Conclusies BvhL
I elements & energies:
I1:
- Noncovalente binding, er worden geen elektronen gedeeld.
- Apolaire moleculen zijn vaak hydrofoob omdat er geen NH/OH groep is.
I2:
- Dmv botsingen kunnen deeltjes energie overdragen, van hoog naar laag
- Enthalpie (H) is de interne energie, ook wel warmteinhoud/vrije.
- Entropie (S) geeft de willekeurigheid weer. Veel wanorde is hoge entropie,
veel microstates Ω . Streven naar hoge entropie, geen werk voor nodig. Cel
heeft orde in zich door in zn omgeving wanorde te creeeren.
- G= vrije energie die gebruikt kan worden, de vrije enthalpie
- ΔG = ΔH - TΔS, ΔG geeft weer welk deel van een energieverandering (ΔH,
energie die vrijkomt) gebruikt kan worden voor werk en hoeveel “verloren”
gaat aan entropieverandering (ΔS).
- Als ΔG negatief is, gebeurt de reactie spontaan. Is ΔG positief dan moet er
energie toegevoegd worden voor een reactie.
- ΔG=0 er is geen duidelijke richitng in de reactie, onder standaard
omstandigheden. KOMT NOOIT VOOR IN LEVEN
- ΔG0 hangt af van Keq, de equivalentconstante van een reactie.
- Alles systtemen hebben de neiging om energie te verliezen en in een
staat van lagere interne energie te komen. Dus ene lage enthalpie en
hoge entropie.
I3:
- Elektrostatische interacties ontstaan door de aantrekkingskracht tussen + en -
en de afstoting door twee positieve of twee negatieve polen.
- Tussen atomen met een hele + en - ontstaat een zoutbrug, een ionische
binding.
- Als er meer keus is in bindingmogelijkheden, wordt de binding zwakker.
- Bij een elektrodynamische interactie trekken of stoten dipolen elkaar aan/af.
- geinduceerde dipolen - ontstaan door krachten die afkomstig zijn van
naburige permanente dipolen
- Dispersiekrachten (van der Waals interactie)- Een ladingsscheiding die
tijdelijk optreedt als gevolg van elektron beweging in de ene groep, kan een
dipool in een andere groep induceren
- Hydrofobisch effect: hydrofobische deeltjes trekken naar elkaar toe. Er
komen watermoleculen vrij die zorgen voor wanorde, meer entropie.
I4:
- De bindingsaffiniteit is hoe graag een complex wil ontstaan
, - Een ligand bindt 50% van de tijd via waterstofbruggen aan een eiwit. Je kan
de binding sterker maken door meer waterstof toe te voegen
- Voor binding reacties noemen we de Keq de Ka, de association constant.
- Kd geeft aan wanneer de helft van de bindingsplekken bezet zijn. Kd is het
tegenovergestelde van Ka. Een kleinere Kd zorgt voor een hogere affiniteit.
Ka en Kd zijn termen uit de thermodynamica. De kinetische versie hiervan is
Kon of Koff. Kon is hoe snel iets bindt en Koff is hoe snel iets loslaat.
I5:
- Een co-enzym is een klein molecuul dat een enzym helpt bij het vervullen
van zijn functie
- ATP heeft een hoog groepsoverdracht potentiaal. Hij wil dus heel graag zijn
fosfaat afstaan aan anderen
II1:
- Een aminozuur bestaat altijd uit een carbonzuurgroep en een aminogroep.
Als deze twee geïoniseerd zijn, noemen we het molecuul een zwitterion. Een
zwitterion is een ion met zowel een plus als een min lading.
- Als het ⍺C omringt wordt met vier verschillende groepen, dan is het molecuul
chiraal. Dit betekent dat er twee stereo isomeren zijn, L(links) en D(rehts).
Aminozuren in eiwitten zijn alleen te vinden in de L-structuur.
- Primair (volgorde van aminozuren)
Secundair (conformatie van de ruggengraat) > ⍺-helix
β-sheets> antiparallel
β-turn
Tertiair (de secundaire structuur verbonden)> 3D, zijketen, waar ligand bind?
Quartair (meerdere eiwitten)
- Motief: Aminozuren die samen een functie hebben.
- Domein: Het zijn grote elementen van 100-200 aminozuren, meestal met een
functie binnen een grote functioneel eiwit. Domeinen vouwen onafhankelijk
van elkaar.
- Wanneer men refereert aan de uiteinden van een eiwitketen, spreekt men meestal
over de stikstof- of N-terminus (begin van de eiwitketen) en koolstof- of C-terminus
(einde van de eiwitketen), genoemd naar de functionele groep aan de uiteinden.
II3:
- De aminozuursequentie zorgt voor deze eiwitvouwing.
- Eiwitvouwing is een coöperatief proces, ook wel stochastisch (een
stochastisch proces is een opeenvolging van toevallige uitkomsten.)> Rits
, - Een polypeptideketen komt van hoge energie/hoge entropie/ en vouwt zich
naar een lage energie.
- Bij vouwing van een eiwit is de enthalpieverandering negatief
- Bij eiwtivouwinf neemt de orde toe. Het systeem verkrijgt enrgie door het
verlagen van de entropie. -TdeltaS wordt dan positief.
- Als er water aanwezig is zijn ongevouwen amiozuren vast in een kooi van
water>erg ongunstig, want is een toestand van hoge energie. Aminozuren die
zijn gevouwen hebben deze kooi niet nodig, waardoor er meer wanorde van
het water komt. -TdeltaS wordt dan negatief. dus -deltaG is dan ook negatief.
III1
- Structuureiwitten bevatten veel motieven die vaak herhaald worden.
- Collageen (structuurewit) zorgt voor de positie van cellen. alpha-kratine zit in
nagels en haar en zorgt voor stvigheid.
III2:
- Een eiwit is allosterisch als zijn activiteit of efficiëntie verandert door het
binden van een effector molecuul op een zogenaamd allosterisch gedeelte.
- Als zuurstof niet gebonden is, heeft
hemoglobine ene lage affninteit voor O2. Door toeval kan hij toch binden en
daardoor verandert hij van T naar R state
- Het evenwicht tussen T en R wordt beinvloed door een allosterische effector.
- Cooperatieve binding: de binding van een ligand beinvloed de afiniteit van
het molecuul positief of negatief. Bij coöperativiteit heb je altijd te maken met
een S-curve.
- Allosterische regulatie = Een regulatie waarbij een toename van het eindproduct
van een enzymreactie kan zorgen voor een vermindering van de enzymactiviteit.
Vindt plaats als enzymen coöperatief werken.
- Verschil allosterie/cooperatieve binding;
- Coöperativiteit = Principe dat de functie van een eiwit veranderd door de
hoeveelheid liganden die gebonden zijn aan het eiwit. Bij hemoglobine sprake van.
, - Allosterie = Het effect dat door het binden of loslaten zuurstof aan een
hemoglobine-molecuul er veranderingen ontstaan in de affiniteit waardoor je kan
wisselen tussen de R-state en T-state. De R-state kan meer zuurstof binden.
- Can there be allostery without cooperativity?
Cooperativity means that quaternary structures switch between T and R
states. Allostery affects this process of switching and thereby influences
the equilibrium between these two states. The presence of cooperativity
is thus a prerequisite for the emergence of any allosteric effects.
IV1:
- Een enzym accepteert een substraat door middel van non-covalente
bindingen
- Een actief centrum is de plek waar het substraat/ligand bindt.
- Een substraat kan alleen binden als het eiwit in zijn natieve vorm is. Een
motief met de juiste vouwing is namelijk actief.
- Om te werken hebben enzymen wel beweging nodig.
- Lock & Key: het ligand past zomaar in het enzym. Het enzym is kant en klaar
voor binding. Dit enzym is wel erg strak en kan niet veel bewegen.
- Induced fit: Bij induced fit is de vorm van de bindingsplek nog niet volmaakt.
Door de aanwezigheid van het ligand past hij zich aan. Hij vervormt voor
optimale binding.
- Conformation fit: Bij conformation fit is het eiwit wel heel erg dynamisch.
Deze binding gaat het langzaamst omdat hij de juist vorm moet vinden.
- Enzymen zijn katalysatoren, ze versnellen reacties
- Enzymen verlagen de activeringsenergie
- De activeringsenergie wordt bereikt door botsingen
- De ΔG‡ is de vrije energie voor activering. Als deze
kleiner wordt, wordt k groter. Hierdoor wordt v groter>sneller
- In het actieve centrum zitten aminozuren naast elkaar die in de primaire
structuur erg ver uit elkaar liggen maar door het vouwen dicht bij elkaar
liggen.
- Een co-factor is een helper, niet een eiwit
- Prosthetische groepen: cofactor die al in het enzym zit dmv covalente
binding, zorgt dat het enzym actief blijft
I elements & energies:
I1:
- Noncovalente binding, er worden geen elektronen gedeeld.
- Apolaire moleculen zijn vaak hydrofoob omdat er geen NH/OH groep is.
I2:
- Dmv botsingen kunnen deeltjes energie overdragen, van hoog naar laag
- Enthalpie (H) is de interne energie, ook wel warmteinhoud/vrije.
- Entropie (S) geeft de willekeurigheid weer. Veel wanorde is hoge entropie,
veel microstates Ω . Streven naar hoge entropie, geen werk voor nodig. Cel
heeft orde in zich door in zn omgeving wanorde te creeeren.
- G= vrije energie die gebruikt kan worden, de vrije enthalpie
- ΔG = ΔH - TΔS, ΔG geeft weer welk deel van een energieverandering (ΔH,
energie die vrijkomt) gebruikt kan worden voor werk en hoeveel “verloren”
gaat aan entropieverandering (ΔS).
- Als ΔG negatief is, gebeurt de reactie spontaan. Is ΔG positief dan moet er
energie toegevoegd worden voor een reactie.
- ΔG=0 er is geen duidelijke richitng in de reactie, onder standaard
omstandigheden. KOMT NOOIT VOOR IN LEVEN
- ΔG0 hangt af van Keq, de equivalentconstante van een reactie.
- Alles systtemen hebben de neiging om energie te verliezen en in een
staat van lagere interne energie te komen. Dus ene lage enthalpie en
hoge entropie.
I3:
- Elektrostatische interacties ontstaan door de aantrekkingskracht tussen + en -
en de afstoting door twee positieve of twee negatieve polen.
- Tussen atomen met een hele + en - ontstaat een zoutbrug, een ionische
binding.
- Als er meer keus is in bindingmogelijkheden, wordt de binding zwakker.
- Bij een elektrodynamische interactie trekken of stoten dipolen elkaar aan/af.
- geinduceerde dipolen - ontstaan door krachten die afkomstig zijn van
naburige permanente dipolen
- Dispersiekrachten (van der Waals interactie)- Een ladingsscheiding die
tijdelijk optreedt als gevolg van elektron beweging in de ene groep, kan een
dipool in een andere groep induceren
- Hydrofobisch effect: hydrofobische deeltjes trekken naar elkaar toe. Er
komen watermoleculen vrij die zorgen voor wanorde, meer entropie.
I4:
- De bindingsaffiniteit is hoe graag een complex wil ontstaan
, - Een ligand bindt 50% van de tijd via waterstofbruggen aan een eiwit. Je kan
de binding sterker maken door meer waterstof toe te voegen
- Voor binding reacties noemen we de Keq de Ka, de association constant.
- Kd geeft aan wanneer de helft van de bindingsplekken bezet zijn. Kd is het
tegenovergestelde van Ka. Een kleinere Kd zorgt voor een hogere affiniteit.
Ka en Kd zijn termen uit de thermodynamica. De kinetische versie hiervan is
Kon of Koff. Kon is hoe snel iets bindt en Koff is hoe snel iets loslaat.
I5:
- Een co-enzym is een klein molecuul dat een enzym helpt bij het vervullen
van zijn functie
- ATP heeft een hoog groepsoverdracht potentiaal. Hij wil dus heel graag zijn
fosfaat afstaan aan anderen
II1:
- Een aminozuur bestaat altijd uit een carbonzuurgroep en een aminogroep.
Als deze twee geïoniseerd zijn, noemen we het molecuul een zwitterion. Een
zwitterion is een ion met zowel een plus als een min lading.
- Als het ⍺C omringt wordt met vier verschillende groepen, dan is het molecuul
chiraal. Dit betekent dat er twee stereo isomeren zijn, L(links) en D(rehts).
Aminozuren in eiwitten zijn alleen te vinden in de L-structuur.
- Primair (volgorde van aminozuren)
Secundair (conformatie van de ruggengraat) > ⍺-helix
β-sheets> antiparallel
β-turn
Tertiair (de secundaire structuur verbonden)> 3D, zijketen, waar ligand bind?
Quartair (meerdere eiwitten)
- Motief: Aminozuren die samen een functie hebben.
- Domein: Het zijn grote elementen van 100-200 aminozuren, meestal met een
functie binnen een grote functioneel eiwit. Domeinen vouwen onafhankelijk
van elkaar.
- Wanneer men refereert aan de uiteinden van een eiwitketen, spreekt men meestal
over de stikstof- of N-terminus (begin van de eiwitketen) en koolstof- of C-terminus
(einde van de eiwitketen), genoemd naar de functionele groep aan de uiteinden.
II3:
- De aminozuursequentie zorgt voor deze eiwitvouwing.
- Eiwitvouwing is een coöperatief proces, ook wel stochastisch (een
stochastisch proces is een opeenvolging van toevallige uitkomsten.)> Rits
, - Een polypeptideketen komt van hoge energie/hoge entropie/ en vouwt zich
naar een lage energie.
- Bij vouwing van een eiwit is de enthalpieverandering negatief
- Bij eiwtivouwinf neemt de orde toe. Het systeem verkrijgt enrgie door het
verlagen van de entropie. -TdeltaS wordt dan positief.
- Als er water aanwezig is zijn ongevouwen amiozuren vast in een kooi van
water>erg ongunstig, want is een toestand van hoge energie. Aminozuren die
zijn gevouwen hebben deze kooi niet nodig, waardoor er meer wanorde van
het water komt. -TdeltaS wordt dan negatief. dus -deltaG is dan ook negatief.
III1
- Structuureiwitten bevatten veel motieven die vaak herhaald worden.
- Collageen (structuurewit) zorgt voor de positie van cellen. alpha-kratine zit in
nagels en haar en zorgt voor stvigheid.
III2:
- Een eiwit is allosterisch als zijn activiteit of efficiëntie verandert door het
binden van een effector molecuul op een zogenaamd allosterisch gedeelte.
- Als zuurstof niet gebonden is, heeft
hemoglobine ene lage affninteit voor O2. Door toeval kan hij toch binden en
daardoor verandert hij van T naar R state
- Het evenwicht tussen T en R wordt beinvloed door een allosterische effector.
- Cooperatieve binding: de binding van een ligand beinvloed de afiniteit van
het molecuul positief of negatief. Bij coöperativiteit heb je altijd te maken met
een S-curve.
- Allosterische regulatie = Een regulatie waarbij een toename van het eindproduct
van een enzymreactie kan zorgen voor een vermindering van de enzymactiviteit.
Vindt plaats als enzymen coöperatief werken.
- Verschil allosterie/cooperatieve binding;
- Coöperativiteit = Principe dat de functie van een eiwit veranderd door de
hoeveelheid liganden die gebonden zijn aan het eiwit. Bij hemoglobine sprake van.
, - Allosterie = Het effect dat door het binden of loslaten zuurstof aan een
hemoglobine-molecuul er veranderingen ontstaan in de affiniteit waardoor je kan
wisselen tussen de R-state en T-state. De R-state kan meer zuurstof binden.
- Can there be allostery without cooperativity?
Cooperativity means that quaternary structures switch between T and R
states. Allostery affects this process of switching and thereby influences
the equilibrium between these two states. The presence of cooperativity
is thus a prerequisite for the emergence of any allosteric effects.
IV1:
- Een enzym accepteert een substraat door middel van non-covalente
bindingen
- Een actief centrum is de plek waar het substraat/ligand bindt.
- Een substraat kan alleen binden als het eiwit in zijn natieve vorm is. Een
motief met de juiste vouwing is namelijk actief.
- Om te werken hebben enzymen wel beweging nodig.
- Lock & Key: het ligand past zomaar in het enzym. Het enzym is kant en klaar
voor binding. Dit enzym is wel erg strak en kan niet veel bewegen.
- Induced fit: Bij induced fit is de vorm van de bindingsplek nog niet volmaakt.
Door de aanwezigheid van het ligand past hij zich aan. Hij vervormt voor
optimale binding.
- Conformation fit: Bij conformation fit is het eiwit wel heel erg dynamisch.
Deze binding gaat het langzaamst omdat hij de juist vorm moet vinden.
- Enzymen zijn katalysatoren, ze versnellen reacties
- Enzymen verlagen de activeringsenergie
- De activeringsenergie wordt bereikt door botsingen
- De ΔG‡ is de vrije energie voor activering. Als deze
kleiner wordt, wordt k groter. Hierdoor wordt v groter>sneller
- In het actieve centrum zitten aminozuren naast elkaar die in de primaire
structuur erg ver uit elkaar liggen maar door het vouwen dicht bij elkaar
liggen.
- Een co-factor is een helper, niet een eiwit
- Prosthetische groepen: cofactor die al in het enzym zit dmv covalente
binding, zorgt dat het enzym actief blijft
