BIOCHEMIE
1 AMINOZUREN - EIWITTEN
Inleiding
Spiermetabolisme: Hoe je spieren E verbruiken.
- Opslaan (substraten: glycogeen, ATP (heel minieme voorraad), creatine). Creatine kan helpen
om extra fosfocreatine aan te maken, deze laatste is een E leverancier.
- Opbouw: Spieren moeten in volume toenemen door eiwitten op te bouwen (AZ aan elkaar
binden). Spieren zijn niet de meest receptieve vezels, je moet ze heel zwaar stimuleren om
ervoor te zorgen dat er voldoende bouwblokken zijn (AZ) en energie om de AZ aan elkaar de
zetten.
Celmetabolisme: Mitochondrion: Daar gebeuren processen om optimaal aan ATP geraken. Kan op
verschillende plaatsten ATP geraken (cytoplasma, mitochondrion). In mitochondrion is er een veel
specifiekere en efficiëntere manier van ATP aanmaak.
Opslaan van genetische informatie
Eiwitten zijn opgebouwd uit AZ! DNA niet!
- DNA = polynucleotide (4 letters).
- Eiwitten = opgebouwd uit aminozuren (20 verschillende AZ), AZ = bouwblokken
à Er is dus een DUIDELIJK VERSCHIL in genetische informatie (DNA en RNA 4letters) en eiwitten
(20AZ).
AZ aan elkaar brengen à energie nodig
Functies eiwitten:
- Transport van zuurstof
Met hemoglobine à zuurstof opnemen in longen en afgeven in periferie
- Spiercontractie (myosinekopjes bewegen)
- Reacties versnellen
Eiwitten kunnen functioneren als enzymes à ze versnellen de reacties zonder er zelf aan
deel te nemen en zonder dus afgebroken te worden.
- Glucogeenfosforylase
Werkt met substraat glucogeen en fosforylase en zal een fosforgroep op een molecule
zetten. Moleculen worden op dat moment geactiveerd.
- Immunoglobulines
= antilichamen. Ze vechten tegen lichaamsvreemde stoffen, virussen en bacteriën. Het zijn
specifieke cellen die deze antilichamen maken. We kunnen nu al eiwitten maken tegen zaken
die nog niet bestaan.
- Geven van structuur/ weerstaan of overbrengen van sterkte à collagene vezels,
bindweefsel, pezen à organisatie van de bouwblokken (AZ)
, à Belangrijk: vorm van de eiwitten!!
Enzym moeten substraat kunnen herkennen, enzym kan enkel werken met bepaald substraat
(vormen moeten goed in elkaar passen)!
Aminozuursequentie bepaald vorm van eiwitten.
We kunnen uit 20 AZ kiezen om eiwitten te maken.
De vorm helpt de functie te bepalen. Er kan enorm veel veranderingen plaatsvinden als we slechts 1
AZ veranderen!!
20 aminozuren
Eiwitten worden opgebouwd uit 20 verschillende AZ
AZ worden voorgesteld in geioniseerde vorm/bipolaire ionen (= zwitterion):
- +gelaten (NH3+)
- –geladen (COO-)
Als er een NH2 of COOH voorkomt, dan is het geen zwitterion meer.
Aminozuren:
- Koolstofatoom (assymetrisch, met 4 verschillende zijtakken)
o Aminegroep (NH3+)
o COO- (carboxylgroep)
o H
o restgroep (R)/ zijtak
AZ = assymetrisch, kunnen wel elkaars spiegelbeeld zijn, maar niet gelijk!
Aminozuren komen in ons lichaam allemaal voor als zwitterionen. Als we de pH buiten bepaalde
grenzen brengen (bv in zuur milieu met heel veel H+) worden alle groepen geprotoneerd (veel H+ op
aminozuren), in basemilieu gaan ze de H+ afstaan en hebben we COO- en H2N.
20 AZ met 20 verschillende zijtakken.
Verschillende soorten zijtakken verschillen in:
- grootte
- vorm
- mogelijkheid om H+ te binden
- hydrofoob (schrik van water)
- sommigen kunnen makkelijker reageren dan anderen
1 AMINOZUREN - EIWITTEN
Inleiding
Spiermetabolisme: Hoe je spieren E verbruiken.
- Opslaan (substraten: glycogeen, ATP (heel minieme voorraad), creatine). Creatine kan helpen
om extra fosfocreatine aan te maken, deze laatste is een E leverancier.
- Opbouw: Spieren moeten in volume toenemen door eiwitten op te bouwen (AZ aan elkaar
binden). Spieren zijn niet de meest receptieve vezels, je moet ze heel zwaar stimuleren om
ervoor te zorgen dat er voldoende bouwblokken zijn (AZ) en energie om de AZ aan elkaar de
zetten.
Celmetabolisme: Mitochondrion: Daar gebeuren processen om optimaal aan ATP geraken. Kan op
verschillende plaatsten ATP geraken (cytoplasma, mitochondrion). In mitochondrion is er een veel
specifiekere en efficiëntere manier van ATP aanmaak.
Opslaan van genetische informatie
Eiwitten zijn opgebouwd uit AZ! DNA niet!
- DNA = polynucleotide (4 letters).
- Eiwitten = opgebouwd uit aminozuren (20 verschillende AZ), AZ = bouwblokken
à Er is dus een DUIDELIJK VERSCHIL in genetische informatie (DNA en RNA 4letters) en eiwitten
(20AZ).
AZ aan elkaar brengen à energie nodig
Functies eiwitten:
- Transport van zuurstof
Met hemoglobine à zuurstof opnemen in longen en afgeven in periferie
- Spiercontractie (myosinekopjes bewegen)
- Reacties versnellen
Eiwitten kunnen functioneren als enzymes à ze versnellen de reacties zonder er zelf aan
deel te nemen en zonder dus afgebroken te worden.
- Glucogeenfosforylase
Werkt met substraat glucogeen en fosforylase en zal een fosforgroep op een molecule
zetten. Moleculen worden op dat moment geactiveerd.
- Immunoglobulines
= antilichamen. Ze vechten tegen lichaamsvreemde stoffen, virussen en bacteriën. Het zijn
specifieke cellen die deze antilichamen maken. We kunnen nu al eiwitten maken tegen zaken
die nog niet bestaan.
- Geven van structuur/ weerstaan of overbrengen van sterkte à collagene vezels,
bindweefsel, pezen à organisatie van de bouwblokken (AZ)
, à Belangrijk: vorm van de eiwitten!!
Enzym moeten substraat kunnen herkennen, enzym kan enkel werken met bepaald substraat
(vormen moeten goed in elkaar passen)!
Aminozuursequentie bepaald vorm van eiwitten.
We kunnen uit 20 AZ kiezen om eiwitten te maken.
De vorm helpt de functie te bepalen. Er kan enorm veel veranderingen plaatsvinden als we slechts 1
AZ veranderen!!
20 aminozuren
Eiwitten worden opgebouwd uit 20 verschillende AZ
AZ worden voorgesteld in geioniseerde vorm/bipolaire ionen (= zwitterion):
- +gelaten (NH3+)
- –geladen (COO-)
Als er een NH2 of COOH voorkomt, dan is het geen zwitterion meer.
Aminozuren:
- Koolstofatoom (assymetrisch, met 4 verschillende zijtakken)
o Aminegroep (NH3+)
o COO- (carboxylgroep)
o H
o restgroep (R)/ zijtak
AZ = assymetrisch, kunnen wel elkaars spiegelbeeld zijn, maar niet gelijk!
Aminozuren komen in ons lichaam allemaal voor als zwitterionen. Als we de pH buiten bepaalde
grenzen brengen (bv in zuur milieu met heel veel H+) worden alle groepen geprotoneerd (veel H+ op
aminozuren), in basemilieu gaan ze de H+ afstaan en hebben we COO- en H2N.
20 AZ met 20 verschillende zijtakken.
Verschillende soorten zijtakken verschillen in:
- grootte
- vorm
- mogelijkheid om H+ te binden
- hydrofoob (schrik van water)
- sommigen kunnen makkelijker reageren dan anderen
