Grundlagen
Biomoleküle
• Lipide
• Kohlenhydrate
• Proteine -> Enzyme (Aufbau, Enzymwirkung, Enzymaktivität, kompetitive und allosterische/
nicht-kompetitive Hemmung)
Zellbiologie
• Zellaufbau: Unterschiede Pflanzen-, Tier-, Bakterienzelle; Endosymbiontentheorie
• Zellorganellen: Aufbau und Funktion (Membran, Zellkern, Ribosomen, ER, Golgi-Apparat,
Mitochondrien, Chloroplasten, Vakuole, Lysosomen,...)
• Biomembranen/Zellmembran: Aufbau (Phospholipiddoppelschicht, Proteine),
Membrantransport (passiv, aktiv, Osmose, Diffusion)
• Zellzyklus: Interphase, Mitose (Phasen, Bedeutung), Cytokinese
• Mitose vs. Meiose: Unterschiede, Ablauf, Bedeutung für genetische Vielfalt
Grundlagen der Molekulargenetik
• Chromosomenaufbau, Karyogramme
• Begrifflichkeiten wie Allel, Gen, Genotyp, Phänotyp, homozygot, heterozygot
Biomoleküle
Lipide
• Begriff Lipide bezeichnet die Gesamtheit der Fette und
fettähnlichen Substanzen
• Lipide sind chemisch heterogene Substanzen, die sich
schlecht in Wasser (Hydrophobie), gut dagegen in
unpolaren Lösungsmitteln (Lipophilie) lösen (Lipide sind
unpolar -> Gleiches löst sich in Gleichem)
• gesättigte Fettsäuren: keine Doppelbindungen, meist
fest bei Raumtemperatur; ungesättigte Fettsäuren: eine
oder mehrere Doppelbindungen, meist flüssig ->
grundsätzlich bestehen Fette und fette Öle bzw.
Fettmoleküle aus dem Alkohol Glycerin, an den drei
Fettsäuren über Esterbindungen gebunden sind
• Phospholipide bilden Biomembranen mit hydrophilem
Kopf und hydrophoben Schwänzen, in Wasser bilden
Phospholipide Doppelschichten oder Mizellen
Kohlenhydrate
• bestehen aus Zuckerbausteinen (Monosaccharide)
-> Verbindung über Kondensationsreaktion zweier
Hydroxygruppen
• Unterschied in Länge des Kohlenstoffgerüsts und
Anordnung der funktionellen Gruppen (Hydroxygruppen,
Aldehydgruppen, Ketogruppen)
• Darstellung von Hexosen wie Glucose, Fructose und
Maltose häufig in Ringworm
• dienen als Energiespeicher (z.B. Stärke, Glykogen),
Baustoff (z. B.Cellulose) oder Erkennungsmerkmale an
Zelloberflächen
• wichtige Polysaccharide: Stärke (α-(1->4)-glykosidische
Bindungen von α-Glucose), Cellulose (β-(1->4)-
glykosidische Bindungen von β-Glucose)
, Proteine
• Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, verbunden durch Peptidbindungen
• Aminosäuren Grundstruktur: zentrales C-Atom, H-Atom, Carboxylgruppe, Aminogruppe und
charakteristische Seitenkette (R)
• Primärstruktur: lineare Abfolge der Aminosäuren
• Sekundärstruktur: lokale Faltungen (α-Helix oder β-Faltblatt) durch Wasserstoffbrücken
• Tertiärstruktur: dreidimensionale Gesamtfaltung, stabilisiert durch verschiedene Wechselwirkungen
• Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten zu einem funktionellen Komplex
Enzyme
• sind Proteine (Endung „-ase“), die als Biokatalysatoren die Aktivierungsenergie für das Ablaufen einer
chemischen Reaktion absenken und diese damit beschleunigen
• -> alle Stoffwechselvorgänge von biologischen Systemen unterliegen der spezifischen und regulativen
Aktivität von Enzymen
Enzymwirkung:
• bilden kurzzeitig einen Enzym-Substrat-Komplex, liegen nach der Reaktion neben den Produkten
unverändert vor und können erneut Substrate umsetzen -> aktives Zentrum ermöglicht Substratbindung
• sind substrat- und wirkungsspezifisch -> substratspezifisch: ein Enzym kann (meist) nur ein Substrat
umsetzen, denn Enzym und Substrat passen im aktiven Zentrum genau zueinander (Schlüssel-Schloss-
Modell) bzw. passen sie sich durch Veränderung der Ladung und Raumstruktur aneinander an (Induced-fit-
Modell); wirkungsspezifisch“ bezeichnet die Eigenschaft, dass jedes Enzym nur eine bestimmte Reaktion
katalysiert (z.B. Oxidation, Phosphorylierung) -> ein Substrat wird in ein spezifisches Produkt umgewandelt
Enzymaktivität:
• Enzym- und Substratkonzentration bestimmen die Reaktionsgeschwindigkeit -> steigende Konzentration
erhöht die Geschwindigkeit bis zur Sättigung (Vmax)
• pH-Wert und Temperatur beeinflussen die Enzymaktivität -> Temperaturerhöhung steigert
Reaktionsgeschwindigkeit bis zur Denaturierung; -> jedes Enzym hat ein pH-Optimum, Abweichungen
verändern die Tertiärstruktur
• Enzyme können gehemmt werden: man unterscheidet die kompetitive und die nicht-kompetitive
Hemmung, so können Stoffwechselprozesse geordnet ablaufen oder Medikamente gezielt wirken
• einige Stoffe bewirken eine irreversible Hemmung. Schwermetalle z.B. zerstören die Ionenbindung und
verändern so die räumliche Struktur
Kompetitive Hemmung
• Inhibitor ähnelt dem Substrat und konkurriert um die Bindung am aktiven Zentrum
• gebundener Inhibitor blockiert für kurze Zeit die Anlagerung und Umsetzung des Substrats
• Hemmung ist reversibel und kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden
Allosterische (nicht-kompetitive) Hemmung
• Inhibitor (andere Struktur als Substrat) bindet am allosterischen Zentrum, verändert die Raumstruktur des
Enzyms -> Substratbindung wird verhindert, unabhängig von Substratkonzentration
• kann reversibel oder irreversibel sein
Biomoleküle
• Lipide
• Kohlenhydrate
• Proteine -> Enzyme (Aufbau, Enzymwirkung, Enzymaktivität, kompetitive und allosterische/
nicht-kompetitive Hemmung)
Zellbiologie
• Zellaufbau: Unterschiede Pflanzen-, Tier-, Bakterienzelle; Endosymbiontentheorie
• Zellorganellen: Aufbau und Funktion (Membran, Zellkern, Ribosomen, ER, Golgi-Apparat,
Mitochondrien, Chloroplasten, Vakuole, Lysosomen,...)
• Biomembranen/Zellmembran: Aufbau (Phospholipiddoppelschicht, Proteine),
Membrantransport (passiv, aktiv, Osmose, Diffusion)
• Zellzyklus: Interphase, Mitose (Phasen, Bedeutung), Cytokinese
• Mitose vs. Meiose: Unterschiede, Ablauf, Bedeutung für genetische Vielfalt
Grundlagen der Molekulargenetik
• Chromosomenaufbau, Karyogramme
• Begrifflichkeiten wie Allel, Gen, Genotyp, Phänotyp, homozygot, heterozygot
Biomoleküle
Lipide
• Begriff Lipide bezeichnet die Gesamtheit der Fette und
fettähnlichen Substanzen
• Lipide sind chemisch heterogene Substanzen, die sich
schlecht in Wasser (Hydrophobie), gut dagegen in
unpolaren Lösungsmitteln (Lipophilie) lösen (Lipide sind
unpolar -> Gleiches löst sich in Gleichem)
• gesättigte Fettsäuren: keine Doppelbindungen, meist
fest bei Raumtemperatur; ungesättigte Fettsäuren: eine
oder mehrere Doppelbindungen, meist flüssig ->
grundsätzlich bestehen Fette und fette Öle bzw.
Fettmoleküle aus dem Alkohol Glycerin, an den drei
Fettsäuren über Esterbindungen gebunden sind
• Phospholipide bilden Biomembranen mit hydrophilem
Kopf und hydrophoben Schwänzen, in Wasser bilden
Phospholipide Doppelschichten oder Mizellen
Kohlenhydrate
• bestehen aus Zuckerbausteinen (Monosaccharide)
-> Verbindung über Kondensationsreaktion zweier
Hydroxygruppen
• Unterschied in Länge des Kohlenstoffgerüsts und
Anordnung der funktionellen Gruppen (Hydroxygruppen,
Aldehydgruppen, Ketogruppen)
• Darstellung von Hexosen wie Glucose, Fructose und
Maltose häufig in Ringworm
• dienen als Energiespeicher (z.B. Stärke, Glykogen),
Baustoff (z. B.Cellulose) oder Erkennungsmerkmale an
Zelloberflächen
• wichtige Polysaccharide: Stärke (α-(1->4)-glykosidische
Bindungen von α-Glucose), Cellulose (β-(1->4)-
glykosidische Bindungen von β-Glucose)
, Proteine
• Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, verbunden durch Peptidbindungen
• Aminosäuren Grundstruktur: zentrales C-Atom, H-Atom, Carboxylgruppe, Aminogruppe und
charakteristische Seitenkette (R)
• Primärstruktur: lineare Abfolge der Aminosäuren
• Sekundärstruktur: lokale Faltungen (α-Helix oder β-Faltblatt) durch Wasserstoffbrücken
• Tertiärstruktur: dreidimensionale Gesamtfaltung, stabilisiert durch verschiedene Wechselwirkungen
• Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten zu einem funktionellen Komplex
Enzyme
• sind Proteine (Endung „-ase“), die als Biokatalysatoren die Aktivierungsenergie für das Ablaufen einer
chemischen Reaktion absenken und diese damit beschleunigen
• -> alle Stoffwechselvorgänge von biologischen Systemen unterliegen der spezifischen und regulativen
Aktivität von Enzymen
Enzymwirkung:
• bilden kurzzeitig einen Enzym-Substrat-Komplex, liegen nach der Reaktion neben den Produkten
unverändert vor und können erneut Substrate umsetzen -> aktives Zentrum ermöglicht Substratbindung
• sind substrat- und wirkungsspezifisch -> substratspezifisch: ein Enzym kann (meist) nur ein Substrat
umsetzen, denn Enzym und Substrat passen im aktiven Zentrum genau zueinander (Schlüssel-Schloss-
Modell) bzw. passen sie sich durch Veränderung der Ladung und Raumstruktur aneinander an (Induced-fit-
Modell); wirkungsspezifisch“ bezeichnet die Eigenschaft, dass jedes Enzym nur eine bestimmte Reaktion
katalysiert (z.B. Oxidation, Phosphorylierung) -> ein Substrat wird in ein spezifisches Produkt umgewandelt
Enzymaktivität:
• Enzym- und Substratkonzentration bestimmen die Reaktionsgeschwindigkeit -> steigende Konzentration
erhöht die Geschwindigkeit bis zur Sättigung (Vmax)
• pH-Wert und Temperatur beeinflussen die Enzymaktivität -> Temperaturerhöhung steigert
Reaktionsgeschwindigkeit bis zur Denaturierung; -> jedes Enzym hat ein pH-Optimum, Abweichungen
verändern die Tertiärstruktur
• Enzyme können gehemmt werden: man unterscheidet die kompetitive und die nicht-kompetitive
Hemmung, so können Stoffwechselprozesse geordnet ablaufen oder Medikamente gezielt wirken
• einige Stoffe bewirken eine irreversible Hemmung. Schwermetalle z.B. zerstören die Ionenbindung und
verändern so die räumliche Struktur
Kompetitive Hemmung
• Inhibitor ähnelt dem Substrat und konkurriert um die Bindung am aktiven Zentrum
• gebundener Inhibitor blockiert für kurze Zeit die Anlagerung und Umsetzung des Substrats
• Hemmung ist reversibel und kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden
Allosterische (nicht-kompetitive) Hemmung
• Inhibitor (andere Struktur als Substrat) bindet am allosterischen Zentrum, verändert die Raumstruktur des
Enzyms -> Substratbindung wird verhindert, unabhängig von Substratkonzentration
• kann reversibel oder irreversibel sein
