H4: antigeen herkenning in het
adaptieve systeem
Foto 1: Eigenschappen van antilichamen en T-celantigeenreceptoren
(TCR's)
B-cel receptor (antistof):
Herkenning: Volledig intact antigeen (eiwit, lipide, DNA,
polysachariden)
Signaaltransductie: Igα en Igβ sturen signaal naar binnen
Merker: CD19
Diversiteit: ~10¹¹
Antigeenbinding: Variabel deel (V-regio) van zware en lichte ketens
Affiniteit: Hoog, kan nog stijgen door affiniteitsrijping
Effectorfunctie: Neutralisatie, complementactivatie, fagocytose
Extra: Kan worden uitgescheiden als antistof
T-cel receptor
Herkenning: peptidefragment gepresenteerd door MHC-molecuul.
Signaaltransductie: CD3 en ζ sturen signaal door; co-receptoren CD4
of CD8
Merker: CD4 (helper) of CD8 (cytotoxisch).
Diversiteit: ~10¹⁶
Antigeenbinding: Variabel deel van α- en β-ketens.
Affiniteit: Hoog, maar niet verhoogbaar (geen affiniteitsrijping)
Effectorfunctie: Geen secretie; enkel herkenning en activatie van T-
celFoto 2: structuur van antilichamen
Structuur van antilichamen
Domeinen:
2 lichte ketens
2 zware ketens
Ketens verbonden door disulfidebruggen
Elk eiwit heeft een N-terminaal (variabel) en een C-terminaal
(constant) uiteinde
Belangrijke delen:
Antigeenbindingsplaats (Fab): variabel deel dat herkent welk
antigeen gebonden wordt
, Fc-regio: constant deel dat bindt aan receptoren of complement
(voor immuunreactie)
Hinge (scharnier): zorgt voor beweeglijkheid, zodat antistof beter
kan richten op antigeen
Tail piece: constant stukje dat bij membraangebonden vormen
(zoals IgM) door het membraan gaat
Na enzymatische splitsing:
Fab-fragment → bindt antigeen
Fc-fragment (crystallisable) → verantwoordelijk voor
effectorfuncties
Domeinen van IgG:
VH – variabel deel van zware keten
CH1, CH2, CH3 – constante domeinen van zware keten
Totale massa:
o Zware keten: ±50 kDa
o Lichte keten: ±25 kDa
o Totaal IgG: ±150 kDa
Verschil IgG vs. IgM:
IgM heeft één extra constant domein (CH4) → dus groter
IgM komt vaak als membraangebonden receptor op B-cellen
Foto 3: Kenmerken van de belangrijkste isotypen (klassen) van
antilichamen
Verschillende klassen van antistoffen
Algemeen:
Alle antistoffen bestaan uit 2 zware ketens + 2 lichte ketens (κ of λ)
o Lichte ketens hebben steeds dezelfde en zware ketens hebben
tegenovergestelde
Het type zware keten bepaalt de klasse (isotype) van de antistof
Lichte ketens zijn altijd identiek binnen één antistof
IgG
Zware keten: γ (gamma)
Meest voorkomend
Subklassen: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4
Structuur: monomeer
Functie:
adaptieve systeem
Foto 1: Eigenschappen van antilichamen en T-celantigeenreceptoren
(TCR's)
B-cel receptor (antistof):
Herkenning: Volledig intact antigeen (eiwit, lipide, DNA,
polysachariden)
Signaaltransductie: Igα en Igβ sturen signaal naar binnen
Merker: CD19
Diversiteit: ~10¹¹
Antigeenbinding: Variabel deel (V-regio) van zware en lichte ketens
Affiniteit: Hoog, kan nog stijgen door affiniteitsrijping
Effectorfunctie: Neutralisatie, complementactivatie, fagocytose
Extra: Kan worden uitgescheiden als antistof
T-cel receptor
Herkenning: peptidefragment gepresenteerd door MHC-molecuul.
Signaaltransductie: CD3 en ζ sturen signaal door; co-receptoren CD4
of CD8
Merker: CD4 (helper) of CD8 (cytotoxisch).
Diversiteit: ~10¹⁶
Antigeenbinding: Variabel deel van α- en β-ketens.
Affiniteit: Hoog, maar niet verhoogbaar (geen affiniteitsrijping)
Effectorfunctie: Geen secretie; enkel herkenning en activatie van T-
celFoto 2: structuur van antilichamen
Structuur van antilichamen
Domeinen:
2 lichte ketens
2 zware ketens
Ketens verbonden door disulfidebruggen
Elk eiwit heeft een N-terminaal (variabel) en een C-terminaal
(constant) uiteinde
Belangrijke delen:
Antigeenbindingsplaats (Fab): variabel deel dat herkent welk
antigeen gebonden wordt
, Fc-regio: constant deel dat bindt aan receptoren of complement
(voor immuunreactie)
Hinge (scharnier): zorgt voor beweeglijkheid, zodat antistof beter
kan richten op antigeen
Tail piece: constant stukje dat bij membraangebonden vormen
(zoals IgM) door het membraan gaat
Na enzymatische splitsing:
Fab-fragment → bindt antigeen
Fc-fragment (crystallisable) → verantwoordelijk voor
effectorfuncties
Domeinen van IgG:
VH – variabel deel van zware keten
CH1, CH2, CH3 – constante domeinen van zware keten
Totale massa:
o Zware keten: ±50 kDa
o Lichte keten: ±25 kDa
o Totaal IgG: ±150 kDa
Verschil IgG vs. IgM:
IgM heeft één extra constant domein (CH4) → dus groter
IgM komt vaak als membraangebonden receptor op B-cellen
Foto 3: Kenmerken van de belangrijkste isotypen (klassen) van
antilichamen
Verschillende klassen van antistoffen
Algemeen:
Alle antistoffen bestaan uit 2 zware ketens + 2 lichte ketens (κ of λ)
o Lichte ketens hebben steeds dezelfde en zware ketens hebben
tegenovergestelde
Het type zware keten bepaalt de klasse (isotype) van de antistof
Lichte ketens zijn altijd identiek binnen één antistof
IgG
Zware keten: γ (gamma)
Meest voorkomend
Subklassen: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4
Structuur: monomeer
Functie: