Cellen en weefsels – Orale biochemie
Elke lichamelijke toestand is te verklaren op basis van chemische reacties, die we kunnen
nabootsen in laboratorium
- Spiersamentrekking – eiwitten veranderen van vorm
- Spijsvertering – splitsingsreacties
- Cariës – oplossen van calciumfosfaatzouten in glazuur
- Kaakbotontsteking – afbraak van bindweefsel eiwitten
Ligand-receptor interactie = belangrijkste principe biochemie
Aan de receptor op celmembraan kan een ligand binden
- Heel specifiek – enzymen herkent 1 stof, hormonen kennen 1 cel, hemoglobine bindt
alleen zuurstof sleutel slot principe
Belangrijke structuren: eiwitten, lipiden en membranen, koolhydraten (suikers)
Eiwitten
DNA -> RNA -> Eiwit -> Fenotype
Alle cellen hebben hetzelfde DNA, maar allemaal andere eigenschappen en functies. Dit
komt omdat iedere cel andere eiwitten maakt. Eiwitten bepalen de eigenschappen.
Eiwitten komen in van alles voor
Eiwit = onvertakte ketens aminozuren
20 verschillende aminozuren -> aminozuurvolgorde bepaalt driedimensionale
vorm
Aminozuur = koolstofatoom, met positief geladen aminogroep, waterstof en een
negatieve carbonzuurgroep en restgroep -> er is non stop uitwisseling van H+
atoom van aminogroep naar carbonzuurgroep
L- aminozuren komen het meeste voor, er zijn ook D-aminozuren
Zwitter-ion: draagt ene keer een positieve lading en andere keer een negatieve
lading
Zuur milieu = aminozuren zijn positief geladen
Basisch milieu = aminozuren zijn negatief geladen
Iso-electrisch punt
- pH waarbij aminozuur ongeladen is, is afhankelijk van de restgroep!
20 verschillende restgroepen
Aminozuren worden gekoppeld door een peptide binding -> carbonzuurgroep en
aminogroep
Dipeptide = 2 aminozuren
Tripeptide = 3 aminozuren
Na 18 aminozuren -> polypeptide
Eiwit, proteïne, peptide en polypeptide bestaan uit 1 aminozuurketen
Uitzondering is hemoglobine!
Door de dubbele binding tussen C en N geen rotatie tussen C en N mogelijk
, Primaire structuur -> aminozuur keten
Secundaire structuur -> H bruggen tussen de peptideverbindingen (met O, F, N)
Alfa-helix (spiraal) of beta-vouwblad (matje)
Tertiaire structuur -> interacties tussen restgroepen van aminozuren
In waterig milieu gaan hydrofobe domeinen eerst naar elkaar toe, zoveel mogelijk
in inwendige deel van eiwit, kost minste energie voor eiwit om in stabiele status
te blijven
Zwavelbrug -> S-S (enige covalente verbinding! Heel sterk)
H-bruggen (elektrostatische verbinding!)
Van der Waals – tussen CH3 groepen van verschillende restgroepen
(elektrostatische verbinding!)
Zoutbruggen (elektrostatische verbinding!)
Quaternaire structuur -> verschillende eiwitketens (subunits) samengevoegd in 1 functioneel
complex
Aminozuurvolgorde is voor veel dieren hetzelfde -> hoe meer de aminozuurvolgorde
vergelijkbaar is, hoe belangrijker het eiwit is, hoe beter het eiwit geconserveerd is -> letter is
groter
BLAST: Basic Linear Alignment Search Tool
Aminozuurvolgordes vergelijken
Glycine – restgroep is waterstof atoom -> wordt neergezet wanneer ketens een scherpe
bocht maken = belangrijk voor tertiaire structuur
Cysteïne – sulfaatgroep in restgroep -> kan covalente verbinding maken met andere
sulfaatgroepen = belangrijk voor tertiaire structuur -> methionine is net zo belangrijk maar
komt minder vaak voor!
Metabolisme van zwavel bevattende aminozuren -> slechte adem
Vorming van eiwit is een gevoelig proces -> structuur kan je kapot maken door:
- verhitten -> denaturatie
- verandering pH -> verstoort elektrostatische verbindingen
- zout -> verstoort elektrostatische verbindingen
- zeep -> verstoort het naar elkaar toe gaan van hydrofobe groepen
Naast aminozuren bevatten eiwitten vaak ook andere componenten -> specifieke functies:
Heemgroep: binding van zuurstof in hemoglobine
Koolhydraten: voor herkenning
Eiwit en voeding
Eiwit -> koolhydraat -> vet
We kunnen niet van een koolhydraat een eiwit maken door de aminogroep, we kunnen deze
namelijk nergens vandaan halen in ons lichaam
Elke lichamelijke toestand is te verklaren op basis van chemische reacties, die we kunnen
nabootsen in laboratorium
- Spiersamentrekking – eiwitten veranderen van vorm
- Spijsvertering – splitsingsreacties
- Cariës – oplossen van calciumfosfaatzouten in glazuur
- Kaakbotontsteking – afbraak van bindweefsel eiwitten
Ligand-receptor interactie = belangrijkste principe biochemie
Aan de receptor op celmembraan kan een ligand binden
- Heel specifiek – enzymen herkent 1 stof, hormonen kennen 1 cel, hemoglobine bindt
alleen zuurstof sleutel slot principe
Belangrijke structuren: eiwitten, lipiden en membranen, koolhydraten (suikers)
Eiwitten
DNA -> RNA -> Eiwit -> Fenotype
Alle cellen hebben hetzelfde DNA, maar allemaal andere eigenschappen en functies. Dit
komt omdat iedere cel andere eiwitten maakt. Eiwitten bepalen de eigenschappen.
Eiwitten komen in van alles voor
Eiwit = onvertakte ketens aminozuren
20 verschillende aminozuren -> aminozuurvolgorde bepaalt driedimensionale
vorm
Aminozuur = koolstofatoom, met positief geladen aminogroep, waterstof en een
negatieve carbonzuurgroep en restgroep -> er is non stop uitwisseling van H+
atoom van aminogroep naar carbonzuurgroep
L- aminozuren komen het meeste voor, er zijn ook D-aminozuren
Zwitter-ion: draagt ene keer een positieve lading en andere keer een negatieve
lading
Zuur milieu = aminozuren zijn positief geladen
Basisch milieu = aminozuren zijn negatief geladen
Iso-electrisch punt
- pH waarbij aminozuur ongeladen is, is afhankelijk van de restgroep!
20 verschillende restgroepen
Aminozuren worden gekoppeld door een peptide binding -> carbonzuurgroep en
aminogroep
Dipeptide = 2 aminozuren
Tripeptide = 3 aminozuren
Na 18 aminozuren -> polypeptide
Eiwit, proteïne, peptide en polypeptide bestaan uit 1 aminozuurketen
Uitzondering is hemoglobine!
Door de dubbele binding tussen C en N geen rotatie tussen C en N mogelijk
, Primaire structuur -> aminozuur keten
Secundaire structuur -> H bruggen tussen de peptideverbindingen (met O, F, N)
Alfa-helix (spiraal) of beta-vouwblad (matje)
Tertiaire structuur -> interacties tussen restgroepen van aminozuren
In waterig milieu gaan hydrofobe domeinen eerst naar elkaar toe, zoveel mogelijk
in inwendige deel van eiwit, kost minste energie voor eiwit om in stabiele status
te blijven
Zwavelbrug -> S-S (enige covalente verbinding! Heel sterk)
H-bruggen (elektrostatische verbinding!)
Van der Waals – tussen CH3 groepen van verschillende restgroepen
(elektrostatische verbinding!)
Zoutbruggen (elektrostatische verbinding!)
Quaternaire structuur -> verschillende eiwitketens (subunits) samengevoegd in 1 functioneel
complex
Aminozuurvolgorde is voor veel dieren hetzelfde -> hoe meer de aminozuurvolgorde
vergelijkbaar is, hoe belangrijker het eiwit is, hoe beter het eiwit geconserveerd is -> letter is
groter
BLAST: Basic Linear Alignment Search Tool
Aminozuurvolgordes vergelijken
Glycine – restgroep is waterstof atoom -> wordt neergezet wanneer ketens een scherpe
bocht maken = belangrijk voor tertiaire structuur
Cysteïne – sulfaatgroep in restgroep -> kan covalente verbinding maken met andere
sulfaatgroepen = belangrijk voor tertiaire structuur -> methionine is net zo belangrijk maar
komt minder vaak voor!
Metabolisme van zwavel bevattende aminozuren -> slechte adem
Vorming van eiwit is een gevoelig proces -> structuur kan je kapot maken door:
- verhitten -> denaturatie
- verandering pH -> verstoort elektrostatische verbindingen
- zout -> verstoort elektrostatische verbindingen
- zeep -> verstoort het naar elkaar toe gaan van hydrofobe groepen
Naast aminozuren bevatten eiwitten vaak ook andere componenten -> specifieke functies:
Heemgroep: binding van zuurstof in hemoglobine
Koolhydraten: voor herkenning
Eiwit en voeding
Eiwit -> koolhydraat -> vet
We kunnen niet van een koolhydraat een eiwit maken door de aminogroep, we kunnen deze
namelijk nergens vandaan halen in ons lichaam
