Bio Leistungsfach Klausur NR.3
2.4.3. Einteilung von Enzymen
Hydrolasen Substratspaltung mit H2O
Lyasen Substratspaltung ohne H2O
Ligasen Molekülverknüpfung
Isomerasen Umbau im Substratmolekül „Modifikation“
Transferasen Transfer von chemischen Gruppen (z.B Phosphat bei energetischer
Kopplung)
Oxidoreduktasen Oxidation / Reduktion (kann beides)
Manche Enzyme arbeiten nur in Anwesenheit von Wirkungsgruppen
Enzyme
Reine Protein Enzyme Zusammengesetzte Enzyme
bestehend aus Proteinanteil(„Apoenzym“) + Wirkungsgruppe
Prosthetische Gruppe/ Coenzyme
Cofaktoren
Dauerhaft an das Apoenzym Kleine organische Moleküle,
gebundene Ionen oder die reversibel an Apoenzym
organische Moleküle binden
Wirkungsweise von Coenzymen
- Das Apoenzym ist nur funktionsfähig, wenn das Coenzym gebunden ist
- Coemzyme sind an der katalytischen Reaktion beteiligt, gehen aber meist unverändert aus ihr
hervor -> Regulation notwendig Abgabe des Produkts
ESK-1
a) Abgabe des Produkts + Diffusion
des aktivierten Coenzyms Reaktion des
Reaktion des Coenzyms Coenzyms
Abgabe des Produkts
Abgabe des Produkts Diffusion des
inaktivierten
inaktivierten Coenzyms
+ Diffusion des aktivierten Coenzyms
Coenzyms
b) Diffusion des inaktiven Coenzyms Reaktion des
Regeneration des Coenzyms Coenzyms
2.4.4. Enzymaktivität
ESK-2
Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substartkonzentration
Je nachdem, welche Anforderungen an den Stoffwechsel gestellt werden, ist es nötig, diesen bzw. dessen
Stoffwechselrate anzupassen.
Bsp. Schlaf/Ruhe: Stoffwechselrate ↓
Aufstehen/Frühstück/Sport/Lernen: Stoffwechselrate ↑
➔ Biologisches Prinzip: Steuerung und Regelung
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, Heraus folgt, dass die Enzymaktivität an die Anforderungen angepasst werden muss, sie wird durch
verschiedene äußere Bedingungen beeinflusst.
Vmax (Grenzwert)
Reaktionsgeschwindigkeit
Vmax2 (grafisch ermittelt)
Km Substratkonzentration
Die Kurve zeigt die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit der Substratkonzentration. Die
Reaktionsgeschwindigkeit nimmt am Anfang stark zu. In der Mitte nimmt die Steigung langsam ab und
bleibt allmählich konstant.
- Bei geringer SK: viele Freie Enzyme, schnelle Umsetzung. Je mehr Substratmoleküle vorhanden
sind, desto mehr Substrate können pro Sekunde von den freien Enzymen gebunden werden.
Km: gibt an bei welcher Substratkonzentration die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit vmax erreicht ist.
Je geringer der Km-Wert, desto höher die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat! → Hohe Enzymaktivität
Je mehr Substrate gebunden haben (ESK) desto mehr Enzyme sind besetzt. Erst die Produktabgabe
ermöglicht eine erneute Substratbindung.
- Bei höherer SK: viele Substrate sind in Wartestellung → geringerer Anstieg der
Reaktionsgeschwindigkeit. vmax ist erreicht, wenn alle Enzyme besetzt sind und schnell neue
Substrate finden (Maximal Geschwindigkeit)
• Mit und ohne Hemmstoff:
Substratumsetzung v
Geschwindigkeit der
vmax
Substratkonzentration
Erläuterungen (vgl.2.44 1/Supermarktkassen-Modell):
- Ohne Hemmstoff
- Mit Hemmstoff: kompetitive Hemmung:
Bei geringer Substratkonzentration (SK) ist die Enzymaktivität (EA) deutlich verringert, da ein Teil
der Enzyme durch den Hemmstoff blockiert ist.
Bei hohen SK werden die Hemmstoffe verdrängt
→ Konkurrenz um das aktive Zentrum
→Maximalgeschwindigkeit wird dadurch erreicht (vmax)
! Gleiche EA bei noch höheren SK, da Enzyme immer gleich schnell arbeiten.
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2.4.3. Einteilung von Enzymen
Hydrolasen Substratspaltung mit H2O
Lyasen Substratspaltung ohne H2O
Ligasen Molekülverknüpfung
Isomerasen Umbau im Substratmolekül „Modifikation“
Transferasen Transfer von chemischen Gruppen (z.B Phosphat bei energetischer
Kopplung)
Oxidoreduktasen Oxidation / Reduktion (kann beides)
Manche Enzyme arbeiten nur in Anwesenheit von Wirkungsgruppen
Enzyme
Reine Protein Enzyme Zusammengesetzte Enzyme
bestehend aus Proteinanteil(„Apoenzym“) + Wirkungsgruppe
Prosthetische Gruppe/ Coenzyme
Cofaktoren
Dauerhaft an das Apoenzym Kleine organische Moleküle,
gebundene Ionen oder die reversibel an Apoenzym
organische Moleküle binden
Wirkungsweise von Coenzymen
- Das Apoenzym ist nur funktionsfähig, wenn das Coenzym gebunden ist
- Coemzyme sind an der katalytischen Reaktion beteiligt, gehen aber meist unverändert aus ihr
hervor -> Regulation notwendig Abgabe des Produkts
ESK-1
a) Abgabe des Produkts + Diffusion
des aktivierten Coenzyms Reaktion des
Reaktion des Coenzyms Coenzyms
Abgabe des Produkts
Abgabe des Produkts Diffusion des
inaktivierten
inaktivierten Coenzyms
+ Diffusion des aktivierten Coenzyms
Coenzyms
b) Diffusion des inaktiven Coenzyms Reaktion des
Regeneration des Coenzyms Coenzyms
2.4.4. Enzymaktivität
ESK-2
Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substartkonzentration
Je nachdem, welche Anforderungen an den Stoffwechsel gestellt werden, ist es nötig, diesen bzw. dessen
Stoffwechselrate anzupassen.
Bsp. Schlaf/Ruhe: Stoffwechselrate ↓
Aufstehen/Frühstück/Sport/Lernen: Stoffwechselrate ↑
➔ Biologisches Prinzip: Steuerung und Regelung
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, Heraus folgt, dass die Enzymaktivität an die Anforderungen angepasst werden muss, sie wird durch
verschiedene äußere Bedingungen beeinflusst.
Vmax (Grenzwert)
Reaktionsgeschwindigkeit
Vmax2 (grafisch ermittelt)
Km Substratkonzentration
Die Kurve zeigt die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit der Substratkonzentration. Die
Reaktionsgeschwindigkeit nimmt am Anfang stark zu. In der Mitte nimmt die Steigung langsam ab und
bleibt allmählich konstant.
- Bei geringer SK: viele Freie Enzyme, schnelle Umsetzung. Je mehr Substratmoleküle vorhanden
sind, desto mehr Substrate können pro Sekunde von den freien Enzymen gebunden werden.
Km: gibt an bei welcher Substratkonzentration die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit vmax erreicht ist.
Je geringer der Km-Wert, desto höher die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat! → Hohe Enzymaktivität
Je mehr Substrate gebunden haben (ESK) desto mehr Enzyme sind besetzt. Erst die Produktabgabe
ermöglicht eine erneute Substratbindung.
- Bei höherer SK: viele Substrate sind in Wartestellung → geringerer Anstieg der
Reaktionsgeschwindigkeit. vmax ist erreicht, wenn alle Enzyme besetzt sind und schnell neue
Substrate finden (Maximal Geschwindigkeit)
• Mit und ohne Hemmstoff:
Substratumsetzung v
Geschwindigkeit der
vmax
Substratkonzentration
Erläuterungen (vgl.2.44 1/Supermarktkassen-Modell):
- Ohne Hemmstoff
- Mit Hemmstoff: kompetitive Hemmung:
Bei geringer Substratkonzentration (SK) ist die Enzymaktivität (EA) deutlich verringert, da ein Teil
der Enzyme durch den Hemmstoff blockiert ist.
Bei hohen SK werden die Hemmstoffe verdrängt
→ Konkurrenz um das aktive Zentrum
→Maximalgeschwindigkeit wird dadurch erreicht (vmax)
! Gleiche EA bei noch höheren SK, da Enzyme immer gleich schnell arbeiten.
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