Exacte wetenschappen
Eiwitten en koolhydraten
Eiwitten, koolhydraten en vetten= macrovoedingsstoffen Belangrijke rol bij fysiologische functies die nodig zijn voor
levensprocessen, zoals opbouw en reparatie, energievoorziening en regelen van processen die in lichaam
plaatsvinden veel van nodig vormen brandstof dat zonder deze E niet kan functioneren.
Vitamines, mineralen en spoorelementen= microvoedingsstoffen.
Wat zijn eiwitten?
Meest voorkomende organische bestanddelen v/h menselijk lichaam en om veel redenen de belangrijkste. Het
menselijk lichaam bevat veel verschillende eiwitten die circa 20% v/h lichaamsgewicht vormen. Alle eiwitten bevatten
C, H, O en N. Kleinere hoeveelheden S en F kunnen eveneens aanwezig zijn.
Wat zijn de functies van eiwitten?
1. Stevigheid structurele eiwitten vormen bouwstoffen v/h organisme vormen 3D raamwerk en bieden
stevigheid, organisatie en ondersteuning voor cellen, weefsels en organen. De cellen bestaan groot deel uit
eiwitten kan niet weglaten uit voeding, maar wel koolhydraten en vetten (beperkte tijd). Vb:keratine, collageen,…
2. Regulering stofwisseling Enzymen zijn belangrijke eiwitten dat chemische reacties versnellen in levende
cellen. Vb: amylase, lactaatdehydrogenase,…
3. Transport Verschillende stoffen zoals ijzer, bepaalde hormonen, mineralen,… worden eerst aan
transporteiwitten gekoppeld voordat ze in bloed worden vervoerd. Andere gespecialiseerde eiwitten
vervoeren stoffen tss verschillende delen v/e cel. Vb: hemoglobine, myoglobine,…
4. Buffering pH bloedplasma Eiwitten hebben een bufferende werking op pH v/h bloedplasma, waardoor
potentieel gevaarlijke veranderingen in zuurtegraad wordt voorkomen. Vb: albumine
5. Beweging Contractiele eiwitten zorgen voor spiercontracties beweging afzonderlijke cellen. Vb: myosine, actine,…
6. Coördinatie en regeling Eiwithormonen kunnen stofwisselingsactiviteiten van alle lichaamscellen en
functie van bepaalde organen of orgaanstelsels beïnvloeden. Vb: insuline, glucagon,…
7. Verdediging Harde, waterdichte eiwitten v/d huid, haren en nagels beschermen lichaam tegen gevaren uit
omgeving. Daarnaast beschermen antistoffen het lichaam tegen ziekten. Door speciale stollingseiwitten
wordt bloedverlies na een beschadiging v/h BV-stelsel beperkt. Vb: antistoffen, fibrinogeen (stollingseiwit),…
Hoe zit de structuur v/e eiwit in elkaar?
= Lange ketens van organische moleculen (AZ). Het menselijk lichaam bevat
veel v/d 20 verschillende AZ waaruit de eiwitten zijn opgebouwd. Elk bestaat
uit centraal C-atoom dat gebonden is aan H-atoom, aminogroep (-NH2),
carbonzuurgroep (-COOH) en variabele restgroep of R-groep. Op basis van
deze structuur kunnen AZ zich naargelang omstandigheden gedragen als
zuur en base, waardoor ze bufferend vermogen hebben. De COOH-groep is
verantwoordelijk voor zuur karakter, de NH2-groep voor het basische. De
verschillende R-groepen onderscheiden het ene AZ v/h andere. Door
verschillende R-groepen heeft elk AZ verschillende chemische eigenschappen.
De afzonderlijke AZ zijn als kralen aan elkaar geregen, waarbij -COOH v/h ene
AZ is verbonden aan -NH2 van ander AZ= peptidebinding.
Peptiden mol. die bestaan uit AZ die door peptidebindingen zijn verbonden.
Dipeptide: molecuul dat uit 2 AZ bestaat.
Tripeptiden: 3 AZ naast elkaar.
Polypeptiden: langere ketens van AZ worden.
Eiwitten: 100+ AZ naast elkaar.
Hoe komen eiwitten in de spijsvertering terecht?
, Via voeding nemen wij eiwitten op. Deze worden in ons maagdarmstelsel o.i.v. verschillende enzymen en door
hydrolyse stelselmatig afgebroken tot AZ die vervolgens via leverpoortader getransporteerd worden naar lever. In de
lever kunnen AZ die over zijn afgebroken worden. Van het afval wordt ureum gemaakt gaat met bloed naar nieren
waar het via urine wordt uitgescheiden. De meeste AZ uit voeding worden door lever echter gebruikt om nieuwe
eiwitten van te maken.
Wat zijn de soorten aminozuren?
Essentiele AZ: wordt niet i/h lichaam aangemaakt. Ze behoren daarom in voldoende mate in voeding
aanwezig te zijn. In normale omstandigheden en met een gezond voedingspatroon bevinden deze E-AZ zich in
voldoende mate in voedsel.
Niet-essentiële AZ: kunnen in lever uit andere AZ worden gevormd. Ze kunnen onder bepaalde
omstandigheden echter essentieel worden, met name wanneer snelheid waarmee lichaam een bepaald AZ
aanmaakt tekortschiet om in behoefte te voorzien.
Semi-essentiele": kunnen zowel in het lichaam aangemaakt worden als via de voeding opgenomen worden.
(zie tabel 20 soorten AZ p 7)
Hoe zitten de eiwitten in verband met vegetarisme in elkaar?
Eiwitten zitten zowel in plantaardige (bonen, granen, peulvruchten, noten,…) als in dierlijke producten (vlees, vis,
eieren, melk, kaas,….). Planten bevatten echter niet alle E-AZ in voldoende mate zoals Lysine dat alleen in dierlijke
producten te vinden is nodig voor omzetting van vetzuren in E, verlagen van cholesterol en stevigheid v/d huid. Een
tekort hiervan geeft verhoogd risico op ontwikkelen van nierstenen, misselijkheid, vermoeidheid, vertraagde groei,….
Vegetariërs wordt daarom met klem aangeraden om altijd voldoende vervangproducten te nuttigen. Lysine zit bv ook
in peulvruchten, noten, tofu en kaas. Ook atleten die frequent zware inspanningen leveren dienen attent te zijn voor
eventuele tekorten aan lysine.
Hoe zit de driedimensionale structuur van eiwitten in elkaar?
De structuur v/e eiwit wordt bepaald door volgorde v/d AZ in dat eiwit= primaire structuur. De eigenschappen v/e
bepaald eiwit worden gedeeltelijk bepaald door R-groepen v/d AZ. De eigenschappen v/e eiwit zijn meer dan de som
v/d eigenschappen v/d onderdelen van dat eiwit, want polypeptiden kunnen zeer complexe vormen aannemen.
Wanneer polypeptideketen ruimtelijke relaties aangaat met nabijgelegen AZ= eiwitten met secundaire structuur. Zo kan
de keten AZ de vorm v/e spiraal hebben (α-helix) of glooiend vlak (β-sheet) (komt minder vaak voor) ontstaat doordat
polypeptideketen evenwijdige lussen vormt. De (α-helix) wordt door H-bruggen in ruimtelijke vorm gehouden.
De eiwitten met sec. structuur kunnen vervolgens tertiaire structuur aannemen volwaardige driedimensionale
ruimtelijke structuur. Deze ontstaat door interacties tussen R-groepen, meer bepaald door S-bruggen en H-bruggen.
Hierbij gaat secundaire structuur dus opvouwen en ontstaat er een fibreus of globulair eiwit. De fibreuze eiwitten
vormen lange ketens. De meeste vormen strengen met andere polypeptideketens waardoor eiwitten een quaternaire
structuur krijgen. Vb: keratine en glycogeen. De globulaire eiwitten hebben een kluwen- of bolstructuur. vb: myoglobine.
Sommige eiwitten zijn dus opgebouwd uit verschillende polypeptidenketens=
subeenheden. Eiwitten die bestaan uit verschillende subeenheden hebben een
quaternaire structuur. Indien je verschillende globulaire eiwitten hebt die samen
klusteren bolvormige eiwitten belangrijke rol in metabolisme (bv: hemoglobine). Indien er
verschillende fibreuze eiwitten om elkaar gaan wikkelen lange stevige strengen
vergelijkbaar met een touw. Deze eiwitten zijn buigzaam, maar erg sterk waardoor ze een
structurele functie uitoefenen (bv: keratine en collageen). De vorm v/e eiwit is ook
bepalend voor zijn functionele eigenschappen.
Wat zijn enkele eigenschappen van eiwitten?
Colloïdale deeltjes:
In contact met water vormen eiwitten colloïdale deeltjes; deeltjes groter dan molecule. Deze spelen rol in
vochthuishouding t.h.v. capillairen. De plasma-eiwitten vormen in contact met plasma colloïdale deeltjes die
Eiwitten en koolhydraten
Eiwitten, koolhydraten en vetten= macrovoedingsstoffen Belangrijke rol bij fysiologische functies die nodig zijn voor
levensprocessen, zoals opbouw en reparatie, energievoorziening en regelen van processen die in lichaam
plaatsvinden veel van nodig vormen brandstof dat zonder deze E niet kan functioneren.
Vitamines, mineralen en spoorelementen= microvoedingsstoffen.
Wat zijn eiwitten?
Meest voorkomende organische bestanddelen v/h menselijk lichaam en om veel redenen de belangrijkste. Het
menselijk lichaam bevat veel verschillende eiwitten die circa 20% v/h lichaamsgewicht vormen. Alle eiwitten bevatten
C, H, O en N. Kleinere hoeveelheden S en F kunnen eveneens aanwezig zijn.
Wat zijn de functies van eiwitten?
1. Stevigheid structurele eiwitten vormen bouwstoffen v/h organisme vormen 3D raamwerk en bieden
stevigheid, organisatie en ondersteuning voor cellen, weefsels en organen. De cellen bestaan groot deel uit
eiwitten kan niet weglaten uit voeding, maar wel koolhydraten en vetten (beperkte tijd). Vb:keratine, collageen,…
2. Regulering stofwisseling Enzymen zijn belangrijke eiwitten dat chemische reacties versnellen in levende
cellen. Vb: amylase, lactaatdehydrogenase,…
3. Transport Verschillende stoffen zoals ijzer, bepaalde hormonen, mineralen,… worden eerst aan
transporteiwitten gekoppeld voordat ze in bloed worden vervoerd. Andere gespecialiseerde eiwitten
vervoeren stoffen tss verschillende delen v/e cel. Vb: hemoglobine, myoglobine,…
4. Buffering pH bloedplasma Eiwitten hebben een bufferende werking op pH v/h bloedplasma, waardoor
potentieel gevaarlijke veranderingen in zuurtegraad wordt voorkomen. Vb: albumine
5. Beweging Contractiele eiwitten zorgen voor spiercontracties beweging afzonderlijke cellen. Vb: myosine, actine,…
6. Coördinatie en regeling Eiwithormonen kunnen stofwisselingsactiviteiten van alle lichaamscellen en
functie van bepaalde organen of orgaanstelsels beïnvloeden. Vb: insuline, glucagon,…
7. Verdediging Harde, waterdichte eiwitten v/d huid, haren en nagels beschermen lichaam tegen gevaren uit
omgeving. Daarnaast beschermen antistoffen het lichaam tegen ziekten. Door speciale stollingseiwitten
wordt bloedverlies na een beschadiging v/h BV-stelsel beperkt. Vb: antistoffen, fibrinogeen (stollingseiwit),…
Hoe zit de structuur v/e eiwit in elkaar?
= Lange ketens van organische moleculen (AZ). Het menselijk lichaam bevat
veel v/d 20 verschillende AZ waaruit de eiwitten zijn opgebouwd. Elk bestaat
uit centraal C-atoom dat gebonden is aan H-atoom, aminogroep (-NH2),
carbonzuurgroep (-COOH) en variabele restgroep of R-groep. Op basis van
deze structuur kunnen AZ zich naargelang omstandigheden gedragen als
zuur en base, waardoor ze bufferend vermogen hebben. De COOH-groep is
verantwoordelijk voor zuur karakter, de NH2-groep voor het basische. De
verschillende R-groepen onderscheiden het ene AZ v/h andere. Door
verschillende R-groepen heeft elk AZ verschillende chemische eigenschappen.
De afzonderlijke AZ zijn als kralen aan elkaar geregen, waarbij -COOH v/h ene
AZ is verbonden aan -NH2 van ander AZ= peptidebinding.
Peptiden mol. die bestaan uit AZ die door peptidebindingen zijn verbonden.
Dipeptide: molecuul dat uit 2 AZ bestaat.
Tripeptiden: 3 AZ naast elkaar.
Polypeptiden: langere ketens van AZ worden.
Eiwitten: 100+ AZ naast elkaar.
Hoe komen eiwitten in de spijsvertering terecht?
, Via voeding nemen wij eiwitten op. Deze worden in ons maagdarmstelsel o.i.v. verschillende enzymen en door
hydrolyse stelselmatig afgebroken tot AZ die vervolgens via leverpoortader getransporteerd worden naar lever. In de
lever kunnen AZ die over zijn afgebroken worden. Van het afval wordt ureum gemaakt gaat met bloed naar nieren
waar het via urine wordt uitgescheiden. De meeste AZ uit voeding worden door lever echter gebruikt om nieuwe
eiwitten van te maken.
Wat zijn de soorten aminozuren?
Essentiele AZ: wordt niet i/h lichaam aangemaakt. Ze behoren daarom in voldoende mate in voeding
aanwezig te zijn. In normale omstandigheden en met een gezond voedingspatroon bevinden deze E-AZ zich in
voldoende mate in voedsel.
Niet-essentiële AZ: kunnen in lever uit andere AZ worden gevormd. Ze kunnen onder bepaalde
omstandigheden echter essentieel worden, met name wanneer snelheid waarmee lichaam een bepaald AZ
aanmaakt tekortschiet om in behoefte te voorzien.
Semi-essentiele": kunnen zowel in het lichaam aangemaakt worden als via de voeding opgenomen worden.
(zie tabel 20 soorten AZ p 7)
Hoe zitten de eiwitten in verband met vegetarisme in elkaar?
Eiwitten zitten zowel in plantaardige (bonen, granen, peulvruchten, noten,…) als in dierlijke producten (vlees, vis,
eieren, melk, kaas,….). Planten bevatten echter niet alle E-AZ in voldoende mate zoals Lysine dat alleen in dierlijke
producten te vinden is nodig voor omzetting van vetzuren in E, verlagen van cholesterol en stevigheid v/d huid. Een
tekort hiervan geeft verhoogd risico op ontwikkelen van nierstenen, misselijkheid, vermoeidheid, vertraagde groei,….
Vegetariërs wordt daarom met klem aangeraden om altijd voldoende vervangproducten te nuttigen. Lysine zit bv ook
in peulvruchten, noten, tofu en kaas. Ook atleten die frequent zware inspanningen leveren dienen attent te zijn voor
eventuele tekorten aan lysine.
Hoe zit de driedimensionale structuur van eiwitten in elkaar?
De structuur v/e eiwit wordt bepaald door volgorde v/d AZ in dat eiwit= primaire structuur. De eigenschappen v/e
bepaald eiwit worden gedeeltelijk bepaald door R-groepen v/d AZ. De eigenschappen v/e eiwit zijn meer dan de som
v/d eigenschappen v/d onderdelen van dat eiwit, want polypeptiden kunnen zeer complexe vormen aannemen.
Wanneer polypeptideketen ruimtelijke relaties aangaat met nabijgelegen AZ= eiwitten met secundaire structuur. Zo kan
de keten AZ de vorm v/e spiraal hebben (α-helix) of glooiend vlak (β-sheet) (komt minder vaak voor) ontstaat doordat
polypeptideketen evenwijdige lussen vormt. De (α-helix) wordt door H-bruggen in ruimtelijke vorm gehouden.
De eiwitten met sec. structuur kunnen vervolgens tertiaire structuur aannemen volwaardige driedimensionale
ruimtelijke structuur. Deze ontstaat door interacties tussen R-groepen, meer bepaald door S-bruggen en H-bruggen.
Hierbij gaat secundaire structuur dus opvouwen en ontstaat er een fibreus of globulair eiwit. De fibreuze eiwitten
vormen lange ketens. De meeste vormen strengen met andere polypeptideketens waardoor eiwitten een quaternaire
structuur krijgen. Vb: keratine en glycogeen. De globulaire eiwitten hebben een kluwen- of bolstructuur. vb: myoglobine.
Sommige eiwitten zijn dus opgebouwd uit verschillende polypeptidenketens=
subeenheden. Eiwitten die bestaan uit verschillende subeenheden hebben een
quaternaire structuur. Indien je verschillende globulaire eiwitten hebt die samen
klusteren bolvormige eiwitten belangrijke rol in metabolisme (bv: hemoglobine). Indien er
verschillende fibreuze eiwitten om elkaar gaan wikkelen lange stevige strengen
vergelijkbaar met een touw. Deze eiwitten zijn buigzaam, maar erg sterk waardoor ze een
structurele functie uitoefenen (bv: keratine en collageen). De vorm v/e eiwit is ook
bepalend voor zijn functionele eigenschappen.
Wat zijn enkele eigenschappen van eiwitten?
Colloïdale deeltjes:
In contact met water vormen eiwitten colloïdale deeltjes; deeltjes groter dan molecule. Deze spelen rol in
vochthuishouding t.h.v. capillairen. De plasma-eiwitten vormen in contact met plasma colloïdale deeltjes die
