BIOCHEMIE
Hoofdstuk 1: structuur van aminozuren, pepti den en eiwitt en
1.1 Levensloop eiwitt en
Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidedecode naar een AZ-code proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijke AZ) en
synthese (opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-waarde tijd eiwitten: tijd die nodig is om helft van de proteïne te vervangen
- Structuur eiwit: heeft langste halfwaarde tijd, is elementair voor de cel, dat kan je niet missen
- Signaaleiwit: continu kortstondige signalen doorgeven, moet niet blijven duren en kan je missen
1.2 Structuur van aminozuur
- Centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met
waterstofatoom (H)
- Zwak zure carboxygroep (COOH)
- Zwak basisch aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
o Uitzondering proline: iminogroep (NH)
- variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt
Structuur van aminozuur bij pH 7
- Zwitterion vormt met 1 positieve en 1 negatieve groep
o Negatief geladen carboxylaatgroep (COO)
COOH COO- + H+
o Positief geladen amoniumgroep (NH3) bij 19/20
aminozuren
NH2 + H+ NH3
o Uitzondering proline: blijft iminogroep
1
,1.3 Opbouw van eiwitt en
4 niveaus van eiwitstructuren
- Eiwitten = aaneenschakeling van aminozuren, niet gewoon keten, wordt opgebouwd tot
functionele structuur verschillende eiwitten vormen samen 1 functioneel eiwit
Primaire structuur van eiwitt en
- Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
- Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep
o Tijdens binding wordt er water gevormd, H2O afgesplitst
- Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
- Het aantal aminozuren (residuen) en een peptideketen wordt weergegeven door di, tri, tetra,
penta, … (bv. octapeptide)
o Van 10 – 20 residuen: oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: polypeptide
Secundaire structuur van eiwitt en
Covalente en non-covalente bindingen zorgen
voor een 3D structuur
3 types van secundaire structuren
- A-helix
- B-sheet
- Reverse turn
Structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
N-H of O-H binding door elektrotatische aantrekkingskracht
2
,Terti aire structuur van eiwitt en
- Omvat de finale 3D structuur van een
eiwit
- Bindingen tussen verder gelegen
aminozuren
Verschillende bindingen (bruggen)
- Zwavelbrug: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen 2 ‘-CH2SH’ restgroepen (cysteïne residus)
o Bij binding komen 2 waterstoffen vrij
o Kan intramoleculair (in zelfde polypeptide) of intermoleculair (in verschillende peptide)
zijn
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
- Hydrofobische reacties
o Keren zich af van een waterig milieu
o Water reageert goed met polaire en geladen AZ
o 9 van de 20 aminozuren zijn niet-polair, doordat hun zijgroepen opgebouwd zijn uit H en
C atomen en kunnen zo de structuur van water verstoren
o Hydrofobische zijgroepen gaan naar binnen samen komen, niet omdat ze samen willen
zijn, maar om ver weg te zijn van water
Myoglobine: zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
- Opgebouwd uit 153 aminozuren
- Secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
- Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
- Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch reticulum
- Meerdere secundaire structuren vomen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande uit
verschillende (functionele) domeinen
3
,Quartaire structuur van eiwitt en
Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel oligomerisch eiwit
- Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen
o Waterstofbruggen, elektrostatische en hydrofobe interacties
4
,Hoofdstuk 2: Enzymen
- Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam
- Als katalysator versnellen zij chemische reacties door de activatie-energie van een reactie te
verlagen
o Werking enzymen
Enzymen gaan binden met een subtraat, er vindt dan een biochemische reactie
plaats waardoor er eindproducten gaan ontstaan
o Grafiek
Je start met subtraten/reactanten
Om die tot een specifiek eindproduct te laten kome, is er actievatie-energie
nodig, gebeurt niet vanzelf, er zijn enzymen nodig om reactie te vereenvoudigen
2.1 Enzymati sche reacti es
- Reversibele reactie
o Kleine energieverandering
Voor het lichaam is het voordelig om te werken met kleine
energieveranderingen
o Evenwichtsreactie
o (Eind)product is het subtraat voor de omgekeerde reactie
o Meer voorkomend
- Irreversibele reactie
o Grote energieverandering
o Geen evenwichtsreactie
o Minder voorkomend
5
, Verloop van enzymati sche reacti es
1. Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
o Binding tussen enzymen en substraat
2. Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
o Nadat binding gebeurt is kan enzyme in werking treden, effectieve biochemische reactie
gaat uitgevoerd worden (binding moleculen, toevoegen extra fosfaat, …), er gaat een
intermediair gevormd worden
Enzymatische werking is gestart
3. Katalyse tot enzym-product (EP) complex
o Enzymatische werking is beïndigd, reactie heeft plaatsgevonden en je hebt complex van
enzyme product
4. Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
o Wanneer vrijstelling is gebeurt, komt enzyme ook terug vrij en is het niet meer gebonden
met substraat. Het kan terug hergebruikt worden, tot eiwitten te oud zijn. 1 enzyme kan
heel wat reacties laten doorgaan
Reacti esnelheid van een enzymati sche reacti e
- Lage substraatconcentratie
o Snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie
- Hoge substraatconcentratie
o Reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (Vmax)
Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam
zijn (= saturatie)
Grafiek
- X-as: concentratie substraat
- Y-as: reactiesnelheid, hoe snel gebeurt enzymatische
reactie
o Je hebt vaste concentratie aan enzyme
heeft substraat nodig om te werken
o In reactie het substraat langzaam verhogen,
reactiesnelheid gaat lineaire stijgen want er is
voldoende enzyme aanwezig
6
Hoofdstuk 1: structuur van aminozuren, pepti den en eiwitt en
1.1 Levensloop eiwitt en
Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidedecode naar een AZ-code proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijke AZ) en
synthese (opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-waarde tijd eiwitten: tijd die nodig is om helft van de proteïne te vervangen
- Structuur eiwit: heeft langste halfwaarde tijd, is elementair voor de cel, dat kan je niet missen
- Signaaleiwit: continu kortstondige signalen doorgeven, moet niet blijven duren en kan je missen
1.2 Structuur van aminozuur
- Centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met
waterstofatoom (H)
- Zwak zure carboxygroep (COOH)
- Zwak basisch aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
o Uitzondering proline: iminogroep (NH)
- variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt
Structuur van aminozuur bij pH 7
- Zwitterion vormt met 1 positieve en 1 negatieve groep
o Negatief geladen carboxylaatgroep (COO)
COOH COO- + H+
o Positief geladen amoniumgroep (NH3) bij 19/20
aminozuren
NH2 + H+ NH3
o Uitzondering proline: blijft iminogroep
1
,1.3 Opbouw van eiwitt en
4 niveaus van eiwitstructuren
- Eiwitten = aaneenschakeling van aminozuren, niet gewoon keten, wordt opgebouwd tot
functionele structuur verschillende eiwitten vormen samen 1 functioneel eiwit
Primaire structuur van eiwitt en
- Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
- Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep
o Tijdens binding wordt er water gevormd, H2O afgesplitst
- Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
- Het aantal aminozuren (residuen) en een peptideketen wordt weergegeven door di, tri, tetra,
penta, … (bv. octapeptide)
o Van 10 – 20 residuen: oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: polypeptide
Secundaire structuur van eiwitt en
Covalente en non-covalente bindingen zorgen
voor een 3D structuur
3 types van secundaire structuren
- A-helix
- B-sheet
- Reverse turn
Structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
N-H of O-H binding door elektrotatische aantrekkingskracht
2
,Terti aire structuur van eiwitt en
- Omvat de finale 3D structuur van een
eiwit
- Bindingen tussen verder gelegen
aminozuren
Verschillende bindingen (bruggen)
- Zwavelbrug: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen 2 ‘-CH2SH’ restgroepen (cysteïne residus)
o Bij binding komen 2 waterstoffen vrij
o Kan intramoleculair (in zelfde polypeptide) of intermoleculair (in verschillende peptide)
zijn
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
- Hydrofobische reacties
o Keren zich af van een waterig milieu
o Water reageert goed met polaire en geladen AZ
o 9 van de 20 aminozuren zijn niet-polair, doordat hun zijgroepen opgebouwd zijn uit H en
C atomen en kunnen zo de structuur van water verstoren
o Hydrofobische zijgroepen gaan naar binnen samen komen, niet omdat ze samen willen
zijn, maar om ver weg te zijn van water
Myoglobine: zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
- Opgebouwd uit 153 aminozuren
- Secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
- Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
- Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch reticulum
- Meerdere secundaire structuren vomen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande uit
verschillende (functionele) domeinen
3
,Quartaire structuur van eiwitt en
Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel oligomerisch eiwit
- Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen
o Waterstofbruggen, elektrostatische en hydrofobe interacties
4
,Hoofdstuk 2: Enzymen
- Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam
- Als katalysator versnellen zij chemische reacties door de activatie-energie van een reactie te
verlagen
o Werking enzymen
Enzymen gaan binden met een subtraat, er vindt dan een biochemische reactie
plaats waardoor er eindproducten gaan ontstaan
o Grafiek
Je start met subtraten/reactanten
Om die tot een specifiek eindproduct te laten kome, is er actievatie-energie
nodig, gebeurt niet vanzelf, er zijn enzymen nodig om reactie te vereenvoudigen
2.1 Enzymati sche reacti es
- Reversibele reactie
o Kleine energieverandering
Voor het lichaam is het voordelig om te werken met kleine
energieveranderingen
o Evenwichtsreactie
o (Eind)product is het subtraat voor de omgekeerde reactie
o Meer voorkomend
- Irreversibele reactie
o Grote energieverandering
o Geen evenwichtsreactie
o Minder voorkomend
5
, Verloop van enzymati sche reacti es
1. Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
o Binding tussen enzymen en substraat
2. Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
o Nadat binding gebeurt is kan enzyme in werking treden, effectieve biochemische reactie
gaat uitgevoerd worden (binding moleculen, toevoegen extra fosfaat, …), er gaat een
intermediair gevormd worden
Enzymatische werking is gestart
3. Katalyse tot enzym-product (EP) complex
o Enzymatische werking is beïndigd, reactie heeft plaatsgevonden en je hebt complex van
enzyme product
4. Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
o Wanneer vrijstelling is gebeurt, komt enzyme ook terug vrij en is het niet meer gebonden
met substraat. Het kan terug hergebruikt worden, tot eiwitten te oud zijn. 1 enzyme kan
heel wat reacties laten doorgaan
Reacti esnelheid van een enzymati sche reacti e
- Lage substraatconcentratie
o Snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie
- Hoge substraatconcentratie
o Reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (Vmax)
Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam
zijn (= saturatie)
Grafiek
- X-as: concentratie substraat
- Y-as: reactiesnelheid, hoe snel gebeurt enzymatische
reactie
o Je hebt vaste concentratie aan enzyme
heeft substraat nodig om te werken
o In reactie het substraat langzaam verhogen,
reactiesnelheid gaat lineaire stijgen want er is
voldoende enzyme aanwezig
6
