CIMFLÜSSE OUF DIC CMZYITICIKTIVITÜT
] ? V7
relative Einheiten irgendwann Denaturierung
|
- → :
,
,
Reaktionsgeschwindigkeit
Schwingungen in den MOKKÜICM
} Mehr MOIEKÜK haben die
^
>
>
'
Anzahlu .
Intensitcit d. ZUSAMMENSTÓBE notwendige Aktivierungsenergie
www.iaesemymmaexi.is
Temperatura ptimum (enzymspezifisch )
Enzymaktivitoit
Denaturierung
# I Temperature in I
0 10 20 30 40 50
RGT -
Regel :
Erhciht sich die Temperatura m 10°C ,
soverdoppelt bisverdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit .
(Ab einer best . Temperaturnimmt die RG rapide ablwegen Denaturierung ) .
)
] ?
^ Enzymaktivitcit
pH -
Optimumlenrymspéifisch) :
abhcingig von Aminosciureresten
Pepsina" " " speicnel Amylase
-
> denn :
Vercinderung pH -
Wert =
Protonenaufnahme -
abqabe
=
Ladungscinderung der Aminosüurereste
>
LÜSUNG von Bindungen =
Ánderung d. rciuml .
Struktur
> PH -
Wert
1 2 3 4 5 6 7 g g yo ,, y
SUBS ? YO } O -
je nóner die substratkonzentration , desto nónerdie
wahrscheinlichkeit einer Bindung an ein ENZYM
Enzymaktivitcit weiteressubstrat
-
sind die Enryme v04 ausgelastet , Kann
Temperatura +10°C die Enzymaktivitcit nicht mehr erhcihen
>
süttigungskurve
Vmax
Enzymkonzentration ✗ 2
km Wert (Michaelis Konstanze)
- -
normal
vmax
Die substratkonrentration , bei der die Hcilfte der
2
ENZYMMOLEKÜK als Enzym Substrat KOMPKX
- -
vorliegen
✓
substratkonzentration
km -
Wert
] ? V7
relative Einheiten irgendwann Denaturierung
|
- → :
,
,
Reaktionsgeschwindigkeit
Schwingungen in den MOKKÜICM
} Mehr MOIEKÜK haben die
^
>
>
'
Anzahlu .
Intensitcit d. ZUSAMMENSTÓBE notwendige Aktivierungsenergie
www.iaesemymmaexi.is
Temperatura ptimum (enzymspezifisch )
Enzymaktivitoit
Denaturierung
# I Temperature in I
0 10 20 30 40 50
RGT -
Regel :
Erhciht sich die Temperatura m 10°C ,
soverdoppelt bisverdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit .
(Ab einer best . Temperaturnimmt die RG rapide ablwegen Denaturierung ) .
)
] ?
^ Enzymaktivitcit
pH -
Optimumlenrymspéifisch) :
abhcingig von Aminosciureresten
Pepsina" " " speicnel Amylase
-
> denn :
Vercinderung pH -
Wert =
Protonenaufnahme -
abqabe
=
Ladungscinderung der Aminosüurereste
>
LÜSUNG von Bindungen =
Ánderung d. rciuml .
Struktur
> PH -
Wert
1 2 3 4 5 6 7 g g yo ,, y
SUBS ? YO } O -
je nóner die substratkonzentration , desto nónerdie
wahrscheinlichkeit einer Bindung an ein ENZYM
Enzymaktivitcit weiteressubstrat
-
sind die Enryme v04 ausgelastet , Kann
Temperatura +10°C die Enzymaktivitcit nicht mehr erhcihen
>
süttigungskurve
Vmax
Enzymkonzentration ✗ 2
km Wert (Michaelis Konstanze)
- -
normal
vmax
Die substratkonrentration , bei der die Hcilfte der
2
ENZYMMOLEKÜK als Enzym Substrat KOMPKX
- -
vorliegen
✓
substratkonzentration
km -
Wert
