Biochemie Samenvatting - volledig| KU Leuven | 2025/26

BIOCHEMIE
HOOFDSTUK I: BIOMOLECULEN

Aminozuren
ALGEMENE STRUCTUUR EN OPTISCHE EIGENSCHAPPEN
 Aminozuren hebben een centraal koolstofatoom (Cα) waaraan een aminogroep, een carboxylgroep, een waterstofatoom en een
specifieke zijketen (R-groep) zijn gebonden


 De meeste aminozuren zijn chiraal (optisch actief), met uitzondering van Glycine, dat geen asymmetrisch centrum heeft en
daardoor een grotere conformationele flexibiliteit bezit


 Nomenclatuur: conventie om koolstoffen te benoemen: C1 is van de carboxylgroep van het aminozuur, ofwel de centrale koolstof
is 2; deze wordt ook de alfa-koolstof genoemd, in dat geval telt de C van de carboxylgroep niet mee en tel je gewoon verder
naar de zijketen

INDELING VAN AMINOZUREN VOLGENS EIGENSCHAPPEN ZIJKETENS

Nonpolaire Aminozuren met Alifatische Zijketens (6)




 Algemene kenmerken: inerte, alifatische zijketens; nonpolair, hydrofoob, en missen functionele groepen en dus reactiviteit


 Zijketens clusteren samen in waterige omgevingen  eiwitten (= stabieler door hydrofobe interacties)


 Glycine is een specialeke: enige niet-asymmetrische AZ aangezien de zijketen = H; hierdoor grotere conformationele flexibiliteit
(want geen sterische hindering  rotatie rond as mogelijk)

o Bij onderzoeken van eiwitsequenties: veel G’s achter elkaar wijst op mogelijk scharnier  belang voor functionaliteit


 Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine en Methionine

o Verschillende vormen dragen bij tot structuur van de eiwitten


 Methionine bevat een thioether en heeft een extra asymmetrisch centrum


 Alanine is heel belangrijk voor In vitro mutagenesis: doelbewust bepaald AZ waarvan we ons afvragen of het al dat niet van
belang is voor bepaalde interactie, vervangen door alanine (codon) en kijken naar gevolgen; = zijketen ‘eraf knippen’

,Aminozuren met Aromatische R-groepen (3)
 Fenylalanine: heel hydrofoob en weinig reactief, apolair


 Tyrosine onderscheidt zich door een -OH groep, waardoor het
intermediair polair is, kan deelnemen aan H-bruggen, fungeert als
functionele groep in enzymen, en een fosforylatieplaats kan zijn voor
tyrosinekinasen: zijn cruciaal voor signaaltransductie, vaak in
groeifactoren  op hol geslagen bij kankercellen


 Tryptofaan: intermediair polair door snikstof in de indolring; grootste zijketen; komt heel weinig voor in een eiwit


 Absorberen uv-licht: via spectrofotmetrie kan eiwitconcentratie bepaald worden want veel/weinig eiwit = veel/weinig aromatische
groepen en dus ook veel/weinig absorptie (bij vast bepaalde golflengte dus geeft duidelijke meting)

Aminozuren met Polaire Ongeladen R-groepen




 Cysteïne

o Bevat een -SH groep, waardoor het polair is; heeft een pKa van 8,2

o Twee cysteïnes kunnen geoxideerd worden en een zwavelbrug vormen (= covalente binding, molecule cystine genoemd);
kan ook in eiwit als de zijketens dicht bij elkaar komen te liggen

o Vaak een belangrijke, sterk nucleofiele katalytische groep in enzymen

 Serine en Threonine

o Bevatten -OH groepen, zijn polair; kunnen worden gefosforyleerd (enzymactivatie) en nemen deel aan H-bruggen

 Asparagine en Glutamine

o Amiden, polair en kunnen H-bruggen vormen

 Proline

o Prof bespreekt dit ook al met de non-polaire AZ maar is weldegelijk cyclisch
gematigd polair

o Rigide vanwege de ringstructuur

o Neemt niet deel aan H-bruggen

o Veroorzaakt een 'knikvorming' in de peptideketen, waarbij de 'trans'-configuratie van de Cα's het gunstigst is, maar de
'cis'-configuratie niet zo ongunstig is als bij andere aminozuren

,Aminozuren met Positief Geladen R-groepen
1. Arginine en Lysine

o Lysine heeft een primaire aminegroep

o Arginine heeft een guanidinogroep

o Beiden hebben een pKa van ongeveer 10

2. Histidine

o Bevat een imidazolring

o Heeft een pKa van ongeveer 7, wat betekent dat het bij fysiologische pH (7) voor ongeveer 50% geladen en 50%
ongeladen is

o Kan functioneren als elektrofiele donor van H-bruggen en als zeer
nucleofiele acceptor van H-bruggen.

o De imidazolring is vlak en kan zowel een amine als een tertiair
amine bevatten.

Aminozuren met Negatief Geladen R-groepen
 Asparaginezuur (D) en Glutaminezuur (E)


 Hebben respectievelijk een pKa van 3,65 en 4,25 en zijn dus volledig geïoniseerd bij
fysiologische pH en zeer polair


 Kunnen metalen en kationen cheleren (stevig omsluiten --> ringstructuur)


Suikers
 Monosachariden en disachariden: Enkelvoudige en tweevoudige suikers


 Polysachariden: Polymeren van suikers (bijv. zetmeel, glycogeen, cellulose, chitine)


 Glycoconjugaten: Conjugaten van suikers met andere moleculen (bijv. proteoglycanen, glycoproteïnen, glycolipiden)

MONO- EN DISACHARIDEN
 Fysiologisch belangrijk monosachariden: pentosen en hexosen


 D- staat voor dextro = ‘rechts’; gaat over ruimtelijke oriëntatie

o D-glucose (Glc): ‘de’ suiker van het menselijk lichaam; via bloed
verdeeld, levert energie voor weefsels

 In fruitsappen, door hydrolyse van zetmeel, rietsuiker,
bietsuiker

 In disachariden: maltose en lactose (door hydrolyse isoleren)

o D-fructose (Fru): wordt omgezet in glucose in de lever en draagt zo ook bij aan de energievoorraad van weefsels

 Ook in fruitsappen en honing, door hydrolyse riet- en biersuiker

, o D-galactose (Gal): kan ook in lever worden omgezet tot glucose; aangemaakt in borstklier om lactose (melk) te maken

 Hydrolyse van lactose

 Belangrijk bestanddeel van glycolipiden en glycoproteïnen

o D-ribose (Rib): belangrijk bestanddeel van nucleïnezuren en co-enzymen


 Fysiologisch belangrijk disachariden:

o Maltose: Glc(a14)Glc

 Intermediair in spijsvertering van zetmeel: via hydrolyse of digestie met amylase

 In ontkiemende granen en mout

o Lactose: Gal(ß14a)Glc

 Melk: belangrijke voedingsbron; gesplitst door lactase

o Sucrose: Fru(ß21a)Glc

 In rietsuiker, bietsuiker, sorghum, ananas, worteltjes

 Belangrijke voedingsbron in groenten en fruit

Hexosederivaten
 Slide met moleculen: niet kennen maar wel weten tot welke grote categorieën een molecule behoort


 Aminosuikers: een van de OH-groepen vervangen door aminogroep  kan je van elke hexose wel vinden

o Op die aminegroep zelf kunnen nog complexe moleculen zijn gebouwd of restgroep

o Komt voor bij suikerketens van glycoproteïnen etc.; wordt hier aangehaald om idee te hebben over wat het gaat


 Fosfaat groep erop: intermediair glycolyse


 Deoxysuikers: zuurstof minder dan anders


 Suikerzuren: zuurgroep erop  -uconzuur of -onzuur afhankelijk van waar zuurgroep staat


 Extra’s in cursus hoef je niet te kennen, verwantschap met glucose belangrijk

FYSIOLOGISCH BELANGRIJKE POLYSACHARIDEN
 Suikerpolymeren met medium tot hoog moleculair gewicht; verschillen onderling van elkaar wat betreft identiteit van hun
monomere bestanddelen, type glycosidische binding, ketenlengte en graad van vertakking

o Homopolysachariden  heteropolysachariden; telkens al dan niet vertakt

 Opslag van metabole brandstof:

o Zetmeel (planten): homopolysacharide maar twee soorten: amylose Glc(a14)Glc altijd onvertakt; en amylopectine
met dezelfde ketens maar om de 24-30 residu’s een (a16) vertakking

o Glycogeen (dieren): homopolysacharide van Glc(a14)Glc en veel vertakkingen Glc(a16)Glc; vertrekkende van
centraal eiwit glycogenine; elke tak is eigenlijk vrij kort, niet één hoofdtak met zijtakken  belang voor afbraak