ENZYMATIK
, Bio
Enzyme als katalysieren
:
Reaktionen
Enzyme
Proteine , die biochemische
katalysieren
:
Sie . . .
. . .
beschleunigen eine Reaktion ,
indem sie die
Aktivierungsenergie
herabsetzen
Reaktion unverändert
. . .
liegen nach der vor
. . .
sind Substratspezifisch ,
sie setzen nur ein bestimmtes Substrat um
sind somit entsteht immer das
wirkungsspezifischeines
Produkt
. . .
,
gleiche
wirken unter
Bildung Enzym Substrat Komplexes (Schlüssel Schloss Prinzip)
- - - -
. . .
Substrat bindet Zentrum des
an das aktive
Enzyms
☐
Abhängigkeit der Enzymaktivität
:
Temperatur :
RQT Regel (Reaktionsgeschwindigkeit Temperatur Regel)
-
- -
Mit zunehmender Temperatur steigt die Enzymaktivität Bei bio chemischen Reaktionen
-
.
verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit 10°C
bei einem
Temperaturanstieg um .
↳ höhere /schnellere
Bewegung derTeilchen
↳ höhere Wahrscheinlichkeit des Zusammentreffens
Inaktivierung
.
TemperaturOptimums ( ca 40°C) nimmt
Oberhalb des
Tertiärstruktur der
.
Enzymaktivität
wird durch Wärme verändert
als
Enzymproteine
↳
moleküle
Denaturierung der
Enzym
1
, pH Wert
- :
Die
Bindungen und zwischenmolekularen Kräfte , die bei Proteinen und somit auch bei
Enzymen vorhanden sind ,
werden durch das Abspalten oder Protonen verändert Die
Folge ist eine geänderte Enzymstruktur
Anlagern von .
( ) und damit
Denaturierung zusammenhängend ein Funktionsverlust .
→
im sauren Milieu (pH d- 6) :
Die
Aminogruppe weist ein freies Elektronenpaar auf , mit dem Protonen
gebunden werden können .
Milieu (pH 8-14) Wasserstoff Atom der
Carboxygruppe kann
abgespalten werden
→ im alkalischen : -
.
Grundaufbau Aminosäure :
R
/
Han COOH
§
- -
Optimum vieler
Enzyme
:
pH 6- 8
SubstratKonzentration :
Reaktionsgeschwindigkeit
nimmt mit
steigender substratKonzentration zu
↳ Wahrscheinlichkeit , dass Enzym und substrat sich treffen nimmt mit
steigender
substratKonzentration zu ,
da mehr Substratteilchen
↳
Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu
SättigungsKurve / Konstante Maximalgeschwindigkeit)
:
Enzym Substrat Komplex ausgelastet (alle
Enzyme besetzt)
- -
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, Bio
Enzyme als katalysieren
:
Reaktionen
Enzyme
Proteine , die biochemische
katalysieren
:
Sie . . .
. . .
beschleunigen eine Reaktion ,
indem sie die
Aktivierungsenergie
herabsetzen
Reaktion unverändert
. . .
liegen nach der vor
. . .
sind Substratspezifisch ,
sie setzen nur ein bestimmtes Substrat um
sind somit entsteht immer das
wirkungsspezifischeines
Produkt
. . .
,
gleiche
wirken unter
Bildung Enzym Substrat Komplexes (Schlüssel Schloss Prinzip)
- - - -
. . .
Substrat bindet Zentrum des
an das aktive
Enzyms
☐
Abhängigkeit der Enzymaktivität
:
Temperatur :
RQT Regel (Reaktionsgeschwindigkeit Temperatur Regel)
-
- -
Mit zunehmender Temperatur steigt die Enzymaktivität Bei bio chemischen Reaktionen
-
.
verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit 10°C
bei einem
Temperaturanstieg um .
↳ höhere /schnellere
Bewegung derTeilchen
↳ höhere Wahrscheinlichkeit des Zusammentreffens
Inaktivierung
.
TemperaturOptimums ( ca 40°C) nimmt
Oberhalb des
Tertiärstruktur der
.
Enzymaktivität
wird durch Wärme verändert
als
Enzymproteine
↳
moleküle
Denaturierung der
Enzym
1
, pH Wert
- :
Die
Bindungen und zwischenmolekularen Kräfte , die bei Proteinen und somit auch bei
Enzymen vorhanden sind ,
werden durch das Abspalten oder Protonen verändert Die
Folge ist eine geänderte Enzymstruktur
Anlagern von .
( ) und damit
Denaturierung zusammenhängend ein Funktionsverlust .
→
im sauren Milieu (pH d- 6) :
Die
Aminogruppe weist ein freies Elektronenpaar auf , mit dem Protonen
gebunden werden können .
Milieu (pH 8-14) Wasserstoff Atom der
Carboxygruppe kann
abgespalten werden
→ im alkalischen : -
.
Grundaufbau Aminosäure :
R
/
Han COOH
§
- -
Optimum vieler
Enzyme
:
pH 6- 8
SubstratKonzentration :
Reaktionsgeschwindigkeit
nimmt mit
steigender substratKonzentration zu
↳ Wahrscheinlichkeit , dass Enzym und substrat sich treffen nimmt mit
steigender
substratKonzentration zu ,
da mehr Substratteilchen
↳
Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu
SättigungsKurve / Konstante Maximalgeschwindigkeit)
:
Enzym Substrat Komplex ausgelastet (alle
Enzyme besetzt)
- -
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