Samenvatting biochemie - Peter Ponsaert

BIOCHEMIE
Hoofdstuk 1: structuur van aminozuren, pepti den en eiwitt en


1.1 Levensloop eiwitt en

Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern  mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidedecode naar een AZ-code  proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijke AZ) en
synthese (opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-waarde tijd eiwitten: tijd die nodig is om helft van de proteïne te vervangen
- Structuur eiwit: heeft langste halfwaarde tijd, is elementair voor de cel, dat kan je niet missen
- Signaaleiwit: continu kortstondige signalen doorgeven, moet niet blijven duren en kan je missen




1.2 Structuur van aminozuur

- Centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met
waterstofatoom (H)
- Zwak zure carboxygroep (COOH)
- Zwak basisch aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
o Uitzondering proline: iminogroep (NH)
- variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt


Structuur van aminozuur bij pH 7

- Zwitterion vormt met 1 positieve en 1 negatieve groep
o Negatief geladen carboxylaatgroep (COO)
 COOH  COO- + H+
o Positief geladen amoniumgroep (NH3) bij 19/20
aminozuren
 NH2 + H+  NH3
o Uitzondering proline: blijft iminogroep




1

,1.3 Opbouw van eiwitt en

4 niveaus van eiwitstructuren
- Eiwitten = aaneenschakeling van aminozuren, niet gewoon keten, wordt opgebouwd tot
functionele structuur  verschillende eiwitten vormen samen 1 functioneel eiwit




Primaire structuur van eiwitt en

- Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
- Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep
o Tijdens binding wordt er water gevormd, H2O afgesplitst
- Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
- Het aantal aminozuren (residuen) en een peptideketen wordt weergegeven door di, tri, tetra,
penta, … (bv. octapeptide)
o Van 10 – 20 residuen: oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: polypeptide




Secundaire structuur van eiwitt en

Covalente en non-covalente bindingen zorgen
voor een 3D structuur
3 types van secundaire structuren
- A-helix
- B-sheet
- Reverse turn


Structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
N-H of O-H binding door elektrotatische aantrekkingskracht


2

,Terti aire structuur van eiwitt en

- Omvat de finale 3D structuur van een
eiwit
- Bindingen tussen verder gelegen
aminozuren


Verschillende bindingen (bruggen)
- Zwavelbrug: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen 2 ‘-CH2SH’ restgroepen (cysteïne residus)
o Bij binding komen 2 waterstoffen vrij
o Kan intramoleculair (in zelfde polypeptide) of intermoleculair (in verschillende peptide)
zijn
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
- Hydrofobische reacties
o Keren zich af van een waterig milieu
o Water reageert goed met polaire en geladen AZ
o 9 van de 20 aminozuren zijn niet-polair, doordat hun zijgroepen opgebouwd zijn uit H en
C atomen en kunnen zo de structuur van water verstoren
o Hydrofobische zijgroepen gaan naar binnen samen komen, niet omdat ze samen willen
zijn, maar om ver weg te zijn van water


Myoglobine: zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
- Opgebouwd uit 153 aminozuren
- Secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
- Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
- Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit


SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch reticulum
- Meerdere secundaire structuren vomen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande uit
verschillende (functionele) domeinen




3

,Quartaire structuur van eiwitt en


Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel oligomerisch eiwit
- Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen
o Waterstofbruggen, elektrostatische en hydrofobe interacties




4

,Hoofdstuk 2: Enzymen

- Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam
- Als katalysator versnellen zij chemische reacties door de activatie-energie van een reactie te
verlagen
o Werking enzymen
 Enzymen gaan binden met een subtraat, er vindt dan een biochemische reactie
plaats waardoor er eindproducten gaan ontstaan
o Grafiek
 Je start met subtraten/reactanten
 Om die tot een specifiek eindproduct te laten kome, is er actievatie-energie
nodig, gebeurt niet vanzelf, er zijn enzymen nodig om reactie te vereenvoudigen




2.1 Enzymati sche reacti es

- Reversibele reactie
o Kleine energieverandering
 Voor het lichaam is het voordelig om te werken met kleine
energieveranderingen
o Evenwichtsreactie
o (Eind)product is het subtraat voor de omgekeerde reactie
o Meer voorkomend
- Irreversibele reactie
o Grote energieverandering
o Geen evenwichtsreactie
o Minder voorkomend




5

, Verloop van enzymati sche reacti es

1. Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
o Binding tussen enzymen en substraat
2. Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
o Nadat binding gebeurt is kan enzyme in werking treden, effectieve biochemische reactie
gaat uitgevoerd worden (binding moleculen, toevoegen extra fosfaat, …), er gaat een
intermediair gevormd worden
 Enzymatische werking is gestart
3. Katalyse tot enzym-product (EP) complex
o Enzymatische werking is beïndigd, reactie heeft plaatsgevonden en je hebt complex van
enzyme product
4. Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
o Wanneer vrijstelling is gebeurt, komt enzyme ook terug vrij en is het niet meer gebonden
met substraat. Het kan terug hergebruikt worden, tot eiwitten te oud zijn. 1 enzyme kan
heel wat reacties laten doorgaan




Reacti esnelheid van een enzymati sche reacti e

- Lage substraatconcentratie
o Snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie
- Hoge substraatconcentratie
o Reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (Vmax)
 Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam
zijn (= saturatie)


Grafiek
- X-as: concentratie substraat
- Y-as: reactiesnelheid, hoe snel gebeurt enzymatische
reactie
o Je hebt vaste concentratie aan enzyme 
heeft substraat nodig om te werken
o In reactie het substraat langzaam verhogen,
reactiesnelheid gaat lineaire stijgen want er is
voldoende enzyme aanwezig


6