Biomoleculen en cellen
Biomoleculen
4 voornaamste elementen voor de bouwstenen: C, H, O, N
Andere noodzakelijke elementen:
- Fosfor (P)
- Zwavel (S)
- Ionen
- Metalen
Een covalente binding wordt gedefinieerd als een binding waarbij de atomen elektronen gaan delen.
Ether Carboxyl ester Fosfaat ester
Fosfodiester Amide Thioester
Thioether
Niet covalente bindingen
Dipool interacties
- Treden op bij moleculen met een ongelijke verdeling van hun lading.
Van der Waals krachten
- De Van der Waals krachten zijn zwakke tot zeer zwakke krachten die optreden bij
intermoleculaire interacties tussen neutrale atomen, wanneer deze naderen tot op een zeer
dichte afstand.
Waterstofbruggen
- Een waterstofbrug is een intermoleculaire kracht tussen een elektronenpaar op een sterk
elektronegatief atoom en een naburig H-atoom gebonden aan een ander sterk
elektronegatief atoom. Ondanks dat de naam dit doet vermoeden, komen waterstofbruggen,
ook wel H-bruggen, dus niet uitsluitend voor tussen watermoleculen.
Zoutbruggen
- Een zoutbrug is een elektrostatische binding tussen twee tegengesteld geladen atomen. Het
is de meest sterke niet-covalente binding. Tussen atomen met dezelfde lading ontstaan er
geen zoutbruggen, maar is er sprake van afstoting.
,Hydrofobe interacties
- Hydrofobe interacties komen voor bij groepen die geen interactie met water aangaan. De
drijvende kracht is het minimaliseren van het contactoppervlak tussen hydrofobe structuren
en water.
Functionele groepen
Methylgroep
Ethylgroep
Methyleengroep
Hydroxylgroep
Carbonylgroep
Carboxylgroep
Primair amine
Secundair amine
Tertiair amine
Sulfaatgroep
Fosfaatgroep
, Acylgroep
Hemiacetalgroep
Acetalgroep
Aminozuren en eiwitten
Belangrijke functies
- Katalyse
- Structuur
- Beweging
- Transport en opslag
- Intercellulaire communicatie
- Intracellulaire communicatie
- Immunologische afweer
De 4 niveaus van eiwitstructuren
- Primaire structuur: de opeenvolging van de aminozuren in de eiwitketens in de
polypeptideketen.
- Secundaire structuur: dit is de ruimtelijke organisatie van aangrenzende delen van eenzelfde
polypeptideketen.
- Tertiaire structuur: de uiteindelijke vorm van het totale eiwit.
- Quaternaire structuur: is de uiteindelijke structuur van een eiwit welke bestaat uit meer dan
1 polypeptideketen.
Primaire structuur van een eiwit
De standaard aminozuren bestaan uit een basisstructuur van een α-koolstofatoom met een primaire
aminegroep (-NH3) en een carboxylgroep (-COOH) als substituenten. De vierde bindingsplaats van
het koolstofatoom wordt ingenomen door een variabele R-groep, waarvan er 20 variaties mogelijk
zijn. De enige uitzondering bij de standaard aminozuren is proline, welke een secundaire aminegroep
bezit (-NH-).
De amino- en carboxylgroep van een aminozuur worden onmiddellijk geïoniseerd. De pKa-waarde
van de carboxylgroep ligt rond de 2,2 terwijl deze van de aminogroep rond de 9,4 ligt. Dit wil zeggen
dat bij fysiologische pH (7,4) alle aminogroepen geprotoneerd zijn (-NH3+) en de carboxylgroepen
voorkomen als hun geconjugeerde base (-COO-). Zulke moleculen, welke zowel een positief als
negatief geladen groep bevatten noemen we zwitterionen.
, Apolaire aminozuren
- Glycine, Gly, G
- Alanine, Ala, A
- Valine, Val, V
- Leucine, Leu, L
- Isoleucine, Ile, I
- Proline, Pro, P
- Methionine, Met, M
- Tryptofaan, Trp, W
- Phenylalanine, Phe, F
Ongeladen, polaire aminozuren
- Serine, Ser, S
- Threonine, Thr, T
- Tyrosine, Tyr, Y
- Aspargine, Asn, N
- Glutamine, Gln, Q
- Cysteïne, Cys, C
Geladen, polaire aminozuren
- Asparginezuur, Asp, D
- Glutaminezuur, Glu, E
- Histidine, His, H
- Lysine, Lys, K
- Arginine, Arg, R
Essentiële aminozuren: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Lys, Met, Thr
Relatief essentiële aminozuren: Ser, Cys, Tyr, His, Arg, Pro
Zuur-base eigenschappen van aminozuren
Men definieert voor aminozuren en peptiden een isoelektrisch punt (IEP) als de pH-waarde waarbij
de globale lading van de molecule nul is. Dit IEP kan voor een willekeurige molecule perfect
voorspeld en dus berekend worden, als de pKa’s van de voorkomende functies gekend zijn.
Berekening van IEP
Voorbeeld lysine
➔ pKa: 2,18 – 8,95 – 10,5
We kunnen het ladingsgedrag van de molecule
opsplitsen in gedrag van de verschillende
functies (ze zullen onafhankelijk reageren).
We berekenen het IEP als volgt:
1. Bepaal eerst het zwitterion
2. Om het IEP te berekenen neem je de 2
waarden waar het zwitterion tussen ligt
8,95+10,5
Voor lysine: 𝐼𝐸𝑃 = 2
= 9,725
Onder de laagste pKa-waarde is de volledige molecule geprotoneerd. Hoe verder je naar rechts gaat
verliest de bijbehorende groep van die pKa zijn proton. Het zwitterion heeft een totale lading van 0.
Biomoleculen
4 voornaamste elementen voor de bouwstenen: C, H, O, N
Andere noodzakelijke elementen:
- Fosfor (P)
- Zwavel (S)
- Ionen
- Metalen
Een covalente binding wordt gedefinieerd als een binding waarbij de atomen elektronen gaan delen.
Ether Carboxyl ester Fosfaat ester
Fosfodiester Amide Thioester
Thioether
Niet covalente bindingen
Dipool interacties
- Treden op bij moleculen met een ongelijke verdeling van hun lading.
Van der Waals krachten
- De Van der Waals krachten zijn zwakke tot zeer zwakke krachten die optreden bij
intermoleculaire interacties tussen neutrale atomen, wanneer deze naderen tot op een zeer
dichte afstand.
Waterstofbruggen
- Een waterstofbrug is een intermoleculaire kracht tussen een elektronenpaar op een sterk
elektronegatief atoom en een naburig H-atoom gebonden aan een ander sterk
elektronegatief atoom. Ondanks dat de naam dit doet vermoeden, komen waterstofbruggen,
ook wel H-bruggen, dus niet uitsluitend voor tussen watermoleculen.
Zoutbruggen
- Een zoutbrug is een elektrostatische binding tussen twee tegengesteld geladen atomen. Het
is de meest sterke niet-covalente binding. Tussen atomen met dezelfde lading ontstaan er
geen zoutbruggen, maar is er sprake van afstoting.
,Hydrofobe interacties
- Hydrofobe interacties komen voor bij groepen die geen interactie met water aangaan. De
drijvende kracht is het minimaliseren van het contactoppervlak tussen hydrofobe structuren
en water.
Functionele groepen
Methylgroep
Ethylgroep
Methyleengroep
Hydroxylgroep
Carbonylgroep
Carboxylgroep
Primair amine
Secundair amine
Tertiair amine
Sulfaatgroep
Fosfaatgroep
, Acylgroep
Hemiacetalgroep
Acetalgroep
Aminozuren en eiwitten
Belangrijke functies
- Katalyse
- Structuur
- Beweging
- Transport en opslag
- Intercellulaire communicatie
- Intracellulaire communicatie
- Immunologische afweer
De 4 niveaus van eiwitstructuren
- Primaire structuur: de opeenvolging van de aminozuren in de eiwitketens in de
polypeptideketen.
- Secundaire structuur: dit is de ruimtelijke organisatie van aangrenzende delen van eenzelfde
polypeptideketen.
- Tertiaire structuur: de uiteindelijke vorm van het totale eiwit.
- Quaternaire structuur: is de uiteindelijke structuur van een eiwit welke bestaat uit meer dan
1 polypeptideketen.
Primaire structuur van een eiwit
De standaard aminozuren bestaan uit een basisstructuur van een α-koolstofatoom met een primaire
aminegroep (-NH3) en een carboxylgroep (-COOH) als substituenten. De vierde bindingsplaats van
het koolstofatoom wordt ingenomen door een variabele R-groep, waarvan er 20 variaties mogelijk
zijn. De enige uitzondering bij de standaard aminozuren is proline, welke een secundaire aminegroep
bezit (-NH-).
De amino- en carboxylgroep van een aminozuur worden onmiddellijk geïoniseerd. De pKa-waarde
van de carboxylgroep ligt rond de 2,2 terwijl deze van de aminogroep rond de 9,4 ligt. Dit wil zeggen
dat bij fysiologische pH (7,4) alle aminogroepen geprotoneerd zijn (-NH3+) en de carboxylgroepen
voorkomen als hun geconjugeerde base (-COO-). Zulke moleculen, welke zowel een positief als
negatief geladen groep bevatten noemen we zwitterionen.
, Apolaire aminozuren
- Glycine, Gly, G
- Alanine, Ala, A
- Valine, Val, V
- Leucine, Leu, L
- Isoleucine, Ile, I
- Proline, Pro, P
- Methionine, Met, M
- Tryptofaan, Trp, W
- Phenylalanine, Phe, F
Ongeladen, polaire aminozuren
- Serine, Ser, S
- Threonine, Thr, T
- Tyrosine, Tyr, Y
- Aspargine, Asn, N
- Glutamine, Gln, Q
- Cysteïne, Cys, C
Geladen, polaire aminozuren
- Asparginezuur, Asp, D
- Glutaminezuur, Glu, E
- Histidine, His, H
- Lysine, Lys, K
- Arginine, Arg, R
Essentiële aminozuren: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Lys, Met, Thr
Relatief essentiële aminozuren: Ser, Cys, Tyr, His, Arg, Pro
Zuur-base eigenschappen van aminozuren
Men definieert voor aminozuren en peptiden een isoelektrisch punt (IEP) als de pH-waarde waarbij
de globale lading van de molecule nul is. Dit IEP kan voor een willekeurige molecule perfect
voorspeld en dus berekend worden, als de pKa’s van de voorkomende functies gekend zijn.
Berekening van IEP
Voorbeeld lysine
➔ pKa: 2,18 – 8,95 – 10,5
We kunnen het ladingsgedrag van de molecule
opsplitsen in gedrag van de verschillende
functies (ze zullen onafhankelijk reageren).
We berekenen het IEP als volgt:
1. Bepaal eerst het zwitterion
2. Om het IEP te berekenen neem je de 2
waarden waar het zwitterion tussen ligt
8,95+10,5
Voor lysine: 𝐼𝐸𝑃 = 2
= 9,725
Onder de laagste pKa-waarde is de volledige molecule geprotoneerd. Hoe verder je naar rechts gaat
verliest de bijbehorende groep van die pKa zijn proton. Het zwitterion heeft een totale lading van 0.
