SAMENVATTING V&I
1. EIWITTEN
1.1. INLEIDING
Zie deel mevrouw Duran PPT
Ze vormen bouwstoffen die onmisbaar zijn voor het lichaam in groei, voor het aanmaken van
bloedcellen, enzymen en hormonen en voor het onderhoud en herstel van lichaamsweefsels
ADH = 0,83 g/kg/dag of 15 Energie% (bij groei, zwangerschap en lactatie grotere inname nodig)
Eiwitbehoefte afh. Van en neemt toe met de mate van fysieke activiteit
Eiwitbenutting is afhankelijk van andere VS in het dieet
Bij lage KH- inname deel van eiwit uit voeding en het lichaam brandstof
Eiwitkwaliteit in de voeding is belangrijk voor eiwitbenutting
Afh. Van de verteerbaarheid en aanwezigheid van essentiële AZ
Gemiddelde Belg gebruikt zowel dierlijke als plantaardig VM alle essentiële AZ in
voldoende mate aanwezig
Limiterende AZ eiwitbehoefte voor lacto- ovovegetariërs 1,2 x hoger en voor veganisten 1,3 x
hoger dan die van mensen met een gemengde voeding
1.1.1. DEFINITIE
Proteïnen zijn complexe organische verbindingen die opgebouwd zijn uit ketens van AZ aan elkaar
verbonden door een peptidebinding. De volgorde van de AZ bepaalt de structuur en de functie van
de proteïnen. Proteïnen bevatten ook C, H en O, daarboven bevatten ze ook N en S of P. Sommige
bevatten kleine hoeveelheden I, Zn, Cu. Proteïnen zijn belangrijk voor het aanleveren van N.
Structuur AZ met zure en basische functie p. 163 HB
Peptiden
Structuur: aminogroep van een AZ kan reageren met de carboxylgroep van een ander AZ,
waarbij onder afsplitsing van water een amide- of peptidebinding gevormd wordt
o Keten begint aan de linkerkant met de vrije NH2-groep
Begin keten = N-terminale einde van de keten
Einde keten = vrije COOH-groep aan de rechterkant = C-terminale einde
Aminozuurvolgorde: N-terminale AZ met Sanger- reagens bepalen
o De NH2-functie reageert met 2,4-dinitrofluorbenzeen
o Daarna peptideketen gehydrolyseerd
o AZ waaraan het Sanger- reagens gebonden is heeft een gele kleur identificatie
Afh. Van de ketenlengte spreken we van peptiden (di, tri, tera…) of polypeptiden
Zie structuren op dia’s
Eiwitten
In proteïnen: enkel α- AZ
De amino- en carboxylfunctie zijn op hetzelfde C-atoom gebonden, nl. α-C-atoom
<1 of meer polypeptideketens
Polypeptideketen = polymeer dat ontstaat door condensatiereacties tussen AZ
, SAMENVATTING V&I
Primaire structuur
Peptideketen = lineaire keten van AZ
o Volgorde waarin AZ voorkomen = primaire structuur
o Eiwitketen geen willekeurige vorm
Zie ppt
Secundaire structuur
Lineaire ketens omgevormd tot β- vouwblad en α- helix door H-bruggen tussen de
peptidegroepen
o β- vouwblad
waterstofbrugvorming tussen de amino- en carbonylgroepen van naburige
ketens
ketenfragmenten liggen antiparallel
minder stabiel indien ketens parallel liggen
R-ketens afwisselend boven en onder vouwblad
o α- helix
ontstaan door vormen van H-bruggen tussen niet aan elkaar grenzende AZ
(tussen -NH van een AZ en CO van een AZ 3 plaatsen verder)
rechtsdraaiende schroef
R-ketens van AZ wijzen naar de buitenzijde van helixvorm
Zowel α- helix als β- vouwblad kunnen samen voorkomen in een eiwitketen en wisselen
elkaar af met een lus in de eiwitketen
Zie ppt
Tertiaire structuur
Voornamelijk bijeengehouden door interacties tussen de zijketens van de AZeenheden
o Waterstofbruginteracties
o Elektrostatische interacties (ion-interacties)
o Dipoolkrachten
o Disulfidebindingen
o Van der Waalse krachten
o Hydrofobe interacties
Eiwitketen neemt een specifieke vorm aan
Bv. Hemoglobine (zie ppt)
Quaternaire structuur
Bij de biologische activiteit van sommige eiwitten zijn meerdere polypeptideketens
betrokken die dan als zogenaamde subeenheden samen een groter complex vormen
Bv. hemoglobine (zie ppt)
Scheiding mengsel AZ door elektroforese
Structuren met een netto- lading kunnen bewegen in een elektrisch veld, deze eigenschap
wordt gebruikt om AZ van elkaar te scheiden
o Elektroforese bij pH = 5 op basis van hun IEP
o Afh. Van de lading zullen ze bewegen naar de + pool of naar de – pool
Zie ppt
1.1.2. INDELING AZ EN PROTEÏNEN
Essentiële of niet-essentiële AZ
Essentiële AZ (9) = AZ die via de voeding moeten aangebracht worden, lichaam kan ze niet
zelf aanmaken
1. EIWITTEN
1.1. INLEIDING
Zie deel mevrouw Duran PPT
Ze vormen bouwstoffen die onmisbaar zijn voor het lichaam in groei, voor het aanmaken van
bloedcellen, enzymen en hormonen en voor het onderhoud en herstel van lichaamsweefsels
ADH = 0,83 g/kg/dag of 15 Energie% (bij groei, zwangerschap en lactatie grotere inname nodig)
Eiwitbehoefte afh. Van en neemt toe met de mate van fysieke activiteit
Eiwitbenutting is afhankelijk van andere VS in het dieet
Bij lage KH- inname deel van eiwit uit voeding en het lichaam brandstof
Eiwitkwaliteit in de voeding is belangrijk voor eiwitbenutting
Afh. Van de verteerbaarheid en aanwezigheid van essentiële AZ
Gemiddelde Belg gebruikt zowel dierlijke als plantaardig VM alle essentiële AZ in
voldoende mate aanwezig
Limiterende AZ eiwitbehoefte voor lacto- ovovegetariërs 1,2 x hoger en voor veganisten 1,3 x
hoger dan die van mensen met een gemengde voeding
1.1.1. DEFINITIE
Proteïnen zijn complexe organische verbindingen die opgebouwd zijn uit ketens van AZ aan elkaar
verbonden door een peptidebinding. De volgorde van de AZ bepaalt de structuur en de functie van
de proteïnen. Proteïnen bevatten ook C, H en O, daarboven bevatten ze ook N en S of P. Sommige
bevatten kleine hoeveelheden I, Zn, Cu. Proteïnen zijn belangrijk voor het aanleveren van N.
Structuur AZ met zure en basische functie p. 163 HB
Peptiden
Structuur: aminogroep van een AZ kan reageren met de carboxylgroep van een ander AZ,
waarbij onder afsplitsing van water een amide- of peptidebinding gevormd wordt
o Keten begint aan de linkerkant met de vrije NH2-groep
Begin keten = N-terminale einde van de keten
Einde keten = vrije COOH-groep aan de rechterkant = C-terminale einde
Aminozuurvolgorde: N-terminale AZ met Sanger- reagens bepalen
o De NH2-functie reageert met 2,4-dinitrofluorbenzeen
o Daarna peptideketen gehydrolyseerd
o AZ waaraan het Sanger- reagens gebonden is heeft een gele kleur identificatie
Afh. Van de ketenlengte spreken we van peptiden (di, tri, tera…) of polypeptiden
Zie structuren op dia’s
Eiwitten
In proteïnen: enkel α- AZ
De amino- en carboxylfunctie zijn op hetzelfde C-atoom gebonden, nl. α-C-atoom
<1 of meer polypeptideketens
Polypeptideketen = polymeer dat ontstaat door condensatiereacties tussen AZ
, SAMENVATTING V&I
Primaire structuur
Peptideketen = lineaire keten van AZ
o Volgorde waarin AZ voorkomen = primaire structuur
o Eiwitketen geen willekeurige vorm
Zie ppt
Secundaire structuur
Lineaire ketens omgevormd tot β- vouwblad en α- helix door H-bruggen tussen de
peptidegroepen
o β- vouwblad
waterstofbrugvorming tussen de amino- en carbonylgroepen van naburige
ketens
ketenfragmenten liggen antiparallel
minder stabiel indien ketens parallel liggen
R-ketens afwisselend boven en onder vouwblad
o α- helix
ontstaan door vormen van H-bruggen tussen niet aan elkaar grenzende AZ
(tussen -NH van een AZ en CO van een AZ 3 plaatsen verder)
rechtsdraaiende schroef
R-ketens van AZ wijzen naar de buitenzijde van helixvorm
Zowel α- helix als β- vouwblad kunnen samen voorkomen in een eiwitketen en wisselen
elkaar af met een lus in de eiwitketen
Zie ppt
Tertiaire structuur
Voornamelijk bijeengehouden door interacties tussen de zijketens van de AZeenheden
o Waterstofbruginteracties
o Elektrostatische interacties (ion-interacties)
o Dipoolkrachten
o Disulfidebindingen
o Van der Waalse krachten
o Hydrofobe interacties
Eiwitketen neemt een specifieke vorm aan
Bv. Hemoglobine (zie ppt)
Quaternaire structuur
Bij de biologische activiteit van sommige eiwitten zijn meerdere polypeptideketens
betrokken die dan als zogenaamde subeenheden samen een groter complex vormen
Bv. hemoglobine (zie ppt)
Scheiding mengsel AZ door elektroforese
Structuren met een netto- lading kunnen bewegen in een elektrisch veld, deze eigenschap
wordt gebruikt om AZ van elkaar te scheiden
o Elektroforese bij pH = 5 op basis van hun IEP
o Afh. Van de lading zullen ze bewegen naar de + pool of naar de – pool
Zie ppt
1.1.2. INDELING AZ EN PROTEÏNEN
Essentiële of niet-essentiële AZ
Essentiële AZ (9) = AZ die via de voeding moeten aangebracht worden, lichaam kan ze niet
zelf aanmaken
