dus de netto lading wordt +1 -pH doen stijgen geeft een netto
lading van -1
Iso-elektrisch punt = punt waar pH gelijk is aan pKa, netto lading aminozuur is 0, ¿zuur¿ = ¿base¿
Gemiddelde nemen van pKa nemen om het te berekenen van een bepaald aminozuur.
Overzichtelijk overzicht op ppt dia 23
, Structuur van proteïnen
1) Primaire structuur: aminozuursequentie
Peptidebinding heeft partieel dubbele binding karakter, groepen kunnen niet draaien ten
opzichte van elkaar (C-N), de binding met alfakoolstof kan wel draaien: ofwel staan de
restgroepen in cis ofwel in trans. In de transconfiguratie zitten de zijketens het minst in de weg.
2) Secundaire structuur: ontstaan uit H-bruggen vanuit peptidebindingen
Alfahelix, bètasheet en bètabend
3) Tertiaire structuur: ruimtelijke oplooiing, interacties tussen restgroepen
4) Quaternaire structuur: subeenheden werken samen en vormen eiwit
Positionering van 2 of meer polypeptideketens
a -helix β -sheets β -bend
Chaperonen = proteïnen die helpen bij het correct opvouwen van een eiwit.
Functies van werkende eiwitten = in de quaternaire structuur
Vb: regulatie (hormonen), signalering (boodschappen), transport, katalyse (enzymen), beweging (actine
en myosine), structuur (collageen, tubuli).
systeembiologie
Inhoud
Hoofdstuk 1: aminozuren...........................................................................................................................................2
Hoofdstuk 2................................................................................................................................................................6
Hoofdstuk 3: citroenzuurcyclus (Krebbs cyclus)........................................................................................................8
Hoofdstuk 4: glycolyse: van glucose naar pyruvaat...................................................................................................9
Hoofdstuk 5: gluconeogenese.................................................................................................................................11
Hoofdstuk 6: glycogeenmetabolisme.......................................................................................................................13
Hoofdstuk 7: metabolisme van vetzuren, ketonlichamen en triaxylglycerol............................................................14
Hoofdstuk 8: energiemetabolisme...........................................................................................................................15
Hoofdstuk 9: Aminozuren en stikstofmetabolisme...................................................................................................17
Hoofdstuk 10: pentosefosfaatweg (nucleotiden)......................................................................................................20
,Hoofdstuk 1: aminozuren
300 verschillende aminozuren 20 in zoogdieren
4 verschillende groepen aan centrale koolstof. Optische isomeren en enantiomeren (=spiegelbeelden).
L-aminozuren en D-aminozuren.
Peptidebinding via condensatiereactie ( = H 2O afsplitsen) C bindt aan N. herkennen !
Er ontstaat een N-terminus en een C-terminus. De binding is een covalente binding = zeer stabiel. Bij
denaturatie blijft dus enkel de primaire structuur behouden. H-bruggen kunnen ontstaan tussen de
peptidebindingen en ze zorgen voor de secundaire structuur. Restgroepen zorgen voor de
eigenschappen van het eiwit (zuur/base/(niet)polair).
1) Niet polair = apolair
Vetachtige zijketens keren zich weg van het water zitten
aan de binnenkant van het eiwit.
Vb: transmembraanproteïne dan zitten de zijketens in het
membraan.
2) Polair
Kunnen H-bruggen aangaan stabilisatie
Kunnen S-bruggen aangaan (cysteïne) stabilisatie (redox)
Dragen al dan niet een fosfaatgroep (schakelen eiwit aan/uit)
via kinase
3) Polair en zuur
Proton donor netto lading verandert
4) Polair en basisch
Proton acceptor
α −carboxylgroep : zwak zuur → proton donor
α −aminogroep : zwakke basen → proton acceptor
Amfoliete eigenschappen !
Henderson-Hasselbalch vergelijking
geeft verband tussen pH en concentratie zwak zuur en geconjugeerde base weer. Ka groot = sterk
zuur Ka klein = zwak zuur
pH is gelijk aan pKa wanneer de zuur-en
base concentraties (A- en HA) gelijk zijn
Zwitterion = positieve en negatieve lading =
twee polen lading 0 bij neutrale pH -pH doen dalen door H + ionen toe te
voegen: carboxylgroep protoneert dus de netto lading wordt +1 -pH doen stijgen geeft een netto
lading van -1
Iso-elektrisch punt = punt waar pH gelijk is aan pKa, netto lading aminozuur is 0, ¿zuur¿ = ¿base¿
Gemiddelde nemen van pKa nemen om het te berekenen van een bepaald aminozuur.
Overzichtelijk overzicht op ppt dia 23
, Structuur van proteïnen
1) Primaire structuur: aminozuursequentie
Peptidebinding heeft partieel dubbele binding karakter, groepen kunnen niet draaien ten
opzichte van elkaar (C-N), de binding met alfakoolstof kan wel draaien: ofwel staan de
restgroepen in cis ofwel in trans. In de transconfiguratie zitten de zijketens het minst in de weg.
2) Secundaire structuur: ontstaan uit H-bruggen vanuit peptidebindingen
Alfahelix, bètasheet en bètabend
3) Tertiaire structuur: ruimtelijke oplooiing, interacties tussen restgroepen
4) Quaternaire structuur: subeenheden werken samen en vormen eiwit
Positionering van 2 of meer polypeptideketens
a -helix β -sheets β -bend
Chaperonen = proteïnen die helpen bij het correct opvouwen van een eiwit.
Functies van werkende eiwitten = in de quaternaire structuur
Vb: regulatie (hormonen), signalering (boodschappen), transport, katalyse (enzymen), beweging (actine
en myosine), structuur (collageen, tubuli).
