biochemie: hoofdstuk 1 biomoleculen
1) biochemie: een 3D wetenschap
biochemie: hoe verlopen interacties tussen moleculen? (binding, reactie…)
karakter van moleculen bepaald door:
▪ functionele groepen
▪ 3D-structuur van het molecule
vb: thalidomide = geneesmiddel tegen zwangerschapsmisselijkheid, heeft enantiomere vormen
▪ R-thalidomide = goed want bindt aan receptor ivb misselijkheid
▪ S-thalidomide = niet goed want bindt aan receptor in cel die zorgt voor ontwikkeling van
ledematen dus receptor verstoord
➔ organisch chemisch is zelfde want zelfde functionele groepen dus zelfde reactiviteit MAAR in de
levende cel kunnen moleculen ook binden ipv enkel te reageren
vb: R-carvone/pepermunt en S-carvone/karwei = totaal andere smaak
vb: Aspartaan/L-… en D-… = verschillende smaak (zoet vs bitter)
2) aminozuren
2.1 algemene structuur en opdeling
nomenclatuur: D of L geeft aan waar restgroep staat
van carboxylgroep (1) naar verder weg: nummers of grieks alfabet (eerste C is alpha)
indeling van aminozuren op basis van eigenschappen van zijketen/restgroep:
▪ niet-polaire alifatische zijketens
▪ positief geladen zijketens
▪ negatief galeden zijketens
▪ aromatische zijketens
▪ polaire, ongeladen zijketens
wat kennen van tabel:
afkorting in 1 en 3 letters
pK van carboxyl groep is rond 2
pK van amino groep is rond 9
pK van R groep wel kennen (ongeveer)
,biochemie: hoofdstuk 1 biomoleculen
2.2 aminozuren met niet-polaire alifatische zijketens
= glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, proline
▪ inert (niet reactief)
▪ afkeer van water
▪ zoeken elkaar op en interageren hydrofoob met elkaar
▪ geen functionele groepen
glycine
▪ meest simpel en kleinste: zijketen is H
▪ grotere conformationele flexibiliteit:
peptidebinding = waar aminozuur bindt = geen rotatie rond mogelijk
rond middenste koolstof wel rotatie mogelijk
→ als er grote zijketens zijn is die rotatie moeilijker door botsing met andere AZ
▪ structuur en functie: rond scharnierpunten van eiwitten heel veel glycine want
makkelijke rotatie
alanine
belangrijkste bij alanine: in vitro mutagenesis
vb: coronavirus met eiwitspikes → vaccin maken door de binding tussen receptor en vaccin te
hinderen => in vitro mutagenese
1. eiwit waarvan je AZ sequentie kent + DNA sequentie kennen
2. is een bepaald AZ functioneel voor een bepaalde rol? (vb cel binden met virus)
→ DNA sequentie die codeert voor een bepaald (vermoeden) AZ veranderen naar een
alanine-codon => werkt als een soort schaar om R-groep weg te knippen (identiek aan
oorspronkelijke behalve R-groep)
= heel belangrijk in biomedisch onderzoek!
, biochemie: hoofdstuk 1 biomoleculen
proline
▪ rigide want geen rotatie mogelijk langs één kant van de centrale C door ring
▪ kan niet deelnemen aan waterstofbruggen
▪ belangrijke eigenschap: knikvorming mogelijk
knikvorming zorgt voor heel veel verschillende vormen en dus ook heel veel
verschillende eigenschappen van eiwitten
algemeen sterisch probleem: geel = peptidebinding, rond 2 C-alpha’s is rotatie mogelijk
→ theoretisch kunnen alpha-C’s (paars) maar op 2 manieren gerangschikt zijn (cis of trans)
▪ als veel ketens trans worden verbonden is er een lineair verloop van de ketens
▪ als veel ketens cis worden verbonden vormt er een bocht
=> sterische hinder van R-groepen
→ trans is meest voorkomende configuratie maar cis nodig om verschillende eiwitten te maken
gelukkig is er proline:
▪ cis vormt sterke bocht en zijketens zijn verder van elkaar dan bij trans
→ cis is meer voorkomend dan anders (20% in cisconfiguratie)
▪ veel bochten en dus verschillende soorten eiwitten
1) biochemie: een 3D wetenschap
biochemie: hoe verlopen interacties tussen moleculen? (binding, reactie…)
karakter van moleculen bepaald door:
▪ functionele groepen
▪ 3D-structuur van het molecule
vb: thalidomide = geneesmiddel tegen zwangerschapsmisselijkheid, heeft enantiomere vormen
▪ R-thalidomide = goed want bindt aan receptor ivb misselijkheid
▪ S-thalidomide = niet goed want bindt aan receptor in cel die zorgt voor ontwikkeling van
ledematen dus receptor verstoord
➔ organisch chemisch is zelfde want zelfde functionele groepen dus zelfde reactiviteit MAAR in de
levende cel kunnen moleculen ook binden ipv enkel te reageren
vb: R-carvone/pepermunt en S-carvone/karwei = totaal andere smaak
vb: Aspartaan/L-… en D-… = verschillende smaak (zoet vs bitter)
2) aminozuren
2.1 algemene structuur en opdeling
nomenclatuur: D of L geeft aan waar restgroep staat
van carboxylgroep (1) naar verder weg: nummers of grieks alfabet (eerste C is alpha)
indeling van aminozuren op basis van eigenschappen van zijketen/restgroep:
▪ niet-polaire alifatische zijketens
▪ positief geladen zijketens
▪ negatief galeden zijketens
▪ aromatische zijketens
▪ polaire, ongeladen zijketens
wat kennen van tabel:
afkorting in 1 en 3 letters
pK van carboxyl groep is rond 2
pK van amino groep is rond 9
pK van R groep wel kennen (ongeveer)
,biochemie: hoofdstuk 1 biomoleculen
2.2 aminozuren met niet-polaire alifatische zijketens
= glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, proline
▪ inert (niet reactief)
▪ afkeer van water
▪ zoeken elkaar op en interageren hydrofoob met elkaar
▪ geen functionele groepen
glycine
▪ meest simpel en kleinste: zijketen is H
▪ grotere conformationele flexibiliteit:
peptidebinding = waar aminozuur bindt = geen rotatie rond mogelijk
rond middenste koolstof wel rotatie mogelijk
→ als er grote zijketens zijn is die rotatie moeilijker door botsing met andere AZ
▪ structuur en functie: rond scharnierpunten van eiwitten heel veel glycine want
makkelijke rotatie
alanine
belangrijkste bij alanine: in vitro mutagenesis
vb: coronavirus met eiwitspikes → vaccin maken door de binding tussen receptor en vaccin te
hinderen => in vitro mutagenese
1. eiwit waarvan je AZ sequentie kent + DNA sequentie kennen
2. is een bepaald AZ functioneel voor een bepaalde rol? (vb cel binden met virus)
→ DNA sequentie die codeert voor een bepaald (vermoeden) AZ veranderen naar een
alanine-codon => werkt als een soort schaar om R-groep weg te knippen (identiek aan
oorspronkelijke behalve R-groep)
= heel belangrijk in biomedisch onderzoek!
, biochemie: hoofdstuk 1 biomoleculen
proline
▪ rigide want geen rotatie mogelijk langs één kant van de centrale C door ring
▪ kan niet deelnemen aan waterstofbruggen
▪ belangrijke eigenschap: knikvorming mogelijk
knikvorming zorgt voor heel veel verschillende vormen en dus ook heel veel
verschillende eigenschappen van eiwitten
algemeen sterisch probleem: geel = peptidebinding, rond 2 C-alpha’s is rotatie mogelijk
→ theoretisch kunnen alpha-C’s (paars) maar op 2 manieren gerangschikt zijn (cis of trans)
▪ als veel ketens trans worden verbonden is er een lineair verloop van de ketens
▪ als veel ketens cis worden verbonden vormt er een bocht
=> sterische hinder van R-groepen
→ trans is meest voorkomende configuratie maar cis nodig om verschillende eiwitten te maken
gelukkig is er proline:
▪ cis vormt sterke bocht en zijketens zijn verder van elkaar dan bij trans
→ cis is meer voorkomend dan anders (20% in cisconfiguratie)
▪ veel bochten en dus verschillende soorten eiwitten
