Biologie
1) Grundlagen
Kennzeichen des Lebens: Wachstum, Stoffwechsel Fortbewegung, Fortpflanzung, Reizbarkeit
Wasserstoffbrückenbindungen:
-nähern sich zwei Wassermoleküle –> Wasserstoffbrücke
- Anziehung zwischen partiell positivem Wasserstoffatom & das partiell negativ geladenem
Sauerstoffatom eines anderen Moleküls
- bedingt die räumliche Struktur von Nucleinsäuren & Proteinen
- im Eis: weiträumiges Molekülgitter, Volumen ist groß, geringere Dichte
Van-Der-Waals-Kräfte:
- Elektronenbewegung in Molekülen führt kurzfristig zu ungleichmäßiger Ladungsverteilung –>
induzierter (angeregter) durch temporärer (kurzfristiger) Dipol
- umso stärke je größer die Moleküle
- erhöhen Siedetemperatur bei langkettigen Alkanen
=> Anziehungskräfte zwischen temporären & induzierten Dipolen
Dipol:
- in Molekül: elektr. Ladungen unsymmetrisch verteilt –> Teilladungen
- 2 Pole
nach außen hin ist das Molekül neutral geladen
Dipolcharakter des Wassermoleküls:
• zwischen O2- & Wasserstoffatom besteht eine polare Elektronenpaarbindung
• bindende Elektronenpaare werden vom O2-Atom stärker angezogen → ungleiche
Ladungsverteilung => O2-Atom partiell negativ & Wasserstoffatom partiell positiv geladen
• das Wassermolekül wird zum Dipol
• Dipolcharakter bedingt Löslichkeitsverhalten: polare Stoffe lösen sich im polarem Wasser,
unpolare Stoffe nur in unpolaren Lösemitteln
• Moleküle mit polaren Gruppen (Hydroxyg. -OH; Carboxyg. -COOH; Aminog. NH2) &
Ionen sind folglich hydrophil (wasserliebend) →im Wasser umgeben von Hydrathülle, frei
beweglich
• unpolare Gruppen (Kohlenwasserstoffketten) sind hydrophob (wassermeidend)
Elektronenpaarbindung:
- Bindung zw. Atomen wird durch Herausbildung eines oder mehrerer gemeinsamer
Elektronenpaaren bewirkt
- mind. Ein Atom erreicht eine stabile Elektronenkonfiguration
- polar: zieht ein Atom die Bindungselektronen stärker an/ näher zu sich
- unpolar: kaum unterschied bei Elektronennegativität, da die Atomkerne die Bindungselektronen
gleich stark anziehen
Elektronennegativität: relatives Maß für die Fähigkeit eines Atoms, in einer chem. Bindung die
Bindungselektronen an sich zu ziehen
Ionenbindung: entsteht durch elektrostatische Anziehung zw. positiv & negativ geladenen Ionen (in
Salzen)
- Ladung: durch Aufnahme/Abgabe von Elektronen in die Hülle der Atome
, Proteine/Eiweiße:
- Funktion: Bewegung (Muskel), katalysiert Stoffwechselprozesse, Gerüstsubstanz (in
Haut/Haare), Transport (Atemgasen im Blut), Immunität (Antikörper), Nährstoff (Hühnereiweiß)
- Aufbau: große kettenförmige Moleküle, Aminosäuren & Peptidbindungen
Aminosäuren: kleinsten Bausteine, 20-23 verschied. In Protein
• an zentrales Kohlenstoffatom ist ein Wasserstoffatom, eine Aminogruppe, eine
Carboxygruppe & ein organ. Rest gebunden
• Unterscheiden sich im organ. Rest; verleiht jeder Aminosäure charakteristische
Eigenschaften→ polar (neutrale, saure, basische Aminosäuren)oder
unpolarer Rest
- Bildung Dipeptid
- Verknüpfung zweier Aminosäuren → Dipeptid
- reagiert Carboxygruppe mit Aminogruppe einer anderen Aminosäure → Peptidbindung
- Verknüpfungen: 3-10 As.: Oligpeptid; mehr als 10: Polypeptid, ab etwa 100: Protein
- Primärstruktur: lineare Abfolge der einzelnen Aminosäuren, die Aminosäuresequenz
• zentrale Bedeutung für Funktion eines Proteins
- Sekundärstruktur: symmetrische, dreidimensionale Anordnung
• α-Helix: Stabilisierung durch Wasserstoffbrücken innerhalb einer Molekülkette
• β-Faltblatt: Stabilisierung durch Wasserstoffbrücken zw. mehreren Polypeptidketten
- Tertiärstruktur: asymmetrische dreidimensionale Anordnung
• kann auch α-helicale & β-Faltblatt- Strukturen enthalten
• Stabilisierung: Wasserstoffbrücken, Van-Der-Waals-Bindungen, Ionenbindungen,
Elektronenpaarbindungen zwischen den Resten der unterschiedl. Aminosäuren
- Quartärstruktur: geordnete, dreidimensionale Anordnung
• aus mehreren Polypeptidketten, einzelnen Ketten= Untereinheiten
Kohlenhydrate:
- Funktion: Energielieferant/-reserve, Zellatmung (Glucose zur Herstellung von ATP)
- Aufbau: kleinste Baueinheit: Monosaccharide, Verknüpfung zweier Monomere → Disaccharide,
mehrere tausend Monomere verbunden: Polysaccharide
- Monosaccharide (Einfachzucker)
• Unterteilung in Hexosen (6 Kohlenstoffatome) & Pentosen (5 C-Atome)
• Glucose (Traubenzucker): C₆H₁₂O₆ , Position der C-Atome durch Ziffern markiert, nach
Stellung der Hydroxygruppe (OH-Gruppe) am C-1-Atom unterscheidet man zwischen α- &
β-Glucose
• Hexosen: Fructose (Fruchtzucker), Galactose
(Schleimzucker)
• Pentosen: Ribose (in RNA), Desoxyribose(DNA)
- Disaccharide (Zweifachzucker)
• zwei Einfachzucker verknüpfen entstehende
• Bindung: glykosidische Bindung
• Maltose (Glucose+Glucose); Saccharose (Haushalszucker, α-Glucose+Fructose); Laktose
(Milchzucker, Glucose+Galaktose)
- Polysaccharid (Vielfachzucker)
• über 10- mehrere Tausend Monomere
• Vertreter: Stärke, Cellulose
• Stärke (pflanzlicher Speicherstoff): Amylose (schraubigen unverzweigten Ketten aus
mehreren hundert Glucosemolekülen)+Amylopektin (mehrere Tausend Glucosemolekülen)
• Cellulose: lange unverzweigte Ketten von Glucosemolekülen, nebeneinander angeordnet
1) Grundlagen
Kennzeichen des Lebens: Wachstum, Stoffwechsel Fortbewegung, Fortpflanzung, Reizbarkeit
Wasserstoffbrückenbindungen:
-nähern sich zwei Wassermoleküle –> Wasserstoffbrücke
- Anziehung zwischen partiell positivem Wasserstoffatom & das partiell negativ geladenem
Sauerstoffatom eines anderen Moleküls
- bedingt die räumliche Struktur von Nucleinsäuren & Proteinen
- im Eis: weiträumiges Molekülgitter, Volumen ist groß, geringere Dichte
Van-Der-Waals-Kräfte:
- Elektronenbewegung in Molekülen führt kurzfristig zu ungleichmäßiger Ladungsverteilung –>
induzierter (angeregter) durch temporärer (kurzfristiger) Dipol
- umso stärke je größer die Moleküle
- erhöhen Siedetemperatur bei langkettigen Alkanen
=> Anziehungskräfte zwischen temporären & induzierten Dipolen
Dipol:
- in Molekül: elektr. Ladungen unsymmetrisch verteilt –> Teilladungen
- 2 Pole
nach außen hin ist das Molekül neutral geladen
Dipolcharakter des Wassermoleküls:
• zwischen O2- & Wasserstoffatom besteht eine polare Elektronenpaarbindung
• bindende Elektronenpaare werden vom O2-Atom stärker angezogen → ungleiche
Ladungsverteilung => O2-Atom partiell negativ & Wasserstoffatom partiell positiv geladen
• das Wassermolekül wird zum Dipol
• Dipolcharakter bedingt Löslichkeitsverhalten: polare Stoffe lösen sich im polarem Wasser,
unpolare Stoffe nur in unpolaren Lösemitteln
• Moleküle mit polaren Gruppen (Hydroxyg. -OH; Carboxyg. -COOH; Aminog. NH2) &
Ionen sind folglich hydrophil (wasserliebend) →im Wasser umgeben von Hydrathülle, frei
beweglich
• unpolare Gruppen (Kohlenwasserstoffketten) sind hydrophob (wassermeidend)
Elektronenpaarbindung:
- Bindung zw. Atomen wird durch Herausbildung eines oder mehrerer gemeinsamer
Elektronenpaaren bewirkt
- mind. Ein Atom erreicht eine stabile Elektronenkonfiguration
- polar: zieht ein Atom die Bindungselektronen stärker an/ näher zu sich
- unpolar: kaum unterschied bei Elektronennegativität, da die Atomkerne die Bindungselektronen
gleich stark anziehen
Elektronennegativität: relatives Maß für die Fähigkeit eines Atoms, in einer chem. Bindung die
Bindungselektronen an sich zu ziehen
Ionenbindung: entsteht durch elektrostatische Anziehung zw. positiv & negativ geladenen Ionen (in
Salzen)
- Ladung: durch Aufnahme/Abgabe von Elektronen in die Hülle der Atome
, Proteine/Eiweiße:
- Funktion: Bewegung (Muskel), katalysiert Stoffwechselprozesse, Gerüstsubstanz (in
Haut/Haare), Transport (Atemgasen im Blut), Immunität (Antikörper), Nährstoff (Hühnereiweiß)
- Aufbau: große kettenförmige Moleküle, Aminosäuren & Peptidbindungen
Aminosäuren: kleinsten Bausteine, 20-23 verschied. In Protein
• an zentrales Kohlenstoffatom ist ein Wasserstoffatom, eine Aminogruppe, eine
Carboxygruppe & ein organ. Rest gebunden
• Unterscheiden sich im organ. Rest; verleiht jeder Aminosäure charakteristische
Eigenschaften→ polar (neutrale, saure, basische Aminosäuren)oder
unpolarer Rest
- Bildung Dipeptid
- Verknüpfung zweier Aminosäuren → Dipeptid
- reagiert Carboxygruppe mit Aminogruppe einer anderen Aminosäure → Peptidbindung
- Verknüpfungen: 3-10 As.: Oligpeptid; mehr als 10: Polypeptid, ab etwa 100: Protein
- Primärstruktur: lineare Abfolge der einzelnen Aminosäuren, die Aminosäuresequenz
• zentrale Bedeutung für Funktion eines Proteins
- Sekundärstruktur: symmetrische, dreidimensionale Anordnung
• α-Helix: Stabilisierung durch Wasserstoffbrücken innerhalb einer Molekülkette
• β-Faltblatt: Stabilisierung durch Wasserstoffbrücken zw. mehreren Polypeptidketten
- Tertiärstruktur: asymmetrische dreidimensionale Anordnung
• kann auch α-helicale & β-Faltblatt- Strukturen enthalten
• Stabilisierung: Wasserstoffbrücken, Van-Der-Waals-Bindungen, Ionenbindungen,
Elektronenpaarbindungen zwischen den Resten der unterschiedl. Aminosäuren
- Quartärstruktur: geordnete, dreidimensionale Anordnung
• aus mehreren Polypeptidketten, einzelnen Ketten= Untereinheiten
Kohlenhydrate:
- Funktion: Energielieferant/-reserve, Zellatmung (Glucose zur Herstellung von ATP)
- Aufbau: kleinste Baueinheit: Monosaccharide, Verknüpfung zweier Monomere → Disaccharide,
mehrere tausend Monomere verbunden: Polysaccharide
- Monosaccharide (Einfachzucker)
• Unterteilung in Hexosen (6 Kohlenstoffatome) & Pentosen (5 C-Atome)
• Glucose (Traubenzucker): C₆H₁₂O₆ , Position der C-Atome durch Ziffern markiert, nach
Stellung der Hydroxygruppe (OH-Gruppe) am C-1-Atom unterscheidet man zwischen α- &
β-Glucose
• Hexosen: Fructose (Fruchtzucker), Galactose
(Schleimzucker)
• Pentosen: Ribose (in RNA), Desoxyribose(DNA)
- Disaccharide (Zweifachzucker)
• zwei Einfachzucker verknüpfen entstehende
• Bindung: glykosidische Bindung
• Maltose (Glucose+Glucose); Saccharose (Haushalszucker, α-Glucose+Fructose); Laktose
(Milchzucker, Glucose+Galaktose)
- Polysaccharid (Vielfachzucker)
• über 10- mehrere Tausend Monomere
• Vertreter: Stärke, Cellulose
• Stärke (pflanzlicher Speicherstoff): Amylose (schraubigen unverzweigten Ketten aus
mehreren hundert Glucosemolekülen)+Amylopektin (mehrere Tausend Glucosemolekülen)
• Cellulose: lange unverzweigte Ketten von Glucosemolekülen, nebeneinander angeordnet
