Samenvatting biochemie 2
Hoofdstuk 1 – inleiding
Een cel is vooral samengesteld uit water en eiwitten.
Enzymen zijn eiwitten en katalyseren (=versnellen) biochemische reacties, door de activatie energie
te verlagen. Hierbij komt het enzym ongewijzigd uit het proces. Een enzym beïnvloed het chemisch
evenwicht niet. Enzymen zijn zeer SPECIFIEK!
Katabolisme (afbraak) Anabolisme (opbouw)
Koolhydraten Glycolyse Gluconeogenese
Vetten Vetzuuroxidatie Vetzuursynthese
aminozuren Ureumcyclus aminozuusynthese
Leptine is een peptide hormoon dat gesecreteerd wordt uit adipocyten in vetweefsel. Leptine
inhibeert de voedselopname. Bij gebrek aan leptine induceert zich obesitas.
Wanneer dieren onvoldoende voeder krijgen → zal leptine productie dalen waardoor eetlust stijgt.
Leptine is aanwezig om te kunnen overleven. Een reductie van leptine leidt tot:
• Brandstofbehoud
• Verlaagde productie van geslachtshormonen
• Stijging van de productie glucocorticoïden
Hoofdstuk 2 – enzymen
Er zijn extreme omstandigheden nodig in de cel om biomoleculen spontaan te laten afbreken zonder
enzymen. Zoals een hoge pH, hoge temperaturen en corrosieve chemicaliën. Hierdoor is leven
mogelijk, anders zouden moleculen in ons lichaam spontaan afgebroken worden.
Enzymen zorgen ervoor dat op een gecontroleerde/gestuurde manier de complexen
aangemaakt/afgebroken worden. Wanneer de enzymen onderbroken worden tijdens deze
processen, zouden fout gevormde moleculen kunnen ontstaan. Hoofdkenmerk van een enzym is dat
het gecontroleerd te werk gaat.
Sommige enzymen werken in een evenwichtsreactie (=reversibel) en andere enzymen werken in een
aflopende reactie (=irreversibel).
Sommige enzymen kunnen functioneren als eenvoudig eiwit en andere hebben een co-factor nodig
om te kunnen functioneren. Een ao-enzym= het eiwit, hierbij is een cofactor nodig om te kunnen
functioneren. Indien het apo-enzym en de cofactor gekoppeld zijn noemen we het een holo-enzym.
Soorten co-factoren:
• Metaalion
• Co-enzym
• Prosthetische groep
De eenvoudigste co-factor is een metaalion. Metalen zijn daarom een benodigde in een gezond
voedingspatroon, want de enzymen gebruiken deze metalen voor vele biologische processen.
Cadmium (Cd) is snel toxisch in ons lichaam.
Een co-enzym is een zeer grote biomolecule. De belangrijkste co-enzymen zijn:
• Co-enzym A
, • FAD= flavin adenine dinucleotide
• NAD= nicotinamide adenine dinucleotide
Een prosthetische groep is ook een grote biomolecule en is permanent covalent gebonden aan een
enzym. Het is dus een sterke binding. Een co-enzym is soms dus niet permanent gebonden aan het
enzym.
Enzymen zijn geclassificeerd met een EC-nummer. Er zijn 6 hoofdklassen:
Oxidoreductases, transferases, hydrolases, lyases, isomerases en ligases (bij elke klasse een
voorbeeld van een enzym kunnen geven).
BELANGRIJK voorbeeld van een reactie: (belangrijkste reactie in koolhydraatmetabolisme)
ATP + D-glucose → ADP + D-glucose-6-fosfaat
Fosfaat hecht op D-glucose, het fosfaat is GETRANSFEREERD van ATP naar glucose. Transferases
zorgen voor de fosfaattransferase (zo zijn er ook methyltransferases).
De transferase is in dit geval hexokinase en werkt unidirectioneel (enkele pijl). Om D-glucose-6-
fosfaat terug om te zetten naar D-glucose is dus een ander enzym nodig.
WERKINGMECHANISME
Hoe zorgen enzymen er voor dat molecule in een cel wel afbreken, en dat dit zonder enzymen niet
gebeurt?
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P (E=enzym, S=substraat, P=product, ES=enzymsubstraatcomplex, EP=enzym
gebonden aan product).
∆𝐺° is in de chemie de standaard vrije energie. Hierbij geldt: de temperatuur is 298 K, de partiële
gasdruk 1 atm en de concentratie opgeloste stoffen 1 M.
∆𝐺′° is in de biochemie de biochemische standaard vrije energie. Hierbij moet aan dezelfde
voorwaarde gedaan worden als in de chemie, maar daarbij komt 1 EXTRA voorwaarde: [H+] 10-7 M,
dus pH= 7,0. pH= -log [H+]
∆𝐺′°>0 dan is de reactie endergonisch, energie is nodig.
∆𝐺′°<0 dan is de reactie exergonisch, energie komt vrij
De reactie coördinaten geeft het verloop van de
reactie. Het substraat (S) wordt omgezet tot P. de vrije
energie is hoger dan P, dus ∆𝐺′° is negatief=
exergonisch.
Je verwacht dat de reactie spontaan verloopt, maar
dat is niet door de hoge piek(=transitietoestand). Er
moet veel activatie energie ingestopt worden om S om
te zetten tot P. de hoge activatie energie is de reden,
waarom de reactie niet spontaan verloopt, en
moleculen niet zelf gaan omzetten → hierdoor blijven
complexe moleculen bestaan.
In de transitietoestand kan de reactie nog beide kanten op. Net wanneer er genoeg energie is
toegestopt zodat het de piek overschrijd, dan ontstaat P (denk aan het voorbeeld van het breken van
de stok). Deze reactie is ONgekataliseerd.
,Wanneer een enzym wordt toegevoegd aan de reactie,
zal het enzym er voor zorgen dat de activatie energie
wordt verlaagd, en de reactie hierdoor sneller zal
verlopen.
Mg2+ is een cofacor. Er is een enke pijl
aanwezig, want ∆𝐺 is zeer laag. De reactie
terug is met hexokinase dus niet mogelijk.
Reactie 1: glucose bind fosfaat tot glucose-6-fosfaat.
Hierbij is ∆𝐺 positief.
Reactie 2: ATP levert zeer veel energie, energie komt
vrij, dus exergonisch.
Reactie 3: reactie 1 + reactie 2 geeft een negatieve
hoeveelheid vrije energie. Het hexokinase verlaagt
deze berg, waardoor glucose-6-fosfaat wordt
gevormd. het dal is zo diep dat de reactie terug niet
mogelijk is.
Er bestaat glucose-1-fosfaat, glucose-1,6-bisfosfaat en glucose-6-fosfaat → dit is allemaal
gefosforyleerd glucose.
Difosfaat heeft 2 fosfaat groepen op elkaar en bisfosfaat heeft 2 fosfaat goepen elk op een andere
plaats.
Om glucose 1-fosfaat of glucose-1,6-bisfosfaat te vormen is weer een ander enzym nodig dan
hexokinase (specificiteit). Het hexokinase vormt ENKL glucose-6-fosfaat.
Met specificiteit bedoelen we:
• Substraatspecificiteit: welk substraat kan het binden?
• Werkingsspecificiteit: wat kan het met het substraat doen?
Enzymen gaan gecontroleerd te werk en zijn betrokken bij:
• Genexpressie: transcriptie en translatie
• Regulatie: als een eiwit wordt geproduceerd is het niet altijd actief. Dit hangt af van het
aantal factoren.
• Compartimentalisatie: activiteit is afhankelijk van de plaats waar het eiwit zich bevind.
, Het gaat over het zo efficiënt mogelijk beheren van energie. Energie moet opgeslagen worden, maar
moet ook gemakkelijk vrij gesteld kunnen worden. Om dit proces te sturen zijn veel
regulatiemechanismen nodig.
Wanneer glucose in het lichaam komt, wordt dit altijd eerst omgezet tot
glucose-6-fosfaat door hexokinase. Dit glucose-6P wordt opgeslagen als
glycogeen (polyglucose) of afgebroken tot pyruvaat en energie voor gebruik.
Het glucose-6P is de sleutel tot koolhydraat processen. De
regulatiemechanismen van enzymen wegen af of het glucose-6P wordt
opgeslagen of afgebroken.
Glucose-6P wordt voornamelijk opgeslagen in spieren en lever, maar kan in
alle weefsels opgeslagen voorkomen.
Wanneer de cel energie nodig heeft kan glycogeen afgebroken worden
tot glucose-6P. ook kan glucose 6P gevormd worden uit pyruvaat. Het
glucose kan terug omgezet worden tot glucose door een enzym .
Waar komt glucose TIJDENS ACTIVITEIT vandaan?
Enzymen zijn specifiek voor het substraat waar ze aan binden, de reactie
die ze uitvoeren en het weefsel waar ze zich in bevinden.
In spieren: glucose wordt opgenomen uit het bloed en in de spiercel omgezet tot glucose-6P. Tijdens
de glycolyse komt de energie vrij dat gebruikt wordt tijdens activiteit. Het hexokinase is hier actief.
Tijdens de glycolyse levert de spiercel dus energie. Elke cel levert zijn eigen energie.
In de lever: zowel in de spier als in de lever
wordt glycogeen afgebroken tot glucose-
6P. in tegenstelling tot in de spier vind in de
lever gluconeogenese plaats, waarbij
glucose wordt gevormd uit pyruvaat (geen
energie levering). De lever heeft als doel zo
veel mogelijk glucose-6P te produceren.
Het glucose-6P wordt door een enzym
omgezet tot glucose en komt zo vrij in het
bloed. Het enzym dat in de lever actief is is
dus 180 graden omgekeerd dan het enzym
in spieren.
In de lever wordt dus glucose geprodueert door 2 mechanismen. Het glucose dat door de lever wordt
vrijgesteld in het bloed wordt gebruikt door de spieren. De glucose in de spier is dus afkomstig van
het opgeslagen glycogeen in de spier zelf en uit glycogeen uit de lever. De 3e bron van van glucose
voor spieren is pyruvaat wat door de lever wordt omgezet tot glucose. In de spier zelf wordt tijdens
activiteit het glucose omgezet tot pyruvaat waarbij energie vrij komt.
De lever is dus een buffer, zodat de concentratie glucose nooit te laag wordt.
Hoofdstuk 1 – inleiding
Een cel is vooral samengesteld uit water en eiwitten.
Enzymen zijn eiwitten en katalyseren (=versnellen) biochemische reacties, door de activatie energie
te verlagen. Hierbij komt het enzym ongewijzigd uit het proces. Een enzym beïnvloed het chemisch
evenwicht niet. Enzymen zijn zeer SPECIFIEK!
Katabolisme (afbraak) Anabolisme (opbouw)
Koolhydraten Glycolyse Gluconeogenese
Vetten Vetzuuroxidatie Vetzuursynthese
aminozuren Ureumcyclus aminozuusynthese
Leptine is een peptide hormoon dat gesecreteerd wordt uit adipocyten in vetweefsel. Leptine
inhibeert de voedselopname. Bij gebrek aan leptine induceert zich obesitas.
Wanneer dieren onvoldoende voeder krijgen → zal leptine productie dalen waardoor eetlust stijgt.
Leptine is aanwezig om te kunnen overleven. Een reductie van leptine leidt tot:
• Brandstofbehoud
• Verlaagde productie van geslachtshormonen
• Stijging van de productie glucocorticoïden
Hoofdstuk 2 – enzymen
Er zijn extreme omstandigheden nodig in de cel om biomoleculen spontaan te laten afbreken zonder
enzymen. Zoals een hoge pH, hoge temperaturen en corrosieve chemicaliën. Hierdoor is leven
mogelijk, anders zouden moleculen in ons lichaam spontaan afgebroken worden.
Enzymen zorgen ervoor dat op een gecontroleerde/gestuurde manier de complexen
aangemaakt/afgebroken worden. Wanneer de enzymen onderbroken worden tijdens deze
processen, zouden fout gevormde moleculen kunnen ontstaan. Hoofdkenmerk van een enzym is dat
het gecontroleerd te werk gaat.
Sommige enzymen werken in een evenwichtsreactie (=reversibel) en andere enzymen werken in een
aflopende reactie (=irreversibel).
Sommige enzymen kunnen functioneren als eenvoudig eiwit en andere hebben een co-factor nodig
om te kunnen functioneren. Een ao-enzym= het eiwit, hierbij is een cofactor nodig om te kunnen
functioneren. Indien het apo-enzym en de cofactor gekoppeld zijn noemen we het een holo-enzym.
Soorten co-factoren:
• Metaalion
• Co-enzym
• Prosthetische groep
De eenvoudigste co-factor is een metaalion. Metalen zijn daarom een benodigde in een gezond
voedingspatroon, want de enzymen gebruiken deze metalen voor vele biologische processen.
Cadmium (Cd) is snel toxisch in ons lichaam.
Een co-enzym is een zeer grote biomolecule. De belangrijkste co-enzymen zijn:
• Co-enzym A
, • FAD= flavin adenine dinucleotide
• NAD= nicotinamide adenine dinucleotide
Een prosthetische groep is ook een grote biomolecule en is permanent covalent gebonden aan een
enzym. Het is dus een sterke binding. Een co-enzym is soms dus niet permanent gebonden aan het
enzym.
Enzymen zijn geclassificeerd met een EC-nummer. Er zijn 6 hoofdklassen:
Oxidoreductases, transferases, hydrolases, lyases, isomerases en ligases (bij elke klasse een
voorbeeld van een enzym kunnen geven).
BELANGRIJK voorbeeld van een reactie: (belangrijkste reactie in koolhydraatmetabolisme)
ATP + D-glucose → ADP + D-glucose-6-fosfaat
Fosfaat hecht op D-glucose, het fosfaat is GETRANSFEREERD van ATP naar glucose. Transferases
zorgen voor de fosfaattransferase (zo zijn er ook methyltransferases).
De transferase is in dit geval hexokinase en werkt unidirectioneel (enkele pijl). Om D-glucose-6-
fosfaat terug om te zetten naar D-glucose is dus een ander enzym nodig.
WERKINGMECHANISME
Hoe zorgen enzymen er voor dat molecule in een cel wel afbreken, en dat dit zonder enzymen niet
gebeurt?
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P (E=enzym, S=substraat, P=product, ES=enzymsubstraatcomplex, EP=enzym
gebonden aan product).
∆𝐺° is in de chemie de standaard vrije energie. Hierbij geldt: de temperatuur is 298 K, de partiële
gasdruk 1 atm en de concentratie opgeloste stoffen 1 M.
∆𝐺′° is in de biochemie de biochemische standaard vrije energie. Hierbij moet aan dezelfde
voorwaarde gedaan worden als in de chemie, maar daarbij komt 1 EXTRA voorwaarde: [H+] 10-7 M,
dus pH= 7,0. pH= -log [H+]
∆𝐺′°>0 dan is de reactie endergonisch, energie is nodig.
∆𝐺′°<0 dan is de reactie exergonisch, energie komt vrij
De reactie coördinaten geeft het verloop van de
reactie. Het substraat (S) wordt omgezet tot P. de vrije
energie is hoger dan P, dus ∆𝐺′° is negatief=
exergonisch.
Je verwacht dat de reactie spontaan verloopt, maar
dat is niet door de hoge piek(=transitietoestand). Er
moet veel activatie energie ingestopt worden om S om
te zetten tot P. de hoge activatie energie is de reden,
waarom de reactie niet spontaan verloopt, en
moleculen niet zelf gaan omzetten → hierdoor blijven
complexe moleculen bestaan.
In de transitietoestand kan de reactie nog beide kanten op. Net wanneer er genoeg energie is
toegestopt zodat het de piek overschrijd, dan ontstaat P (denk aan het voorbeeld van het breken van
de stok). Deze reactie is ONgekataliseerd.
,Wanneer een enzym wordt toegevoegd aan de reactie,
zal het enzym er voor zorgen dat de activatie energie
wordt verlaagd, en de reactie hierdoor sneller zal
verlopen.
Mg2+ is een cofacor. Er is een enke pijl
aanwezig, want ∆𝐺 is zeer laag. De reactie
terug is met hexokinase dus niet mogelijk.
Reactie 1: glucose bind fosfaat tot glucose-6-fosfaat.
Hierbij is ∆𝐺 positief.
Reactie 2: ATP levert zeer veel energie, energie komt
vrij, dus exergonisch.
Reactie 3: reactie 1 + reactie 2 geeft een negatieve
hoeveelheid vrije energie. Het hexokinase verlaagt
deze berg, waardoor glucose-6-fosfaat wordt
gevormd. het dal is zo diep dat de reactie terug niet
mogelijk is.
Er bestaat glucose-1-fosfaat, glucose-1,6-bisfosfaat en glucose-6-fosfaat → dit is allemaal
gefosforyleerd glucose.
Difosfaat heeft 2 fosfaat groepen op elkaar en bisfosfaat heeft 2 fosfaat goepen elk op een andere
plaats.
Om glucose 1-fosfaat of glucose-1,6-bisfosfaat te vormen is weer een ander enzym nodig dan
hexokinase (specificiteit). Het hexokinase vormt ENKL glucose-6-fosfaat.
Met specificiteit bedoelen we:
• Substraatspecificiteit: welk substraat kan het binden?
• Werkingsspecificiteit: wat kan het met het substraat doen?
Enzymen gaan gecontroleerd te werk en zijn betrokken bij:
• Genexpressie: transcriptie en translatie
• Regulatie: als een eiwit wordt geproduceerd is het niet altijd actief. Dit hangt af van het
aantal factoren.
• Compartimentalisatie: activiteit is afhankelijk van de plaats waar het eiwit zich bevind.
, Het gaat over het zo efficiënt mogelijk beheren van energie. Energie moet opgeslagen worden, maar
moet ook gemakkelijk vrij gesteld kunnen worden. Om dit proces te sturen zijn veel
regulatiemechanismen nodig.
Wanneer glucose in het lichaam komt, wordt dit altijd eerst omgezet tot
glucose-6-fosfaat door hexokinase. Dit glucose-6P wordt opgeslagen als
glycogeen (polyglucose) of afgebroken tot pyruvaat en energie voor gebruik.
Het glucose-6P is de sleutel tot koolhydraat processen. De
regulatiemechanismen van enzymen wegen af of het glucose-6P wordt
opgeslagen of afgebroken.
Glucose-6P wordt voornamelijk opgeslagen in spieren en lever, maar kan in
alle weefsels opgeslagen voorkomen.
Wanneer de cel energie nodig heeft kan glycogeen afgebroken worden
tot glucose-6P. ook kan glucose 6P gevormd worden uit pyruvaat. Het
glucose kan terug omgezet worden tot glucose door een enzym .
Waar komt glucose TIJDENS ACTIVITEIT vandaan?
Enzymen zijn specifiek voor het substraat waar ze aan binden, de reactie
die ze uitvoeren en het weefsel waar ze zich in bevinden.
In spieren: glucose wordt opgenomen uit het bloed en in de spiercel omgezet tot glucose-6P. Tijdens
de glycolyse komt de energie vrij dat gebruikt wordt tijdens activiteit. Het hexokinase is hier actief.
Tijdens de glycolyse levert de spiercel dus energie. Elke cel levert zijn eigen energie.
In de lever: zowel in de spier als in de lever
wordt glycogeen afgebroken tot glucose-
6P. in tegenstelling tot in de spier vind in de
lever gluconeogenese plaats, waarbij
glucose wordt gevormd uit pyruvaat (geen
energie levering). De lever heeft als doel zo
veel mogelijk glucose-6P te produceren.
Het glucose-6P wordt door een enzym
omgezet tot glucose en komt zo vrij in het
bloed. Het enzym dat in de lever actief is is
dus 180 graden omgekeerd dan het enzym
in spieren.
In de lever wordt dus glucose geprodueert door 2 mechanismen. Het glucose dat door de lever wordt
vrijgesteld in het bloed wordt gebruikt door de spieren. De glucose in de spier is dus afkomstig van
het opgeslagen glycogeen in de spier zelf en uit glycogeen uit de lever. De 3e bron van van glucose
voor spieren is pyruvaat wat door de lever wordt omgezet tot glucose. In de spier zelf wordt tijdens
activiteit het glucose omgezet tot pyruvaat waarbij energie vrij komt.
De lever is dus een buffer, zodat de concentratie glucose nooit te laag wordt.
