Samenvatting
Van cel tot molecuul
DGK
HC’s + ZS
2020-2021
1
,Zelfstudie 1
1.1/1.2 (p 4-9)
Er zijn 4 hoofdklassen van biomoleculen:
1. Eiwitten - gebouwd bam 20 aminozuren, lineaire polymeren, nodig voor
processen als receptor of signaalstof
2. Nucleotidezuren - gebouwd uit 4 nucleotide
3. Vetten - klein, hydrofoob en hydrofiel,
4. Koolhydraten - energieopslag en informatie
Hoofdstuk 2 (p 17)
De biomoleculen waaruit cellen zijn opgebouwd zijn stabiel door hun covalente bindingen (=
gedeelde elektronen). De structuur en functie van de cellen zelf worden gestabiliseerd door zwakke
interacties. Vele zwakke bindingen kunnen immers samen ook voor een stabiele structuur zorgen.
Door de zwakke bindingen kunnen de bindingen ook weer losgaan. Dit is essentieel en de basis voor
biochemie.
2.1 (p 18)
Gas- en vloeistofdeeltjes willekeurig als gevolg van de verandering van de thermische energie in de
omgeving. Dit heet de Browniaanse beweging / Brownian movement. Het is veelal de oorzaak van
biochemische interactie. Water is het meest geschikte om de energie of informatie door te geven
door de Brownian movement.
2.2. (p 19)
Water is essentieel voor leven. Organismen bestaan voor het grootste deel uit water. Veel organische
moleculen die nodig zijn voor de biochemie lossen op in water. Water maakt het mogelijk dat er
interactie plaatsvindt tussen moleculen door de Brownian movement.
Deze eigenschap van water wordt veroorzaakt door de elektronegativiteit van het
zuurstofatoom.
= een covalente binding waarbij de elektronen meer gericht zijn naar het
zuurstofatoom dan naar de wateratomen.
Water is een polair molecuul. Het O-atoom krijgt een negatieve lading, de H-atomen
een positieve.
De positieve en negatieve atomen van verschillende
(water)moleculen kunnen nu met elkaar binden met een waterstofbrug.
Deze eigenschap maakt water een oplosmiddel voor elk polair molecuul.
2
,2.3 (p 20- 22)
Er zijn drie belangrijke niet-covalente bindingen:
1. Elektrostatische interactie
2. Waterstofbrug
3. Van-der-Waalsbinding
1. Elektrostatische interactie/ ionbinding:
Elektrostatische interactie ( ionbinding) is een zwakke binding die wordt
veroorzaakt door een verschil in elektrische lading op atomen. Meestal is hierbij
één atoom volledig negatief en één atoom volledig positief geladen.
De energie tussen de ionen kan worden bepaald met de Wet van Coulomb:
𝑘.𝑞1.𝑞2
𝐸= 𝐷.𝑟
.
Hieruit blijkt dat zowel de afstand tussen de atomen (r) als het type medium (D) belangrijk zijn.
Wanneer een zout in water komt, zal de ionbinding tussen de atomen verbreken en zal het oplossen.
Het negatief geladen zoutatoom (bv Cl-) zal sterker worden aangetrokken door de negatief geladen
O-atomen (𝛿 -).
Belangrijke rol bij: eiwitopvouwing, enzymatische katalyse, …
2. Waterstofbruggen
Waterstofbruggen kunnen voorkomen tussen het positieve H+-atoom en de negatieve O-- en N—
atomen. Waterstofbruggen zijn zwakker en langer dan covalente bindingen. Waterstofbruggen in
water nemen af qua sterkte, omdat het water zelf ook bindingen wil vormen.
Belangrijk bij:
o Stabilisering van de structuurelementen in eiwitten zoals de α-helix
(wsb tss NH en CO groepen)
o Basis van de interacties tussen de complementaire basen van DNA en
RNA
3. Van-der-Waalsbindingen
Deze binding is tussen niet-polaire en niet-geladen moleculen. Het ontstaat door asymmetrie van de
lading rondom het atoom. De sterkte van deze binding neemt toe naarmate de afstand tussen de
atomen kleiner is. De energie van een vdwaalsbinding is klein, maar hoe groter het oppervlak met
vdwaalsbindingen, hoe meer energie en hoe sterker de binding.
Zwakke bindingen kunnen makkelijk worden gebroken. Dit is bijvoorbeeld essentieel in DNA. Doordat
de H-bruggen in de dubbele helix kunnen openen, kan de DNA-streng gekopieerd worden. Ze zijn
echter wel sterk genoeg om het stabiel te houden.
2.4 (p. 22 –
Niet-polaire of hydrofobe stoffen kunnen niet oplossen in water. De atomen van een stof blijven aan
elkaar verbonden (bv vet). Dit wordt verklaard met de Tweede wet van thermodynamica: de
entropie (=maat van wanorde) mag altijd alleen maar toenemen bij spontane processen.
3
, Hydrofobe effect:
Wanneer een apolaire stof in water komt, worden H2O-verbindingen
gebroken → chaos, hogere entropie. De watermoleculen reorganiseren
zichzelf vervolgens rondom het apolaire molecuul → meer orde, lagere
entropie.
Wanneer er nog een molecuul van de apolaire stof komt, zullen die
twee moleculen samenkomen. Hierdoor worden de watermoleculen
afgegeven die zich hadden geordend rondom het apolaire molecuul →
chaos/ hogere entropie.
Belangrijk bij:
▪ Ontstaan van membranen: fosfolipiden hebben hydrofiele en hydrofobe eigenschappen =
amfipatisch. De hydrofiele koppen ordenen zich naast elkaar en de hydrofobe staarten richten
zich naar elkaar toe. De staarten worden gestabiliseerd door VDW-bindingen.
▪ Eiwitvouwing: Het vouwen van eiwitten zorgt eigenlijk juist voor meer orde. Doordat de
hydrofobe zijtakken echter bindingen willen vormen en er hierdoor watermoleculen
vrijkomen, zorgt het uiteindelijk toch voor wanorde.
Biomoleculen bevatten functionele groepen. Deze functionele groep zorgt voor specifieke
eigenschappen aan het molecuul waarbij het hoort.
functionele groep Klassen van structuurformule
Hydrofoob koolhydraat (alifatisch)
Aromatisch
Hydroxyl Alcohol
Aldehyde Aldehyde
Keto ketonen
Carboxyl carbonzuren
Amino amines
4
Van cel tot molecuul
DGK
HC’s + ZS
2020-2021
1
,Zelfstudie 1
1.1/1.2 (p 4-9)
Er zijn 4 hoofdklassen van biomoleculen:
1. Eiwitten - gebouwd bam 20 aminozuren, lineaire polymeren, nodig voor
processen als receptor of signaalstof
2. Nucleotidezuren - gebouwd uit 4 nucleotide
3. Vetten - klein, hydrofoob en hydrofiel,
4. Koolhydraten - energieopslag en informatie
Hoofdstuk 2 (p 17)
De biomoleculen waaruit cellen zijn opgebouwd zijn stabiel door hun covalente bindingen (=
gedeelde elektronen). De structuur en functie van de cellen zelf worden gestabiliseerd door zwakke
interacties. Vele zwakke bindingen kunnen immers samen ook voor een stabiele structuur zorgen.
Door de zwakke bindingen kunnen de bindingen ook weer losgaan. Dit is essentieel en de basis voor
biochemie.
2.1 (p 18)
Gas- en vloeistofdeeltjes willekeurig als gevolg van de verandering van de thermische energie in de
omgeving. Dit heet de Browniaanse beweging / Brownian movement. Het is veelal de oorzaak van
biochemische interactie. Water is het meest geschikte om de energie of informatie door te geven
door de Brownian movement.
2.2. (p 19)
Water is essentieel voor leven. Organismen bestaan voor het grootste deel uit water. Veel organische
moleculen die nodig zijn voor de biochemie lossen op in water. Water maakt het mogelijk dat er
interactie plaatsvindt tussen moleculen door de Brownian movement.
Deze eigenschap van water wordt veroorzaakt door de elektronegativiteit van het
zuurstofatoom.
= een covalente binding waarbij de elektronen meer gericht zijn naar het
zuurstofatoom dan naar de wateratomen.
Water is een polair molecuul. Het O-atoom krijgt een negatieve lading, de H-atomen
een positieve.
De positieve en negatieve atomen van verschillende
(water)moleculen kunnen nu met elkaar binden met een waterstofbrug.
Deze eigenschap maakt water een oplosmiddel voor elk polair molecuul.
2
,2.3 (p 20- 22)
Er zijn drie belangrijke niet-covalente bindingen:
1. Elektrostatische interactie
2. Waterstofbrug
3. Van-der-Waalsbinding
1. Elektrostatische interactie/ ionbinding:
Elektrostatische interactie ( ionbinding) is een zwakke binding die wordt
veroorzaakt door een verschil in elektrische lading op atomen. Meestal is hierbij
één atoom volledig negatief en één atoom volledig positief geladen.
De energie tussen de ionen kan worden bepaald met de Wet van Coulomb:
𝑘.𝑞1.𝑞2
𝐸= 𝐷.𝑟
.
Hieruit blijkt dat zowel de afstand tussen de atomen (r) als het type medium (D) belangrijk zijn.
Wanneer een zout in water komt, zal de ionbinding tussen de atomen verbreken en zal het oplossen.
Het negatief geladen zoutatoom (bv Cl-) zal sterker worden aangetrokken door de negatief geladen
O-atomen (𝛿 -).
Belangrijke rol bij: eiwitopvouwing, enzymatische katalyse, …
2. Waterstofbruggen
Waterstofbruggen kunnen voorkomen tussen het positieve H+-atoom en de negatieve O-- en N—
atomen. Waterstofbruggen zijn zwakker en langer dan covalente bindingen. Waterstofbruggen in
water nemen af qua sterkte, omdat het water zelf ook bindingen wil vormen.
Belangrijk bij:
o Stabilisering van de structuurelementen in eiwitten zoals de α-helix
(wsb tss NH en CO groepen)
o Basis van de interacties tussen de complementaire basen van DNA en
RNA
3. Van-der-Waalsbindingen
Deze binding is tussen niet-polaire en niet-geladen moleculen. Het ontstaat door asymmetrie van de
lading rondom het atoom. De sterkte van deze binding neemt toe naarmate de afstand tussen de
atomen kleiner is. De energie van een vdwaalsbinding is klein, maar hoe groter het oppervlak met
vdwaalsbindingen, hoe meer energie en hoe sterker de binding.
Zwakke bindingen kunnen makkelijk worden gebroken. Dit is bijvoorbeeld essentieel in DNA. Doordat
de H-bruggen in de dubbele helix kunnen openen, kan de DNA-streng gekopieerd worden. Ze zijn
echter wel sterk genoeg om het stabiel te houden.
2.4 (p. 22 –
Niet-polaire of hydrofobe stoffen kunnen niet oplossen in water. De atomen van een stof blijven aan
elkaar verbonden (bv vet). Dit wordt verklaard met de Tweede wet van thermodynamica: de
entropie (=maat van wanorde) mag altijd alleen maar toenemen bij spontane processen.
3
, Hydrofobe effect:
Wanneer een apolaire stof in water komt, worden H2O-verbindingen
gebroken → chaos, hogere entropie. De watermoleculen reorganiseren
zichzelf vervolgens rondom het apolaire molecuul → meer orde, lagere
entropie.
Wanneer er nog een molecuul van de apolaire stof komt, zullen die
twee moleculen samenkomen. Hierdoor worden de watermoleculen
afgegeven die zich hadden geordend rondom het apolaire molecuul →
chaos/ hogere entropie.
Belangrijk bij:
▪ Ontstaan van membranen: fosfolipiden hebben hydrofiele en hydrofobe eigenschappen =
amfipatisch. De hydrofiele koppen ordenen zich naast elkaar en de hydrofobe staarten richten
zich naar elkaar toe. De staarten worden gestabiliseerd door VDW-bindingen.
▪ Eiwitvouwing: Het vouwen van eiwitten zorgt eigenlijk juist voor meer orde. Doordat de
hydrofobe zijtakken echter bindingen willen vormen en er hierdoor watermoleculen
vrijkomen, zorgt het uiteindelijk toch voor wanorde.
Biomoleculen bevatten functionele groepen. Deze functionele groep zorgt voor specifieke
eigenschappen aan het molecuul waarbij het hoort.
functionele groep Klassen van structuurformule
Hydrofoob koolhydraat (alifatisch)
Aromatisch
Hydroxyl Alcohol
Aldehyde Aldehyde
Keto ketonen
Carboxyl carbonzuren
Amino amines
4
