IV. Enzymen
1. Enzymatische katalyse
1. Specificiteit: Het herkennen van substraten
Moleculen kunnen elkaar herkennen door middel van zeer kleine en zwakke reacties.
Wij hebben geen cellulase waardoor we cellulose niet kunnen
afbreken.
Eiwit heeft een soort gleuf, hier zitten aminozuren die meedoen aan de interactie met het
substraat.
Lock & Key: Het enzym verandert niet bij de reactie met het binden van het substraat.
Induced fit: Het enzym maakt een structurele verandering bij het binden van het substraat.
Conformational selection: Induced fit, maar kan ook zo veranderen waardoor er helemaal
geen substraat in kan.
Actieve centrum:
Bindingsplek(blauw) en het
katalytische centrum (rood).
De aminozuren die meedoen bij het katalytisch proces. De bindingen
zijn waterstof bruggen, ionen bruggen, hydrofoob effect. De grijze
lijn stelt het primaire structuur van het eiwit voor. De stippellijn
betekent dat er meer eiwit.
Deze aminozuren, die niet naaste elkaar zitten en andere
aminozuren ertussen hebben, zijn ook wel bekend als een motief.
Het beste voorbeeld voor een motief is het actieve centrum van een
enzym.
Door alle reacties die het substraat aangaat, gaat de affiniteit omhoog. Het substraat zit niet
vast. Het kan ook 10x binden totdat er een reactie optreedt. Het is een dynamisch
evenwicht, gaat erin en laat ook weer los.
, Een motief doet dus mee aan een katalyse, hierdoor moet het enzym altijd hetzelfde
aminozuren hebben. Dit komt omdat het dezelfde reactie moet
katalyseren, wat alleen met die aminozuren kan plaatsvinden.
Bij het verkeerd vouwen van een enzym, kan er geen binding
plaatsvinden met het substraat. De eiwitten moeten precies op
de goede plek zitten voor een binding.
2. Activerings Energie
∆𝐺° = -2872 KJ/mol (erg negatief), negatief is spontaan proces.
De free energy changes of activation -> activeringsenergie zorgt ervoor
dat er een reactie plaatsvindt door de energie die vrijkomt bij het breken van de bindingen
bij de beginstoffen.
Als de ∆𝐺 positief is dan moet er energie toegevoegd worden, bij negatief komt er energie
vrij.
𝑣 = 𝑘 ∙ [𝐴] ∙ [𝐵]
∆𝐺 ∆𝐺
𝐾 𝑇
𝑘 = ℎ𝐵 ∙ 𝑒 −𝑅𝑇 = 𝐴 ∙ 𝑒 −𝑅𝑇
𝐾𝐵 = 𝐵𝑜𝑙𝑡𝑧𝑚𝑎𝑛′ 𝑠 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒, ℎ = 𝑃𝑙𝑎𝑛𝑐𝑘 ′ 𝑠 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒,
𝑅 = 𝑔𝑎𝑠 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒
De snelheid is afhankelijk van de snelheidsconstante en de
concentraties van de reactiepartners. De snelheidsconstante is
afhankelijk van een negatieve ∆G exponent.
𝐶𝐻4 + 2 𝑂2 → 𝐶𝑂2 + 2 𝐻2 0
Breken van bindingen:
4 ∙ 𝐶 − 𝐻 → 4 ∙ 414 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +1656 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
2 𝑂 = 𝑂 → 2 ∙ 498 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +996 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
= +2656 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
Maken van bindingen:
4 𝑂 − 𝐻 → 4 ∙ 464 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +1856 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
2 𝐶 = 𝑂 → 2 ∙ 799 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +1598 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
= +3454 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
∆𝐺 = +2656 − 3454 = −798 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 -> energie komt vrij, spontane reactie.
1. Enzymatische katalyse
1. Specificiteit: Het herkennen van substraten
Moleculen kunnen elkaar herkennen door middel van zeer kleine en zwakke reacties.
Wij hebben geen cellulase waardoor we cellulose niet kunnen
afbreken.
Eiwit heeft een soort gleuf, hier zitten aminozuren die meedoen aan de interactie met het
substraat.
Lock & Key: Het enzym verandert niet bij de reactie met het binden van het substraat.
Induced fit: Het enzym maakt een structurele verandering bij het binden van het substraat.
Conformational selection: Induced fit, maar kan ook zo veranderen waardoor er helemaal
geen substraat in kan.
Actieve centrum:
Bindingsplek(blauw) en het
katalytische centrum (rood).
De aminozuren die meedoen bij het katalytisch proces. De bindingen
zijn waterstof bruggen, ionen bruggen, hydrofoob effect. De grijze
lijn stelt het primaire structuur van het eiwit voor. De stippellijn
betekent dat er meer eiwit.
Deze aminozuren, die niet naaste elkaar zitten en andere
aminozuren ertussen hebben, zijn ook wel bekend als een motief.
Het beste voorbeeld voor een motief is het actieve centrum van een
enzym.
Door alle reacties die het substraat aangaat, gaat de affiniteit omhoog. Het substraat zit niet
vast. Het kan ook 10x binden totdat er een reactie optreedt. Het is een dynamisch
evenwicht, gaat erin en laat ook weer los.
, Een motief doet dus mee aan een katalyse, hierdoor moet het enzym altijd hetzelfde
aminozuren hebben. Dit komt omdat het dezelfde reactie moet
katalyseren, wat alleen met die aminozuren kan plaatsvinden.
Bij het verkeerd vouwen van een enzym, kan er geen binding
plaatsvinden met het substraat. De eiwitten moeten precies op
de goede plek zitten voor een binding.
2. Activerings Energie
∆𝐺° = -2872 KJ/mol (erg negatief), negatief is spontaan proces.
De free energy changes of activation -> activeringsenergie zorgt ervoor
dat er een reactie plaatsvindt door de energie die vrijkomt bij het breken van de bindingen
bij de beginstoffen.
Als de ∆𝐺 positief is dan moet er energie toegevoegd worden, bij negatief komt er energie
vrij.
𝑣 = 𝑘 ∙ [𝐴] ∙ [𝐵]
∆𝐺 ∆𝐺
𝐾 𝑇
𝑘 = ℎ𝐵 ∙ 𝑒 −𝑅𝑇 = 𝐴 ∙ 𝑒 −𝑅𝑇
𝐾𝐵 = 𝐵𝑜𝑙𝑡𝑧𝑚𝑎𝑛′ 𝑠 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒, ℎ = 𝑃𝑙𝑎𝑛𝑐𝑘 ′ 𝑠 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒,
𝑅 = 𝑔𝑎𝑠 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒
De snelheid is afhankelijk van de snelheidsconstante en de
concentraties van de reactiepartners. De snelheidsconstante is
afhankelijk van een negatieve ∆G exponent.
𝐶𝐻4 + 2 𝑂2 → 𝐶𝑂2 + 2 𝐻2 0
Breken van bindingen:
4 ∙ 𝐶 − 𝐻 → 4 ∙ 414 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +1656 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
2 𝑂 = 𝑂 → 2 ∙ 498 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +996 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
= +2656 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
Maken van bindingen:
4 𝑂 − 𝐻 → 4 ∙ 464 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +1856 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
2 𝐶 = 𝑂 → 2 ∙ 799 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 = +1598 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
= +3454 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
∆𝐺 = +2656 − 3454 = −798 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 -> energie komt vrij, spontane reactie.
