HOOFDSTUK 5: celmetabolisme en enzymen
Metabolisme
= stofwisseling
= alle (bio)chemische processen binnen een organisme
Georganiseerd in metabole wegen of ‘pathways’: een
aaneenschakeling v chemische reacties waarin een bepaald
substraat A w omgezet in product B, dat w omgezet in C, …..
(kan heel lang doorgaan)
Katabole pathways wekken energie op vb. celrespiratie, de energie
die vrijkomt kan opnieuw gebruikt w om die kleine bouwstenen terug
op te bouwen tot grote producten
Anabole pathways hebben energie nodig vb. eiwitsynthese
Vb. tijdens het studeren gooi je je boeken op de grond (kost geen energie),
om ze terug bijeen te rapen heb je wel energie nodig
ATP cyclus
ATP= adeninetrifosfaat structuur kennen
= een nucleotide
Is een biologische vorm v energie
Bestaat uit 1 ribose, een stikstofhoudende base (adenosine) en 3
fosfaatgroepen
Binding tss fosfaatgroep en ribose hebben weinig energie
Binding tss de buitenste fosfaatgroepen hebben veel energie
3 fosfaatgroepen= batterij helemaal opgeladen
Door additie v water(hydrolyse) komt een fosfaatgroep vrij = platte batterij
W gefosforyleerd= terug volle batterij
ATP synthase (= een enzym) zet ADP terug om in ATP
Gebruikt energie die vrijkomt v protongradiënt
Productie v ATP gaat heel snel we maken 80 kg per dag
Energie genereren en direct gebruiken
1
,Enzymen
Enzymen zijn Biologische katalysator:
Snelheid v biologische reacties in ons lichaam versnellen
Handhaven HOMEOSTASE id cel/systeem
Naamgeving: enzymen beginnen met de stam vh substraat/product
en eindigt op -ase
Substraatspecifiek o.w.v de unieke vorm v hun actieve side waarop
de substraten gaan binden
Klassen:
Kinase zorgt voor fosforylering
Weten wat verschillende klassen doen (de werking)
Structuur:
Globulair eiwit (= eiwitten met een bolvormige tertiaire structuur) OF een
globulair eiwit + een cofactor
‘holo-enym’= ‘apo-enzym’(het globulair eiwit) + ‘co-enzym’(cofactor)
Organsiche cofactor; NADP+, NAD+, ATP (coenzymen) of vitaminen
Anorganische cofactor; metaalionen
Bij cofactoren kan het zijn dat ze enkel gebonden zijn tijdens de
reactie, continu gebonden zijn aan het apo-enzym of dat ze de donor
of acceptor zijn ve bepaalde functionele groep/elektronen/protonen
2 voorbeelden van cofactoren kennen
Werking v enzymen: ES-complex
Zie foto op slide
Als substraat bindt op enzym gebeurt dit niet via covalente bindingen
want dan zou het enzym nooit meer vrijgegeven kunnen w, het
gebeurd dus meestal via waterstofbruggen of apolaire interacties
Structuur:
Globulair eiwit (namen vd foto’s niet kennen)
Substraatspecifiek; er past maar 1 bepaalde groep in want de actieve
pocket heeft een specifieke structuur/vorm
Werking v enzymen: actief centrum:
Elk enzyme heeft een actieve pocket waar dan bepaalde AZ naar buiten
steken die interacties kunnen aangaan specifiek v-om basis v voor welke
substraat het dient
2
,Werking v enzymen: modellen:
Sleutel-slot model (Fisher) je substraat past perfect in de actieve side vh
enzyme
Induced fit model pas als het substraat id buurt komt vh enzym w die
specifieke actieve side pas gevormd waarin het substraat perfect past
Werking van enzyme: voorbeeld MALTASE:
Maltose moet afgebroken w in 2 glucose moleculen met behulp vh enzym
maltase (heeft een co-enzym), maltose past perfect ih actieve centrum
Maltose gaat binden op het actieve centrum en de reactie v maltose naar
2 glucose moleculen gaat plaats vinden en de 2 glucose moleculen kunnen
dan weer vrijkomen vd actieve side
Werking v enzymen: enzymactiviteit:
‘enzymactiviteit’= hoeveelheid substraat dat omgezet w (of de
hoeveelheid product dat gevormd w) in functie vd tijd
Hoeveel keer de reactie gaat plaatsvinden in een bepaalde tijd
3 factoren: temp. (elk enzym heeft een optimumtemp., als je te hoog gaat
gaan de eiwitten hun vorm verliezen (=denatureren) en terug een lint
vormen), de pH (elk enzym heeft een optimum pH die heel laag is),
saturatie (=de hoeveelheid substraat die beschikbaar is)(hoe meer
substraat er beschikbaar is, hoe meer enzymactiviteit er plaatsvindt, als
alle enzyme bezig zijn kan niet alle substraat omgevormd w)
Werking v enzymen: CONTROLE v enzymactiviteit:
We willen niet dat een reactie continu plaatsvind
Inhibitoren
Competitieve inhibitoren; er gaat een substraat dat analoog is aan
het eigenlijke substraat binden aan h enzymen zodat het eigenlijke
substraat niet kan binden en de reactie dus ook niet kan plaatsvinden
Niet-competitieve inhibitie; op de allosterische plaats vh enzyme een
molecule laten binden dat zorgt voor de verandering vh enzym en zo
past het substraat niet meer (=conformatie verandering)
Feedbackmechanismen handhaven de homeostase vd cel
Positieve feedback= activatie vd reactive/pathway
Negatieve feedback= afremmen vd reactive/pathway
Dit is nodig want we willen niet dat een reactie continu plaatsvond
als we al genoeg hebben vd producten en willen dat ze starten als we
een tekort hebben ve product
3
, Werking van deze feedback nalezen!
HOOFDSTUK 6: Eukaryote cel
De eukaryote cel
4
Metabolisme
= stofwisseling
= alle (bio)chemische processen binnen een organisme
Georganiseerd in metabole wegen of ‘pathways’: een
aaneenschakeling v chemische reacties waarin een bepaald
substraat A w omgezet in product B, dat w omgezet in C, …..
(kan heel lang doorgaan)
Katabole pathways wekken energie op vb. celrespiratie, de energie
die vrijkomt kan opnieuw gebruikt w om die kleine bouwstenen terug
op te bouwen tot grote producten
Anabole pathways hebben energie nodig vb. eiwitsynthese
Vb. tijdens het studeren gooi je je boeken op de grond (kost geen energie),
om ze terug bijeen te rapen heb je wel energie nodig
ATP cyclus
ATP= adeninetrifosfaat structuur kennen
= een nucleotide
Is een biologische vorm v energie
Bestaat uit 1 ribose, een stikstofhoudende base (adenosine) en 3
fosfaatgroepen
Binding tss fosfaatgroep en ribose hebben weinig energie
Binding tss de buitenste fosfaatgroepen hebben veel energie
3 fosfaatgroepen= batterij helemaal opgeladen
Door additie v water(hydrolyse) komt een fosfaatgroep vrij = platte batterij
W gefosforyleerd= terug volle batterij
ATP synthase (= een enzym) zet ADP terug om in ATP
Gebruikt energie die vrijkomt v protongradiënt
Productie v ATP gaat heel snel we maken 80 kg per dag
Energie genereren en direct gebruiken
1
,Enzymen
Enzymen zijn Biologische katalysator:
Snelheid v biologische reacties in ons lichaam versnellen
Handhaven HOMEOSTASE id cel/systeem
Naamgeving: enzymen beginnen met de stam vh substraat/product
en eindigt op -ase
Substraatspecifiek o.w.v de unieke vorm v hun actieve side waarop
de substraten gaan binden
Klassen:
Kinase zorgt voor fosforylering
Weten wat verschillende klassen doen (de werking)
Structuur:
Globulair eiwit (= eiwitten met een bolvormige tertiaire structuur) OF een
globulair eiwit + een cofactor
‘holo-enym’= ‘apo-enzym’(het globulair eiwit) + ‘co-enzym’(cofactor)
Organsiche cofactor; NADP+, NAD+, ATP (coenzymen) of vitaminen
Anorganische cofactor; metaalionen
Bij cofactoren kan het zijn dat ze enkel gebonden zijn tijdens de
reactie, continu gebonden zijn aan het apo-enzym of dat ze de donor
of acceptor zijn ve bepaalde functionele groep/elektronen/protonen
2 voorbeelden van cofactoren kennen
Werking v enzymen: ES-complex
Zie foto op slide
Als substraat bindt op enzym gebeurt dit niet via covalente bindingen
want dan zou het enzym nooit meer vrijgegeven kunnen w, het
gebeurd dus meestal via waterstofbruggen of apolaire interacties
Structuur:
Globulair eiwit (namen vd foto’s niet kennen)
Substraatspecifiek; er past maar 1 bepaalde groep in want de actieve
pocket heeft een specifieke structuur/vorm
Werking v enzymen: actief centrum:
Elk enzyme heeft een actieve pocket waar dan bepaalde AZ naar buiten
steken die interacties kunnen aangaan specifiek v-om basis v voor welke
substraat het dient
2
,Werking v enzymen: modellen:
Sleutel-slot model (Fisher) je substraat past perfect in de actieve side vh
enzyme
Induced fit model pas als het substraat id buurt komt vh enzym w die
specifieke actieve side pas gevormd waarin het substraat perfect past
Werking van enzyme: voorbeeld MALTASE:
Maltose moet afgebroken w in 2 glucose moleculen met behulp vh enzym
maltase (heeft een co-enzym), maltose past perfect ih actieve centrum
Maltose gaat binden op het actieve centrum en de reactie v maltose naar
2 glucose moleculen gaat plaats vinden en de 2 glucose moleculen kunnen
dan weer vrijkomen vd actieve side
Werking v enzymen: enzymactiviteit:
‘enzymactiviteit’= hoeveelheid substraat dat omgezet w (of de
hoeveelheid product dat gevormd w) in functie vd tijd
Hoeveel keer de reactie gaat plaatsvinden in een bepaalde tijd
3 factoren: temp. (elk enzym heeft een optimumtemp., als je te hoog gaat
gaan de eiwitten hun vorm verliezen (=denatureren) en terug een lint
vormen), de pH (elk enzym heeft een optimum pH die heel laag is),
saturatie (=de hoeveelheid substraat die beschikbaar is)(hoe meer
substraat er beschikbaar is, hoe meer enzymactiviteit er plaatsvindt, als
alle enzyme bezig zijn kan niet alle substraat omgevormd w)
Werking v enzymen: CONTROLE v enzymactiviteit:
We willen niet dat een reactie continu plaatsvind
Inhibitoren
Competitieve inhibitoren; er gaat een substraat dat analoog is aan
het eigenlijke substraat binden aan h enzymen zodat het eigenlijke
substraat niet kan binden en de reactie dus ook niet kan plaatsvinden
Niet-competitieve inhibitie; op de allosterische plaats vh enzyme een
molecule laten binden dat zorgt voor de verandering vh enzym en zo
past het substraat niet meer (=conformatie verandering)
Feedbackmechanismen handhaven de homeostase vd cel
Positieve feedback= activatie vd reactive/pathway
Negatieve feedback= afremmen vd reactive/pathway
Dit is nodig want we willen niet dat een reactie continu plaatsvond
als we al genoeg hebben vd producten en willen dat ze starten als we
een tekort hebben ve product
3
, Werking van deze feedback nalezen!
HOOFDSTUK 6: Eukaryote cel
De eukaryote cel
4
