BIOCHEMIE
7 BVDI PROTEINE TURNOVER
Introductie
Aanvoer AZ in de cel:
- Vertering voedingseiwitten (vetten en KH) in darm
- Afbraak eiwitten/proteïnen in de cel
Veel cellulaire eiwitten worden continu afgebroken en
opnieuw gesynthetiseerd in reactie op veranderende
metabolische vraag.
Onnodige of beschadigde eiwitten worden gemarkeerd
voor vernietiging door ubiquitine à vervolgens worden
afgebroken door een groot ATP-afhankelijk complex =
proteasoom.
Het primaire gebruik van aminozuren door afbraak of
vertering dienen als bouwstenen voor de synthese van
eiwitten en andere stikstofhoudende verbindingen zoals
nucleotide basen.
Aminozuren die overblijven (naast die nodig voor biosynthese) kunnen niet worden opgeslagen (in
tegenstelling tot vetzuren en glucose) of uitgescheiden. In plaats daarvan worden overtollige
aminozuren gebruikt als metabole brandstof. De a-aminogroep wordt verwijderd en het resulterende
koolstofskelet wordt omgezet in een belangrijk metabolisch tussenproduct. De meeste van de
aminogroepen afkomend van overtollig AZ, worden omgezet in ureum (door de ureumcyclus) en hun
koolstofskeletten worden omgezet in acetyl CoA, acetoacetyl CoA, pyruvaat of een van de
tussenproducten van de citroenzuurcyclus. De koolstofskeletten worden omgezet in glucose,
glycogeen en vetten.
Turn over = degradatie en resynthese van proteïnen
Glutamine – HN3 = glutamaat (glutaraatzuur)
Aspargine – NH3 = aspartaat
, Eiwitten worden afgebroken tot aminozuren
Voedingsproteïne is een essentiële bron van aminozuren. Vooral
belangrijke voedingseiwitten zijn die eiwitten die de essentiële
aminozuren bevatten - aminozuren die niet gesynthetiseerd kunnen
worden en die we uit onze voeding moeten halen.
Eiwitten die worden ingenomen in de voeding worden gedigereerd tot
aminozuren of kleine peptiden die door de darm kunnen worden
opgenomen en in het bloed kunnen worden getransporteerd.
Een andere cruciale bron van aminozuren is de afbraak van cellulaire
eiwitten.
Indien we voor de inspanning eiwitten moeten degraderen is dat niet het beste systeem omdat we
geen overschot hebben aan eiwitten! Deze eiwitten zijn nodig voor de bouw, structuur enz.! Als we
lang genoeg vasten gaan we vetten EN spieren verliezen doordat we de eiwitten toch afbreken. De AZ
in ons lichaam dienen om eiwitten te maken en zijn geen reserven, dus absoluut geen gunstige
oplossing voor E levering, maar in extreme gevallen wordt het gebruikt.
De vertering van voedingseiwitten begint in de maag en wordt in de darm voltooid
MAAG
We gaan geen volledige eiwitten opnemen via ons voedsel. Eiwitvertering begint in de maag: zure
omgeving à denaturatie* van eiwitten. Gedenatureerde eiwitten zijn meer toegankelijk voor
proteolyse* dan gehele eiwitten. Het eerste proteolytische enzym van de maag is pepsine (maximaal
actief bij pH 2). Pepsine kan dus functioneren in de sterk zure omgeving van de maag.
DARM
Eiwitafbraak zet zich voort in het lumen van de darm. De zuurtegraad van deze eiwitten en de
peptidenelementen van pepsine stimuleren de activatie van enzymen gesecreteerd door de pancreas.
Substraten worden dan gedegradeerd tot vrije aminozuren evenals di- en tripeptiden.
Digestie wordt verder versterkt door proteolytische enzymen, zoals aminopeptidase N, die zich
bevinden in het plasmamembraan van de darmcellen. Aminopeptidasen verteren ook eiwitten.
Enkelvoudige aminozuren, evenals di- en tripeptiden, worden vanuit het lumen in de darmcellen
getransporteerd en vervolgens in het bloed afgegeven voor absorptie door andere weefsels (Figuur).
7 BVDI PROTEINE TURNOVER
Introductie
Aanvoer AZ in de cel:
- Vertering voedingseiwitten (vetten en KH) in darm
- Afbraak eiwitten/proteïnen in de cel
Veel cellulaire eiwitten worden continu afgebroken en
opnieuw gesynthetiseerd in reactie op veranderende
metabolische vraag.
Onnodige of beschadigde eiwitten worden gemarkeerd
voor vernietiging door ubiquitine à vervolgens worden
afgebroken door een groot ATP-afhankelijk complex =
proteasoom.
Het primaire gebruik van aminozuren door afbraak of
vertering dienen als bouwstenen voor de synthese van
eiwitten en andere stikstofhoudende verbindingen zoals
nucleotide basen.
Aminozuren die overblijven (naast die nodig voor biosynthese) kunnen niet worden opgeslagen (in
tegenstelling tot vetzuren en glucose) of uitgescheiden. In plaats daarvan worden overtollige
aminozuren gebruikt als metabole brandstof. De a-aminogroep wordt verwijderd en het resulterende
koolstofskelet wordt omgezet in een belangrijk metabolisch tussenproduct. De meeste van de
aminogroepen afkomend van overtollig AZ, worden omgezet in ureum (door de ureumcyclus) en hun
koolstofskeletten worden omgezet in acetyl CoA, acetoacetyl CoA, pyruvaat of een van de
tussenproducten van de citroenzuurcyclus. De koolstofskeletten worden omgezet in glucose,
glycogeen en vetten.
Turn over = degradatie en resynthese van proteïnen
Glutamine – HN3 = glutamaat (glutaraatzuur)
Aspargine – NH3 = aspartaat
, Eiwitten worden afgebroken tot aminozuren
Voedingsproteïne is een essentiële bron van aminozuren. Vooral
belangrijke voedingseiwitten zijn die eiwitten die de essentiële
aminozuren bevatten - aminozuren die niet gesynthetiseerd kunnen
worden en die we uit onze voeding moeten halen.
Eiwitten die worden ingenomen in de voeding worden gedigereerd tot
aminozuren of kleine peptiden die door de darm kunnen worden
opgenomen en in het bloed kunnen worden getransporteerd.
Een andere cruciale bron van aminozuren is de afbraak van cellulaire
eiwitten.
Indien we voor de inspanning eiwitten moeten degraderen is dat niet het beste systeem omdat we
geen overschot hebben aan eiwitten! Deze eiwitten zijn nodig voor de bouw, structuur enz.! Als we
lang genoeg vasten gaan we vetten EN spieren verliezen doordat we de eiwitten toch afbreken. De AZ
in ons lichaam dienen om eiwitten te maken en zijn geen reserven, dus absoluut geen gunstige
oplossing voor E levering, maar in extreme gevallen wordt het gebruikt.
De vertering van voedingseiwitten begint in de maag en wordt in de darm voltooid
MAAG
We gaan geen volledige eiwitten opnemen via ons voedsel. Eiwitvertering begint in de maag: zure
omgeving à denaturatie* van eiwitten. Gedenatureerde eiwitten zijn meer toegankelijk voor
proteolyse* dan gehele eiwitten. Het eerste proteolytische enzym van de maag is pepsine (maximaal
actief bij pH 2). Pepsine kan dus functioneren in de sterk zure omgeving van de maag.
DARM
Eiwitafbraak zet zich voort in het lumen van de darm. De zuurtegraad van deze eiwitten en de
peptidenelementen van pepsine stimuleren de activatie van enzymen gesecreteerd door de pancreas.
Substraten worden dan gedegradeerd tot vrije aminozuren evenals di- en tripeptiden.
Digestie wordt verder versterkt door proteolytische enzymen, zoals aminopeptidase N, die zich
bevinden in het plasmamembraan van de darmcellen. Aminopeptidasen verteren ook eiwitten.
Enkelvoudige aminozuren, evenals di- en tripeptiden, worden vanuit het lumen in de darmcellen
getransporteerd en vervolgens in het bloed afgegeven voor absorptie door andere weefsels (Figuur).
