100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Biologie samenvatting - nectar, vwo 6, 4e editie, H18 eiwitten $6.41   Add to cart

Summary

Biologie samenvatting - nectar, vwo 6, 4e editie, H18 eiwitten

 2 views  0 purchase
  • Course
  • Level
  • Book

Biologie samenvatting van H18 - eiwitten uit nectar vwo 6, 4e editie

Preview 2 out of 6  pages

  • No
  • H18
  • May 2, 2023
  • 6
  • 2022/2023
  • Summary
  • Secondary school
  • 6
avatar-seller
hoofdstuk 18 - eiwitten
§1 - van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
een eiwit krijgt een adreslabel zodat hij op de juiste plaats in het lichaam terecht komt
- dit is het eerste gevormde stukje van de polypeptideketen

voorbeeld van de werking van een adresslabel bij verdere verwerking in het ER
- het adreslabel is een signaalpeptide en koppelt aan een signaalherkenning molecuul
- in het grondplasma
- translatie stopt tijdelijk
- SHM hecht aan een SHM-receptor
- in het ER
- een ribosoom hecht aan een ribosoom-receptor in het ER waardoor de eiwit poorten
in het ER open gaan
- GTP (lijkt op ATP) hecht aan de SHM-receptor waardoor SHM ontkoppelt
- het adreslabel wordt verwijderd
- als de polypeptideketen zich in het ER bevindt, gaat de translatie verder
- bij een stopcodon laat het ribosoom los en sluit de eiwitpoort
- in het ER krijgt de polypeptideketen toevoegingen van andere moleculen
- het nieuwe eiwit wordt door transportblaasjes naar het golgi-systeem gevoerd

golgi-systeem
- hier ontstaat de definitieve eiwit vorm
- fosfaat wordt toegevoegd en suikers worden gewisseld
- polypeptideketens worden aan elkaar gekoppeld
- eiwitten worden verpakt in blaasjes waar de adreslabels hun eindbestemming weer
bepalen

primaire structuur = het aantal en de volgorde van aminozuren
secundaire structuur = a-helix of b-plaat gevormd door waterstofbruggen
tertiaire structuur = hoe het eiwit er driedimensionaal uitziet door lossen en sterke bindingen
quaternaire structuur = verschillende polypeptiden die samen een grote eiwit cluster vormen

zonder de juiste structuur is het eiwit onwerkzaam
- chaperonne-eiwitten zorgen voor de juiste structuur
- onjuiste structuren worden hervormd of afgebroken
- een gezonde cel heeft veel chaperonne-eiwitten

denaturatie = het verlies van een eiwitstructuur
- bijvoorbeeld door het koken van een ei verbreken en vormen bruggen tussen de
polypeptideketens waardoor de structuur is veranderd



§2 - functies van eiwitten
alzheimer's is te ontdekken aan 2 dingen op een hersenscan

, - plaques = ophopingen eiwitten tussen de hersencellen
- bij afbraak van APP kunnen eiwitfragmenten gaan klonteren
- tangles = eiwit clusters in de hersencellen
- door het klonteren van tau-eiwitten
- tau-eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van de microtubuli
(zorgen voor stevigheid en transport in de cel)
- deze zijn normaal gesproken oplosbaar
- bij alzheimer's is er te veel fosfor waardoor het niet opgelost kan
worden
beiden verstoren de werking van de hersenen

motoreiwitten = zorgen voor vervoer in de cel via de microtubuli
- twee voeten
- voet 1 koppelt aan de microtubuli
- voet 2 laat ADP los en bindt ATP
- ATP splitst in ADP en Pi
- Pi verlaat de cel, ADP wordt weer losgelaten waardoor ATP weer kan koppelen
- voet 1 blijft klimmen langs de microtubuli
de microtubuli braakt af en vorm heel snel waardoor flexibel transport mogelijk is
- bij alzheimer patiënten kan deze niet opnieuw gevormd worden waardoor het
transport in de cel stil komt te liggen



§3 - enzymwerking
enzym = eiwitten die chemische reacties versnellen
- zijn nodig voor de meeste processen in de cel
- zijn ph- en temperatuurgevoelig

eiwit APP helpt bij het repareren van beschadigde synapsen
- verouderd APP moest weggeknipt worden
- als eerste wordt a a-secretase geknipt, als tweede de y-secretase
- wordt als eerste de b-secretase geknipt, dan ontstaat er een b-amyloïde (kleverige
eiwitmolecuul)
- hierdoor kunnen plaques ontstaan
- dit gebeurd ook bij gezonde mensen
- door alzheimer's kunnen deze b-amyloïden niet meer opgeruimd worden

lichaamstemperatuur wisseling
- is veel te traag zonder enzymen
- enzym koppelt aan een substraatmolecuul waardoor de activeringsenergie verlaagd
- activeringsenergie = energie die nodig is voor het plaatsvinden van een
chemische omzetting

het koppelen van enzym en substraat kan maar op 1 manier
- het substraat moet precies in de holte van het enzym passen
- dit heeft een sleutel-slot model

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller liekewelleweerd. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $6.41. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

73314 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling

Recently viewed by you


$6.41
  • (0)
  Add to cart