Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen
LES 1:
Wat je goed moet kennen van de aminozuren:
- De onderverdeling van de groepen moet je goed kennen (omdat die
eigenschappen van die aminozuren bepalen wat hun karakter is/hoe ze
zich zullen gedragen in de cel…)
- De 3 letter en de 1 letter afkorting.
- pK van carboxyl groep is rond de 2 en pK van aminegroep is rond de 9.
- pK van r groep (pKr) moet je kennen (zo je weet wat de
ladingstoestand is van een zijketen in een eiwit- afhankelijk van pH van
het milieu).
PROLINE IS NIET POLAIR!
,Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen
NIET POLAIRE AMINOZUREN MET ALIFATISCHE ZIJKETENS:
Aminozuur Eigenschappen Structuur
Glycine - Niet-asymmetrisch (enige)
- Zeer klein
- Grote conformationele
flexibiliteit: Rond de peptide
bindingen is er geen rotatie
mogelijk (maar wel rond de
groenen). De waterstof staat zo
dicht tegen koolstof dat wanneer
je rond die centrale as draait, dat
de waterstof niet snel een ander
aminozuur zal raken
- Sterke rotaties (in zijketen)
- Weinig hydrofobe reacties
- Grote eiwitten kan het vereist zijn
dat het ene stuk van eiwit
verbonden zijn aan het andere
stuk eiwit met een soort
scharnier (voor een specifieke
functie moet het kunnen open of
dicht gaan) aminozuur kan
veel verschillende conformaties
innemen (anders zouden ze niet
kunnen plooien).
Alanine - Non-polair en hydrofoob
- Geen functionele groepen
- Inert en alifatisch
- zijketens willen samen
clusteren in eiwitten
hydrofobe reacties stabiele
structuur
- Neemt ruimte in
- Enkel Alanine: In vitro mutagenesis
Valine ‘’ ‘’
Leucine ‘’ ‘’
, Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen
Isoleucine ‘’ ‘’
- Extra asymmetrisch centrum
Methionine ‘’ ‘’
- Thioether (S)
Proline - Matig polair
- Cyclisch
- Het is rigide (onbuigzaam, strak)
- Aminogroep = iminogroep
- Alifatisch
- Neemt niet deel aan H-bruggen.
- Ter hoogte van prolines kan er een
knik vormen in de peptideketen.
- Voor de meeste aminozuren gaat
trans het meest voorkomen (R
groepen zijn dan verste uit elkaar
geen sterische hinder). In proline zal
de cis configuratie een sterke bocht
vormen en de zijketens zullen verder
dan elkaar liggen (puur gevolg van
structuur van proline). in een
bestand eiwit zullen de bochten heel
geregeld proline zijn.
Biomedische wetenschappen
LES 1:
Wat je goed moet kennen van de aminozuren:
- De onderverdeling van de groepen moet je goed kennen (omdat die
eigenschappen van die aminozuren bepalen wat hun karakter is/hoe ze
zich zullen gedragen in de cel…)
- De 3 letter en de 1 letter afkorting.
- pK van carboxyl groep is rond de 2 en pK van aminegroep is rond de 9.
- pK van r groep (pKr) moet je kennen (zo je weet wat de
ladingstoestand is van een zijketen in een eiwit- afhankelijk van pH van
het milieu).
PROLINE IS NIET POLAIR!
,Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen
NIET POLAIRE AMINOZUREN MET ALIFATISCHE ZIJKETENS:
Aminozuur Eigenschappen Structuur
Glycine - Niet-asymmetrisch (enige)
- Zeer klein
- Grote conformationele
flexibiliteit: Rond de peptide
bindingen is er geen rotatie
mogelijk (maar wel rond de
groenen). De waterstof staat zo
dicht tegen koolstof dat wanneer
je rond die centrale as draait, dat
de waterstof niet snel een ander
aminozuur zal raken
- Sterke rotaties (in zijketen)
- Weinig hydrofobe reacties
- Grote eiwitten kan het vereist zijn
dat het ene stuk van eiwit
verbonden zijn aan het andere
stuk eiwit met een soort
scharnier (voor een specifieke
functie moet het kunnen open of
dicht gaan) aminozuur kan
veel verschillende conformaties
innemen (anders zouden ze niet
kunnen plooien).
Alanine - Non-polair en hydrofoob
- Geen functionele groepen
- Inert en alifatisch
- zijketens willen samen
clusteren in eiwitten
hydrofobe reacties stabiele
structuur
- Neemt ruimte in
- Enkel Alanine: In vitro mutagenesis
Valine ‘’ ‘’
Leucine ‘’ ‘’
, Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen
Isoleucine ‘’ ‘’
- Extra asymmetrisch centrum
Methionine ‘’ ‘’
- Thioether (S)
Proline - Matig polair
- Cyclisch
- Het is rigide (onbuigzaam, strak)
- Aminogroep = iminogroep
- Alifatisch
- Neemt niet deel aan H-bruggen.
- Ter hoogte van prolines kan er een
knik vormen in de peptideketen.
- Voor de meeste aminozuren gaat
trans het meest voorkomen (R
groepen zijn dan verste uit elkaar
geen sterische hinder). In proline zal
de cis configuratie een sterke bocht
vormen en de zijketens zullen verder
dan elkaar liggen (puur gevolg van
structuur van proline). in een
bestand eiwit zullen de bochten heel
geregeld proline zijn.
