Proteïnen – hoe dit instuderen?
1. Enkele vragen aangaande de leerstof
1) De verschillende functies van eiwitten kunnen weergeven.
Bouwstenen v cellen
Biokatalysatoren
Transportmiddel
Antistoffen (afweer)
2) Eiwitten kunnen indelen in plantaardige en dierlijke eiwitten.
- Plantaardige eiwitten (peulvruchten, granen, soja)
- Dierlijke eiwitten (vlees, melk, vis, eieren)
3) Weten dat eiwitten opgebouwd zijn uit een aaneenschakeling van aminozuren
Eiwitten aaneenschakeling v aminozuren
4) Weten hoe het komt dat aminozuren verschillend zijn.
Restgroep bepalend voor aminozuur
Afh. vd restgroep (radicaal) bestaan er 20 verschillende AZ
zowel plantaardige als dierlijke eiwitten
5) Het verschil kennen tussen de opbouw van menselijke insuline en het verteringsenzym amylase.
Vorming v polypeptiden voorbeelden
Insuline:
51 AZ
2 ketens
S-bruggen ter hoogte v cystine
Amylase:
Bestaat uit polypeptideketen v 100-en AZ
6) Kunnen weergeven welke factoren de soort van polypeptideketen beïnvloeden.
Soort v polypeptideketen afh van:
- molecuulmassa = aantal aminozuren
- procentuele verhouding vd aanwezige aminozuren
- volgorde vd aanwezige aminozuren
1
, 7) De vier ruimtelijke structuren van een eiwit kunnen weergeven.
- Primaire structuur
- Secundaire structuur
- Tertiaire structuur
- Quaternaire structuur
8) Een voorstelling kunnen geven van een primair eiwit.
Structuur: keten v AZ door peptidebindingen met elkaar verbonden vglb. met kralensnoer
9) De drie verschillende secundaire structuren kunnen weergeven + verschilpunten + voorbeelden.
α-helix:
- Vezelachtig
- H-bruggen tss O en N v verschillende aminozuren
- Spiraalvormig
- Uitrekbaar (breken van H-bruggen)
Voorbeelden:
Keratine (haar)
β-vouwbladstructuur: (β-vouwblad)
- Stevig en flexibel
- H-bruggen
- Vouwbladstructuur
- Niet uitrekbaar
Voorbeelden:
zijde, bloedstollingseiwit, spinrag
collageenhelix:
- Veel H-bruggen, heel sterk!
- Bestaat uit 3 polypetideketens:
allen links spiraalvormig gedraaid
+ alle drie samen rechts spiraalvormig gedraaid
- Aanwezig in collageen (fibrillair eiwit)
- In huid, pezen, bot ….
10) Kunnen omschrijven waarvan de stabiliteit van een tertiaire eiwitstructuur afhankelijk is.
Indien 2 cystine-eenheden aanwezig:
vormig van S-brug! (lusvorming)
Samenstelling v restgroepen v AZ:
- Hydrofobe groepen: = in binnenste vd bolvorm (zo ver mogelijk van water)
- Polaire groepen: = vorming v H-bruggen
2
1. Enkele vragen aangaande de leerstof
1) De verschillende functies van eiwitten kunnen weergeven.
Bouwstenen v cellen
Biokatalysatoren
Transportmiddel
Antistoffen (afweer)
2) Eiwitten kunnen indelen in plantaardige en dierlijke eiwitten.
- Plantaardige eiwitten (peulvruchten, granen, soja)
- Dierlijke eiwitten (vlees, melk, vis, eieren)
3) Weten dat eiwitten opgebouwd zijn uit een aaneenschakeling van aminozuren
Eiwitten aaneenschakeling v aminozuren
4) Weten hoe het komt dat aminozuren verschillend zijn.
Restgroep bepalend voor aminozuur
Afh. vd restgroep (radicaal) bestaan er 20 verschillende AZ
zowel plantaardige als dierlijke eiwitten
5) Het verschil kennen tussen de opbouw van menselijke insuline en het verteringsenzym amylase.
Vorming v polypeptiden voorbeelden
Insuline:
51 AZ
2 ketens
S-bruggen ter hoogte v cystine
Amylase:
Bestaat uit polypeptideketen v 100-en AZ
6) Kunnen weergeven welke factoren de soort van polypeptideketen beïnvloeden.
Soort v polypeptideketen afh van:
- molecuulmassa = aantal aminozuren
- procentuele verhouding vd aanwezige aminozuren
- volgorde vd aanwezige aminozuren
1
, 7) De vier ruimtelijke structuren van een eiwit kunnen weergeven.
- Primaire structuur
- Secundaire structuur
- Tertiaire structuur
- Quaternaire structuur
8) Een voorstelling kunnen geven van een primair eiwit.
Structuur: keten v AZ door peptidebindingen met elkaar verbonden vglb. met kralensnoer
9) De drie verschillende secundaire structuren kunnen weergeven + verschilpunten + voorbeelden.
α-helix:
- Vezelachtig
- H-bruggen tss O en N v verschillende aminozuren
- Spiraalvormig
- Uitrekbaar (breken van H-bruggen)
Voorbeelden:
Keratine (haar)
β-vouwbladstructuur: (β-vouwblad)
- Stevig en flexibel
- H-bruggen
- Vouwbladstructuur
- Niet uitrekbaar
Voorbeelden:
zijde, bloedstollingseiwit, spinrag
collageenhelix:
- Veel H-bruggen, heel sterk!
- Bestaat uit 3 polypetideketens:
allen links spiraalvormig gedraaid
+ alle drie samen rechts spiraalvormig gedraaid
- Aanwezig in collageen (fibrillair eiwit)
- In huid, pezen, bot ….
10) Kunnen omschrijven waarvan de stabiliteit van een tertiaire eiwitstructuur afhankelijk is.
Indien 2 cystine-eenheden aanwezig:
vormig van S-brug! (lusvorming)
Samenstelling v restgroepen v AZ:
- Hydrofobe groepen: = in binnenste vd bolvorm (zo ver mogelijk van water)
- Polaire groepen: = vorming v H-bruggen
2
