Biochemie
1 Biomoleculen
1.1 Aminozuren
De persoonlijkheid van biomoleculen = functionele groepen
o D en L-vorm (mensen, zoogdieren)
o Hydrofiel/hydrofoob
o Naamgeving: 3 letter code/1 letter code
o Pkr waarden = lading van AZ afhankelijk van Ph
1.2 Indeling der aminozuren volgens eigenschappen zijketens
Nonpolair, alifatische zijketens
- Niet asymmetrisch
- Grote conformationele
flexibiliteit
(kunnen roteren rond de -C-
binding
- Inert en alifatisch
- Nonpolair, hydrofoob
- Geen functionele groepen
- Zijketens clusteren samen
In vitro mutagenesis (alanine)
: Het bepalen van belangrijke AZ -
zijketens bij een bepaalde binding
➔ Alle eiwitten (leucine) in een
plasmide (drager)
DNA + codons -> codon vervangen ->
RNA -> nieuw eiwit (alanine)
= ‘afknippen van zijketens’
5
, AZ met aromatische R-groepen
- Zeer hydrofoob
- Apolair
- Weinig reactief
- OH-groep
- Intermediair polair
Deelname aan H-bruggen
- Functionele groep in enzymen
= fosforylatieplaats
➔ Fosfaat inplanten op eiwit
- Intermediair polair (N)
- Zeldzaam
- Structurele studies
Lichttechniek: meten van hoeveelheid eiwitten in
bijvoorbeeld medicatie
- Licht door een monochromator
- Licht met een bepaalde intensiteit uitgezonden,
door cuvette met vloeistof (eiwitten)
- Hoeveelheid opgenomen/uitgezonden licht
gemeten (absorbantie) = hoeveelheid eiwitten
6
,AZ met polaire, ongeladen R-groepen
- SH-groep
- Polair
- pKa: 8
- OXIDATIE: cystine vorming
- Disulfidebrug eiwit = 3D vorm
Belangrijke groep ih katalytisch
centrum enzyme:
: S aanval op enzym -> CoA los
- OH groep
- Polair
- Kunnen worden
gefosforyleerd
- Nemen deel aan H-bruggen
- Amiden
- Polair
- H-brugvorming
- Geen deelname aan H-
bruggen
- Cyclisch
- Gematigd polair
- Rigide vanwege ringvorm
Knikvorming ter hoogte van prolines
in peptideketen
➔ Bochtvorming binnen
eiwitketens (2 AZ verbonden
door peptide binding)
➔ TRANS configuratie is
gunstigst bij alle AZ
! Proline heeft CIS configuratie
= knikvorming ipv zigzagvorm
7
, AZ met positieve geladen R-groepen
- Lysine: primaire Amine
- Arginine: Guanidinogroep
- pKa= 10
Histidine
- Dubbele binding: Imidazol
groep (R-groep)
- pKa= 7
- ‘multitool’ -> populair bij
katalitisch centra
- Zowel aanval nucleofiel als
elektrofiel
- 50/50 geladen/ongeladen
AZ met negatief geladen R-groep
- Zeer polair
- pKa 3,65 (D)
- pKa 4 (E)
- Volledig geïoniseerd op pH 7
- Metalen en kationen cheleren
= Ca2+ kan binden op –
plaats (bv. bij
spiercontractie)
8
1 Biomoleculen
1.1 Aminozuren
De persoonlijkheid van biomoleculen = functionele groepen
o D en L-vorm (mensen, zoogdieren)
o Hydrofiel/hydrofoob
o Naamgeving: 3 letter code/1 letter code
o Pkr waarden = lading van AZ afhankelijk van Ph
1.2 Indeling der aminozuren volgens eigenschappen zijketens
Nonpolair, alifatische zijketens
- Niet asymmetrisch
- Grote conformationele
flexibiliteit
(kunnen roteren rond de -C-
binding
- Inert en alifatisch
- Nonpolair, hydrofoob
- Geen functionele groepen
- Zijketens clusteren samen
In vitro mutagenesis (alanine)
: Het bepalen van belangrijke AZ -
zijketens bij een bepaalde binding
➔ Alle eiwitten (leucine) in een
plasmide (drager)
DNA + codons -> codon vervangen ->
RNA -> nieuw eiwit (alanine)
= ‘afknippen van zijketens’
5
, AZ met aromatische R-groepen
- Zeer hydrofoob
- Apolair
- Weinig reactief
- OH-groep
- Intermediair polair
Deelname aan H-bruggen
- Functionele groep in enzymen
= fosforylatieplaats
➔ Fosfaat inplanten op eiwit
- Intermediair polair (N)
- Zeldzaam
- Structurele studies
Lichttechniek: meten van hoeveelheid eiwitten in
bijvoorbeeld medicatie
- Licht door een monochromator
- Licht met een bepaalde intensiteit uitgezonden,
door cuvette met vloeistof (eiwitten)
- Hoeveelheid opgenomen/uitgezonden licht
gemeten (absorbantie) = hoeveelheid eiwitten
6
,AZ met polaire, ongeladen R-groepen
- SH-groep
- Polair
- pKa: 8
- OXIDATIE: cystine vorming
- Disulfidebrug eiwit = 3D vorm
Belangrijke groep ih katalytisch
centrum enzyme:
: S aanval op enzym -> CoA los
- OH groep
- Polair
- Kunnen worden
gefosforyleerd
- Nemen deel aan H-bruggen
- Amiden
- Polair
- H-brugvorming
- Geen deelname aan H-
bruggen
- Cyclisch
- Gematigd polair
- Rigide vanwege ringvorm
Knikvorming ter hoogte van prolines
in peptideketen
➔ Bochtvorming binnen
eiwitketens (2 AZ verbonden
door peptide binding)
➔ TRANS configuratie is
gunstigst bij alle AZ
! Proline heeft CIS configuratie
= knikvorming ipv zigzagvorm
7
, AZ met positieve geladen R-groepen
- Lysine: primaire Amine
- Arginine: Guanidinogroep
- pKa= 10
Histidine
- Dubbele binding: Imidazol
groep (R-groep)
- pKa= 7
- ‘multitool’ -> populair bij
katalitisch centra
- Zowel aanval nucleofiel als
elektrofiel
- 50/50 geladen/ongeladen
AZ met negatief geladen R-groep
- Zeer polair
- pKa 3,65 (D)
- pKa 4 (E)
- Volledig geïoniseerd op pH 7
- Metalen en kationen cheleren
= Ca2+ kan binden op –
plaats (bv. bij
spiercontractie)
8
