ALGEMENE BIOCHEMIE
Jana Van De Sype
ACADEMIEJAAR 2019-2020
,Inhoud
Hoofdstuk 1 Aminozuren en eiwitten
Hoofdstuk 2 Proteïnen en het proteoom
+ Collection information - BIOPT
Hoofdstuk 3 Koolhydraten
Hoofdstuk 4 Hemoglobine
Hoofdstuk 5 Enzymen
Hoofdstuk 6 DNA, RNA en de stroom van genetische informatie
Hoofdstuk 7 DNA replicatie, herstel en recombinatie
Hoofdstuk 8 RNA synthese en verwerking
Hoofdstuk 9 Eiwitsynthese
Hoofdstuk 10 Het immuunsysteem
1
, Hoofdstuk 1: Aminozuren en eiwitten
20 aminozuren
Proteïnen = eiwitten: macromoleculen gevormd uit aminozuren (= bouwblokken van
eiwitten)
20 verschillende aminozuren
→ een verscheidenheid aan eiwitten samen
opbouwen
- AZ: C-atoom = centraal
→ gaat 4 bindingen aan:
o Aminogroep NH2: is geïoniseerd tot NH3+ (dit zal altijd zo zijn als AZ zich bevindt
bij neutrale pH) → positieve lading (want proton opgenomen)
o Carboxylgroep: C-atoom die gebonden is aan 2 O-atomen → krijgt negatieve
lading (want proton afgestaan)
o Variabele zijtak: kan vrij lang worden
o Waterstof
- L-isomeer: natuurlijke eiwitten bestaan uit een L-isomeer (=links, want de belangrijkste
groep is aminogroep)
D-isomeer: vinden we niet bij natuurlijke eiwitten, dus niet in het lichaam
- Eigenschap van AZ: de bipolaire (zowel een – als + molecule) ionen zorgen dat we het
een zwitter-ion noemen
- Proton afstaan en proton opnemen = afhankelijk van de pH van het milieu → we hebben
hier zowel een zuur-eigenschap als base-eigenschap binnen 1 molecule = amfoteer
- Bij neutrale pH (7): AZ doet
zich voor als zwitter-ion
- Bij lage pH (zuur milieu): AZ
zal protonen opnemen;
carboxylgroep gaat proton
vasthouden en aminegroep
neemt er 1 bij.
- Bij hoge pH (alkalisch
milieu): aminegroep
neemt er geen extra, maar
carboxylgroep geeft het
wel af
2
, Verschillende soorten aminozuren
AZ zijn verschillend door de variabele zijtak, kan zijn dat:
1. Hydrofobe aminozuren met niet-polaire R-groepen (hydrofoob = bang van water)
2. Polaire aminozuren met neutrale R-groepen, maar de lading is niet gelijkmatig
verdeeld (polair = vertoeven graag in water)
3. Positief geladen aminozuren met R-groepen die een positieve lading hebben
bij fysiologische pH
4. Negatief geladen aminozuren met R-groepen die een negatieve lading hebben bij
fysiologische pH
1. Hydrofobe aminozuren
Glycine
- Meest eenvoudig AZ
- Variabele zijtak = waterstof
- Apolair
Tryptophan & Phemylalanine
- Zijtak = aromatisch
= gaan UV absorberen
- Er zijn maar 3 AZ die aromatisch zijn (deze 2 en
ook nog tyrosine)
Proline
- Zijtak = bindt direct aan aminegroep (zou kunnen
zorgen voor richtingsverandering)
2. Polaire aminozuren (ongeladen)
Tyrosine = aromatisch
3
Jana Van De Sype
ACADEMIEJAAR 2019-2020
,Inhoud
Hoofdstuk 1 Aminozuren en eiwitten
Hoofdstuk 2 Proteïnen en het proteoom
+ Collection information - BIOPT
Hoofdstuk 3 Koolhydraten
Hoofdstuk 4 Hemoglobine
Hoofdstuk 5 Enzymen
Hoofdstuk 6 DNA, RNA en de stroom van genetische informatie
Hoofdstuk 7 DNA replicatie, herstel en recombinatie
Hoofdstuk 8 RNA synthese en verwerking
Hoofdstuk 9 Eiwitsynthese
Hoofdstuk 10 Het immuunsysteem
1
, Hoofdstuk 1: Aminozuren en eiwitten
20 aminozuren
Proteïnen = eiwitten: macromoleculen gevormd uit aminozuren (= bouwblokken van
eiwitten)
20 verschillende aminozuren
→ een verscheidenheid aan eiwitten samen
opbouwen
- AZ: C-atoom = centraal
→ gaat 4 bindingen aan:
o Aminogroep NH2: is geïoniseerd tot NH3+ (dit zal altijd zo zijn als AZ zich bevindt
bij neutrale pH) → positieve lading (want proton opgenomen)
o Carboxylgroep: C-atoom die gebonden is aan 2 O-atomen → krijgt negatieve
lading (want proton afgestaan)
o Variabele zijtak: kan vrij lang worden
o Waterstof
- L-isomeer: natuurlijke eiwitten bestaan uit een L-isomeer (=links, want de belangrijkste
groep is aminogroep)
D-isomeer: vinden we niet bij natuurlijke eiwitten, dus niet in het lichaam
- Eigenschap van AZ: de bipolaire (zowel een – als + molecule) ionen zorgen dat we het
een zwitter-ion noemen
- Proton afstaan en proton opnemen = afhankelijk van de pH van het milieu → we hebben
hier zowel een zuur-eigenschap als base-eigenschap binnen 1 molecule = amfoteer
- Bij neutrale pH (7): AZ doet
zich voor als zwitter-ion
- Bij lage pH (zuur milieu): AZ
zal protonen opnemen;
carboxylgroep gaat proton
vasthouden en aminegroep
neemt er 1 bij.
- Bij hoge pH (alkalisch
milieu): aminegroep
neemt er geen extra, maar
carboxylgroep geeft het
wel af
2
, Verschillende soorten aminozuren
AZ zijn verschillend door de variabele zijtak, kan zijn dat:
1. Hydrofobe aminozuren met niet-polaire R-groepen (hydrofoob = bang van water)
2. Polaire aminozuren met neutrale R-groepen, maar de lading is niet gelijkmatig
verdeeld (polair = vertoeven graag in water)
3. Positief geladen aminozuren met R-groepen die een positieve lading hebben
bij fysiologische pH
4. Negatief geladen aminozuren met R-groepen die een negatieve lading hebben bij
fysiologische pH
1. Hydrofobe aminozuren
Glycine
- Meest eenvoudig AZ
- Variabele zijtak = waterstof
- Apolair
Tryptophan & Phemylalanine
- Zijtak = aromatisch
= gaan UV absorberen
- Er zijn maar 3 AZ die aromatisch zijn (deze 2 en
ook nog tyrosine)
Proline
- Zijtak = bindt direct aan aminegroep (zou kunnen
zorgen voor richtingsverandering)
2. Polaire aminozuren (ongeladen)
Tyrosine = aromatisch
3
