Van Cel tot Molecuul
Zelfstudie/hoorcollege 1: vwo-opfrisser
De chemische componenten van een cel:
Eiwitten: doorgeven van info door signaalmoleculen en receptoren
Lipiden: Energie opslaan en barrière maken, doordat een deel hydrofoob is en een deel hydrofiel
Nucleotiden: opslaan en doorgeven van info
Koolhydraten: brandstoffen zoals glucose en zorgt voor cel tot cel interactie
De verschillende type chemische bindingen:
Atoombinding: elektronische interactie, polair en apolair. Water kan deze binding verbreken
Waterstofbinding: waterstof bindt aan elektronegatief atoom
Van der Waals binding: elektronische lading verandert waardoor er partiele ladingen ontstaan
De belangrijke eigenschappen van water:
Waterstof is elektropositief en zuurstof elektronegatief, waardoor er een dipool-dipool moment
ontstaat tussen water waterstofbruggen
Zuren en basen:
Zuur is proton donor en een base is een proton acceptor.
De werking van buffers:
Buffers zorgen ervoor dat er geen veranderingen zijn in de ph doordat ze H+ opnemen of afstaan.
Van acetyl-Coa alleen acetyl stuk
,Hoorcollege 2: Eiwit structuren en functies
Waterstofbruggen kunnen ook met CO
Aminozuur bevat carboxylgroep COOH, maar kan ook COO-: beïnvloedbaar door pH
Bevat ook NH2 groep, maar kan ook NH3+: groep beïnvloedbaar door pH
Vermogen zuur base (verandering lading) gaat weg bij koppeling van aminozuren omdat er een
peptidebinding ontstaat.
Wanneer restgroep ioniseerbaar is, kan de lading wel gaan verschillen.
4 groepen aminozuren, zijketens zijn: positief geladen, negatief geladen, polair (NH2 SH en OH groep)
of apolair
Ontstaan ruimtelijke vorm eiwit:
Negatief geladen zijgroep gaat samen met een positief geladen zijgroep: elektrostatische aantrekking
Tussen de polaire zijketens ontstaan: waterstofbruggen
Tussen de apolaire zijketens ontstaan: van der Waals bindingen
Er kunnen ook disulfidebinding ontstaan en dit is een covalente binding
Hydrofobe aminozuren zoeken elkaar op en zo ontstaat er een hydrofobe binnenkant en een
hydrofiele buitenkant
Ureum zorgt voor het verbreken van waterstofbruggen waardoor het eiwit denatureert. Na het
verwijderen van ureum vormt het eiwit weer terug naar dezelfde tertiaire structuur, dit komt door
de primaire structuur (volgorde aminozuren).
Verschillende soorten structuren:
alfa helix
antiparallel bèta streng
parallelle bèta streng
Prionziekte: ziekte veroorzaakt door een prion. Het foute eiwit heeft dezelfde primaire structuur,
maar hebben en andere secundaire en tertiaire structuur. Die foute eiwitten kunnen goede eiwitten
omvouwen naar meer foute eiwitten, waardoor er veel prionen ontstaan. Prionen zijn moeilijk
afbreekbaar en hopen daardoor op.
,Zelfstudie 2
De algemene structuur van een aminozuur:
De hydrofobe en hydrofiele eigenschappen van aminozuren en lading:
Bij hydrofobe aminozuren is in de zijgroep een groot hydrofoob gedeelte te zien met veel c atomen.
Bij hydrofiele aminozuren is in de zijgroep een OH, NH of SH-groep te zien waardoor ze
waterstofbruggen met water kunnen vormen.
Door de pH van het milieu kan de lading in de zijgroepen verschillen. Zo kunnen zijgroepen in een
zuurmilieu een H+ opnemen en in een basisch milieu een H+ afstaan. Hierdoor kan een positieve of
negatieve lading ontstaan.
Een peptide binding:
De verschillende organisatieniveaus:
Primaire structuur: volgorde aminozuren met peptidebindingen
Secundaire: waterstofbruggen tussen NH en CO groepen waardoor ketens buigen in alfa helix of bèta
streng
Tertiaire: zijketens van aminozuren binden aan elkaar (sulfide bindingen), polaire zoeken polaire op
en apolaire apolaire.
Quartaire: meerdere ketens door van der Waals en waterstofbindingen (ion binding?)
Het verschil tussen een natief en gedenatureerd eiwit:
Wanneer een eiwit natief is, zit het helemaal in zijn natuurlijke vorm doordat er bepaalde krachten
werken: waterstofbruggen, ion binding en van der Waals kracht. Wanneer een eiwit gedenatureerd
is, is het helemaal uit zijn natuurlijke vorm gehaald en dus ontvouwen.
Het nut van disulfide bruggen:
Disulfide bruggen zorgen voor een extra covalente binding tussen de strengen. Doordat dit een
sterke binding is, is de structuur van het eiwit zo ook veel stabieler en zal het minder snel uit elkaar
vallen.
De structuur van keratine en collageen:
Keratine: twee helices door elkaar door van der Waals kracht en ionische kracht -> superhelix
Collageen: drie helices door elkaar, hierdoor sterkere binding dan keratine
, Hoorcollege 3: Enzymologie en thermodynamica
Enzymen kunnen covalente bindingen tussen atomen verbreken en vormen. Ook kunnen ze
bindingen veranderen in een molecuul (isomerisatie).
6 belangrijke klassen van enzymen hoef je niet uit je hoofd te kennen, maar ga je wel vaak zien.
Wanneer je koolhydraten oxideert (verbrandt: er ontstaat CO2 en H2O en elektronen worden
afgestaan), ben je ook aan het reduceren (elektronen worden verplaatst, NAD<->NADH, FAD<-
>FADH).
Cofactoren: co-enzymen (komt uit vitamines) en metalen
Stevig gebonden co-enzymen noem je prosthetische groepen
Tabel 6.2 (niet uit je hoofd leren): FAD, NAD, CoA, Se (voorbeeld bij koeien)
Delta G < 0, dan spontaan (exogene reactie), Delta G > 0 dan energie nodig (endogene reactie), delta
G = 0 dan evenwicht
Ph = pk + log (base/zuur)
Delta G is afhankelijk van de free energie tussen de reactanten en de producten en van de bijdrage
van de concentraties van de reactanten.
Belangrijke formule:
Omschrijven formule hoef je NIET te kennen
Thermodynamica bepaalt ligging evenwicht, enzym bepaalt snelheid
Tabel 6.3 begrijpen: -, dan meer product nodig. + dan meer substraat nodig
Zelfstudie/hoorcollege 1: vwo-opfrisser
De chemische componenten van een cel:
Eiwitten: doorgeven van info door signaalmoleculen en receptoren
Lipiden: Energie opslaan en barrière maken, doordat een deel hydrofoob is en een deel hydrofiel
Nucleotiden: opslaan en doorgeven van info
Koolhydraten: brandstoffen zoals glucose en zorgt voor cel tot cel interactie
De verschillende type chemische bindingen:
Atoombinding: elektronische interactie, polair en apolair. Water kan deze binding verbreken
Waterstofbinding: waterstof bindt aan elektronegatief atoom
Van der Waals binding: elektronische lading verandert waardoor er partiele ladingen ontstaan
De belangrijke eigenschappen van water:
Waterstof is elektropositief en zuurstof elektronegatief, waardoor er een dipool-dipool moment
ontstaat tussen water waterstofbruggen
Zuren en basen:
Zuur is proton donor en een base is een proton acceptor.
De werking van buffers:
Buffers zorgen ervoor dat er geen veranderingen zijn in de ph doordat ze H+ opnemen of afstaan.
Van acetyl-Coa alleen acetyl stuk
,Hoorcollege 2: Eiwit structuren en functies
Waterstofbruggen kunnen ook met CO
Aminozuur bevat carboxylgroep COOH, maar kan ook COO-: beïnvloedbaar door pH
Bevat ook NH2 groep, maar kan ook NH3+: groep beïnvloedbaar door pH
Vermogen zuur base (verandering lading) gaat weg bij koppeling van aminozuren omdat er een
peptidebinding ontstaat.
Wanneer restgroep ioniseerbaar is, kan de lading wel gaan verschillen.
4 groepen aminozuren, zijketens zijn: positief geladen, negatief geladen, polair (NH2 SH en OH groep)
of apolair
Ontstaan ruimtelijke vorm eiwit:
Negatief geladen zijgroep gaat samen met een positief geladen zijgroep: elektrostatische aantrekking
Tussen de polaire zijketens ontstaan: waterstofbruggen
Tussen de apolaire zijketens ontstaan: van der Waals bindingen
Er kunnen ook disulfidebinding ontstaan en dit is een covalente binding
Hydrofobe aminozuren zoeken elkaar op en zo ontstaat er een hydrofobe binnenkant en een
hydrofiele buitenkant
Ureum zorgt voor het verbreken van waterstofbruggen waardoor het eiwit denatureert. Na het
verwijderen van ureum vormt het eiwit weer terug naar dezelfde tertiaire structuur, dit komt door
de primaire structuur (volgorde aminozuren).
Verschillende soorten structuren:
alfa helix
antiparallel bèta streng
parallelle bèta streng
Prionziekte: ziekte veroorzaakt door een prion. Het foute eiwit heeft dezelfde primaire structuur,
maar hebben en andere secundaire en tertiaire structuur. Die foute eiwitten kunnen goede eiwitten
omvouwen naar meer foute eiwitten, waardoor er veel prionen ontstaan. Prionen zijn moeilijk
afbreekbaar en hopen daardoor op.
,Zelfstudie 2
De algemene structuur van een aminozuur:
De hydrofobe en hydrofiele eigenschappen van aminozuren en lading:
Bij hydrofobe aminozuren is in de zijgroep een groot hydrofoob gedeelte te zien met veel c atomen.
Bij hydrofiele aminozuren is in de zijgroep een OH, NH of SH-groep te zien waardoor ze
waterstofbruggen met water kunnen vormen.
Door de pH van het milieu kan de lading in de zijgroepen verschillen. Zo kunnen zijgroepen in een
zuurmilieu een H+ opnemen en in een basisch milieu een H+ afstaan. Hierdoor kan een positieve of
negatieve lading ontstaan.
Een peptide binding:
De verschillende organisatieniveaus:
Primaire structuur: volgorde aminozuren met peptidebindingen
Secundaire: waterstofbruggen tussen NH en CO groepen waardoor ketens buigen in alfa helix of bèta
streng
Tertiaire: zijketens van aminozuren binden aan elkaar (sulfide bindingen), polaire zoeken polaire op
en apolaire apolaire.
Quartaire: meerdere ketens door van der Waals en waterstofbindingen (ion binding?)
Het verschil tussen een natief en gedenatureerd eiwit:
Wanneer een eiwit natief is, zit het helemaal in zijn natuurlijke vorm doordat er bepaalde krachten
werken: waterstofbruggen, ion binding en van der Waals kracht. Wanneer een eiwit gedenatureerd
is, is het helemaal uit zijn natuurlijke vorm gehaald en dus ontvouwen.
Het nut van disulfide bruggen:
Disulfide bruggen zorgen voor een extra covalente binding tussen de strengen. Doordat dit een
sterke binding is, is de structuur van het eiwit zo ook veel stabieler en zal het minder snel uit elkaar
vallen.
De structuur van keratine en collageen:
Keratine: twee helices door elkaar door van der Waals kracht en ionische kracht -> superhelix
Collageen: drie helices door elkaar, hierdoor sterkere binding dan keratine
, Hoorcollege 3: Enzymologie en thermodynamica
Enzymen kunnen covalente bindingen tussen atomen verbreken en vormen. Ook kunnen ze
bindingen veranderen in een molecuul (isomerisatie).
6 belangrijke klassen van enzymen hoef je niet uit je hoofd te kennen, maar ga je wel vaak zien.
Wanneer je koolhydraten oxideert (verbrandt: er ontstaat CO2 en H2O en elektronen worden
afgestaan), ben je ook aan het reduceren (elektronen worden verplaatst, NAD<->NADH, FAD<-
>FADH).
Cofactoren: co-enzymen (komt uit vitamines) en metalen
Stevig gebonden co-enzymen noem je prosthetische groepen
Tabel 6.2 (niet uit je hoofd leren): FAD, NAD, CoA, Se (voorbeeld bij koeien)
Delta G < 0, dan spontaan (exogene reactie), Delta G > 0 dan energie nodig (endogene reactie), delta
G = 0 dan evenwicht
Ph = pk + log (base/zuur)
Delta G is afhankelijk van de free energie tussen de reactanten en de producten en van de bijdrage
van de concentraties van de reactanten.
Belangrijke formule:
Omschrijven formule hoef je NIET te kennen
Thermodynamica bepaalt ligging evenwicht, enzym bepaalt snelheid
Tabel 6.3 begrijpen: -, dan meer product nodig. + dan meer substraat nodig
