BIOCHEMIE
H1: Het bereik van de biochemie
1. De nitie biochemie
= Het bestuderen vn levende organismen op moleculair niveau
- Ontdekkingen geschiedenis:
- Synthese ureum zonder nood aan nier / levend wezen
- Gist = levend
- Mogelijke reacties in vivo & in vitro: essentieel hetzelfde
- Karakter organisme: bepaald dr totaliteit vn chemische reacties, niet door aard reactie
Koshland’s 7 pillars of live:
1. Programma “Handleiding” = DNA: bepaald overschrijving eiwitten —> functies
2. Improvisatie Reactie op veranderende omstandigheden op lange termijn
3. Compartmentalizatie Reacties organiseren in verschillende compartimenten: membranen
+ afscheiding organisme vd omgeving
4. Energie Geheel van processen om de pillars te onderhouden vereist energie
5. Regeneratie Compenseren voor slijtage
6. Aanpassingsvermogen Reactie op veranderende omgevingsfactoren op korte termijn
7. Afscheiding Processen kunnen in isolatie doorgaan, zelfs in zelfde compartiment:
door enzymen
- Semipermeabele membranen
- Omgeven cellen & intracellulaire organellen
- Selectief doorlaatbaar vr bepaalde moleculen, terwijl andere w tegengehouden
- Homeostase
- Observatie 1 compartiment: geen variatie in wat er daar gebeurt (niet in evenwicht)
—> er gebeurt altijd ± hetzelfde in 1 compartiment
- Het constant houden vn fysische & chemische compositie biologisch systeem
- Er blijft energie vereist & opgewekt (evenveel opgewekt als verbruikt)
➡ Vb: temperatuur, pH, ionenconcentraties…
2. Biochemie als chemische wetenschap
- Basis bouwstenen:
Macromoleculen Monomeren Linker
Proteïnen: enzymen Aminozuren Peptide (amide)
Polysacchariden Monosacchariden Glycoside (ether)
(onderdeel koolhydraten) Vb: cellulose —> β-D-glucose
Nucleïnezuren Nucleotiden Fosfodiëster
—> DNA: deoxy: H
—> RNA: OH
Lipiden Vetzuren (2 of 3 nodig) Ester
- Biochemische reacties:
- Essentieel hetzelfde als chemische —> belang enzymatische katalyse
- Constante omgevingsfactoren
- In waterig midden
- Concentratie binnen nauwe range
- Complex geheel aan reacties in zelfde compartiment
1
fi
, - Stereochemie:
- Zelfde structuurformule, andere oriëntatie
- Chiraal centrum: oriëntatie bepaald R/S enantiomeer
- Niet alle isomeren hebben zelfde activiteit
3. Biochemie als biologische wetenschap
- Biologische functie macromoleculen:
Proteïnen Structuur, enzymen, hormonen, receptoren (collageen-tekort = uit elkaar)
Polysacchariden Stevigheid, energie opslag (glycogeen), kraakbeen, nagels…
Nucleïnezuren Opslag & overdracht genetische info
Lipiden Energie opslag voor langere periode, membranen
Prokaryoten Eukaryoten
- 1-cellig - Meercellig
- Plasmamembraan & celwand - Enkel celwand bij planten
- DNA in cytosol - DNA in celkern
- Ribosomen voor proteïne synthese - Celorganellen
- Pili & agellae - Dierlijke cellen: lysosomen
—> dierlijke cellen: geen celwand! wel celmembraan —> lipiden + proteïnen
- Plasmamembraan:
- Fosfolipiden dubbellaag —> proteïnen liggen tussen de lipiden geschikt:
enzymen in het membraan vernesteld
- Mitochondriën:
- Leveren energie: aanmaak ATP
- Opgeplooid: zo groot mogelijke oppervlakte —> eiwitten elektron-transportketen
—> energie
- Endoplasmatisch reticulum:
- Ruw ER = met ribosomen
- Glad ER = lipidenstructuur zonder eiwitten
- Golgi apparaat:
- Afsplitsing lipidenvesikels —> transport eiwitten: in/uit cel
- Cytoskelet: - Lysosomen:
- Actne = “randen” - Verteringsenzymen:
- Tubuline = netwerk ertussen afbraak macromoleculen
- Eiwit —> aminozuren via protease
- Nucleus:
- 2x dubbele fosfolipidenlaag => controle DNA
- NPC = Nucleair Poly Complex: controle over wat binnen & buiten gaat in kern
- Grootte cellen:
- Zenuwcellen —> tot 1m lang: prikkels doorgeven
meeste andere cellen = 20 μm
- Stamcellen:
- DNA van elke cel in ons lichaam is identiek
- Celfunctie bepaald dr speci eke combinatie eiwitten & enzymen, koolhydraten & lipiden
- Gelijkaardige cellen organiseren zich in weefsels met speci eke functie
- Verschillende covalente & niet covalente interacties —> organisatie
2
fl fi fi
, H2: Interacties in waterige omgeving (20)
1. Niet-covalente interacties
- Covalente binding
- Macromoleculen bij elkaar houden
- Sterk
- Niet-covalente interacties
- Bepaling complexe 3-D structuur macromoleculen
- Biomoleculaire structuur, stabiliteit, functie macromoleculen
- Zwakkere interacties kunnen tot sterke stabiele structuren leiden
- Verplaatsbaar
- Reversibel: gemakkelijker gemaakt & verbroken
—> cruciaal belang transities (vb tijdelijke binding substraat aan enzyme)
Zoutbrug Niet-covalent: tussen geladen deeltjes
Vander Waals interacties Niet-covalent tussen niet geladen deeltjes —> hydrofobe interacties
H-brug Semi-covalent: elektronen w gedeeld
Elektrostatische interacties Aminozuren samenhouden
Disul de bruggen Covalent: SH —> thiol in zijfunctie
- Proteïnen
- Polymeren vn aminozuren
- Koppeling AZ —> sterke covalente amide (peptide) bindingen
- 3-D structuur & functie proteïnen: bepaald dr interacties
- Nucleïnezuren
- DNA = polymeer vn nucleotiden
- Koppeling nucleotiden —> sterke covalente fosfodiëster bindingen
- Dubbelstrengige DNA structuren —> bij elkaar gehouden dr H-bruggen:
A-T —> 2
G-C —> 3
- Lipiden:
- Lange koolwaterstof (KWS) ketens
- VdW interacties tssn hydrofobe staarten —> sterke interactie (harde boter)
- Dubbele bindingen id ketens —> ↓ VdW interacties (vloeibare olijfolie)
—> meer onverzadigde bindingen (niet-covalente) = minder VDW = vloeibaarder
- Sterkte vn interacties
- Bindings-energie: covalente >> niet-covalente interacties:
Covalent > H-bruggen > VDW interacties
- Energie vn thermische beweging, ATP hydrolyse, rood licht & aerobe glucose metabolisme
—> referentiepunten
- Elektrostatische interactie (tussen geladen deeltjes!)
- Alle niet-covalente bindingen = elektrostatisch vn aard
- Meest eenvoudige = tssn 2 geladen partikles = zoutbrug
- Aantrekking tssn 2 tegengesteld geladen deeltjes —> Wet van Coulomb:
—> F > 0 = afstoting
—> F < 0 = aantrekking
- Lading afhankelijk vn molecule zelf & omgeving (vb pH, diëlektriciteitsconstante, ...)
- + lading vn amine (R-NH₃⁺)
- - lading vn carboxylfunctie (R-COO⁻)
3
fi
, - Dipoolmoment: deel +, deel -
= Sterkste interactie
= Kwantitatieve maat vr polariteit vn een binding / molecule
- Veroorzaakt dr verschillende elektronegativiteiten vd atomen
- Meest elektronegatieve atoom = elektronzuigend: δ⁻
O > N > C, S > H
=> H = δ⁺
—> veel elektronzuigende elementen = goed oplosbaar in water
- Gelijke EN: nog steeds induced dipool mogelijk —> tijdelijke verdeling elektronenwolk
- Geïnduceerd = herorganisatie —> - lading aan + kant
- Kleinste afstand: krachten dichterbij
- Vander Waals interacties (tussen niet geladen deeltjes)
= Geïnduceerde dipool-dipool interactie = hydrofoob
- Vander Waals-straal = max. aantrekking: overlapping —> afstoting
vb: H₂ —> 0,12 nm
—> afstand tussen kernen = 0,24 nm
- Waterstofbruggen
= Niet-covalente binding tssn:
- δ⁺: H-donor = H (gebonden aan sterk EN atoom)
- δ⁻: H-acceptor = O / N: elektronenpaar (op ander sterk EN atoom)
- Sterkte H-brug: bepaald dr richting (best: 3 betrokken atomen lineair: 180°)
2. Rol van water in biologische processen
- H₂O: H-brug donoren & acceptoren
—> 2 niet gebonden e⁻ paren op O = acceptoren
—> 2 O-H bindingen = donoren
- Hoek tussen 2 O-H bindingen = 104.5°; water —> netto dipool moment
- 2x elektronacceptor
- 2x H-donor
- H₂O: 4x H-brug mogelijk
- Water: ideaal solvent vr ionaire componenten —> kan zich oriënteren richting ion
- Interactie: - deel met kationen + deel met anionen
—> ionaire componenten gehydrateerd = omringd dr laag water moleculen
- Vb: NaCl —> volledige dissociatie in water: Na⁺ + Cl⁻
- Hydratatie ionen = energetisch gunstig
- Hoge diëlektrische constante vn water: ↓ elektrostatische aantrekkingskracht tssn ionen
- Zoutkristal:
- Zoutkristal dat oplost in water: Na & Cl verlaten kristal
—> waterlaag rond elke molecule dr niet-covalente interacties
—> vrijgekomen energie helpt om lading-lading interacties in kristal te overstijgen
- Zoutkorrel = onopgelost
- Water: universeel intracellulair & extracellulair medium:
- Mogelijkheid tot binding H-bruggen
- Polair karakter
- 70% van ons lichaam bestaat uit water
- Hydro ele “waterminnende” molecule: gemakkelijk oplossen in water
—> kunnen intracellulair & extracellulair vrij bewegen
—> dragen ladingen / dipoolmoment
4
fi
H1: Het bereik van de biochemie
1. De nitie biochemie
= Het bestuderen vn levende organismen op moleculair niveau
- Ontdekkingen geschiedenis:
- Synthese ureum zonder nood aan nier / levend wezen
- Gist = levend
- Mogelijke reacties in vivo & in vitro: essentieel hetzelfde
- Karakter organisme: bepaald dr totaliteit vn chemische reacties, niet door aard reactie
Koshland’s 7 pillars of live:
1. Programma “Handleiding” = DNA: bepaald overschrijving eiwitten —> functies
2. Improvisatie Reactie op veranderende omstandigheden op lange termijn
3. Compartmentalizatie Reacties organiseren in verschillende compartimenten: membranen
+ afscheiding organisme vd omgeving
4. Energie Geheel van processen om de pillars te onderhouden vereist energie
5. Regeneratie Compenseren voor slijtage
6. Aanpassingsvermogen Reactie op veranderende omgevingsfactoren op korte termijn
7. Afscheiding Processen kunnen in isolatie doorgaan, zelfs in zelfde compartiment:
door enzymen
- Semipermeabele membranen
- Omgeven cellen & intracellulaire organellen
- Selectief doorlaatbaar vr bepaalde moleculen, terwijl andere w tegengehouden
- Homeostase
- Observatie 1 compartiment: geen variatie in wat er daar gebeurt (niet in evenwicht)
—> er gebeurt altijd ± hetzelfde in 1 compartiment
- Het constant houden vn fysische & chemische compositie biologisch systeem
- Er blijft energie vereist & opgewekt (evenveel opgewekt als verbruikt)
➡ Vb: temperatuur, pH, ionenconcentraties…
2. Biochemie als chemische wetenschap
- Basis bouwstenen:
Macromoleculen Monomeren Linker
Proteïnen: enzymen Aminozuren Peptide (amide)
Polysacchariden Monosacchariden Glycoside (ether)
(onderdeel koolhydraten) Vb: cellulose —> β-D-glucose
Nucleïnezuren Nucleotiden Fosfodiëster
—> DNA: deoxy: H
—> RNA: OH
Lipiden Vetzuren (2 of 3 nodig) Ester
- Biochemische reacties:
- Essentieel hetzelfde als chemische —> belang enzymatische katalyse
- Constante omgevingsfactoren
- In waterig midden
- Concentratie binnen nauwe range
- Complex geheel aan reacties in zelfde compartiment
1
fi
, - Stereochemie:
- Zelfde structuurformule, andere oriëntatie
- Chiraal centrum: oriëntatie bepaald R/S enantiomeer
- Niet alle isomeren hebben zelfde activiteit
3. Biochemie als biologische wetenschap
- Biologische functie macromoleculen:
Proteïnen Structuur, enzymen, hormonen, receptoren (collageen-tekort = uit elkaar)
Polysacchariden Stevigheid, energie opslag (glycogeen), kraakbeen, nagels…
Nucleïnezuren Opslag & overdracht genetische info
Lipiden Energie opslag voor langere periode, membranen
Prokaryoten Eukaryoten
- 1-cellig - Meercellig
- Plasmamembraan & celwand - Enkel celwand bij planten
- DNA in cytosol - DNA in celkern
- Ribosomen voor proteïne synthese - Celorganellen
- Pili & agellae - Dierlijke cellen: lysosomen
—> dierlijke cellen: geen celwand! wel celmembraan —> lipiden + proteïnen
- Plasmamembraan:
- Fosfolipiden dubbellaag —> proteïnen liggen tussen de lipiden geschikt:
enzymen in het membraan vernesteld
- Mitochondriën:
- Leveren energie: aanmaak ATP
- Opgeplooid: zo groot mogelijke oppervlakte —> eiwitten elektron-transportketen
—> energie
- Endoplasmatisch reticulum:
- Ruw ER = met ribosomen
- Glad ER = lipidenstructuur zonder eiwitten
- Golgi apparaat:
- Afsplitsing lipidenvesikels —> transport eiwitten: in/uit cel
- Cytoskelet: - Lysosomen:
- Actne = “randen” - Verteringsenzymen:
- Tubuline = netwerk ertussen afbraak macromoleculen
- Eiwit —> aminozuren via protease
- Nucleus:
- 2x dubbele fosfolipidenlaag => controle DNA
- NPC = Nucleair Poly Complex: controle over wat binnen & buiten gaat in kern
- Grootte cellen:
- Zenuwcellen —> tot 1m lang: prikkels doorgeven
meeste andere cellen = 20 μm
- Stamcellen:
- DNA van elke cel in ons lichaam is identiek
- Celfunctie bepaald dr speci eke combinatie eiwitten & enzymen, koolhydraten & lipiden
- Gelijkaardige cellen organiseren zich in weefsels met speci eke functie
- Verschillende covalente & niet covalente interacties —> organisatie
2
fl fi fi
, H2: Interacties in waterige omgeving (20)
1. Niet-covalente interacties
- Covalente binding
- Macromoleculen bij elkaar houden
- Sterk
- Niet-covalente interacties
- Bepaling complexe 3-D structuur macromoleculen
- Biomoleculaire structuur, stabiliteit, functie macromoleculen
- Zwakkere interacties kunnen tot sterke stabiele structuren leiden
- Verplaatsbaar
- Reversibel: gemakkelijker gemaakt & verbroken
—> cruciaal belang transities (vb tijdelijke binding substraat aan enzyme)
Zoutbrug Niet-covalent: tussen geladen deeltjes
Vander Waals interacties Niet-covalent tussen niet geladen deeltjes —> hydrofobe interacties
H-brug Semi-covalent: elektronen w gedeeld
Elektrostatische interacties Aminozuren samenhouden
Disul de bruggen Covalent: SH —> thiol in zijfunctie
- Proteïnen
- Polymeren vn aminozuren
- Koppeling AZ —> sterke covalente amide (peptide) bindingen
- 3-D structuur & functie proteïnen: bepaald dr interacties
- Nucleïnezuren
- DNA = polymeer vn nucleotiden
- Koppeling nucleotiden —> sterke covalente fosfodiëster bindingen
- Dubbelstrengige DNA structuren —> bij elkaar gehouden dr H-bruggen:
A-T —> 2
G-C —> 3
- Lipiden:
- Lange koolwaterstof (KWS) ketens
- VdW interacties tssn hydrofobe staarten —> sterke interactie (harde boter)
- Dubbele bindingen id ketens —> ↓ VdW interacties (vloeibare olijfolie)
—> meer onverzadigde bindingen (niet-covalente) = minder VDW = vloeibaarder
- Sterkte vn interacties
- Bindings-energie: covalente >> niet-covalente interacties:
Covalent > H-bruggen > VDW interacties
- Energie vn thermische beweging, ATP hydrolyse, rood licht & aerobe glucose metabolisme
—> referentiepunten
- Elektrostatische interactie (tussen geladen deeltjes!)
- Alle niet-covalente bindingen = elektrostatisch vn aard
- Meest eenvoudige = tssn 2 geladen partikles = zoutbrug
- Aantrekking tssn 2 tegengesteld geladen deeltjes —> Wet van Coulomb:
—> F > 0 = afstoting
—> F < 0 = aantrekking
- Lading afhankelijk vn molecule zelf & omgeving (vb pH, diëlektriciteitsconstante, ...)
- + lading vn amine (R-NH₃⁺)
- - lading vn carboxylfunctie (R-COO⁻)
3
fi
, - Dipoolmoment: deel +, deel -
= Sterkste interactie
= Kwantitatieve maat vr polariteit vn een binding / molecule
- Veroorzaakt dr verschillende elektronegativiteiten vd atomen
- Meest elektronegatieve atoom = elektronzuigend: δ⁻
O > N > C, S > H
=> H = δ⁺
—> veel elektronzuigende elementen = goed oplosbaar in water
- Gelijke EN: nog steeds induced dipool mogelijk —> tijdelijke verdeling elektronenwolk
- Geïnduceerd = herorganisatie —> - lading aan + kant
- Kleinste afstand: krachten dichterbij
- Vander Waals interacties (tussen niet geladen deeltjes)
= Geïnduceerde dipool-dipool interactie = hydrofoob
- Vander Waals-straal = max. aantrekking: overlapping —> afstoting
vb: H₂ —> 0,12 nm
—> afstand tussen kernen = 0,24 nm
- Waterstofbruggen
= Niet-covalente binding tssn:
- δ⁺: H-donor = H (gebonden aan sterk EN atoom)
- δ⁻: H-acceptor = O / N: elektronenpaar (op ander sterk EN atoom)
- Sterkte H-brug: bepaald dr richting (best: 3 betrokken atomen lineair: 180°)
2. Rol van water in biologische processen
- H₂O: H-brug donoren & acceptoren
—> 2 niet gebonden e⁻ paren op O = acceptoren
—> 2 O-H bindingen = donoren
- Hoek tussen 2 O-H bindingen = 104.5°; water —> netto dipool moment
- 2x elektronacceptor
- 2x H-donor
- H₂O: 4x H-brug mogelijk
- Water: ideaal solvent vr ionaire componenten —> kan zich oriënteren richting ion
- Interactie: - deel met kationen + deel met anionen
—> ionaire componenten gehydrateerd = omringd dr laag water moleculen
- Vb: NaCl —> volledige dissociatie in water: Na⁺ + Cl⁻
- Hydratatie ionen = energetisch gunstig
- Hoge diëlektrische constante vn water: ↓ elektrostatische aantrekkingskracht tssn ionen
- Zoutkristal:
- Zoutkristal dat oplost in water: Na & Cl verlaten kristal
—> waterlaag rond elke molecule dr niet-covalente interacties
—> vrijgekomen energie helpt om lading-lading interacties in kristal te overstijgen
- Zoutkorrel = onopgelost
- Water: universeel intracellulair & extracellulair medium:
- Mogelijkheid tot binding H-bruggen
- Polair karakter
- 70% van ons lichaam bestaat uit water
- Hydro ele “waterminnende” molecule: gemakkelijk oplossen in water
—> kunnen intracellulair & extracellulair vrij bewegen
—> dragen ladingen / dipoolmoment
4
fi
