E m
Bio Abitur Lernzettel
Genetik !
Q1.1 Von der DNA zum Protein
• Aufbau und Replikation der DNA: Watson-Crick-Modell (Schema), Nukleotide,
semikonservative Replikation, kontinuierliche und diskontinuierliche Replikation (Schema)
• Ablauf und Ort der Proteinbiosynthese: Transkription, Struktur und Funktion von mRNA,
Translation bei Prokaryoten, Ribosom, tRNA, genetischer Code einschließlich des Umgangs
mit der Code-Sonne
• vier Strukturebenen der Proteine (Schema)
• Proteinbiosynthese bei Eukaryoten: Processing
• Bau und Vermehrung von DNA- und RNA-Viren (Prinzip)
Aufbau und Replikation der DNA
Watson-Crick-Modell
• basiert auf den Erkenntnissen von James Watson und Francis Crick (1953)
• beschreibt die Doppelhelix-Struktur der DNA
• DNA besteht aus zwei komplementären Strängen, die umeinander gewunden sind
• Stränge sind über Basenpaarung miteinander verbunden (A&T, G&C)
• Basenpaare werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten
• DNA-Einzelstränge verlaufen antiparallel (5'-3' Richtung und 3'-5' Richtung) -> Nucleotidsequenzen sind
zueinander komplementär
• das Zucker-Phosphat-Rückgrat bildet die äußere Struktur der Helix
• Modell erklärt die Replikation der DNA -> jeder Strang dient als Vorlage für einen neuen komplementären Strang
Aufbau von Nukleinsäuren
Nukleotid:
• Desoxyribose (Fünffach-Zucker) • Purinbasen (A&G): 2 Ringe
• Phosphatsäurerest • Pyrimidinbasen (T&C): 1 Ring
• eine der vier stickstoffhaltigen organischen Basen:
• Adenin (Purinbase) <-> Thymin (Pyrimidinbase) • Guanin & Cytosin: 3 Wasserstoff-Brückenbindungen
Guanin (Purinbase) <-> Cytosin (Pyrimidinbase) • Adenin & Thymin: 2 Wasserstoff-Brückenbindungen
-> komplementäre Basenpaarung
,Wichtige Eigenschaften:
• resistent, klar lesbar und übertragbar, einfach zu vermehren (identische Replikation), transportierbar,
Mutation (Bildung von Varianten zur evolutionären Anpassung über Jahrzehnte), regulierbar
Chargaff-Regeln:
• Mengenverhältnis: A:T und C:G ist annähernd gleich
• Menge der Basen ist artspezifisch
• Anteil der Purinbasen (50%) = Anteil der Pyrimidinbasen (50%)
-> A=T; C=G; A+G=T+C
DNA-Replikation I
O
3 5/
-
= codogener Strang
51 31-
51 31
-
I
3 51
-
51z
= nicht-codogener Strang
,Semikonservative Replikation
-> Meselson-Stahl-Versuch: Nachweis der semikonservativen Replikation -> Auftrennen
-
von DNA-Doppelsträngen in Einzelstränge bei der Replikation, so dass beide Stränge
als Matrize zur Verdopplung des Erbgutes zur Verfügung stehen -> nach abgeschlossener
Replikation durch die DNA-Polymerasen enthalten die beiden neuen DNA-Moleküle
jeweils einen Strang der alten und einen der neu synthetisierten Nukleinsäurekette
Zeitpunkt:
• in der Interphase (S-Phase) des Zellzyklus -> Replikation der entspiralisierten Einchromatid-Chromosomen
Ablauf:
• DNA-Doppelstrang wird durch Helicase in zwei Einzelstränge zerlegt (spaltet die H-Brücken unter ATP-
Verbrauch zwischen den Basenpaaren)
• Proteine lagern sich an Trennungsstellen an, um erneutes Verbinden zu verhindern
• einzelne DNA-Stränge nun Matrizen
• Unterscheidung: Leitstrang wird kontinuierlich an Leitstrangmatrize gebildet und Folgestrang
diskontinuierlich an Folgestrangmatrize
• Primase bildet Primer -> DNA-Polymerase III kann daran im Zellplasma frei schwimmende Nucleotide für
den komplementären Basenstrang verwenden (A&T, C&G)
• Nucleotidkette wächst immer in 5'-3'-Richtung -> Leitstrang wird kontinuierlich, Folgestrang
diskontinuierlich (stückweise) verlängert
• Folgestrang: DNA-Polymerase III produziert abschnittsweise Okazaki-Fragmente in Richtung der
voranschreitenden Helicase
• dazwischen: Lücken -> DNA-Polymerase I entfernt RNA-Primer under ersetzt sie durch DNA-Nucleotide
• DNA-Ligase verbindet Okazaki-Fragmente
, Ablauf und Ort der Proteinbiosynthese
-> Proteinbiosynthese: Prozess, durch den in der Zelle Proteine aus genetischer Information synthetisiert werden
-> umfasst zwei Hauptschritte: Transkription und Translation -> jeweils unterteilt in Initiation, Elongation und Termination
1. Transkription (DNA -> (prä-)mRNA)
Ort: Zellkern (bei Eukaryoten), Zytoplasma (bei Prokaryoten)
Ablauf:
• Initiation: RNA-Polymerase bindet an den Promotor der DNA (braucht anders als DNA-P.3 keine Primer
• RNA-Polymerase entwindet und öffnet DNA-Doppelhelixstrang
• Elongation: RNA-Polymerase liest den codogenen Strang (3’ -> 5’) und synthetisiert prä-mRNA (5’ -> 3’)
• Basenpaarung nach der Komplementärregel (A-U, T-A, G-C, C-G)
• Termination: RNA-Polymerase erreicht die Terminator-Sequenz -> mRNA wird freigesetzt
2. mRNA-Prozessierung (prä-mRNA -> reife mRNA) -> nur bei Eukaryoten
Ort: Zellkern -> erst reife mRNA verlässt Zellkern
• Capping: 5’-Cap-Struktur wird hinzugefügt (Schutz & Ribosomen-Erkennung)
• Polyadenylierung: Poly-A-Schwanz (ca.50-250 Adenin-Nukleotide) am 3’-Ende
• Spleißen: Introns (nicht codierende Abschnitte) werden entfernt, Exons verbunden;
durch alternatives Spleißen versch. Komb.mögl.k. der Exons, kann versch. Prot. cod.
3. Translation (mRNA -> Protein)
Ort: Ribosomen im Zytoplasma (bei Eukaryoten auch an ER-Ribosomen)
Beteiligte Komponenten:
• mRNA: enthält den genetischen Code in Form von Codons
• tRNA (transferRNA): transportiert Aminosäuren zum Ribosom, besitzt
komplementäres Anticodon zu jedem Codon und Bindestelle für eine Aminosäure
• Ribosomen: Ort der Translation, bestehen aus großer & kleiner Untereinheit
Ablauf der Translation:
Initiation (Start der Translation)
• die kleine ribosomale Untereinheit bindet an die mRNA und bewegt sich in
5’ -> 3’-Richtung, bis sie das Startcodon AUG (Methionin) erreicht
• die passende tRNA mit dem Anticodon UAC lagert sich an das Startcodon an
• die große ribosomale Untereinheit bindet, sodass das Startcodon in der
P-Stelle liegt
Elongation (Verlängerung der Polypeptidkette)
• eine neue beladene tRNA bindet komplementär an das Codon in der A-Stelle
• die Aminosäure der tRNA in der P-Stelle wird durch eine Peptidbindung auf die
Aminosäure der tRNA in der A-Stelle übertragen
• das Ribosom rutscht um ein Codon in 3’-Richtung weiter
• die nun in der E-Stelle befindliche tRNA wird freigesetzt und verlässt das Ribosom
• eine neue tRNA bindet in der A-Stelle, der Vorgang wiederholt sich, wodurch eine
Polypeptidkette entsteht
Termination (Ende der Translation)
• sobald ein Stoppcodon (UAA, UAG oder UGA) in der A-Stelle erscheint,
bindet ein Freisetzungsfaktor anstelle einer tRNA
• die Polypeptidkette wird von der letzten tRNA getrennt und freigesetzt
• das Ribosom zerfällt in seine Untereinheiten und gibt die mRNA frei
Nach der Translation Aufbau der Ribosomen und der tRNA
• Faltung des Proteins in die
funktionelle Struktur >
• posttranslationale Modifikationen V
(z. B. Entfernen von Methionin)
• Polysomen: mehrere Ribosomen
synthetisieren gleichzeitig
Proteine aus einer mRNA
Bio Abitur Lernzettel
Genetik !
Q1.1 Von der DNA zum Protein
• Aufbau und Replikation der DNA: Watson-Crick-Modell (Schema), Nukleotide,
semikonservative Replikation, kontinuierliche und diskontinuierliche Replikation (Schema)
• Ablauf und Ort der Proteinbiosynthese: Transkription, Struktur und Funktion von mRNA,
Translation bei Prokaryoten, Ribosom, tRNA, genetischer Code einschließlich des Umgangs
mit der Code-Sonne
• vier Strukturebenen der Proteine (Schema)
• Proteinbiosynthese bei Eukaryoten: Processing
• Bau und Vermehrung von DNA- und RNA-Viren (Prinzip)
Aufbau und Replikation der DNA
Watson-Crick-Modell
• basiert auf den Erkenntnissen von James Watson und Francis Crick (1953)
• beschreibt die Doppelhelix-Struktur der DNA
• DNA besteht aus zwei komplementären Strängen, die umeinander gewunden sind
• Stränge sind über Basenpaarung miteinander verbunden (A&T, G&C)
• Basenpaare werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten
• DNA-Einzelstränge verlaufen antiparallel (5'-3' Richtung und 3'-5' Richtung) -> Nucleotidsequenzen sind
zueinander komplementär
• das Zucker-Phosphat-Rückgrat bildet die äußere Struktur der Helix
• Modell erklärt die Replikation der DNA -> jeder Strang dient als Vorlage für einen neuen komplementären Strang
Aufbau von Nukleinsäuren
Nukleotid:
• Desoxyribose (Fünffach-Zucker) • Purinbasen (A&G): 2 Ringe
• Phosphatsäurerest • Pyrimidinbasen (T&C): 1 Ring
• eine der vier stickstoffhaltigen organischen Basen:
• Adenin (Purinbase) <-> Thymin (Pyrimidinbase) • Guanin & Cytosin: 3 Wasserstoff-Brückenbindungen
Guanin (Purinbase) <-> Cytosin (Pyrimidinbase) • Adenin & Thymin: 2 Wasserstoff-Brückenbindungen
-> komplementäre Basenpaarung
,Wichtige Eigenschaften:
• resistent, klar lesbar und übertragbar, einfach zu vermehren (identische Replikation), transportierbar,
Mutation (Bildung von Varianten zur evolutionären Anpassung über Jahrzehnte), regulierbar
Chargaff-Regeln:
• Mengenverhältnis: A:T und C:G ist annähernd gleich
• Menge der Basen ist artspezifisch
• Anteil der Purinbasen (50%) = Anteil der Pyrimidinbasen (50%)
-> A=T; C=G; A+G=T+C
DNA-Replikation I
O
3 5/
-
= codogener Strang
51 31-
51 31
-
I
3 51
-
51z
= nicht-codogener Strang
,Semikonservative Replikation
-> Meselson-Stahl-Versuch: Nachweis der semikonservativen Replikation -> Auftrennen
-
von DNA-Doppelsträngen in Einzelstränge bei der Replikation, so dass beide Stränge
als Matrize zur Verdopplung des Erbgutes zur Verfügung stehen -> nach abgeschlossener
Replikation durch die DNA-Polymerasen enthalten die beiden neuen DNA-Moleküle
jeweils einen Strang der alten und einen der neu synthetisierten Nukleinsäurekette
Zeitpunkt:
• in der Interphase (S-Phase) des Zellzyklus -> Replikation der entspiralisierten Einchromatid-Chromosomen
Ablauf:
• DNA-Doppelstrang wird durch Helicase in zwei Einzelstränge zerlegt (spaltet die H-Brücken unter ATP-
Verbrauch zwischen den Basenpaaren)
• Proteine lagern sich an Trennungsstellen an, um erneutes Verbinden zu verhindern
• einzelne DNA-Stränge nun Matrizen
• Unterscheidung: Leitstrang wird kontinuierlich an Leitstrangmatrize gebildet und Folgestrang
diskontinuierlich an Folgestrangmatrize
• Primase bildet Primer -> DNA-Polymerase III kann daran im Zellplasma frei schwimmende Nucleotide für
den komplementären Basenstrang verwenden (A&T, C&G)
• Nucleotidkette wächst immer in 5'-3'-Richtung -> Leitstrang wird kontinuierlich, Folgestrang
diskontinuierlich (stückweise) verlängert
• Folgestrang: DNA-Polymerase III produziert abschnittsweise Okazaki-Fragmente in Richtung der
voranschreitenden Helicase
• dazwischen: Lücken -> DNA-Polymerase I entfernt RNA-Primer under ersetzt sie durch DNA-Nucleotide
• DNA-Ligase verbindet Okazaki-Fragmente
, Ablauf und Ort der Proteinbiosynthese
-> Proteinbiosynthese: Prozess, durch den in der Zelle Proteine aus genetischer Information synthetisiert werden
-> umfasst zwei Hauptschritte: Transkription und Translation -> jeweils unterteilt in Initiation, Elongation und Termination
1. Transkription (DNA -> (prä-)mRNA)
Ort: Zellkern (bei Eukaryoten), Zytoplasma (bei Prokaryoten)
Ablauf:
• Initiation: RNA-Polymerase bindet an den Promotor der DNA (braucht anders als DNA-P.3 keine Primer
• RNA-Polymerase entwindet und öffnet DNA-Doppelhelixstrang
• Elongation: RNA-Polymerase liest den codogenen Strang (3’ -> 5’) und synthetisiert prä-mRNA (5’ -> 3’)
• Basenpaarung nach der Komplementärregel (A-U, T-A, G-C, C-G)
• Termination: RNA-Polymerase erreicht die Terminator-Sequenz -> mRNA wird freigesetzt
2. mRNA-Prozessierung (prä-mRNA -> reife mRNA) -> nur bei Eukaryoten
Ort: Zellkern -> erst reife mRNA verlässt Zellkern
• Capping: 5’-Cap-Struktur wird hinzugefügt (Schutz & Ribosomen-Erkennung)
• Polyadenylierung: Poly-A-Schwanz (ca.50-250 Adenin-Nukleotide) am 3’-Ende
• Spleißen: Introns (nicht codierende Abschnitte) werden entfernt, Exons verbunden;
durch alternatives Spleißen versch. Komb.mögl.k. der Exons, kann versch. Prot. cod.
3. Translation (mRNA -> Protein)
Ort: Ribosomen im Zytoplasma (bei Eukaryoten auch an ER-Ribosomen)
Beteiligte Komponenten:
• mRNA: enthält den genetischen Code in Form von Codons
• tRNA (transferRNA): transportiert Aminosäuren zum Ribosom, besitzt
komplementäres Anticodon zu jedem Codon und Bindestelle für eine Aminosäure
• Ribosomen: Ort der Translation, bestehen aus großer & kleiner Untereinheit
Ablauf der Translation:
Initiation (Start der Translation)
• die kleine ribosomale Untereinheit bindet an die mRNA und bewegt sich in
5’ -> 3’-Richtung, bis sie das Startcodon AUG (Methionin) erreicht
• die passende tRNA mit dem Anticodon UAC lagert sich an das Startcodon an
• die große ribosomale Untereinheit bindet, sodass das Startcodon in der
P-Stelle liegt
Elongation (Verlängerung der Polypeptidkette)
• eine neue beladene tRNA bindet komplementär an das Codon in der A-Stelle
• die Aminosäure der tRNA in der P-Stelle wird durch eine Peptidbindung auf die
Aminosäure der tRNA in der A-Stelle übertragen
• das Ribosom rutscht um ein Codon in 3’-Richtung weiter
• die nun in der E-Stelle befindliche tRNA wird freigesetzt und verlässt das Ribosom
• eine neue tRNA bindet in der A-Stelle, der Vorgang wiederholt sich, wodurch eine
Polypeptidkette entsteht
Termination (Ende der Translation)
• sobald ein Stoppcodon (UAA, UAG oder UGA) in der A-Stelle erscheint,
bindet ein Freisetzungsfaktor anstelle einer tRNA
• die Polypeptidkette wird von der letzten tRNA getrennt und freigesetzt
• das Ribosom zerfällt in seine Untereinheiten und gibt die mRNA frei
Nach der Translation Aufbau der Ribosomen und der tRNA
• Faltung des Proteins in die
funktionelle Struktur >
• posttranslationale Modifikationen V
(z. B. Entfernen von Methionin)
• Polysomen: mehrere Ribosomen
synthetisieren gleichzeitig
Proteine aus einer mRNA
